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Quinasa dependiente de ciclina 1

La quinasa dependiente de ciclina 1, también conocida como CDK1 o homólogo de la proteína 2 del ciclo de división celular, es una proteína altamente conservada que funciona como...

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La quinasa dependiente de ciclina 1, también conocida como CDK1 o homólogo de la proteína 2 del ciclo de división celular, es una proteína altamente conservada que funciona como una proteína quinasa de serina/treonina y desempeña un papel clave en la regulación del ciclo celular . [ 5 ] Ha sido ampliamente estudiada en la levadura de gemación S. cerevisiae y en la levadura de fisión S. pombe , donde está codificada por los genes cdc28 y cdc2 , respectivamente. [ 6 ] Junto con sus ciclinas asociadas, Cdk1 forma complejos que fosforilan diversos sustratos diana (se han identificado más de 75 en la levadura de gemación); la fosforilación de estas proteínas conduce a la progresión del ciclo celular. [ 7 ]

Estructura

Estructura cristalina del homólogo humano de Cdk1, Cdk2

Cdk1 es una proteína pequeña (aproximadamente 34 kilodaltons) y está altamente conservada. El homólogo humano de Cdk1, CDK1 , comparte aproximadamente un 63% de identidad de aminoácidos con su homólogo de levadura. Además, CDK1 humano es capaz de rescatar la levadura de fisión que porta una mutación cdc2 . [ 8 ] [ 9 ] Cdk1 está compuesta principalmente por el motivo de proteína quinasa desnudo, que comparten otras proteínas quinasas. Cdk1, como otras quinasas, contiene una hendidura en la que se aloja el ATP . Los sustratos de Cdk1 se unen cerca de la boca de la hendidura, y los residuos de Cdk1 catalizan la unión covalente del γ-fosfato al oxígeno de la hidroxi serina/treonina del sustrato.

Además de este núcleo catalítico, Cdk1, al igual que otras quinasas dependientes de ciclinas , contiene un bucle T que, en ausencia de una ciclina interactuante, impide la unión del sustrato al sitio activo de Cdk1. Cdk1 también contiene una hélice PSTAIRE que, tras la unión de la ciclina, mueve y reorganiza el sitio activo, facilitando así las actividades quinasas de Cdk1. [ 10 ]

Función

Figura 1. El diagrama muestra la función de Cdk1 en la progresión a través del ciclo celular de S. cerevisiae . Cln3-Cdk1 conduce a la actividad de Cln1,2-Cdk1, que finalmente resulta en la actividad de Clb5,6-Cdk1 y luego en la actividad de Clb1-4-Cdk1. [ 5 ]

Cuando se une a sus ciclinas asociadas, la fosforilación de Cdk1 conduce a la progresión del ciclo celular. La actividad de Cdk1 se comprende mejor en S. cerevisiae , por lo que aquí se describe la actividad de Cdk1 en S. cerevisiae .

En la levadura en gemación, la entrada inicial al ciclo celular está controlada por dos complejos reguladores, SBF (factor de unión a SCB) y MBF (factor de unión a MCB). Estos dos complejos controlan la transcripción del gen G 1 /S; sin embargo, normalmente están inactivos. SBF es inhibido por la proteína Whi5 ; sin embargo, cuando es fosforilado por Cln3-Cdk1, Whi5 es expulsado del núcleo, lo que permite la transcripción del regulón G 1 /S , que incluye las ciclinas G 1 /S Cln1,2. [ 11 ] La actividad de la ciclina G 1 /S-Cdk1 conduce a la preparación para la entrada en la fase S (por ejemplo, duplicación de centrómeros o del cuerpo polar del huso) y un aumento en las ciclinas S (Clb5,6 en S. cerevisiae ). Los complejos Clb5,6-Cdk1 conducen directamente a la iniciación del origen de replicación; [ 12 ] Sin embargo, son inhibidos por Sic1 , lo que impide el inicio prematuro de la fase S.

La actividad del complejo Cln1,2 y/o Clb5,6-Cdk1 provoca una caída repentina en los niveles de Sic1, lo que permite una entrada coherente en la fase S. Finalmente, la fosforilación por las ciclinas M (p. ej., Clb1, 2, 3 y 4) en complejo con Cdk1 conduce al ensamblaje del huso y a la alineación de las cromátidas hermanas. La fosforilación de Cdk1 también conduce a la activación de la ubiquitina-proteína ligasa APC Cdc20 , una activación que permite la segregación de las cromátidas y, además, la degradación de las ciclinas de la fase M. Esta destrucción de las ciclinas M conduce a los eventos finales de la mitosis (p. ej., desensamblaje del huso, salida de la mitosis).

Regulación

Dado su papel esencial en la progresión del ciclo celular, la Cdk1 está altamente regulada. Lo más evidente es que la Cdk1 se regula mediante su unión con sus ciclinas asociadas. La unión de las ciclinas altera el acceso al sitio activo de la Cdk1, permitiendo su actividad; además, las ciclinas confieren especificidad a dicha actividad. Al menos algunas ciclinas contienen una región hidrofóbica que puede interactuar directamente con los sustratos, confiriendo especificidad de diana. [ 13 ] Asimismo, las ciclinas pueden dirigir la Cdk1 a ubicaciones subcelulares específicas.

Además de la regulación por ciclinas, Cdk1 está regulada por fosforilación. Una tirosina conservada (Tyr15 en humanos) conduce a la inhibición de Cdk1; se cree que esta fosforilación altera la orientación del ATP, impidiendo una actividad quinasa eficiente. En S. pombe, por ejemplo, la síntesis incompleta de ADN puede conducir a la estabilización de esta fosforilación, impidiendo la progresión mitótica. [ 14 ] Wee1 , conservado entre todos los eucariotas, fosforila Tyr15, mientras que los miembros de la familia Cdc25 son fosfatasas, contrarrestando esta actividad. Se cree que el equilibrio entre ambos ayuda a regular la progresión del ciclo celular. Wee1 está controlado río arriba por Cdr1, Cdr2 y Pom1 .

Los complejos Cdk1-ciclina también están regulados por la unión directa de proteínas inhibidoras de Cdk (CKI). Una de estas proteínas, ya mencionada, es Sic1. Sic1 es un inhibidor estequiométrico que se une directamente a los complejos Clb5,6-Cdk1. Se cree que la fosforilación multisitio de Sic1, mediada por Cdk1-Cln1/2, regula la ubiquitinación y degradación de Sic1 y, por extensión, el inicio de la fase S. Solo cuando se supera la inhibición de Sic1 puede activarse Clb5,6 y comenzar la fase S.

Interacciones

Se ha demostrado que Cdk1 interactúa con:

Véase también

Mastl

Referencias

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