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Ferredoxina

Las ferredoxinas (del latín ferrum : hierro + redox , a menudo abreviadas como "fd") son proteínas de hierro-azufre que median la transferencia de electrones en diversas reaccio...

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Las ferredoxinas (del latín ferrum : hierro + redox , a menudo abreviadas como "fd") son proteínas de hierro-azufre que median la transferencia de electrones en diversas reacciones metabólicas. Contienen átomos de hierro y azufre organizados en cúmulos de hierro-azufre . Estas biomoléculas aceptan o liberan electrones, lo que provoca un cambio en el estado de oxidación de los átomos de hierro entre +2 y +3, permitiéndoles actuar como agentes de transferencia de electrones en reacciones redox biológicas.

El término "ferredoxina" fue acuñado por DC Wharton de la compañía DuPont y aplicado a la "proteína de hierro" purificada por primera vez en 1962 por Mortenson, Valentine y Carnahan a partir de la bacteria anaeróbica Clostridium pasteurianum . [ 1 ] [ 2 ]

Otros sistemas de transporte de electrones bioinorgánicos incluyen las rubredoxinas , los citocromos , las proteínas de cobre azul y las proteínas de Rieske, estructuralmente relacionadas .

Otra proteína redox, aislada de los cloroplastos de espinaca , fue denominada "ferredoxina de cloroplasto". [ 3 ] La ferredoxina de cloroplasto participa en las reacciones de fotofosforilación cíclica y no cíclica de la fotosíntesis . En la fotofosforilación no cíclica, la ferredoxina es el último aceptor de electrones, reduciendo así la enzima NADP + reductasa. Acepta los electrones producidos por la luz solar - clorofila excitada y los transfiere a la enzima ferredoxina: NADP + oxidorreductasa EC 1.18.1.2 .

Las ferredoxinas se pueden clasificar según la naturaleza de sus grupos hierro-azufre y por la similitud de su secuencia.

Bioenergética de las ferredoxinas

Las ferredoxinas suelen llevar a cabo una única transferencia de electrones.

Fd ox 0 + e − ⇌ Fd red −

Sin embargo, algunas ferredoxinas bacterianas (del tipo 2[4Fe4S]) poseen dos grupos hierro-azufre y pueden llevar a cabo dos reacciones de transferencia de electrones. Dependiendo de la secuencia de la proteína, las dos transferencias pueden tener potenciales de reducción casi idénticos o diferir significativamente. [ 4 ] [ 5 ]

Fd ox 0 + e − ⇌ Fd red −
Fd red − + e − ⇌ Fd red 2−

Las ferredoxinas son uno de los transportadores de electrones biológicos más reductores. Suelen tener un potencial de punto medio de -420 mV. [ 6 ] El potencial de reducción de una sustancia en la célula difiere de su potencial de punto medio dependiendo de las concentraciones de sus formas reducidas y oxidadas. Para una reacción de un electrón, el potencial cambia en unos 60 mV por cada cambio de potencia de diez en la proporción de la concentración. Por ejemplo, si el conjunto de ferredoxinas está reducido en un 95%, el potencial de reducción será de alrededor de -500 mV. [ 7 ] En comparación, otras reacciones biológicas suelen tener potenciales de reducción menores. Por ejemplo, el reductor biosintético primario de la célula, el NADPH , tiene un potencial redox celular de -370 mV ( E0 = -320 mV).

Dependiendo de la secuencia de la proteína de soporte, las ferredoxinas tienen un potencial de reducción de alrededor de -500 mV [ 6 ] [ 8 ] a -340 mV. [ 9 ] Los organismos suelen albergar múltiples tipos de ferredoxinas. [ 10 ]

Reducción de la ferredoxina

Algunas ferredoxinas se denominan "altamente reductoras". [ 11 ]

Reducción directa

Las reacciones de Fd pueden acoplarse a la oxidación de aldehídos a ácidos. Ejemplos de ello son la reacción de gliceraldehído a glicerato (-580 mV), la reacción de la monóxido de carbono deshidrogenasa (-520 mV) y las reacciones de la 2-oxoácido:Fd oxidorreductasa (-500 mV) [ 12 ] [ 8 ] como la reacción llevada a cabo por la piruvato sintasa . [ 7 ]

Reducción acoplada al potencial de membrana

La ferredoxina también puede reducirse utilizando NADH (-320 mV) o H2 (-414 mV), pero estos procesos están acoplados al consumo delpotencial de membranapara impulsar el "impulso" de electrones al estado de energía superior. [ 6 ] Elcomplejo Rnfes una proteína de membrana muy extendida enbacteriasquereversiblementeelectronesentre NADH y ferredoxina mientras bombeaNa +o H +iones a través de la membrana celular . El potencial quimiosmótico de la membrana se consume para impulsar la reducción desfavorable de Fd.ox por NADH. Esta reacción es una fuente esencial deFd − red en muchosorganismosautótrofoscélulacrece ensustratosque proporcionan un exceso deFd − red , el complejo Rnf puede transferir estos electrones aNAD +y almacenar la energía resultante en el potencial de membrana. [ 13 ] Las hidrogenasas convertidoras de energía (Ech) son una familia de enzimas que acoplan reversiblemente la transferencia de electrones entre Fd y H2 mientras bombeaH +iones a través de la membrana para equilibrar la diferencia de energía. [ 14 ]

Fd 0 ox + NADH + Na + fuera↽−−⇀{\displaystyle {\ce {<=>}}}Fd 2− rojo + NAD ++ Na + dentro
Fd 0 ox + H2 +H + fuera↽−−⇀{\displaystyle {\ce {<=>}}}Fd 2− rojo + H ++ H + dentro

Bifurcación electrónica

La reducción desfavorable de Fd a partir de un donador de electrones menos reductor puede acoplarse simultáneamente con la reducción favorable de un agente oxidante mediante una reacción de bifurcación de electrones . [ 6 ] Un ejemplo de la reacción de bifurcación de electrones es la generación de Fd − red para la fijación de nitrógeno en ciertos diazotrofos aerobios . Típicamente, en la fosforilación oxidativa, la transferencia de electrones de NADH a ubiquinona (Q) está acoplada a la carga de la fuerza protón-motriz. En Azotobacter, la energía liberada por la transferencia de un electrón de NADH a Q se utiliza para impulsar simultáneamente la transferencia de un electrón de NADH a Fd. [ 15 ] [ 16 ]

Reducción directa de ferredoxinas de alto potencial

Algunas ferredoxinas tienen un potencial redox suficientemente alto como para ser reducidas directamente por NADPH. Una de estas ferredoxinas es la adrenoxina (-274 mV), que participa en la biosíntesis de muchos esteroides de mamíferos . [ 17 ] La ferredoxina Fd3 en las raíces de las plantas, que reduce el nitrato y el sulfito, tiene un potencial de punto medio de -337 mV y también es reducida por NADPH. [ 10 ]

Ferredoxinas de Fe 2 S 2

Los miembros de la superfamilia de ferredoxina 2Fe–2S ( InterPro : IPR036010 ) tienen una estructura central general que consiste en beta(2)-alfa-beta(2), que incluye putidaredoxina, terpredoxina y adrenodoxina. [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] Son proteínas de alrededor de cien aminoácidos con cuatro residuos de cisteína conservados a los que se liga el clúster 2Fe–2S. Esta región conservada también se encuentra como un dominio en varias enzimas metabólicas y en proteínas multidominio, como la aldehído oxidorreductasa ( N -terminal), la xantina oxidasa ( N- terminal), la ftalato dioxigenasa reductasa ( C -terminal), la proteína hierro-azufre succinato deshidrogenasa ( N- terminal) y la metano monooxigenasa reductasa ( N -terminal). 

Ferredoxinas de tipo vegetal

Un grupo de ferredoxinas, originalmente encontradas en las membranas de los cloroplastos , ha sido denominado "tipo cloroplasto" o "tipo vegetal" ( InterPro : IPR010241 ). Su centro activo es un clúster [Fe₂S₂ ] , donde los átomos de hierro están coordinados tetraédricamente tanto por átomos de azufre inorgánicos como por azufres de cuatro residuos de cisteína (Cys) conservados. 

En los cloroplastos, las ferredoxinas Fe₂S₂ funcionan como transportadores de electrones en la cadena de transporte de electrones fotosintética y como donantes de electrones a varias proteínas celulares, como la glutamato sintasa, la nitrito reductasa, la sulfito reductasa y la ciclasa de la biosíntesis de clorofila . [ 22 ] Dado que la ciclasa es una enzima dependiente de ferredoxina, esto puede proporcionar un mecanismo para la coordinación entre la fotosíntesis y la necesidad de clorofila de los cloroplastos al vincular la biosíntesis de clorofila con la cadena de transporte de electrones fotosintética. En los sistemas de dioxigenasa bacteriana hidroxilante, sirven como transportadores intermedios de transferencia de electrones entre las flavoproteínas reductasas y la oxigenasa.

Ferredoxinas similares a la tiorredoxina

La ferredoxina Fe₂S₂ de Clostridium pasteurianum ( Cp₂FeFd ; P07324 ) ha sido reconocida como una familia de proteínas distinta en base a su secuencia de aminoácidos, las propiedades espectroscópicas de su clúster hierro-azufre y la capacidad única de intercambio de ligandos de dos ligandos de cisteína al clúster [Fe₂S₂ ] . Aunque el papel fisiológico de esta ferredoxina aún no está claro, se ha revelado una interacción fuerte y específica de Cp₂FeFd con la proteína molibdeno-hierro de la nitrogenasa. Se han caracterizado ferredoxinas homólogas de Azotobacter vinelandii ( Av₂FeFdI ; P82802) y Aquifex aeolicus (AaFd; O66511). Se ha resuelto la estructura cristalina de AaFd . AaFd existe como un dímero . La estructura del monómero de AaFd es diferente de otras ferredoxinas Fe₂S₂ . El plegamiento pertenece a la clase α+β, con las primeras cuatro hebras β y dos hélices α que adoptan una variante del plegamiento de la tiorredoxina . [ 23 ] UniProt las clasifica como la familia de la "ferredoxina tipo 2Fe2S Shethna". [ 24 ]

ferredoxinas de tipo adrenodoxina

La adrenodoxina (ferredoxina suprarrenal; InterPro : IPR001055 ), la putidaredoxina y la terpredoxina conforman una familia de proteínas solubles Fe2S2 que actúan como transportadores de electrones individuales, presentes principalmente en mitocondrias eucariotas y Pseudomonadota . La variante humana de la adrenodoxina se denomina ferredoxina-1 y ferredoxina-2 . En los sistemas de monooxigenasa mitocondrial, la adrenodoxina transfiere un electrón de la NADPH:adrenodoxina reductasa al citocromo P450 unido a la membrana . En bacterias, la putidaredoxina y la terpredoxina transfieren electrones entre las correspondientes ferredoxina reductasas dependientes de NADH y los P450 solubles. [ 26 ] [ 27 ] Se desconocen las funciones exactas de otros miembros de esta familia, aunque se ha demostrado que la Fdx de Escherichia coli participa en la biogénesis de los clústeres Fe-S. [ 28 ] A pesar de la baja similitud de secuencia entre las ferredoxinas de tipo adrenodoxina y de tipo vegetal, las dos clases tienen una topología de plegamiento similar. 

La ferredoxina-1 en humanos participa en la síntesis de hormonas tiroideas. También transfiere electrones de la adrenodoxina reductasa a la CYP11A1 , una enzima CYP450 responsable de la escisión de la cadena lateral del colesterol. La FDX-1 tiene la capacidad de unirse a metales y proteínas. [ 29 ] La ferredoxina-2 participa en la síntesis de hemo A y proteínas hierro-azufre. [ 30 ]

Ferredoxinas Fe 4 S 4 y Fe 3 S 4

Las ferredoxinas [Fe 4 S 4 ] pueden subdividirse aún más en ferredoxinas de bajo potencial (tipo bacteriano) y de alto potencial (HiPIP) .

Las ferredoxinas de bajo y alto potencial están relacionadas por el siguiente esquema redox:

Los números de oxidación formales de los iones de hierro pueden ser [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] o [1Fe 3+ , 3Fe 2+ ] en ferredoxinas de bajo potencial. Los números de oxidación de los iones de hierro en ferredoxinas de alto potencial pueden ser [3Fe 3+ , 1Fe 2+ ] o [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ].

Ferredoxinas de tipo bacteriano

Un grupo de ferredoxinas Fe₄S₄ , originalmente encontradas en bacterias, se ha denominado "de tipo bacteriano". Las ferredoxinas de tipo bacteriano, a su vez, pueden subdividirse en grupos según las propiedades de su secuencia. La mayoría contiene al menos un dominio conservado, que incluye cuatro residuos de cisteína que se unen a un clúster [Fe₄S₄ ] . En la ferredoxina Fe₄S₄ de Pyrococcus furiosus , uno de los residuos de Cys conservados se sustituye por un residuo de aspartato . [ 31 ]

Durante la evolución de las ferredoxinas de tipo bacteriano, se produjeron eventos de duplicación, transposición y fusión de genes dentro de la secuencia, lo que dio lugar a la aparición de proteínas con múltiples centros hierro-azufre. En algunas ferredoxinas bacterianas, uno de los dominios duplicados ha perdido uno o más de los cuatro residuos de Cys conservados. Estos dominios han perdido su capacidad de unión al hierro-azufre o se unen a un clúster [Fe₃S₄ ] en lugar de a un clúster [Fe₄S₄] [ 32 ] y a un clúster de tipo diclúster. [ 33 ]

Se conocen estructuras tridimensionales para varias ferredoxinas bacterianas monocluster y dicluster. El plegamiento pertenece a la clase α+β, con 2 a 7 hélices α y cuatro hebras β que forman una estructura en forma de barril, y un bucle extruido que contiene tres ligandos Cys "proximales" del clúster hierro-azufre.

Proteínas hierro-azufre de alto potencial

Las proteínas hierro-azufre de alto potencial ( HiPIP) forman una familia distintiva de ferredoxinas Fe₄S₄ que participan en las cadenas de transporte de electrones anaeróbicas. Algunas HiPIP presentan un potencial redox superior al de cualquier otra proteína hierro-azufre conocida (por ejemplo, la HiPIP de Rhodopila globiformis tiene un potencial redox de aproximadamente -450 mV). Hasta la fecha , se han caracterizado estructuralmente varias HiPIP, cuyos plegamientos pertenecen a la clase α+β. Al igual que en otras ferredoxinas bacterianas, la unidad [Fe₄S₄ ] forma un clúster de tipo cubano y se une a la proteína mediante cuatro residuos de cisteína .

Proteínas humanas de la familia de la ferredoxina

Referencias

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  • InterPro : IPR006057 - Subdominio de ferredoxina 2Fe–2S 
  • InterPro : IPR001055 - Adrenodoxina 
  • InterPro : IPR001450 - Ferredoxina 4Fe–4S, unión hierro-azufre 
  • InterPro : IPR000170 - Proteína hierro-azufre de alto potencial 
  • PDB : 1F37 - Estructura de rayos X de la ferredoxina similar a la tiorredoxina de Aquifex aeolicus ( Aa Fd)
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