Articulo de referencia

IUE1

En biología molecular , la proteína de dominio único SUI1 es un factor de iniciación de la traducción que se encuentra frecuentemente en el hongo Saccharomyces cerevisiae (levad...

En biología molecular , la proteína de dominio único SUI1 es un factor de iniciación de la traducción que se encuentra frecuentemente en el hongo Saccharomyces cerevisiae (levadura de panadería), pero también en otros eucariotas y procariotas , así como en arqueas . En eucariotas se la conoce como factor de iniciación de la traducción eucariota 1 ( eIF1 ) o en bacterias como YciH . [ 1 ]

Función

SUI1 es un factor de iniciación de la traducción que dirige el ribosoma al sitio de inicio de la traducción , con la ayuda de eIF2 y el ARNt iniciador Met - iMet . [ 2 ] SUI1 asegura que la iniciación de la traducción comience desde el codón de inicio correcto (generalmente AUG), estabilizando el complejo de preiniciación alrededor del codón de inicio. SUI1 promueve una alta fidelidad de iniciación para el codón AUG, discriminando contra los codones que no son AUG. [ 3 ]

En E. coli , sin embargo, parece que el homólogo de SUI1, YciH, es un inhibidor de la traducción durante el estrés. [ 4 ]

Estructura

La estructura primaria de la proteína SUI1 está compuesta por 108 aminoácidos . El dominio proteico tiene una estructura formada por una hélice beta de siete aspas y también contiene una hélice alfa C-terminal . [ 5 ] Se han encontrado homólogos de SUI1 [ 6 ] en mamíferos , insectos y plantas . SUI1 también está relacionada evolutivamente con proteínas de Escherichia coli (yciH), Haemophilus influenzae (HI1225) y Methanococcus vannielii . [ 5 ]

Referencias

  1. Factor de iniciación procariota-3 en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
  2. Yoon HJ, Donahue TF (enero de 1992). "El locus supresor suil en Saccharomyces cerevisiae codifica un factor de traducción que funciona durante el reconocimiento del codón de inicio por el ARNt(iMet)" . Biología Molecular y Celular . 12 (1): 248–60 . doi : 10.1128/mcb.12.1.248 . PMC 364089. PMID 1729602 .  
  3. Martin-Marcos P, Cheung YN, Hinnebusch AG (diciembre de 2011). "Los elementos funcionales en los factores de iniciación 1, 1A y 2β discriminan contra el contexto AUG deficiente y los codones de inicio que no son AUG" . Biología Molecular y Celular . 31 (23): 4814–31 . doi : 10.1128/MCB.05819-11 . PMC 3232919. PMID 21930786 .  
  4. ^ Osterman, IA; Evfratov, SA; Dzama, MM; Pletnev, PI; Kovalchuk, SI; Butenko, IO; Pobeguts, OV; Golovina, AY; Govorun, VM; Bogdanov, AA; Sergiev, PV; Dontsova, OA (2015). "Un homólogo bacteriano YciH del factor de iniciación de la traducción eucariótico eIF1 regula la expresión genética relacionada con el estrés y es poco probable que participe en la fidelidad del inicio de la traducción" . Biología del ARN . 12 (9): 966– 71. doi : 10.1080/15476286.2015.1069464 . PMC 4615754 . PMID 26177339 .  
  5. 1 2 Herrmannová A, Daujotyte D, Yang JC, Cuchalová L, Gorrec F, Wagner S, Dányi I, Lukavsky PJ, Valásek LS (marzo de 2012). "Análisis estructural de un subcomplejo eIF3 revela interacciones conservadas necesarias para un ensamblaje estable y adecuado del complejo de preiniciación de la traducción" . Nucleic Acids Research . 40 (5): 2294– 311. doi : 10.1093/nar/gkr765 . PMC 3300007. PMID 22090426 .  
  6. Fields C, Adams MD (enero de 1994). "Las etiquetas de secuencia expresada identifican un isólogo humano del factor de iniciación de la traducción suil". Biochemical and Biophysical Research Communications . 198 (1): 288– 91. Bibcode : 1994BBRC..198..288F . doi : 10.1006/bbrc.1994.1040 . PMID 7904817 . 
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