Ficain

La ficaína, también conocida como ficina , debricina o higueroxil delabarre ( EC 3.4.22.3 ), es una enzima proteolítica extraída de la savia del látex de los tallos, las hojas y los frutos inmaduros de la higuera silvestre americana Ficus insipida . ^{[ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ]}

La ficaína se llamaba originalmente ficina, y la ficina era originalmente una mezcla de endopeptidasas de cisteína estrechamente relacionadas producidas por cualquier especie del género Ficus , antes de que la terminología se restringiera a una enzima endopeptidasa de cisteína específica de una especie específica.

Las endopeptidasas de cisteína son un grupo de enzimas que también incluyen la papaína , más distantemente relacionada, derivada del látex de la papaya, la bromelasa ( bromelina ) extraída del tallo de la piña, la calpaína , las caspasas , la catepsina B y la quimopapaína . ^{[ 5 ]} Las endopeptidasas de cisteína con propiedades similares, conocidas genéricamente como ficinas, están presentes en otros miembros del género Ficus , y muchas especies parecen contener múltiples tipos de estas enzimas. De manera algo confusa, los términos ficaina y ficina a menudo se tratan como sinónimos.

La ficaina pertenece al clan MEROPS CA, familia C1, subfamilia C1A, peptidasa C01.006. ^{[ 5 ]}

El nombre ficina fue utilizado por primera vez por Robbins en 1930 para describir una sustancia purificada con actividad antihelmíntica aislada de cualquier miembro del género higuera. ^{[ 6 ]} La Comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB) asignó originalmente EC 3.4.4.12 como ficina en 1961, que fue transferido a 3.4.22.3 y renombrado como ficaina en 1972, haciendo que los dos términos fueran sinónimos en ese momento. ^{[ 7 ]} Debido a que las enzimas proteolíticas de otros miembros del género Ficus no han sido completamente caracterizadas, la IUBMB en 1992 recomendó que el término ficaina se restringiera a la enzima proteolítica principal específica que se encuentra en el polvo de ficina producido a partir de F. glabrata , ^{[ 2 ]} un taxón que desde entonces ha sido sinonimizado con F. insipida . ^{[ 8 ]} Sin embargo, la base de datos de nomenclatura de enzimas de la IUBMB continúa enumerando ficin como sinónimo de ficain ^{[ 7 ]} y los dos términos se utilizan a menudo indistintamente.

La ficina purificada es un polvo blanco que se produjo por primera vez en 1930. Inicialmente se observó cómo los nematodos intestinales se disolvían en una solución de ficina, lo que despertó interés en el producto en ese momento como antihelmíntico , aunque no se adoptó ampliamente. ^{[ 2 ]} La ficina purificada no es realmente "pura", es una mezcla de diferentes enzimas y puede producirse a partir de muchas especies diferentes de Ficus . ^{[ 2 ]} Una ficina de uso común se elabora a partir del látex de la higuera común y consiste en una mezcla de varias isoformas. ^{[ 5 ] [ 9 ]} En un estudio se encontraron hasta diez enzimas proteolíticas diferentes solo en esa especie, ^{[ 2 ]} e incluso parece que diferentes cultivares de higuera común contienen diferentes proporciones de estas enzimas. ^{[ 10 ]} La savia lechosa de la higuera común también contiene furanocumarinas ( psoraleno ), aunque curiosamente estas se encuentran principalmente en la savia de las hojas y los brotes, pero no en la savia de los frutos. ^{[ 11 ]} Un factor que puede explicar esto es que el psoraleno y otras furanocumarinas son principalmente disuasivos contra la herbivoría, actuando como agentes fotosensibilizantes para inducir fitofotodermatitis . La ausencia de psoraleno en la savia del fruto es consistente con el hecho de que el fruto de las plantas endozoócoras representa un caso relativamente raro en el que la herbivoría es fomentada por la planta.

Aunque investigaciones posteriores demostraron su ineficacia y potencial peligrosidad como antihelmíntico, ^{[ 2 ] [ 3 ]} posteriormente se le atribuyeron numerosos usos médicos e industriales. Se utiliza para la limpieza en la producción de material de sutura , para preparar arterias animales antes del trasplante a humanos, ^{[ 3 ]} y para desenmascarar antígenos en serología . ^{[ 2 ]} Es una de las sustancias más utilizadas para diferenciar muchos antígenos de grupos sanguíneos : por ejemplo, destruye M, N, S , Duffy a y Duffy b, y potencia otros antígenos, incluidos los de los sistemas Rh, Kidd, Lewis, I y P1. ^{[ 5 ]}

También se utiliza para limpiar los intestinos de animales utilizados como tripas para salchichas o quesos . Se utiliza como aditivo para hacer cerveza resistente a la congelación y se ha añadido a ciertas formulaciones de ablandadores de carne junto con enzimas de tipo proteasa relacionadas. ^{[ 3 ]} Por ejemplo, como ablandador se puede añadir a la carne en la producción de salchicha mortadela , lo que mejora algunos atributos de calidad medibles del producto final. ^{[ 12 ]} Se puede utilizar para disolver las proteínas en productos cárnicos con el fin de liberar bacterias patógenas transmitidas por los alimentos potencialmente presentes para análisis de seguridad. El látex de Ficus carica también parece contener una enzima que muestra una marcada capacidad para digerir el colágeno , a diferencia de la papaína. ^{[ 9 ]} Sin embargo, esta no es una proteasa de cisteína, sino una proteasa de serina . ^{[ 13 ]}

El látex crudo y sin refinar de F. insipida también se vende en América del Norte y del Sur como un medicamento herbal antihelmíntico llamado 'doctor oje' ( ojé en Brasil). ^{[ 3 ] [ 14 ]} El látex crudo es tóxico, las sobredosis por su uso como medicamento son posibles y ocurren raramente, pero sigue siendo un medicamento popular en ciertas regiones. ^{[ 14 ]} Durante la década de 1940, la sustancia era conocida por los médicos como leche de higuerón , y se consideraba el tratamiento más efectivo para la tricuriasis en ese momento. ^{[ 15 ]} Las especies utilizadas en la producción de leche de higuerón en la década de 1920 incluían F. glaborata y F. laurifolia . ^{[ 16 ]}

• Ficain en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
• CE 3.4.22.3