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miosina

Parte de la estructura de la miosina II. Los átomos de la cadena pesada están coloreados de rosa (a la izquierda); los átomos de las cadenas ligeras están coloreados de naranja ...

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Parte de la estructura de la miosina II. Los átomos de la cadena pesada están coloreados de rosa (a la izquierda); los átomos de las cadenas ligeras están coloreados de naranja pálido y amarillo pálido (también a la izquierda).

Las miosinas ( / ˈ m aɪ ə s ɪ n , - oʊ -/ [ 1 ] [ 2 ] ) son una familia de proteínas motoras (aunque con mayor frecuencia complejos proteicos) conocidas principalmente por su papel en la contracción muscular y en una amplia gama de otros procesos de motilidad en eucariotas . Son dependientes de ATP y responsables de la motilidad basada en actina .

La primera miosina (M2) que se descubrió fue en 1864 por Wilhelm Kühne . Kühne había extraído una proteína viscosa del músculo esquelético que, según él, era responsable de mantener el estado de tensión en el músculo. Llamó a esta proteína miosina . [ 3 ] [ 4 ] El término se ha extendido para incluir un grupo de ATPasas similares que se encuentran en las células tanto del tejido muscular estriado como del tejido muscular liso .

Tras el descubrimiento en 1973 de enzimas con función similar a la miosina en Acanthamoeba castellanii , se ha descubierto una gama global de genes de miosina divergentes en todo el reino de los eucariotas. [ 5 ]

Aunque inicialmente se creía que la miosina estaba restringida a las células musculares (de ahí mio- (s) + -ina ), no existe una única "miosina"; más bien, se trata de una gran superfamilia de genes cuyos productos proteicos comparten las propiedades básicas de unión a la actina, hidrólisis de ATP (actividad enzimática ATPasa) y transducción de fuerza. Prácticamente todas las células eucariotas contienen isoformas de miosina . Algunas isoformas tienen funciones especializadas en ciertos tipos de células (como el músculo), mientras que otras son ubicuas. La estructura y función de la miosina se conservan globalmente entre especies, hasta el punto de que la miosina II del músculo de conejo se une a la actina de una ameba . [ 6 ] [ 7 ]

Estructura y funciones

Dominios

La mayoría de las moléculas de miosina están compuestas por un dominio de cabeza , un cuello y una cola.

  • El dominio de la cabeza se une a la actina filamentosa y utiliza la hidrólisis de ATP para generar fuerza y ​​"caminar" a lo largo del filamento hacia el extremo barbado (+) (con la excepción de la miosina VI, que se mueve hacia el extremo puntiagudo (-)).
  • El dominio del cuello actúa como un conector y como una palanca para la transducción de la fuerza generada por el dominio motor catalítico. Este dominio también puede servir como sitio de unión para las cadenas ligeras de miosina , que son proteínas distintas que forman parte de un complejo macromolecular y generalmente tienen funciones reguladoras.
  • El dominio de la cola generalmente media la interacción con moléculas de carga y/o otras subunidades de miosina . En algunos casos, el dominio de la cola puede desempeñar un papel en la regulación de la actividad motora.

Carrera de potencia

Múltiples moléculas de miosina II generan fuerza en el músculo esquelético mediante un mecanismo de golpe de fuerza impulsado por la energía liberada por la hidrólisis del ATP. [ 8 ] El golpe de fuerza ocurre cuando se libera fosfato de la molécula de miosina después de la hidrólisis del ATP, mientras la miosina está fuertemente unida a la actina. El efecto de esta liberación es un cambio conformacional en la molécula que tira en contra de la actina. La liberación de la molécula de ADP conduce al llamado estado de rigor de la miosina. [ 9 ] La unión de una nueva molécula de ATP liberará la miosina de la actina. La hidrólisis del ATP dentro de la miosina hará que se una nuevamente a la actina para repetir el ciclo. El efecto combinado de los múltiples golpes de fuerza hace que el músculo se contraiga.

Nomenclatura, evolución y árbol genealógico

Árbol filogenético sin raíz de la miosina

La gran variedad de genes de miosina presentes en los distintos filos eucariotas se nombraron según diferentes esquemas a medida que se descubrían. Por lo tanto, la nomenclatura puede resultar algo confusa al intentar comparar las funciones de las proteínas de miosina dentro de un mismo organismo y entre diferentes organismos.

La miosina del músculo esquelético, la más destacada de la superfamilia de la miosina debido a su abundancia en las fibras musculares , fue la primera en ser descubierta. Esta proteína forma parte del sarcómero y constituye filamentos macromoleculares compuestos por múltiples subunidades de miosina. Se encontraron proteínas de miosina formadoras de filamentos similares en el músculo cardíaco , el músculo liso y células no musculares. Sin embargo, a partir de la década de 1970, los investigadores comenzaron a descubrir nuevos genes de miosina en eucariotas simples [ 5 ] que codificaban proteínas que actuaban como monómeros y, por lo tanto, se denominaron miosinas de Clase I. Estas nuevas miosinas se denominaron colectivamente "miosinas no convencionales" [ 10 ] y se han encontrado en muchos tejidos además del muscular. Estos nuevos miembros de la superfamilia se han agrupado según las relaciones filogenéticas derivadas de una comparación de las secuencias de aminoácidos de sus dominios de cabeza, asignándose a cada clase un número romano [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] (véase el árbol filogenético). Las miosinas no convencionales también tienen dominios de cola divergentes, lo que sugiere funciones únicas. [ 15 ] Es probable que la ahora diversa gama de miosinas haya evolucionado a partir de un precursor ancestral (véase la imagen).

El análisis de las secuencias de aminoácidos de diferentes miosinas muestra una gran variabilidad entre los dominios de la cola, pero una fuerte conservación de las secuencias del dominio de la cabeza. Presumiblemente, esto permite que las miosinas interactúen, a través de sus colas, con una gran cantidad de cargas diferentes, mientras que el objetivo en cada caso —moverse a lo largo de los filamentos de actina— permanece igual y, por lo tanto, requiere la misma maquinaria en el motor. Por ejemplo, el genoma humano contiene más de 40 genes de miosina diferentes .

Estas diferencias de forma también determinan la velocidad a la que las miosinas pueden moverse a lo largo de los filamentos de actina. La hidrólisis del ATP y la posterior liberación del grupo fosfato provocan el "golpe de fuerza", en el que la región del "brazo de palanca" o "cuello" de la cadena pesada se desplaza hacia adelante. Dado que el golpe de fuerza siempre mueve el brazo de palanca en el mismo ángulo, la longitud de este determina el desplazamiento de la carga con respecto al filamento de actina. Un brazo de palanca más largo hará que la carga recorra una mayor distancia, aunque el brazo de palanca experimente el mismo desplazamiento angular, al igual que una persona con piernas más largas puede caminar más lejos con cada paso. La velocidad de un motor de miosina depende de la frecuencia con la que completa un ciclo cinético de unión de ATP y liberación de ADP.

Clases de miosina

Miosina I

La miosina I, una proteína celular ubicua, funciona como monómero y participa en el transporte de vesículas . [ 16 ] Tiene un tamaño de paso de 10  nm y se ha implicado como responsable de la respuesta de adaptación de los estereocilios en el oído interno. [ 17 ]

Miosina II

Modelo de filamento deslizante de la contracción muscular.
Estructura del sarcómero cardíaco con miosina

La miosina II (también conocida como miosina convencional) es el tipo de miosina responsable de la contracción muscular en las células musculares de la mayoría de los tipos celulares animales. También se encuentra en células no musculares, en haces contráctiles denominados fibras de estrés . [ 18 ]

  • La miosina II contiene dos cadenas pesadas , cada una de aproximadamente 2000 aminoácidos de longitud, que constituyen los dominios de cabeza y cola. Cada una de estas cadenas pesadas contiene el dominio de cabeza N-terminal , mientras que las colas C-terminales adoptan una morfología de hélice enrollada , manteniendo unidas las dos cadenas pesadas (imagínese dos serpientes enroscadas una alrededor de la otra, como en un caduceo ). Por lo tanto, la miosina II tiene dos cabezas. El dominio intermedio del cuello es la región que crea el ángulo entre la cabeza y la cola. [ 19 ] En el músculo liso, un solo gen ( MYH11 ) [ 20 ] ) codifica las cadenas pesadas de la miosina II, pero las variantes de empalme de este gen dan lugar a cuatro isoformas distintas. [ 19 ]
  • También contiene 4 cadenas ligeras de miosina (MLC), lo que resulta en 2 por cabeza, con un peso de 20 (MLC 20 ) y 17 (MLC 17 ) kDa . [ 19 ] Estas se unen a las cadenas pesadas en la región del "cuello" entre la cabeza y la cola.
    • Autoinhibición de la miosina II. [ 21 ] [ 22 ] [ 23 ] La película comienza con la miosina II en la conformación 10S con un dominio de cola plegado, la cabeza bloqueada y la cabeza libre. [ 24 ] [ 25 ] La película representa esquemáticamente el despliegue de la cola y la conformación 6S activa resultante, seguida del plegamiento de la cola de vuelta a la conformación 10S. [ 26 ] [ 27 ] La ilustración es conceptual: no se muestran los estados transitorios ni los movimientos difusivos asociados con el plegamiento/desplegamiento. [ 28 ]
      La MLC 20 también se conoce como cadena ligera reguladora y participa activamente en la contracción muscular . [ 19 ]
    • La MLC 17 también se conoce como cadena ligera esencial . [ 19 ] Su función exacta no está clara, pero se cree que contribuye a la estabilidad estructural de la cabeza de miosina junto con la MLC 20. [ 19 ] Existen dos variantes de MLC 17 (MLC 17a/b ) como resultado del empalme alternativo en el gen MLC 17. [ 19 ]

En las células musculares, las largas colas de hélice enrollada de las moléculas individuales de miosina pueden autoinhibir la función activa en la conformación 10S o, tras la fosforilación, cambiar a la conformación 6S y unirse, formando los filamentos gruesos del sarcómero . [ 29 ] [ 30 ] Los dominios de la cabeza que producen fuerza sobresalen del lateral del filamento grueso, listos para desplazarse a lo largo de los filamentos delgados adyacentes basados ​​en actina en respuesta a las señales químicas adecuadas y pueden estar en conformación autoinhibida o activa. El equilibrio/transición entre los estados activo e inactivo está sujeto a una extensa regulación química.

Miosina III

La miosina III es un miembro poco conocido de la familia de las miosinas. Se ha estudiado in vivo en los ojos de Drosophila , donde se cree que desempeña un papel en la fototransducción . [ 31 ] Un gen homólogo humano para la miosina III, MYO3A , se ha descubierto a través del Proyecto Genoma Humano y se expresa en la retina y la cóclea . [ 32 ]

Estructura cristalina del motor de miosina V con cadena ligera esencial – libre de nucleótidos

Miosina IV

La miosina IV tiene un único motivo IQ y una cola que carece de cualquier secuencia formadora de hélice enrollada. Presenta una homología similar a la de los dominios de la cola de las miosinas VII y XV. [ 33 ]

Miosina V

La miosina V es un motor de miosina no convencional, que es procesivo como dímero y tiene un tamaño de paso de 36  nm. [ 34 ] Se transloca (camina) a lo largo de los filamentos de actina viajando hacia el extremo barbado (+ extremo) de los filamentos. La miosina V está involucrada en el transporte de carga (p. ej., ARN, vesículas, orgánulos, mitocondrias) desde el centro de la célula a la periferia, pero también se ha demostrado que actúa como un anclaje dinámico, reteniendo vesículas y orgánulos en la periferia rica en actina de las células. [ 35 ] [ 36 ] Un estudio reciente de reconstitución in vitro de molécula única sobre filamentos de actina en ensamblaje sugiere que la miosina V viaja más lejos en la actina F recién ensamblada (rica en ADP-Pi), mientras que las longitudes de recorrido procesivo son más cortas en la actina F más antigua (rica en ADP). [ 37 ]

Diagrama de cintas del motor molecular de la miosina V [ 38 ], pseudocoloreado para ilustrar los principales subdominios. Para mayor claridad visual, no se destacan los bucles importantes (que a menudo se etiquetan por separado en la literatura). Esta perspectiva resalta el sitio de unión de nucleótidos y la separación de los subdominios U50 y L50 que forman la hendidura del sitio de unión de la actina.

La cabeza motora de la miosina V se puede subdividir en las siguientes regiones funcionales: [ 38 ]

  • Sitio de unión de nucleótidos : estos elementos coordinan conjuntamente cationes metálicos divalentes (generalmente magnesio ) y catalizan la hidrólisis:
    • Interruptor I: contiene un motivo SSR altamente conservado. Se isomeriza en presencia de ATP .
    • Interruptor II: Esta es la versión quinasa-GTPasa del motivo Walker B DxxG. Se isomeriza en presencia de ATP.
    • Bucle P: Contiene el motivo Walker A GxxxxGK(S,T). Este es el sitio principal de unión del ATP.
  • Transductor: Las siete hebras β que sustentan la estructura de la cabeza del motor. [ 39 ]
  • U50 y L50: Los dominios superior (U50) e inferior (L50) tienen cada uno alrededor de 50 kDa . Su separación espacial [ 40 ] forma una hendidura crítica para la unión a la actina y algunos compuestos reguladores.
  • Hélice SH1 y relé: estos elementos juntos proporcionan un mecanismo esencial para acoplar el estado enzimático del dominio motor a la región productora del golpe de fuerza (dominio convertidor, brazo de palanca y cadenas ligeras). [ 41 ] [ 42 ]
  • Convertidor: Este convierte un cambio de conformación en el cabezal del motor en un desplazamiento angular del brazo de palanca (en la mayoría de los casos reforzado con cadenas ligeras). [ 42 ]

Miosina VI

Estado de la miosina VI de PDB 2V26 antes del golpe de fuerza [ 43 ]

La miosina VI es un motor de miosina no convencional, que es principalmente procesivo como dímero, pero también actúa como monómero no procesivo. Se desplaza a lo largo de los filamentos de actina, viajando hacia el extremo puntiagudo (extremo -) de los filamentos. [ 44 ] Se cree que la miosina VI transporta vesículas endocíticas al interior de la célula. [ 45 ]

Miosina VII

La miosina VII es una miosina no convencional con dos dominios FERM en la región de la cola. Posee un brazo de palanca extendido que consta de cinco motivos IQ de unión a calmodulina seguidos de una hélice alfa simple (SAH) [ 46 ]. La miosina VII es necesaria para la fagocitosis en Dictyostelium discoideum , la espermatogénesis en C. elegans y la formación de estereocilios en ratones y peces cebra. [ 47 ].

Miosina VIII

La miosina VIII es una miosina específica de las plantas vinculada a la división celular; [ 48 ] específicamente, está involucrada en la regulación del flujo de citoplasma entre células [ 49 ] y en la localización de vesículas en el fragmoplasto . [ 50 ]

Miosina IX

La miosina IX es un grupo de proteínas motoras de una sola cabeza. Inicialmente se demostró que se dirigía hacia el extremo negativo, [ 51 ] pero un estudio posterior demostró que se dirige hacia el extremo positivo. [ 52 ] El mecanismo de movimiento de esta miosina no se comprende del todo.

Miosina X

La miosina X es un motor de miosina no convencional, que funciona como un dímero . Se cree que la dimerización de la miosina X es antiparalela. [ 53 ] Este comportamiento no se ha observado en otras miosinas. En células de mamíferos, se ha encontrado que el motor se localiza en los filopodios . La miosina X se desplaza hacia los extremos barbados de los filamentos. Algunas investigaciones sugieren que se desplaza preferentemente sobre haces de actina, en lugar de filamentos individuales. [ 54 ] Es el primer motor de miosina que se ha encontrado que exhibe este comportamiento.

Miosina XI

La miosina XI dirige el movimiento de orgánulos como plastidios y mitocondrias en las células vegetales. [ 55 ] Es responsable del movimiento de los cloroplastos dirigido por la luz según la intensidad lumínica y de la formación de estromulas que interconectan diferentes plastidios. La miosina XI también desempeña un papel clave en el crecimiento polar de la punta de la raíz y es necesaria para la elongación adecuada de los pelos radiculares . [ 56 ] Se descubrió que una miosina XI específica encontrada en Nicotiana tabacum es el motor molecular procesivo más rápido conocido , moviéndose a 7  μm/s en  pasos de 35 nm a lo largo del filamento de actina . [ 57 ]

Miosina XII

Miosina XIII

Miosina XIV

Este grupo de miosinas se ha encontrado en el filo Apicomplexa . [ 58 ] Las miosinas se localizan en las membranas plasmáticas de los parásitos intracelulares y pueden estar involucradas en el proceso de invasión celular. [ 59 ]

Esta miosina también se encuentra en el protozoo ciliado Tetrahymena thermophila . Entre sus funciones conocidas se incluyen: el transporte de fagosomas al núcleo y la alteración de la eliminación del macronúcleo, regulada durante el desarrollo , en la conjugación.

Miosina XV

La miosina XV es necesaria para el desarrollo de la estructura central de actina de los estereocilios inmóviles ubicados en el oído interno. Se cree que funciona como monómero.

Miosina XVI

Miosina XVII

Miosina XVIII

MYO18A es un gen ubicado en el cromosoma 17q11.2 que codifica moléculas motoras basadas en actina con actividad ATPasa, las cuales podrían estar involucradas en el mantenimiento del andamiaje de las células estromales necesario para mantener el contacto intercelular.

Miosina XIX

La miosina XIX no convencional (Myo19) es un motor de miosina asociado a la mitocondria. [ 60 ]

Genes en los humanos

Tenga en cuenta que no todos estos genes están activos.

Las cadenas ligeras de miosina son distintas y poseen propiedades propias. No se consideran "miosinas" propiamente dichas, sino componentes de los complejos macromoleculares que conforman las enzimas miosinas funcionales.

Paramiosina

La paramiosina es una proteína muscular grande, de 93-115 kDa, que se ha descrito en varios filos de invertebrados . [ 61 ] Se cree que los filamentos gruesos de los invertebrados están compuestos por un núcleo interno de paramiosina rodeado de miosina. La miosina interactúa con la actina , lo que resulta en la contracción de la fibra. [ 62 ] La paramiosina se encuentra en muchas especies diferentes de invertebrados, por ejemplo, Brachiopoda , Sipunculidea , Nematoda , Annelida , Mollusca , Arachnida e Insecta . [ 61 ] La paramiosina es responsable del mecanismo de "captura" que permite la contracción sostenida de los músculos con muy poco gasto de energía, de modo que una almeja puede permanecer cerrada durante períodos prolongados.

Las paramiosinas se pueden encontrar en los mariscos. Un estudio computacional reciente demostró que, tras la digestión intestinal humana, las paramiosinas del pulpo común , el calamar de Humboldt , el abulón japonés, la vieira japonesa, el mejillón mediterráneo , la ostra del Pacífico , el pepino de mar y el camarón patiblanco podrían liberar péptidos cortos que inhiben las actividades enzimáticas de la enzima convertidora de angiotensina y la dipeptidil peptidasa . [ 63 ]

Referencias

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  • Mooseker MS, Cheney RE (1995). "Miosinas no convencionales". Annual Review of Cell and Developmental Biology . 11 : 633–675 . doi : 10.1146/annurev.cb.11.110195.003221 . PMID 8689571 . 
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  • Biología molecular de la célula. Alberts, Johnson, Lewis, Raff, Roberts y Walter. 4.ª edición. 949–952.

Imágenes adicionales

  • MBInfo – Isoformas de miosina
  • MBInfo – El golpe de potencia de la miosina
  • Vídeo de la miosina: Un vídeo de la proteína motora miosina en movimiento.
  • Miosinas en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
  • Página principal de la miosina
  • http://cellimages.ascb.org/cdm4/item_viewer.php?CISOROOT=/p4041coll12&CISOPTR=101&CISOBOX=1&REC=2 Animación de una proteína motora de miosina en movimiento
  • CE 3.6.4.1
  • Estructuras macromoleculares 3D de la miosina del Banco de Datos de Microscopía Electrónica (EMDB)
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