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KaiC

Autofosforilación circadiana de la proteína kaiC por kaiA y kaiB. KaiC es un gen perteneciente al grupo de genes KaiABC (junto con KaiA y KaiB ) que, en conjunto, regulan los ri...

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Autofosforilación circadiana de la proteína kaiC por kaiA y kaiB.

KaiC es un gen perteneciente al grupo de genes KaiABC (junto con KaiA y KaiB ) que, en conjunto, regulan los ritmos circadianos bacterianos , específicamente en cianobacterias . KaiC codifica la proteína KaiC, que interactúa con las proteínas KaiA y KaiB en un oscilador postraduccional (PTO). El PTO es el reloj maestro de las cianobacterias que está controlado por secuencias de fosforilación de la proteína KaiC. [ 1 ] [ 2 ] La regulación de la expresión de KaiABC y la fosforilación de KaiABC es esencial para la ritmicidad circadiana de las cianobacterias , y es particularmente importante para regular procesos de cianobacterias como la fijación de nitrógeno , la fotosíntesis y la división celular . [ 3 ] Los estudios han mostrado similitudes con los modelos de reloj de Drosophila , Neurospora y mamíferos en que la regulación de kaiABC del reloj circadiano esclavo de las cianobacterias también se basa en un bucle de retroalimentación de transcripción-traducción (TTFL). [ 4 ] La proteína KaiC tiene actividad autocinasa y autofosfatasa y funciona como regulador circadiano tanto en el PTO como en el TTFL. Se ha descubierto que KaiC no solo suprime a kaiBC cuando se sobreexpresa, sino que también suprime la expresión circadiana de todos los genes en el genoma de la cianobacteria . [ 5 ]

Historia evolutiva

Aunque se ha descubierto que el grupo de genes KaiABC existe solo en cianobacterias, evolutivamente KaiC contiene homólogos que se encuentran en Archaea y Pseudomonadota . Es el gen circadiano más antiguo que se ha descubierto en procariotas. KaiC tiene una estructura y secuencia de doble dominio que lo clasifica como parte de la familia de genes RecA de recombinasas dependientes de ATP . [ 3 ] Basándose en una serie de genes homólogos de dominio único en otras especies, se hipotetiza que KaiC se transfirió horizontalmente de Bacteria a Archaea, formando finalmente el KaiC de doble dominio a través de duplicación y fusión . KaiC'Su papel clave en el control circadiano y su homología con RecA sugieren su evolución individual antes de su presencia en el grupo de genes KaiABC . [ 4 ]

Descubrimiento

Masahiro Ishiura, Takao Kondo , Susan S. Golden , Carl H. Johnson y sus colegas descubrieron el grupo de genes en 1998 y lo denominaron kaiABC, ya que "kai" significa "ciclo" en japonés. Generaron 19 mutantes de reloj diferentes que se mapearon en los genes kaiA, kaiB y kaiC, y clonaron con éxito el grupo de genes en la cianobacteria Synechococcus elongatus . Utilizando un reportero de luciferasa bacteriana para monitorear la expresión del gen psbAI controlado por el reloj en Synechococcus, investigaron e informaron sobre el rescate a la ritmicidad normal del mutante de reloj de largo período C44a (con un período de 44 horas) por kaiABC. Insertaron ADN de tipo silvestre a través de un vector de plásmido pNIBB7942 en el mutante C44a y generaron clones que restauraron el período normal (un período de 25 horas). Finalmente, lograron localizar la región genética que causaba este rescate y observaron ritmicidad circadiana en la actividad del promotor corriente arriba de kaiA y kaiB, así como en la expresión del ARN mensajero de kaiA y kaiBC . Determinaron que la eliminación de cualquiera de los tres genes kai causaría arritmia en el reloj circadiano y reduciría la actividad del promotor de kaiBC. [ 3 ] Posteriormente, se descubrió que KaiC tenía actividad tanto de autocinasa como de autofosfatasa . [ 1 ] Estos hallazgos sugirieron que el ritmo circadiano estaba controlado por un mecanismo TTFL, lo cual es consistente con otros relojes biológicos conocidos. [ 6 ]

En 2000, se observó a S. elongatus en oscuridad constante (DD) y luz constante (LL). En DD, la transcripción y la traducción se detuvieron debido a la ausencia de luz, pero el mecanismo circadiano no mostró un cambio de fase significativo después de la transición a luz constante. [ 7 ] En 2005, después de un examen más detallado de las interacciones de la proteína KaiABC, se demostró que la fosforilación de KaiC oscilaba con ritmos diarios en ausencia de luz. [ 8 ] Además del modelo TTFL, se hipotetizó el modelo PTO para el ciclo de fosforilación de KaiABC. [ 6 ]

También en 2005, Nakajima et al. lisaron S. elongatus y aislaron las proteínas KaiABC. En tubos de ensayo que contenían solo proteínas KaiABC y ATP , la fosforilación in vitro de KaiC osciló con un período cercano a las 24 horas con una amplitud ligeramente menor que la oscilación in vivo , lo que demuestra que las proteínas KaiABC son suficientes para el ritmo circadiano únicamente en presencia de ATP. [ 9 ] Combinado con el modelo TTFL, se demostró que KaiABC como un PTO circadiano es el regulador fundamental del reloj en S. elongatus [ 6 ]

Genética y estructura de las proteínas

En el cromosoma circular singular de Synechococcus elongatus , el gen codificante de proteínas kaiC se encuentra en la posición 380696-382255 (su etiqueta de locus es syc0334_d). El gen kaiC tiene parálogos kaiB (ubicado en 380338..380646) y kaiA (ubicado en 379394..380248). kaiC codifica la proteína KaiC (519 aminoácidos ). KaiC actúa como un regulador de transcripción no específico que reprime la transcripción del promotor kaiBC . Su estructura cristalina se ha resuelto a una resolución de 2,8 Å ; es un complejo homohexamérico (aproximadamente 360 ​​kDa ) con una estructura de doble rosquilla y un poro central que está abierto en los extremos N-terminales y parcialmente sellado en los extremos C-terminales debido a la presencia de seis residuos de arginina . [ 5 ] El hexámero tiene doce moléculas de ATP entre los dominios N-terminal (CI) y C-terminal (CII), que demuestran actividad ATPasa. [ 10 ] Los dominios CI y CII están unidos por la región N-terminal del dominio CII. Los últimos 20 residuos del extremo C-terminal del dominio CII sobresalen de la estructura en forma de rosquilla para formar lo que se denomina el bucle A.Las interfaces en el dominio CII de KaiC son sitios para la actividad autocinasa y autofosfatasa, tanto in vitro como in vivo . [ 11 ] [ 12 ] KaiC tiene dos bucles P o motivos A de Walker ( motivos de unión a ATP / GTP ) en los dominios CI y CII; el dominio CI también contiene dos motivos DXXG (X representa cualquier aminoácido) que están altamente conservados entre la superfamilia de GTPasas . [ 13 ]

Relaciones evolutivas

KaiC comparte similitudes estructurales con varias otras proteínas con anillos hexaméricos, incluyendo RecA , DnaB y ATPasas . Los anillos hexaméricos de KaiC se asemejan mucho a RecA, con 8 hélices α que rodean una lámina β retorcida compuesta por 7 hebras. Esta estructura favorece la unión de un nucleótido en el extremo carboxilo de la lámina β. Las similitudes estructurales de KaiC con estas proteínas sugieren una función para KaiC en la regulación de la transcripción. Además, el diámetro de los anillos en KaiC es adecuado para albergar ADN monocatenario . Adicionalmente, el potencial superficial en el anillo CII y la abertura del canal C-terminal es mayoritariamente positivo. La compatibilidad del diámetro, así como la carga del potencial superficial, sugiere que el ADN podría unirse a la abertura del canal C-terminal. [ 14 ]

Mecanismo

Regulación de KaiC

Actividades de la autocinasa y la autofosfatasa KaiC en un ciclo de 24 horas.

Las proteínas Kai regulan la expresión génica en todo el genoma. [ 8 ] La proteína KaiA mejora la fosforilación de la proteína KaiC al unirse al bucle A del dominio CII para promover la actividad autoquinasa durante el día subjetivo. [ 15 ] La fosforilación en las subunidades ocurre de manera ordenada, comenzando con la fosforilación de la treonina 432 (T432) seguida de la serina 431 (S431) en el dominio CII. Esto conduce a un apilamiento ajustado del dominio CII al dominio CI. [ 16 ] KaiB luego se une al bucle B expuesto en el dominio CII de KaiC y secuestra a KaiA de los extremos C-terminales durante la noche subjetiva, lo que inhibe la fosforilación y estimula la actividad autofosfatasa.La desfosforilación de T432 ocurre seguida de S431, devolviendo a KaiC a su estado original. [ 16 ] [ 12 ]

La alteración del dominio CI de KaiC produce tanto arritmia en la expresión de kaiBC como una reducción de la actividad de unión al ATP; esto, junto con la autofosforilación in vitro de KaiC, indica que la unión del ATP a KaiC es crucial para la oscilación circadiana de Synechococcus . [ 13 ] El estado de fosforilación de KaiC se ha correlacionado con la velocidad del reloj de Synechococcus in vivo . [ 12 ] Además, se ha demostrado que la sobreexpresión de KaiC reprime fuertemente el promotor de kaiBC , mientras que la sobreexpresión de kaiA ha potenciado experimentalmente el promotor de kaiBC . [ 5 ] Estos elementos de unión positivos y negativos reflejan un mecanismo de retroalimentación de generación de ritmo conservado en muchas especies diferentes. [ 17 ]

La fosforilación de KaiC oscila con un período de aproximadamente 24 horas cuando se coloca in vitro con las tres proteínas Kai recombinantes, incubadas con ATP. El ritmo circadiano de la fosforilación de KaiC persiste en oscuridad constante, independientemente de las tasas de transcripción de Synechococcus . Se cree que esta tasa de oscilación está controlada por la proporción de proteína KaiC fosforilada a no fosforilada. La proporción de fosforilación de KaiC es también un factor principal en la activación del promotor kaiBC . El operón kaiBC se transcribe de forma circadiana y precede a la acumulación de KaiC en aproximadamente 6 horas, [ 18 ] un retraso que se cree que juega un papel en los bucles de retroalimentación.

Interdependencia de Kai A, B y C

Se ha demostrado que kaiA , kaiB y kaiC son componentes genéticos esenciales en Synechococcus elongatus para los ritmos circadianos. [ 18 ] Los experimentos también han demostrado que KaiC mejora la interacción KaiA-KaiB en células de levadura e in vitro. Esto implica que puede haber la formación de un complejo heteromultimérico compuesto por las tres proteínas Kai, con KaiC actuando como puente entre KaiA y KaiB. Alternativamente, KaiC puede formar un heterodímero con KaiA o KaiB para inducir un cambio conformacional. [ 19 ] Las variaciones en la región C-terminal de cada una de sus proteínas sugieren una divergencia funcional entre las proteínas del reloj Kai, [ 8 ] sin embargo, existen interdependencias críticas entre los tres parálogos.

Función

Las cianobacterias son los organismos más simples con un mecanismo conocido para la generación de ritmos circadianos . [ 18 ] La actividad de la ATPasa KaiC está compensada por la temperatura de 25 a 50 grados Celsius [ 20 ] y tiene un Q10 de aproximadamente 1,1 (los valores de Q10 cercanos a 1 indican compensación por la temperatura). Debido a que el período de fosforilación de KaiC está compensado por la temperatura y coincide con los ritmos circadianos in vivo , se cree que KaiC es el mecanismo para la sincronización circadiana básica en Synechococcus . [ 21 ] Los individuos ∆kaiABC , uno de los mutantes más comunes, crecen igual de bien que los individuos de tipo silvestre, pero carecen de ritmicidad. Esto es evidencia de que el grupo de genes kaiABC no es necesario para el crecimiento. [ 5 ]

El papel de KaiC en el TTFL

Además de que el PTO regula las actividades de autocinasa y autofosfatasa de KaiC, también hay evidencia de un TTFL, similar a otros eucariotas, que gobierna el ritmo circadiano en las salidas del reloj. [ 22 ] Al estudiar la estructura y las actividades de KaiC, se sugirieron varias funciones de KaiC en el TTFL. Las estructuras similares de KaiC a la superfamilia RecA/DnaB sugirieron una posible función de KaiC en la unión directa al ADN y la promoción de la transcripción. [ 14 ] Los experimentos de eliminación (KO) de KaiC determinaron que KaiC es un regulador negativo de la secuencia promotora kaiBC , pero se encontró que funciona a través de una vía separada, SasA/RpaA, ya que se encontró que KaiC no es un factor de transcripción. [ 23 ] Sin embargo, la eliminación del PTO no eliminó por completo la ritmicidad en las actividades promotoras de kaiBC , lo que sugiere que el PTO no es necesario para generar ritmos en el TTFL. [ 24 ] En realidad, las actividades de KaiC fuera de la PTO siguen siendo relativamente desconocidas.

Regulación circadiana de la división celular

Experimentos recientes han descubierto que las oscilaciones del ciclo celular y los ritmos circadianos de Synechococcus están vinculados mediante un mecanismo unidireccional. El reloj circadiano regula la división celular, permitiendo que solo se produzca en ciertas fases. Sin embargo, el ciclo celular no parece tener ningún efecto sobre el reloj circadiano. Cuando ocurre la fisión binaria , las células hijas heredan el reloj circadiano de la célula madre y están en fase con ella. La regulación circadiana de la división celular podría ser un mecanismo de protección para evitar la división en una fase vulnerable. Las fases en las que KaiC presenta una alta actividad ATPasa impiden la división celular. En mutantes con una actividad ATPasa de KaiC constantemente elevada, la proteína CikA está ausente. CikA es un factor clave en la vía de entrada y provoca la elongación celular dependiente de KaiC. [ 25 ]

Investigación destacada

La recreación de un oscilador circadiano in vitro en presencia únicamente de KaiA, KaiB, KaiC y ATP ha despertado interés en la relación entre los osciladores bioquímicos celulares y sus bucles de retroalimentación de transcripción-traducción (TTFL) asociados. Durante mucho tiempo se ha asumido que los TTFL son el núcleo de la ritmicidad circadiana, pero esta afirmación se está poniendo a prueba nuevamente debido a la posibilidad de que los osciladores bioquímicos puedan constituir el mecanismo central del sistema del reloj, regulando y operando dentro de los TTFL que controlan la salida y restauran proteínas esenciales para los osciladores en organismos, como el sistema KaiABC en Synechococcus . [ 26 ] Se han propuesto dos modelos para describir la relación entre la regulación bioquímica y TTFL de los ritmos circadianos: un sistema de oscilador maestro/esclavo con el oscilador TTFL sincronizándose con el oscilador bioquímico y un sistema de oscilador acoplado con igual peso en el que ambos osciladores se sincronizan e influyen en el otro oscilador. Ambos son modelos de osciladores acoplados que explican la alta estabilidad del mecanismo de sincronización en Synechococcus . El oscilador bioquímico se basa en interacciones moleculares redundantes según la ley de acción de masas , mientras que el TTFL se basa en la maquinaria celular que media la traducción, la transcripción y la degradación del ARNm y las proteínas. Los diferentes tipos de interacciones que impulsan los dos osciladores permiten que el reloj circadiano sea resistente a los cambios dentro de la célula, como las fluctuaciones metabólicas, los cambios de temperatura y la división celular. [ 27 ]

Aunque el periodo del reloj circadiano está compensado por la temperatura, la fosforilación de KaiC puede sincronizarse de forma estable con un ciclo de temperatura. La fosforilación de KaiC se sincronizó con éxito in vitro con ciclos de temperatura de entre 20 y 28 horas mediante incrementos de temperatura de 30  °C a 45  °C y viceversa. Los resultados reflejan un cambio dependiente de la fase en la fase de los ritmos de fosforilación de KaiC. El periodo del reloj circadiano no se modificó, lo que refuerza la compensación de temperatura del mecanismo del reloj. [ 28 ]

Un estudio de 2012 de la Universidad de Vanderbilt muestra evidencia de que KaiC actúa como una fosfotransferasa que devuelve fosfatos al ADP en T432 (residuo de treonina en la posición 432) y S431 (residuo de serina 431), lo que indica que KaiC funciona efectivamente como una ATP sintasa . [ 10 ]

Se han identificado varios mutantes de KaiC y se han estudiado sus fenotipos. Muchos mutantes muestran un cambio en el período de sus ritmos circadianos.

[ 9 ] [ 29 ]

Véase también

Referencias

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  • UniProt: Proteína quinasa KaiC del reloj circadiano
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