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Partícula de ARN que reconoce señales

Estructura secundaria del ARN SRP humano. Las hélices están numeradas del 2 al 8. Las secciones helicoidales en gris se nombran con letras minúsculas. Los residuos están numerad...

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Estructura secundaria del ARN SRP humano. Las hélices están numeradas del 2 al 8. Las secciones helicoidales en gris se nombran con letras minúsculas. Los residuos están numerados en incrementos de diez. Se indican los extremos 5′ y 3′. Se destacan las dos bisagras y el dominio pequeño (Alu) y grande (S, "específico") del ARN SRP.

La partícula de reconocimiento de señales ARN (también conocida como ARN 7SL, 6S, ffs o 4.5S) es parte del complejo ribonucleoproteico de la partícula de reconocimiento de señales (SRP) . La SRP reconoce el péptido señal y se une al ribosoma , deteniendo la síntesis de proteínas. El receptor SRP es una proteína que está incrustada en una membrana y que contiene un poro transmembrana . Cuando el complejo SRP-ribosoma se une al receptor SRP , la SRP libera el ribosoma y se aleja. El ribosoma reanuda la síntesis de proteínas, pero ahora la proteína se mueve a través del poro transmembrana del receptor SRP .

De esta manera, la SRP dirige el movimiento de las proteínas dentro de la célula para unirse a un poro transmembrana que permite que la proteína cruce la membrana hasta donde se necesita. Los componentes de ARN y proteína de este complejo están altamente conservados , pero varían entre los diferentes reinos de la vida.

La familia SINE común Alu probablemente se originó a partir de un gen de ARN 7SL después de la eliminación de una secuencia central. [3]

El SRP eucariota consta de un ARN 7S de 300 nucleótidos y seis proteínas: SRP 72, 68, 54, 19, 14 y 9. El SRP arqueal consta de un ARN 7S y homólogos de las proteínas eucariotas SRP19 y SRP54. Los ARN 7S eucariotas y arqueales tienen estructuras secundarias muy similares. [4]

En la mayoría de las bacterias , el SRP consiste en una molécula de ARN (4.5S) y la proteína Ffh (un homólogo de la proteína eucariota SRP54). Algunas bacterias Gram-positivas (por ejemplo, Bacillus subtilis ) tienen un ARN SRP más largo similar al eucariota que incluye un dominio Alu . [5]

En eucariotas y arqueas, ocho elementos helicoidales se pliegan en los dominios Alu y S, separados por una región de enlace larga. [6] [7] Se cree que el dominio Alu media la función de retardo de elongación de la cadena peptídica del SRP. [6] La hélice universalmente conservada que interactúa con el dominio M de SRP54 media el reconocimiento de la secuencia señal. [7] [8] Se cree que el complejo SRP19-hélice 6 está involucrado en el ensamblaje de SRP y estabiliza la hélice 8 para SRP54. unión [6] Los humanos tienen tres genes de ARN SRP funcionales, convenientemente llamados RN7SL1, RN7SL2 y RN7SL3. Se sabe que el genoma humano en particular contiene una gran cantidad de secuencias relacionadas con el ARN SRP, incluidas las repeticiones Alu . [5]

Descubrimiento

El ARN SRP se detectó por primera vez en partículas de virus de ARN oncogénico (ocorna) aviar y murino . [9] Posteriormente, se descubrió que el ARN SRP era un componente estable de células HeLa no infectadas donde se asociaba con fracciones de membrana y polisoma . [10] [11] En 1980, los biólogos celulares purificaron del páncreas canino una "proteína de reconocimiento de señales" 11S (afortunadamente también abreviada "SRP") que promovía la translocación de proteínas secretoras a través de la membrana del retículo endoplasmático . [12] Luego se descubrió que SRP contenía un componente de ARN . [13] La comparación de los genes de ARN SRP de diferentes especies reveló que la hélice 8 del ARN SRP estaba altamente conservada en todos los dominios de la vida . [14] Las regiones cerca de los extremos 5' y 3' del ARN SRP de mamíferos son similares a la familia dominante Alu de secuencias repetitivas medias del genoma humano . [15] Ahora se entiende que el ADN Alu se originó a partir del ARN SRP por escisión del fragmento específico del ARN SRP central (S), seguido de transcripción inversa e integración en múltiples sitios de los cromosomas humanos . [3] Los ARN SRP también se han identificado en algunos orgánulos , por ejemplo en los SRP de plástidos de muchos organismos fotosintéticos, [16] y en la región espaciadora transcrita interna ribosómica nuclear de varios hongos ectomicorrízicos. [17]

Transcripción y procesamiento

Los ARN SRP eucariotas se transcriben a partir del ADN por la ARN polimerasa III (Pol III). [18] La ARN polimerasa III también transcribe los genes para el ARN ribosómico 5S , ARNt , ARN 7SK y ARN espliceosómico U6 . Los promotores de los genes de ARN SRP humanos incluyen elementos ubicados aguas abajo del sitio de inicio de la transcripción. Los promotores de ARN SRP de plantas contienen un elemento estimulador aguas arriba (USE) y una caja TATA . [ cita requerida ] Los genes de ARN SRP de levadura tienen una caja TATA y secuencias promotoras intragénicas adicionales (denominadas bloques A y B) que desempeñan un papel en la regulación de la transcripción del gen SRP por la Pol III. [19] En las bacterias , los genes se organizan en operones y se transcriben por la ARN polimerasa . [ cita requerida ] El extremo 5' del ARN SRP pequeño (4.5S) de muchas bacterias es cortado por la ARNasa P. [20] Los extremos del ARN SRP de Bacillus subtilis son procesados ​​por la ARNasa III . Hasta ahora, no se han observado intrones de ARN SRP. [ cita requerida ]

Función

Función clásica de la SRP en la traducción-translocación. Una membrana separa el citosol del retículo endoplasmático . Un ribosoma (gris claro con sitios A, P y E) sintetiza una proteína con un péptido señal (verde) codificado por el ARN mensajero (indicado por una línea con extremos 5′ y 3′). La SRP alargada (azul), con sus dominios grande (LD) y pequeño (SD), forma un complejo con el receptor SRP residente en la membrana (SR). Cuando la SRP se separa, la proteína cruza la membrana a través de un canal o translocón . El péptido señal puede ser eliminado por la peptidasa del péptido señal (SP) y la proteína modificada por la oligosacaril transferasa (OT).

Translocación co-traduccional

El ARN SRP es una parte integral del dominio pequeño y grande del SRP. La función del dominio pequeño es retrasar la traducción de proteínas hasta que el SRP unido al ribosoma tenga la oportunidad de asociarse con el receptor SRP residente en la membrana (SR). Dentro del dominio grande, el ARN SRP del SRP cargado con péptido señal promueve la hidrólisis de dos moléculas de trifosfato de guanosina (GTP). Esta reacción libera el SRP del receptor SRP y del ribosoma , lo que permite que la traducción continúe y que la proteína ingrese al translocón . [21] La proteína atraviesa la membrana de manera co-traduccional (durante la traducción) y entra en otro compartimento celular o en el espacio extracelular. En eucariotas , el objetivo es la membrana del retículo endoplasmático (RE). En Archaea , el SRP entrega proteínas a la membrana plasmática . [22] En las bacterias , el SRP incorpora principalmente proteínas en la membrana interna. [23]

Transporte postraduccional

La SRP también participa en la clasificación de proteínas después de que se ha completado su síntesis (clasificación de proteínas postraduccional). En eucariotas , las proteínas ancladas a la cola que poseen una secuencia de inserción hidrofóbica en su extremo C son enviadas al retículo endoplasmático (RE) por la SRP. [24] De manera similar, la SRP ayuda postraduccionalmente en la importación de proteínas codificadas en el núcleo a la membrana tilacoide de los cloroplastos . [25]

Estructura

Características y nomenclatura del ARN SRP. La estructura secundaria del ARN SRP humano se muestra en gris claro y se indican los extremos 5′ y 3′. Los motivos conservados se muestran en gris oscuro. Las hélices están numeradas del 1 al 12, las secciones helicoidales se designan con letras minúsculas y las inserciones de hélices con números punteados. Las interacciones terciarias entre los bucles apicales de las hélices 3 y 4, y entre las hélices 6 y 8 se indican con líneas punteadas.

En 2005, se propuso una nomenclatura para todos los ARN SRP con un sistema de numeración de 12 hélices. Las secciones de la hélice se nombran con un sufijo de letra minúscula (p. ej., 5a). Las inserciones o "ramificaciones" de la hélice se numeran con puntos (p. ej., 9.1 y 12.1).

El ARN SRP abarca un amplio espectro filogenético con respecto al tamaño y al número de sus características estructurales (consulte los Ejemplos de estructura secundaria del ARN SRP, a continuación). Los ARN SRP funcionales más pequeños se han encontrado en micoplasma y especies relacionadas. El ARN SRP de Escherichia coli (también llamado ARN 4.5S) está compuesto de 114 residuos de nucleótidos y forma un bucle de tallo de ARN . La bacteria grampositiva Bacillus subtilis codifica un ARN SRP 6S más grande que se asemeja a los homólogos de Archaeal pero carece de la hélice 6 del ARN SRP. Los ARN SRP de Archaeal poseen las hélices 1 a 8, carecen de la hélice 7 y se caracterizan por una estructura terciaria que involucra los bucles apicales de la hélice 3 y la hélice 4. Los ARN SRP eucariotas carecen de la hélice 1 y contienen una hélice 7 de tamaño variable. Algunos ARN SRP de protozoos tienen hélices 3 y 4 reducidas. Los ARN SRP de ascomicota tienen un dominio pequeño totalmente reducido y carecen de las hélices 3 y 4. Los ARN SRP más grandes conocidos hasta la fecha se encuentran en las levaduras ( Saccharomycetes ) que adquirieron las hélices 9 a 12 como inserciones en la hélice 5, así como una hélice 7 extendida. Las plantas de semillas expresan numerosos ARN SRP altamente divergentes. [4]

Motivos

Se han identificado cuatro características conservadas (motivos) (mostrados en la Figura en gris oscuro): (1) el motivo de unión SRP54, (2) el motivo tetraloop Helix 6 GNAR, (3) el motivo 5e y (4) el motivo UGU(NR). [ cita requerida ]

Unión SRP54

El bucle asimétrico entre las secciones helicoidales 8a y 8b y la sección 8b con pares de bases adyacentes son una propiedad destacada de cada ARN SRP. La sección helicoidal 8b contiene pares de bases que no son de Watson-Crick, lo que contribuye a la formación de un surco menor aplanado en el ARN adecuado para la unión de la proteína SRP54 (llamada Ffh en las bacterias). [7] El bucle apical de la hélice 8 contiene cuatro, cinco o seis residuos, según la especie . Tiene una guanosina altamente conservada como el primer residuo del bucle y una adenosina como el último. Esta característica es necesaria para la interacción con el tercer residuo de adenosina del motivo tetraloop GNAR de la hélice 6. [26]

Helix 6 GNAR Tetraloop

Los ARN SRP de eucariotas y arqueas tienen un tetraloop GNAR (N es para cualquier nucleótido , R es para una purina ) en la hélice 6. Su residuo de adenosina conservado es importante para la unión de la proteína SRP19. [27] Esta adenosina realiza una interacción terciaria con otro residuo de adenosina ubicado en el bucle apical de la hélice 8. [28]

5e

Los 11 nucleótidos del motivo 5e forman cuatro pares de bases que están interrumpidos por un bucle de tres nucleótidos . [5] En los eucariotas , el primer nucleótido del bucle es una adenosina que es necesaria para la unión de la proteína SRP72. [29]

UGU(NR)

El motivo UGU(NR) conecta las hélices 3 y 4 en el dominio SRP pequeño (Alu). Los ARN SRP fúngicos que carecen de las hélices 3 y 4 contienen el motivo dentro del bucle de la hélice 2. [5] Es importante en la unión del heterodímero de la proteína SRP9/14 como parte de un giro en U del ARN . [30]

Secundario

Ejemplos de estructuras secundarias de ARN SRP

Terciario

Se han utilizado cristalografía de rayos X , resonancia magnética nuclear (RMN) y microscopía crioelectrónica (crio-EM) para determinar la estructura molecular de porciones de los ARN SRP de varias especies . Las estructuras PDB disponibles muestran la molécula de ARN libre o unida a una o más proteínas SRP .

Estructuras cristalográficas de SRP representativos
  • Complejo de ARN SRP19-7S.S de M. jannaschii[28]
    Complejo de ARN SRP19-7S.S de M. jannaschii [28]
  • Dominio S del SRP humano[31]
    Dominio S del SRP humano [31]

Proteínas de unión

Una o más proteínas SRP se unen al ARN SRP para ensamblar el SRP funcional. Las proteínas SRP se nombran de acuerdo con su masa molecular aproximada medida en kilodalton . [32] La mayoría de los SRP bacterianos están compuestos de ARN SRP y SRP54 (también llamado Ffh por " Cincuenta y cuatro homólogo "). El SRP arqueal contiene las proteínas SRP54 y SRP19. En eucariotas , el ARN SRP se combina con las proteínas SRP importadas SRP9/14, SRP19 y SRP68/72 en una región del nucléolo . Este pre-SRP se transporta al citosol donde se une a la proteína SRP54. [33] Las estructuras moleculares de las proteínas SRP9/14, SRP19 o SRP54 libres o unidas al ARN SRP se conocen con alta resolución.

SRP9 y SRP14

SRP9 y SRP14 están estructuralmente relacionados y forman el heterodímero SRP9/14 que se une al ARN SRP del dominio pequeño (Alu). [30] La SRP de levadura carece de SRP9 y contiene la proteína de unión estructuralmente relacionada SRP21. La SRP14 de levadura forma homodímeros en cristal y no se une a Alu. [34] SRP9/14 está ausente en la SRP del tripanosoma que, en cambio, posee una molécula similar al ARNt . [35]

SRP19

La SRP19 se encuentra en la SRP de eucariotas y Archaea . Su función principal es preparar el ARN de la SRP para la unión de SRP54, SRP68 y SRP72 mediante la disposición adecuada de las hélices 6 y 8 del ARN de la SRP. [31] La SRP de levadura contiene Sec65p, un homólogo más grande de la SRP19. [36]

SRP54

La proteína SRP54 (denominada Ffh en las bacterias ) es un componente esencial de cada SRP. Está compuesta por tres dominios funcionales : el dominio N-terminal (N), el dominio GTPasa (G) y el dominio rico en metionina (M). [37] [38]

SRP68 y SRP72

Las proteínas SRP68 y SRP72 son constituyentes estructuralmente no relacionados del dominio grande del SRP eucariota . Forman un heterodímero SRP68/72 estable. Se ha demostrado que aproximadamente un tercio de la proteína SRP68 humana se une al ARN del SRP. [39] Una región relativamente pequeña ubicada cerca del extremo C de SRP72 se une al motivo 5e del ARN del SRP. [29] [40]

Referencias

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Lectura adicional

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  • Wang T, Tian C, Zhang W, Luo K, Sarkis PT, Yu L, Liu B, Yu Y, Yu XF (diciembre de 2007). "El ARN 7SL media el empaquetamiento del virión de la desaminasa de citidina antiviral APOBEC3G". Journal of Virology . 81 (23): 13112–13124. doi :10.1128/JVI.00892-07. PMC  2169093 . PMID  17881443.
  • Ullu E, Weiner AM (diciembre de 1984). "Genes humanos y pseudogenes para el componente de ARN 7SL de la partícula de reconocimiento de señales". The EMBO Journal . 3 (13): 3303–3310. doi :10.1002/j.1460-2075.1984.tb02294.x. PMC  557853 . PMID  6084597.
  • Englert M, Felis M, Junker V, Beier H (diciembre de 2004). "Nuevos elementos de control ascendentes e intragénicos para la transcripción dependiente de la ARN polimerasa III de genes de ARN 7SL humanos". Biochimie . 86 (12): 867–874. doi :10.1016/j.biochi.2004.10.012. PMID  15667936.
  • Oubridge C, Kuglstatter A, Jovine L, Nagai K (junio de 2002). "Estructura cristalina de SRP19 en complejo con el dominio S del ARN SRP y su implicación para el ensamblaje de la partícula de reconocimiento de señales". Molecular Cell . 9 (6): 1251–1261. doi : 10.1016/S1097-2765(02)00530-0 . PMID  12086622.
  • Wang T, Tian C, Zhang W, Sarkis PT, Yu XF (enero de 2008). "La interacción con el ARN 7SL pero no con el ARN genómico del VIH-1 o los cuerpos P es necesaria para el empaquetamiento del virión APOBEC3F". Journal of Molecular Biology . 375 (4): 1098–1112. doi :10.1016/j.jmb.2007.11.017. PMID  18067920.
  • La base de datos SRP (SRPDB): alineaciones de ARN SRP y proteínas asociadas, estructuras secundarias de ARN SRP y modelos 3D
  • Entrada de Rfam para partícula de ARN de reconocimiento de señales de tipo metazoario
  • Entrada de RFAM para partículas de ARN de reconocimiento de señales pequeñas bacterianas
  • Entrada de RFAM para partículas de ARN de reconocimiento de señales grandes bacterianas
  • Entrada de RFAM para partícula de ARN de reconocimiento de señales fúngicas
  • Entrada de RFAM para partícula de ARN de reconocimiento de señales de plantas
  • Entrada de RFAM para partículas de ARN que reconocen señales de protozoos
  • Entrada de RFAM para partícula de ARN de reconocimiento de señales arqueales
  • Película de partículas de reconocimiento de señales de Dnatube
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