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Fibronectina

La estructura modular de la fibronectina y sus dominios de unión La fibronectina es una glicoproteína de alto peso molecular (~500-~600 kDa ) [5] de la matriz extracelular que s...

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La estructura modular de la fibronectina y sus dominios de unión

La fibronectina es una glicoproteína de alto peso molecular (~500-~600 kDa ) [5] de la matriz extracelular que se une a proteínas receptoras que atraviesan la membrana llamadas integrinas . [6] La fibronectina también se une a otras proteínas de la matriz extracelular como el colágeno , la fibrina y los proteoglicanos de heparán sulfato (por ejemplo, sindecanos ).

La fibronectina existe como un dímero proteico , que consiste en dos monómeros casi idénticos unidos por un par de enlaces disulfuro . [6] La proteína fibronectina se produce a partir de un solo gen, pero el empalme alternativo de su pre-ARNm conduce a la creación de varias isoformas .

Hay dos tipos de fibronectina presentes en los vertebrados : [6]

  • La fibronectina plasmática soluble (antes llamada "globulina insoluble en frío" o CIg) es un componente proteico importante del plasma sanguíneo (300 μg/ml) y es producida en el hígado por los hepatocitos .
  • La fibronectina celular insoluble es un componente importante de la matriz extracelular. Es secretada por varias células , principalmente fibroblastos , como un dímero proteico soluble y luego se ensambla en una matriz insoluble en un proceso complejo mediado por células.

La fibronectina desempeña un papel importante en la adhesión , el crecimiento , la migración y la diferenciación celular , y es importante para procesos como la cicatrización de heridas y el desarrollo embrionario . [6] La expresión , degradación y organización alteradas de la fibronectina se han asociado con una serie de patologías , entre ellas el cáncer, la artritis y la fibrosis . [7] [8]

Estructura

La fibronectina existe como un dímero proteico, que consiste en dos cadenas polipeptídicas casi idénticas unidas por un par de enlaces disulfuro C-terminales . [9] Cada subunidad de fibronectina tiene un peso molecular de ~230–~275 kDa [10] y contiene tres tipos de módulos : tipo I, II y III. Los tres módulos están compuestos de dos láminas β antiparalelas que dan lugar a un sándwich beta ; sin embargo, el tipo I y el tipo II están estabilizados por enlaces disulfuro intracadena, mientras que los módulos de tipo III no contienen ningún enlace disulfuro. La ausencia de enlaces disulfuro en los módulos de tipo III les permite desplegarse parcialmente bajo la fuerza aplicada. [11]

A lo largo del protómero de fibronectina se encuentran tres regiones de empalme variable . Uno o ambos módulos de tipo III "adicionales" (EIIIA y EIIIB) pueden estar presentes en la fibronectina celular, pero nunca están presentes en la fibronectina plasmática. Existe una región V "variable" entre III 14-15 (el módulo de tipo III 14.º y 15.º). La estructura de la región V es diferente de la de los módulos de tipo I, II y III, y su presencia y longitud pueden variar. La región V contiene el sitio de unión de las integrinas α4β1 . Está presente en la mayoría de las fibronectinas celulares, pero solo una de las dos subunidades de un dímero de fibronectina plasmática contiene una secuencia de región V.

Los módulos están dispuestos en varios dominios funcionales y de unión a proteínas a lo largo de la longitud de un monómero de fibronectina . Hay cuatro dominios de unión a la fibronectina, lo que permite que la fibronectina se asocie con otras moléculas de fibronectina. [9] Uno de estos dominios de unión a la fibronectina, I 1–5 , se conoce como el "dominio de ensamblaje", y es necesario para el inicio del ensamblaje de la matriz de fibronectina. Los módulos III 9–10 corresponden al "dominio de unión a células" de la fibronectina. La secuencia RGD (Arg–Gly–Asp) está ubicada en III 10 y es el sitio de unión celular a través de las integrinas α5β1 y αVβ3 en la superficie celular. El "sitio de sinergia" está en III 9 y tiene un papel en la modulación de la asociación de la fibronectina con las integrinas α5β1 . [12] La fibronectina también contiene dominios para la unión de fibrina (I 1–5 , I 10–12 ), unión de colágeno (I 6–9 ), unión de fibulina-1 (III 13–14 ), unión de heparina y unión de sindecano (III 12–14 ). [9]

Función

La fibronectina tiene numerosas funciones que garantizan el funcionamiento normal de los organismos vertebrados . [6] Interviene en la adhesión celular , el crecimiento , la migración y la diferenciación . La fibronectina celular se ensambla en la matriz extracelular , una red insoluble que separa y sostiene los órganos y tejidos de un organismo.

La fibronectina desempeña un papel crucial en la cicatrización de heridas . [13] [14] Junto con la fibrina , la fibronectina plasmática se deposita en el sitio de la lesión, formando un coágulo de sangre que detiene el sangrado y protege el tejido subyacente . A medida que continúa la reparación del tejido lesionado, los fibroblastos y macrófagos comienzan a remodelar el área, degradando las proteínas que forman la matriz del coágulo de sangre provisional y reemplazándolas con una matriz que se parece más al tejido normal circundante. Los fibroblastos secretan proteasas , incluidas las metaloproteinasas de la matriz , que digieren la fibronectina plasmática, y luego los fibroblastos secretan fibronectina celular y la ensamblan en una matriz insoluble . Se ha sugerido que la fragmentación de la fibronectina por proteasas promueve la contracción de la herida, un paso crítico en la cicatrización de heridas . La fragmentación de la fibronectina expone aún más su región V, que contiene el sitio de unión de la integrina α4β1 . Se cree que estos fragmentos de fibronectina mejoran la unión de las células que expresan la integrina α4β1, lo que les permite adherirse y contraer con fuerza la matriz circundante.

La fibronectina es necesaria para la embriogénesis y la inactivación del gen de la fibronectina da como resultado una letalidad embrionaria temprana. [15] La fibronectina es importante para guiar la adhesión y migración celular durante el desarrollo embrionario . En el desarrollo de los mamíferos , la ausencia de fibronectina conduce a defectos en el desarrollo mesodérmico , del tubo neural y vascular . De manera similar, la ausencia de una matriz de fibronectina normal en los anfibios en desarrollo causa defectos en el patrón mesodérmico e inhibe la gastrulación . [16]

La fibronectina también se encuentra en la saliva humana normal, lo que ayuda a prevenir la colonización de la cavidad oral y la faringe por bacterias patógenas . [17]

Conjunto de matriz

La fibronectina celular se ensambla en una matriz fibrilar insoluble en un proceso complejo mediado por células. [18] El ensamblaje de la matriz de fibronectina comienza cuando las células, a menudo fibroblastos , secretan dímeros de fibronectina compactos y solubles . Estos dímeros solubles se unen a los receptores de integrina α5β1 en la superficie celular y ayudan a agrupar las integrinas. La concentración local de fibronectina unida a integrina aumenta, lo que permite que las moléculas de fibronectina unidas interactúen más fácilmente entre sí. Luego, comienzan a formarse fibrillas cortas de fibronectina entre células adyacentes. A medida que avanza el ensamblaje de la matriz, las fibrillas solubles se convierten en fibrillas insolubles más grandes que componen la matriz extracelular .

El cambio de la fibronectina de fibrillas solubles a insolubles se produce cuando los sitios crípticos de unión de la fibronectina se exponen a lo largo de la longitud de una molécula de fibronectina unida. Se cree que las células estiran la fibronectina tirando de sus receptores de integrina unidos a la fibronectina. Esta fuerza despliega parcialmente el ligando de fibronectina , desenmascarando los sitios crípticos de unión de la fibronectina y permitiendo que las moléculas de fibronectina cercanas se asocien. Esta interacción fibronectina-fibronectina permite que las fibrillas solubles asociadas a las células se ramifiquen y se estabilicen en una matriz de fibronectina insoluble .

Se ha demostrado que una proteína transmembrana, CD93 , es esencial para el ensamblaje de la matriz de fibronectina (fibrilogénesis) en las células endoteliales de la sangre dérmica humana. [19] Como consecuencia, la supresión de CD93 en estas células provocó la interrupción de la fibrilogénesis de fibronectina. Además, las retinas de los ratones con deficiencia de CD93 mostraron una matriz de fibronectina alterada en el frente de brote de la retina. [19]

Papel en el cáncer

Se han observado varios cambios morfológicos en tumores y líneas celulares derivadas de tumores que se han atribuido a una disminución de la expresión de fibronectina , una mayor degradación de la fibronectina y/o una disminución de la expresión de los receptores de unión a la fibronectina , como las integrinas α5β1 . [20]

La fibronectina se ha visto implicada en el desarrollo de carcinomas . [21] En el carcinoma de pulmón , la expresión de fibronectina aumenta especialmente en el carcinoma de pulmón de células no pequeñas . La adhesión de las células del carcinoma de pulmón a la fibronectina mejora la tumorigenicidad y confiere resistencia a los agentes quimioterapéuticos inductores de apoptosis . Se ha demostrado que la fibronectina estimula los esteroides gonadales que interactúan con los receptores de andrógenos vertebrados , que son capaces de controlar la expresión de ciclina D y genes relacionados implicados en el control del ciclo celular . Estas observaciones sugieren que la fibronectina puede promover el crecimiento/supervivencia de tumores pulmonares y la resistencia a la terapia, y podría representar un nuevo objetivo para el desarrollo de nuevos fármacos contra el cáncer .

La fibronectina 1 actúa como un biomarcador potencial para la radioresistencia [22] y para el pronóstico de todo el cáncer. [23]

La fusión FN1-FGFR1 es frecuente en tumores mesenquimales fosfatúricos. [24] [25]

Papel en la cicatrización de heridas

La fibronectina tiene efectos profundos en la cicatrización de heridas , incluyendo la formación de un sustrato adecuado para la migración y el crecimiento de las células durante el desarrollo y la organización del tejido de granulación , así como la remodelación y resíntesis de la matriz del tejido conectivo. [26] La importancia biológica de la fibronectina in vivo se estudió durante el mecanismo de cicatrización de heridas. [26] Los niveles plasmáticos de fibronectina disminuyen en la inflamación aguda o después de un traumatismo quirúrgico y en pacientes con coagulación intravascular diseminada . [27]

La fibronectina se encuentra en la matriz extracelular de los tejidos embrionarios y adultos (no en las membranas basales de los tejidos adultos), pero puede estar más ampliamente distribuida en las lesiones inflamatorias. Durante la coagulación sanguínea, la fibronectina permanece asociada al coágulo, reticulada covalentemente a la fibrina con la ayuda del factor XIII (factor estabilizador de la fibrina). [28] [29] Los fibroblastos desempeñan un papel importante en la cicatrización de heridas al adherirse a la fibrina. La adhesión de los fibroblastos a la fibrina requiere fibronectina, y fue más fuerte cuando la fibronectina estaba reticulada a la fibrina. Los pacientes con deficiencias del factor XIII muestran un deterioro en la cicatrización de heridas ya que los fibroblastos no crecen bien en la fibrina que carece del factor XIII. La fibronectina promueve la fagocitosis de partículas tanto por parte de los macrófagos como de los fibroblastos. La deposición de colágeno en el sitio de la herida por parte de los fibroblastos se lleva a cabo con la ayuda de la fibronectina. También se observó que la fibronectina estaba estrechamente asociada con las fibrillas de colágeno recién depositadas . Según el tamaño y las características de tinción histológica de las fibrillas, es probable que al menos en parte estén compuestas de colágeno tipo III ( reticulina ). Un estudio in vitro con colágeno nativo demostró que la fibronectina se une al colágeno tipo III en lugar de a otros tipos. [30]

En vivocontrain vitro

La fibronectina plasmática, que es sintetizada por los hepatocitos , [31] y la fibronectina sintetizada por fibroblastos cultivados son similares pero no idénticas; se han reportado diferencias inmunológicas, estructurales y funcionales. [32] Es probable que estas diferencias resulten del procesamiento diferencial de un único ARNm naciente. Sin embargo, la fibronectina plasmática puede insolubilizarse en la matriz extracelular del tejido in vitro e in vivo . Tanto las fibronectinas plasmáticas como las celulares en la matriz forman multímeros de alto peso molecular unidos por disulfuro . El mecanismo de formación de estos multímeros no se conoce actualmente. Se ha demostrado que la fibronectina plasmática contiene dos sulfhidrilos libres por subunidad (X), y se ha demostrado que la fibronectina celular contiene al menos uno. Estos sulfhidrilos probablemente están enterrados dentro de la estructura terciaria , porque los sulfhidrilos quedan expuestos cuando la fibronectina se desnaturaliza. Esta desnaturalización da como resultado la oxidación de los sulfhidrilos libres y la formación de multímeros de fibronectina unidos por disulfuro. Esto ha llevado a la especulación de que los sulfhidrilos libres pueden estar involucrados en la formación de multímeros de fibronectina unidos por disulfuro en la matriz extracelular. En consonancia con esto, la modificación de la fibronectina con sulfhidrilo con N-etilmaleimida impide la unión a las capas celulares. Los patrones de escisión tríptica de la fibronectina multimérica no revelan los fragmentos unidos por disulfuro que se esperarían si la multimerización involucrara a uno o ambos sulfhidrilos libres. Los sulfhidrilos libres de la fibronectina no son necesarios para la unión de la fibronectina a la capa celular o para su posterior incorporación a la matriz extracelular. La multimerización de la fibronectina unida por disulfuro en la capa celular ocurre por intercambio de enlaces disulfuro en el tercio amino-terminal rico en disulfuro de la molécula. [32]

La variación genética de la fibronectina como factor protector contra la enfermedad de Alzheimer

En un estudio de epidemiología genética y genómica funcional multicéntrico y multiétnico se demostró que una variación genética específica del gen de la fibronectina reduce el riesgo de desarrollar la enfermedad de Alzheimer. Se cree que este efecto se debe a la mejora de la capacidad del cerebro para eliminar los desechos tóxicos y la acumulación de proteínas a través de la barrera hematoencefálica. [33]

Interacciones

Además de la integrina, la fibronectina se une a muchas otras moléculas hospedadoras y no hospedadoras. Por ejemplo, se ha demostrado que interactúa con proteínas como la fibrina , la tenascina , el TNF-α, la BMP-1, la NSP-4 del rotavirus y muchas proteínas de unión a la fibronectina de bacterias (como la FBP-A; la FBP-B en el dominio N-terminal), así como con el glicosaminoglicano , el heparán sulfato .

Se ha demostrado que la fibronectina interactúa con:

Véase también

Referencias

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Lectura adicional

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  • Fibronectina, una molécula de adhesión extracelular
  • La proteína fibronectina Archivado el 10 de marzo de 2022 en Wayback Machine.
  • Fibronectina en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
  • Interacciones moleculares de la fibronectina
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P02751 (Fibronectina humana) en el PDBe-KB .
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P11276 (Fibronectina de ratón) en PDBe-KB .
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