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La fibrina (también llamada factor Ia ) es una proteína fibrosa , no globular , que interviene en la coagulación de la sangre . Se forma por la acción de la proteasa trombina sobre el fibrinógeno , que hace que se polimerice . La fibrina polimerizada, junto con las plaquetas , forma un tapón hemostático o coágulo sobre la zona de la herida.
Cuando se rompe el revestimiento de un vaso sanguíneo, las plaquetas son atraídas y forman un tapón plaquetario . Estas plaquetas tienen receptores de trombina en sus superficies que se unen a las moléculas de trombina sérica [1] , que a su vez convierten el fibrinógeno soluble en el suero en fibrina en el sitio de la herida. La fibrina forma largas hebras de proteína insoluble resistente que se unen a las plaquetas. El factor XIII completa la reticulación de la fibrina para que se endurezca y se contraiga. La fibrina reticulada forma una malla sobre el tapón plaquetario que completa el coágulo. La fibrina fue descubierta [2] por Marcello Malpighi en 1666. [3]
Papel en la enfermedad
La generación excesiva de fibrina debido a la activación de la cascada de coagulación conduce a la trombosis , el bloqueo de un vaso por la aglutinación de glóbulos rojos, plaquetas, fibrina polimerizada y otros componentes. La generación ineficaz o la lisis prematura de fibrina aumentan la probabilidad de una hemorragia .
La disfunción o enfermedad del hígado puede provocar una disminución de la producción del precursor inactivo de la fibrina, el fibrinógeno , o la producción de moléculas de fibrinógeno anormales con actividad reducida ( disfibrinogenemia ). Las anomalías hereditarias del fibrinógeno (el gen se encuentra en el cromosoma 4) son de naturaleza tanto cuantitativa como cualitativa e incluyen afibrinogenemia , hipofibrinogenemia , disfibrinogenemia e hipodisfibrinogenemia .
Es probable que la fibrina reducida, ausente o disfuncional convierta a los pacientes en hemofílicos .
Fisiología
La fibrina de diferentes fuentes animales generalmente está glicosilada con glicanos biantenarios de tipo complejo unidos a asparagina . Se encuentran variaciones en el grado de fucosilación del núcleo y en el tipo de enlace de ácido siálico y galactosa . [4]
Estructura
La fibrina se forma después de la escisión de la trombina del fibrinopéptido A (FPA) de las cadenas alfa del fibrinógeno A, iniciando así la polimerización de la fibrina. Las fibrillas bicatenarias se forman a través de asociaciones de dominio extremo a dominio medio (D:E), y las asociaciones y ramificaciones de fibrillas laterales concomitantes crean una red de coágulo. [5] [6] El ensamblaje de fibrina facilita la alineación C-terminal antiparalela intermolecular de pares de cadenas gamma, que luego son "entrecruzadas" covalentemente por el factor XIII ("protransglutaminasa plasmática") o XIIIa para formar "dímeros gamma". La imagen de la izquierda es una estructura cristalina del fragmento doble d de fibrina humana con dos ligandos unidos. El método experimental utilizado para obtener la imagen fue la difracción de rayos X, y tiene una resolución de 2,30 Å. La estructura está formada principalmente por hélices alfa simples que se muestran en rojo y láminas beta que se muestran en amarillo. Las dos estructuras azules son los ligandos unidos . Las estructuras químicas de los ligandos son el ion Ca2 + , alfa-D-manosa (C6H12O6 ) y D - glucosamina ( C6H13NO5 ) . [ 7 ]
Véase también
Referencias
- ^ Kehrel BE (2003). "[Plaquetas sanguíneas: bioquímica y fisiología]". Hamostaseologie (en alemán). 23 (4): 149–158. doi :10.1055/s-0037-1619592. PMID 14603379.
- ^ Arney, Kat (31 de mayo de 2017). «Fibrina y fibrinógeno». Chemistry World . Cambridge, Reino Unido: Royal Society of Chemistry . Consultado el 25 de noviembre de 2022 .
- ^ "350 aniversario del descubrimiento de la fibrina (1666-2016) Historia del fibrinógeno". IFRS . Winston-Salem: Sociedad Internacional de Investigación del Fibrinógeno. 23 de junio de 2016 . Consultado el 25 de noviembre de 2022 .
- ^ Pabst M, Bondili JS, Stadlmann J, Mach L, Altmann F (julio de 2007). "Masa + tiempo de retención = estructura: una estrategia para el análisis de N-glicanos mediante cromatografía líquida-esimetría de masas-espectrometría de masas (LC-ESI-MS) de carbono y su aplicación a los N-glicanos de fibrina". Anal. Chem . 79 (13): 5051–7. doi :10.1021/ac070363i. PMID 17539604.
- ^ Mosesson, MW (agosto de 2005). "Estructura y funciones del fibrinógeno y la fibrina". Revista de trombosis y hemostasia . 3 (8): 1894–1904. doi : 10.1111/j.1538-7836.2005.01365.x . ISSN 1538-7933. PMID 16102057. S2CID 22077267.
- ^ Undas, Anetta; Ariëns, Robert AS (1 de diciembre de 2011). "Estructura y función del coágulo de fibrina". Arteriosclerosis, trombosis y biología vascular . 31 (12): e88–e99. doi : 10.1161/ATVBAHA.111.230631 . PMID 21836064.
- ^ Weisel, John W.; Litvinov, Rustem I. (2017), Parry, David AD; Squire, John M. (eds.), "Formación, estructura y propiedades de la fibrina", Proteínas fibrosas: estructuras y mecanismos , vol. 82, Cham: Springer International Publishing, págs. 405–456, doi :10.1007/978-3-319-49674-0_13, ISBN 978-3-319-49672-6, PMC 5536120 , PMID 28101869
Enlaces externos
- TGW1916.net, Sangre desfibrinada extraída de ovejas (vídeo)
- Fibrina: molécula del mes Archivado el 10 de octubre de 2015 en Wayback Machine , por David Goodsell, RCSB Protein Data Bank