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Articulo de referencia

MAPK1

La proteína quinasa activada por mitógeno 1 ( MAPK 1 ), también conocida como ERK2 , es una enzima que en los humanos está codificada por el gen MAPK1 . [ 5 ] Función La proteín...

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La proteína quinasa activada por mitógeno 1 ( MAPK 1 ), también conocida como ERK2 , es una enzima que en los humanos está codificada por el gen MAPK1 . [ 5 ]

Función

La proteína codificada por este gen pertenece a la familia de las MAP quinasas . Las MAP quinasas, también conocidas como quinasas reguladas por señales extracelulares (ERK), actúan como punto de integración de múltiples señales bioquímicas y participan en una amplia variedad de procesos celulares, como la proliferación , la diferenciación , la regulación de la transcripción y el desarrollo. La activación de esta quinasa requiere su fosforilación por quinasas río arriba . Tras la activación, esta quinasa se transloca al núcleo de las células estimuladas, donde fosforila dianas nucleares. Se han descrito dos variantes de transcripción con empalme alternativo que codifican la misma proteína, pero que difieren en las UTR , para este gen. [ 6 ] MAPK1 contiene múltiples sitios de aminoácidos que se fosforilan y ubiquitinan. [ 7 ]

Interacciones

Se ha demostrado que MAPK1 interactúa con:

Importancia clínica

Las mutaciones en MAPK1 están implicadas en muchos tipos de cáncer. [ 45 ]

Véase también

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000100030 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000063358 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Owaki H, Makar R, Boulton TG, Cobb MH, Geppert TD (febrero de 1992). "Quinasas reguladas por señales extracelulares en células T: caracterización de los ADNc humanos de ERK1 y ERK2". Biochem. Biophys. Res. Commun . 182 (3): 1416–22 . Bibcode : 1992BBRC..182.1416O . doi : 10.1016/0006-291X(92)91891-S . PMID 1540184 . 
  6. ↑ "Entrez Gene: MAPK1 cinasa de proteína activada por mitógeno 1" .
  7. ↑ "ERK2 (humano)" . www.phosphosite.org . Consultado el 31 de octubre de 2020 .
  8. ↑ Díaz-Rodríguez E, Montero JC, Esparís-Ogando A, Yuste L, Pandiella A (junio de 2002). "La quinasa regulada por señales extracelulares fosforila la enzima convertidora alfa del factor de necrosis tumoral en la treonina 735: un papel potencial en la eliminación regulada" . Mol. Biol. Celúla . 13 (6): 2031– 44. doi : 10.1091/mbc.01-11-0561 . PMC 117622 . PMID 12058067 .  
  9. ↑ Voong LN, Slater AR, Kratovac S, Cressman DE (abril de 2008). "La proteína quinasa activada por mitógenos ERK1/2 regula el transactivador de clase II" . J. Biol. Chem . 283 (14): 9031–9 . doi : 10.1074/jbc.M706487200 . PMC 2431044. PMID 18245089 .  
  10. ↑ Slack DN, Seternes OM, Gabrielsen M, Keyse SM (mayo de 2001). "Determinantes de unión distintos para las quinasas map ERK2/p38alfa y JNK median la activación catalítica y la selectividad de sustrato de la fosfatasa de la quinasa map-1" . J. Biol. Chem . 276 (19): 16491–500 . doi : 10.1074/jbc.M010966200 . PMID 11278799 . 
  11. ↑ Calvisi DF, Pinna F, Meloni F, Ladu S, Pellegrino R, Sini M, Daino L, Simile MM, De Miglio MR, Virdis P, Frau M, Tomasi ML, Seddaiu MA, Muroni MR, Feo F, Pascale RM (junio de 2008). "Ubiquitinación de la fosfatasa 1 de doble especificidad en el control del crecimiento mediado por la quinasa regulada por señales extracelulares en el carcinoma hepatocelular humano" . Cancer Res . 68 (11): 4192–200 . doi : 10.1158/0008-5472.CAN-07-6157 . PMID 18519678 . 
  12. ↑ Todd JL, Tanner KG, Denu JM (mayo de 1999). "Las quinasas reguladas extracelularmente (ERK) 1 y ERK2 son sustratos auténticos para la proteína tirosina fosfatasa de doble especificidad VHR. Un nuevo papel en la regulación negativa de la vía ERK" . J. Biol. Chem . 274 (19): 13271–80 . doi : 10.1074/jbc.274.19.13271 . PMID 10224087 . 
  13. 1 2 3 Eblen ST, Kumar NV, Shah K, Henderson MJ, Watts CK, Shokat KM, Weber MJ (abril de 2003). "Identificación de nuevos sustratos de ERK2 mediante el uso de una quinasa modificada y análogos de ATP" . J. Biol. Chem . 278 (17): 14926–35 . doi : 10.1074/jbc.M300485200 . PMID 12594221 . 
  14. ↑ Cano E, Hazzalin CA, Kardalinou E, Buckle RS, Mahadevan LC (noviembre de 1995). "Ni los subtipos de MAP quinasas ERK ni JNK/SAPK son esenciales para la fosforilación de la histona H3/HMG-14 ni para la inducción de c-fos y c-jun". J. Cell Sci . 108 (11): 3599–609 . doi : 10.1242/jcs.108.11.3599 . PMID 8586671 . 
  15. ↑ Purcell NH, Darwis D, Bueno OF, Müller JM, Schüle R, Molkentin JD (febrero de 2004). "La quinasa 2 regulada por señales extracelulares interactúa con la proteína FHL2, que solo contiene dominios LIM, y es regulada negativamente por ella en cardiomiocitos" . Mol . Cell. Biol . 24 (3): 1081–95 . doi : 10.1128/mcb.24.3.1081-1095.2004 . PMC 321437. PMID 14729955 .  
  16. ↑ Zhou X, Richon VM, Wang AH, Yang XJ, Rifkind RA, Marks PA (diciembre de 2000). "La histona deacetilasa 4 se asocia con las quinasas reguladas por señales extracelulares 1 y 2, y su localización celular está regulada por Ras oncogénico" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 97 (26): 14329–33 . Bibcode : 2000PNAS...9714329Z . doi : 10.1073 / pnas.250494697 . PMC 18918. PMID 11114188 .  
  17. 1 2 Sanz-Moreno V, Casar B, Crespo P (mayo de 2003). "La isoforma p38alfa Mxi2 se une a la proteína quinasa activada por mitógenos 1 y 2 regulada por señales extracelulares y regula su actividad nuclear al mantener sus niveles de fosforilación" . Mol. Cell. Biol . 23 (9): 3079–90 . doi : 10.1128 / mcb.23.9.3079-3090.2003 . PMC 153192. PMID 12697810 .  
  18. ↑ Robinson FL, Whitehurst AW, Raman M, Cobb MH (abril de 2002). "Identificación de nuevas mutaciones puntuales en ERK2 que interrumpen selectivamente la unión a MEK1" . J. Biol. Chem . 277 (17): 14844–52 . doi : 10.1074/jbc.M107776200 . PMID 11823456 . 
  19. 1 2 Yeung K, Janosch P, McFerran B, Rose DW, Mischak H, Sedivy JM, Kolch W (mayo de 2000). "Mecanismo de supresión de la vía Raf/MEK/cinasa regulada por señales extracelulares por la proteína inhibidora de la cinasa raf" . Mol. Cell. Biol . 20 (9): 3079– 85. doi : 10.1128 / mcb.20.9.3079-3085.2000 . PMC 85596. PMID 10757792 .  
  20. ↑ Wunderlich W, Fialka I, Teis D, Alpi A, Pfeifer A, Parton RG, Lottspeich F, Huber LA (febrero de 2001). "Una nueva proteína de 14 kilodaltons interactúa con el andamiaje de la proteína quinasa activada por mitógeno mp1 en un compartimento endosómico tardío/lisosomal" . J. Cell Biol . 152 (4): 765–76 . doi : 10.1083/jcb.152.4.765 . PMC 2195784. PMID 11266467 .  
  21. ↑ Stippec S, Robinson FL, Cobb MH (julio de 2001). "Los residuos hidrofóbicos y cargados en MEK1 y ERK2 son importantes para su acoplamiento adecuado" . J. Biol. Chem . 276 (28): 26509–15 . doi : 10.1074/jbc.M102769200 . PMID 11352917 . 
  22. ↑ Chen Z, Cobb MH (mayo de 2001). "Regulación de las vías de la proteína quinasa activada por mitógenos (MAP) sensibles al estrés por TAO2" . J. Biol. Chem . 276 (19): 16070–5 . doi : 10.1074/jbc.M100681200 . PMID 11279118 . 
  23. ↑ Karandikar M, Xu S, Cobb MH (diciembre de 2000). "MEKK1 se une a raf-1 y a los componentes de la cascada ERK2" . J. Biol. Chem . 275 (51): 40120–7 . doi : 10.1074/jbc.M005926200 . PMID 10969079 . 
  24. ↑ Tanoue T, Maeda R, Adachi M, Nishida E (febrero de 2001). "Identificación de un surco de acoplamiento en las MAP quinasas ERK y p38 que regula la especificidad de las interacciones de acoplamiento" . EMBO J. 20 ( 3): 466–79 . doi : 10.1093/ emboj /20.3.466 . PMC 133461. PMID 11157753 .  
  25. 1 2 Waskiewicz AJ, Flynn A, Proud CG, Cooper JA (abril de 1997). "Las quinasas de proteínas activadas por mitógenos activan las quinasas de serina/treonina Mnk1 y Mnk2" . EMBO J. 16 ( 8): 1909–20 . doi : 10.1093/ emboj /16.8.1909 . PMC 1169794. PMID 9155017 .  
  26. ↑ Scheper GC, Parra JL, Wilson M, Van Kollenburg B, Vertegaal AC, Han ZG, Proud CG (agosto de 2003). "Los extremos N y C de las variantes de empalme de la quinasa Mnk2 que interactúa con la proteína quinasa activada por mitógenos humana determinan la actividad y la localización" . Mol . Cell. Biol . 23 (16): 5692–705 . doi : 10.1128/mcb.23.16.5692-5705.2003 . PMC 166352. PMID 12897141 .  
  27. ↑ Jin Z, Gao F, Flagg T, Deng X (septiembre de 2004). "La nitrosamina específica del tabaco 4-(metilnitrosamino)-1-(3-piridil)-1-butanona promueve la cooperación funcional de Bcl2 y c-Myc a través de la fosforilación en la regulación de la supervivencia y proliferación celular" . J. Biol. Chem . 279 (38): 40209–19 . doi : 10.1074/jbc.M404056200 . PMID 15210690 . 
  28. ↑ Gupta S, Davis RJ (octubre de 1994). "La MAP quinasa se une al dominio de activación NH2-terminal de c-Myc" . FEBS Lett . 353 (3): 281– 5. Bibcode : 1994FEBSL.353..281G . doi : 10.1016/0014-5793( 94 )01052-8 . PMID 7957875. S2CID 45404088 .  
  29. ↑ Tournier C, Whitmarsh AJ, Cavanagh J, Barrett T, Davis RJ (julio de 1997). "La proteína quinasa activada por mitógenos quinasa 7 es un activador de la quinasa c-Jun N-terminal" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 94 (14): 7337–42 . Bibcode : 1997PNAS...94.7337T . doi : 10.1073 / pnas.94.14.7337 . PMC 23822. PMID 9207092 .  
  30. ↑ Lou Y, Xie W, Zhang DF, Yao JH, Luo ZF, Wang YZ, Shi YY, Yao XB (agosto de 2004). "Nek2A especifica la localización centrosomal de Erk2". Biochem. Biophys. Res. Commun . 321 (2): 495– 501. Bibcode : 2004BBRC..321..495L . doi : 10.1016/j.bbrc.2004.06.171 . PMID 15358203 . 
  31. ^ Formstecher E, Ramos JW, Fauquet M, Calderwood DA, Hsieh JC, Canton B, Nguyen XT, Barnier JV, Camonis J, Ginsberg MH, Chneiweiss H (agosto de 2001). "PEA-15 media el secuestro citoplásmico de la quinasa ERK MAP" . Desarrollo. Celúla . 1 (2): 239– 50. doi : 10.1016/s1534-5807(01)00035-1 . PMID 11702783 . 
  32. ↑ Pettiford SM, Herbst R (febrero de 2000). " La MAP-quinasa ERK2 es un sustrato específico de la proteína tirosina fosfatasa HePTP". Oncogene . 19 (7): 858– 69. doi : 10.1038/sj.onc.1203408 . PMID 10702794. S2CID 24843974 .  
  33. ↑ Saxena M, Williams S, Brockdorff J, Gilman J, Mustelin T (abril de 1999). "Inhibición de la señalización de células T por la tirosina fosfatasa hematopoyética dirigida por la proteína quinasa activada por mitógenos (HePTP)" . J. Biol. Chem . 274 (17): 11693–700 . doi : 10.1074/jbc.274.17.11693 . PMID 10206983 . 
  34. 1 2 Smith JA, Poteet-Smith CE, Malarkey K, Sturgill TW (enero de 1999). "Identificación de un sitio de acoplamiento de la quinasa regulada por señales extracelulares (ERK) en la quinasa ribosomal S6, una secuencia crítica para la activación por ERK in vivo" . J. Biol. Chem . 274 (5): 2893–8 . doi : 10.1074/jbc.274.5.2893 . PMID 9915826 . 
  35. 1 2 Roux PP, Richards SA, Blenis J (julio de 2003). "La fosforilación de la quinasa ribosomal S6 p90 (RSK) regula el acoplamiento de la quinasa regulada por señales extracelulares y la actividad de RSK" . Mol. Cell. Biol . 23 (14 ) : 4796–804 . doi : 10.1128/mcb.23.14.4796-4804.2003 . PMC 162206. PMID 12832467 .  
  36. 1 2 Zhao Y, Bjorbaek C, Moller DE (noviembre de 1996). "Regulación e interacción de las isoformas pp90(rsk) con las quinasas de proteínas activadas por mitógenos" . J. Biol. Chem . 271 (47): 29773–9 . doi : 10.1074/jbc.271.47.29773 . PMID 8939914 . 
  37. ↑ Mitsushima M, Suwa A, Amachi T, Ueda K, Kioka N (agosto de 2004). "La quinasa regulada por señales extracelulares activada por el factor de crecimiento epidérmico y la adhesión celular interactúa con la vinexina y la fosforila" . J. Biol. Chem . 279 (33): 34570–7 . doi : 10.1074/jbc.M402304200 . PMID 15184391 . 
  38. ↑ Pircher TJ, Petersen H, Gustafsson JA, Haldosén LA (abril de 1999). "La quinasa regulada por señales extracelulares (ERK) interactúa con el transductor de señales y activador de la transcripción (STAT) 5a" . Mol. Endocrinol . 13 (4): 555–65 . doi : 10.1210/mend.13.4.0263 . PMID 10194762 . 
  39. ↑ Dinerstein-Cali H, Ferrag F, Kayser C, Kelly PA, Postel-Vinay M (agosto de 2000). "La hormona del crecimiento (GH) induce la formación de complejos proteicos que involucran a Stat5, Erk2, Shc y proteínas fosforiladas en serina". Mol. Cell. Endocrinol . 166 (2): 89– 99. doi : 10.1016/s0303-7207(00)00277- x . PMID 10996427. S2CID 45725648 .  
  40. ^ Zhang S, Fukushi M, Hashimoto S, Gao C, Huang L, Fukuyo Y, Nakajima T, Amagasa T, Enomoto S, Koike K, Miura O, Yamamoto N, Tsuchida N (septiembre de 2002). "Una nueva proteína de unión a ERK2, Naf1, atenúa la señalización nuclear de EGF/ERK2". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 297 (1): 17– 23. Código bibliográfico : 2002BBRC..297...17Z . doi : 10.1016/s0006-291x(02)02086-7 . PMID 12220502 . 
  41. ↑ Maekawa M, Nishida E, Tanoue T (octubre de 2002). "Identificación de la proteína antiproliferativa Tob como sustrato de MAPK" . J. Biol. Chem . 277 (40): 37783–7 . doi : 10.1074/jbc.M204506200 . PMID 12151396 . 
  42. ↑ Ma L, Chen Z, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Pandolfi PP (abril de 2005). "Fosforilación e inactivación funcional de TSC2 por Erk: implicaciones para la esclerosis tuberosa y la patogénesis del cáncer" . Cell . 121 ( 2): 179–93 . doi : 10.1016/j.cell.2005.02.031 . PMID 15851026. S2CID 18663447 .  
  43. ↑ Song JS, Gomez J, Stancato LF, Rivera J (octubre de 1996). "Asociación de un complejo de señalización que contiene p95 Vav con la cadena gamma FcepsilonRI en la línea celular de mastocitos RBL-2H3. Evidencia de una asociación constitutiva in vivo de Vav con Grb2, Raf-1 y ERK2 en un complejo activo" . J. Biol. Chem . 271 (43): 26962–70 . doi : 10.1074/jbc.271.43.26962 . PMID 8900182 . 
  44. ↑ Lee IS, Liu Y, Narazaki M, Hibi M, Kishimoto T, Taga T (enero de 1997). "Vav está asociado con las moléculas transductoras de señales gp130, Grb2 y Erk2, y se fosforila en tirosina en respuesta a la interleucina-6" . FEBS Lett . 401 ( 2–3 ): 133–7 . Bibcode : 1997FEBSL.401..133L . doi : 10.1016/s0014-5793(96)01456-1 . PMID 9013873. S2CID 32632406 .  
  45. ↑ "Expresión de MAPK1 en el cáncer - Resumen - El Atlas de Proteínas Humanas" . www.proteinatlas.org .

Lecturas adicionales

  • Morishima-Kawashima M, Hasegawa M, Takio K, Suzuki M, Yoshida H, Watanabe A, Titani K, Ihara Y (1995). "Hiperfosforilación de tau en PHF". Neurobiol. Aging . 16 (3): 365–71 , discusión 371–80. doi : 10.1016/0197-4580(95)00027-C . PMID 7566346. S2CID 22471158 .  
  • Jeong Y, Du R, Zhu X, et  al. (2014). "Las isoformas de la histona deacetilasa regulan las respuestas inmunitarias innatas mediante la desacetilación de la fosfatasa-1 de la proteína quinasa activada por mitógenos". J Leukoc Biol . 95 (4): 651– 9. doi : 10.1189/jlb.1013565 . PMID 24374966. S2CID 40126163 .  
  • Davis RJ (1995). "Regulación transcripcional por MAP quinasas". Mol . Reprod. Dev . 42 (4): 459– 67. doi : 10.1002/mrd.1080420414 . PMID 8607977. S2CID 12842112 .  
  • Peruzzi F, Gordon J, Darbinian N, Amini S (2002). "Desregulación de la diferenciación neuronal y la supervivencia inducida por Tat a través de la vía del factor de crecimiento nervioso". J. Neurovirol . 8 Suppl 2 (2): 91– 6. doi : 10.1080/13550280290167885 . PMID 12491158 . 
  • Greenway AL, Holloway G, McPhee DA, Ellis P, Cornall A, Lidman M (2003). "Control de las moléculas de señalización celular por Nef del VIH-1: múltiples estrategias para promover la replicación viral". J. Biosci . 28 (3): 323– 35. doi : 10.1007/BF02970151 . PMID 12734410. S2CID 33749514 .  
  • Meloche S, Pouysségur J (2007). "La vía de la proteína quinasa activada por mitógenos ERK1/2 como regulador maestro de la transición de la fase G1 a la fase S". Oncogene . 26 ( 22): 3227–39 . doi : 10.1038/sj.onc.1210414 . PMID 17496918. S2CID 2245848 .