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Articulo de referencia

De retina

''Merck Index'', 13th Edition, '''8249''' \n| Density =\n| MeltingPtC = 61 to 64\n| MeltingPt_ref = \n| BoilingPt = \n| Solubility = Nearly insoluble\n| SolubleOther = Soluble\n...

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El retinal (también conocido como retinaldehído ) es un cromóforo poliénico . El retinal, unido a proteínas llamadas opsinas , es la base química de la fototransducción visual , la etapa de detección de luz de la percepción visual (visión).

Algunos microorganismos utilizan retinal para convertir la luz en energía metabólica. Un estudio sugiere que hace aproximadamente tres mil millones de años, la mayoría de los organismos vivos en la Tierra utilizaban retinal, en lugar de clorofila , para convertir la luz solar en energía. Debido a que el retinal absorbe principalmente luz verde y transmite luz violeta, esto dio origen a la hipótesis de la Tierra Púrpura . [ 2 ]

El retinal se considera una forma de vitamina A cuando un animal lo ingiere. Existen muchas formas de vitamina A, todas las cuales se convierten en retinal, que no puede producirse sin ellas. El número de moléculas diferentes que pueden convertirse en retinal varía según la especie. El retinal se denominó originalmente retineno [ 3 ] y se le cambió el nombre [ 4 ] tras descubrirse que era aldehído de vitamina A [ 5 , 6 ] .

Los vertebrados ingieren retinal directamente de la carne o lo producen a partir de carotenoides , ya sea α-caroteno o β-caroteno , ambos carotenos . También lo producen a partir de β-criptoxantina , un tipo de xantofila . Estos carotenoides deben obtenerse de plantas u otros organismos fotosintéticos . Ningún otro carotenoide puede ser convertido por los animales en retinal. Algunos carnívoros no pueden convertir ningún carotenoide. Las otras formas principales de vitamina A , el retinol y una forma parcialmente activa, el ácido retinoico , pueden producirse a partir del retinal.    

Los invertebrados, como los insectos y los calamares, utilizan formas hidroxiladas de retinal en sus sistemas visuales, que derivan de la conversión de otras xantofilas .

Metabolismo de la vitamina A

Los organismos vivos producen retinal mediante la escisión oxidativa irreversible de los carotenoides. [ 7 ]

Por ejemplo:

betacaroteno + O 2 → 2 retinal,

catalizada por una beta-caroteno 15,15'-monooxigenasa [ 8 ] o una beta-caroteno 15,15'-dioxigenasa. [ 9 ]

Así como los carotenoides son precursores del retinal, el retinal es precursor de las otras formas de vitamina A. El retinal es interconvertible con el retinol , la forma de transporte y almacenamiento de la vitamina A.

retinal + NADPH + H + ⇌ retinol + NADP +
retinol + NAD + ⇌ retina + NADH + H + ,

catalizada por retinol deshidrogenasas (RDH) [ 10 ] y alcohol deshidrogenasas (ADH). [ 11 ]

El retinol se denomina alcohol de vitamina A o, más comúnmente, simplemente vitamina A. El retinal también puede oxidarse a ácido retinoico :

retinal + NAD + + H 2 O → ácido retinoico + NADH + H + (catalizado por RALDH)
retinal + O 2 + H 2 O → ácido retinoico + H 2 O 2 (catalizado por la retinal oxidasa),

catalizada por deshidrogenasas de retinal [ 12 ] también conocidas como deshidrogenasas de retinaldehído (RALDH) [ 11 ] así como oxidasas de retinal. [ 13 ]

El ácido retinoico, a veces llamado ácido vitamina A , es una molécula de señalización y una hormona importante en los animales vertebrados.

Visión

El retinal es un cromóforo conjugado . En los ojos de los vertebrados , el retinal se encuentra inicialmente en una configuración 11- cis -retinal, la cual , al capturar un fotón de la longitud de onda adecuada , se transforma en una configuración todo- trans -retinal. Este cambio de configuración ejerce presión sobre una proteína opsina en la retina , lo que desencadena una cascada de señalización química que da como resultado la percepción de la luz o las imágenes por parte del cerebro. El espectro de absorbancia del cromóforo depende de sus interacciones con la proteína opsina a la que está unido, de modo que diferentes complejos retinal-opsina absorberán fotones de diferentes longitudes de onda (es decir, diferentes colores de luz).  

Opsinas

Una proteína opsina rodea una molécula de retinal 11- cis , a la espera de la llegada de un fotón. Cuando la molécula de retinal capta un fotón, su cambio de configuración provoca que ejerza presión sobre la proteína opsina circundante, lo que puede hacer que esta envíe una señal química al cerebro indicando que se ha detectado luz. Posteriormente, el retinal vuelve a su configuración 11- cis mediante fosforilación por ATP, y el ciclo se repite.
Rodopsina, un receptor acoplado a proteína G ( GPCR) animal (con colores del arco iris), se encuentra incrustada en una bicapa lipídica (cabezas rojas y colas azules) con transducina debajo. G t α es de color rojo, G t β es azul y G t γ es amarillo. Hay una molécula de GDP unida a la subunidad G t α y retinal unido (negro) a la rodopsina. El extremo N-terminal de la rodopsina es rojo y el extremo C-terminal es azul. El anclaje de la transducina a la membrana se ha dibujado en negro.

El retinal se une a las opsinas , que son receptores acoplados a proteínas G (GPCR). [ 14 ] [ 15 ] Las opsinas, como otros GPCR, tienen siete hélices alfa transmembrana conectadas por seis bucles. Se encuentran en las células fotorreceptoras de la retina del ojo. La opsina en las células bastones de los vertebrados es la rodopsina . Los bastones forman discos, que contienen las moléculas de rodopsina en sus membranas y que están completamente dentro de la célula. La cabeza N-terminal de la molécula se extiende hacia el interior del disco, y la cola C-terminal se extiende hacia el citoplasma de la célula. Las opsinas en las células cono son OPN1SW , OPN1MW y OPN1LW . Los conos forman discos incompletos que son parte de la membrana plasmática , de modo que la cabeza N-terminal se extiende fuera de la célula. En las opsinas, el retinal se une covalentemente a una lisina [ 16 ] en la séptima hélice transmembrana [ 17 ] [ 18 ] [ 19 ] a través de una base de Schiff . [ 20 ] [ 21 ] La formación del enlace de base de Schiff implica la eliminación del átomo de oxígeno del retinal y dos átomos de hidrógeno del grupo amino libre de la lisina, dando H 2 O. El retinilideno es el grupo divalente formado al eliminar el átomo de oxígeno del retinal, y por eso las opsinas se han llamado proteínas retinilideno .

Las opsinas son receptores acoplados a proteínas G (GPCR) prototípicos. [ 22 ] La rodopsina bovina, la opsina de las células bastones, fue el primer GPCR cuya secuencia de aminoácidos [ 23 ] y estructura 3D (mediante cristalografía de rayos X ) se determinaron. [ 18 ] La rodopsina bovina contiene 348 residuos de aminoácidos . El retinal se une como cromóforo en Lys 296. [ 18 ] [ 23 ] Esta lisina se conserva en casi todas las opsinas; solo unas pocas la han perdido durante la evolución . [ 24 ] Las opsinas sin la lisina de unión al retinal no son sensibles a la luz. [ 25 ] [ 26 ] [ 27 ] Dichas opsinas pueden tener otras funciones. [ 26 ] [ 24 ]

Aunque los mamíferos usan exclusivamente retinal como cromóforo de opsina, otros grupos de animales usan adicionalmente cuatro cromóforos estrechamente relacionados con el retinal: 3,4-didehidroretinal (vitamina A2 ) , ( 3R )-3-hidroxiretinal, (3S ) -3-hidroxiretinal (ambos vitamina A3 ) y (4R ) -4-hidroxiretinal (vitamina A4 ) . Muchos peces y anfibios usan 3,4-didehidroretinal, también llamado dehidroretinal . Con la excepción del suborden de dípteros Cyclorrhapha (las llamadas moscas superiores), todos los insectos examinados usan el enantiómero ( R ) del 3-hidroxiretinal. El enantiómero ( R ) es el esperado si el 3-hidroxiretinal se produce directamente a partir de carotenoides xantofílicos . Los ciclorrafanos, incluida Drosophila , usan (3S ) -3-hidroxiretinal. [ 28 ] [ 29 ] Se ha descubierto que el calamar luciérnaga utiliza (4 R )-4-hidroxiretinal.

Ciclo visual

Ciclo visual

El ciclo visual es una vía enzimática circular , que constituye la etapa inicial de la fototransducción. Regenera el 11- cis -retinal. Por ejemplo, el ciclo visual de las células fotorreceptoras de los mamíferos es el siguiente:

  1. éster de retinilo todo -trans + H 2 O → 11- cis -retinol + ácido graso ; isomerohidrolasas RPE65 ; [ 30 ]
  2. 11- cis -retinol + NAD + → 11- cis -retinal + NADH + H + ; 11- cis -retinol deshidrogenasas;
  3. 11- cis -retinal + aporrodopsina → rodopsina + H2O ; forma un enlace de base de Schiff con la lisina , -CH=N + H-;
  4. rodopsina + hν → metarrodopsina II (es decir, 11- cis se fotoisomeriza a todo- trans ):
    (rodopsina + hν → fotorodopsina → batorrodopsina → lumirrodopsina → metarrodopsina I → metarrodopsina II);
  5. metarrodopsina II + H 2 O → aporrodopsina + todo- trans -retinal;
  6. todo- trans -retinal + NADPH + H + → todo- trans -retinol + NADP + ; todo- trans -retinol deshidrogenasas ;
  7. todo -trans -retinol + ácido graso → éster de todo- trans -retinilo + H₂O ; lecitina retinol aciltransferasas (LRAT). [ 31 ]

Los pasos 3, 4, 5 y 6 ocurren en los segmentos externos de las células bastón ; los pasos 1, 2 y 7 ocurren en las células del epitelio pigmentario de la retina (EPR).

Las isomerohidrolasas RPE65 son homólogas a las monooxigenasas de betacaroteno; [ 7 ] la enzima homóloga ninaB en Drosophila tiene actividad carotenoide-oxigenasa formadora de retinal y actividad isomerasa todo- trans a 11- cis . [ 32 ]

rodopsinas microbianas

El retinal todo- trans es también un componente esencial de las opsinas microbianas , como la bacteriorrodopsina , la canalrodopsina y la halorrodopsina , que son importantes en la fotosíntesis anoxigénica bacteriana y arqueal . En estas moléculas, la luz hace que el retinal todo- trans se convierta en 13- cis retinal, que luego vuelve a convertirse en retinal todo- trans en la oscuridad. Estas proteínas no están relacionadas evolutivamente con las opsinas animales ni son GPCR; el hecho de que ambas utilicen retinal es resultado de la evolución convergente . [ 33 ]

Historia

El bioquímico estadounidense George Wald y otros habían descrito el ciclo visual en 1958. Por su trabajo, Wald compartió el Premio Nobel de Fisiología o Medicina de 1967 con Haldan Keffer Hartline y Ragnar Granit . [ 34 ]

Véase también

Referencias

  1. 1 2 Índice Merck , 13.ª edición, 8249
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Further reading

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