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Caspasa 3

La caspasa-3 es una proteína caspasa que interactúa con la caspasa-8 y la caspasa-9 . Está codificada por el gen CASP3 . Se han identificado ortólogos de CASP3 [ 4 ] en numeroso...

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La caspasa-3 es una proteína caspasa que interactúa con la caspasa-8 y la caspasa-9 . Está codificada por el gen CASP3 . Se han identificado ortólogos de CASP3 [ 4 ] en numerosos mamíferos para los que se dispone de datos genómicos completos. También existen ortólogos únicos en aves , lagartos , lisanfibios y teleósteos .

La proteína CASP3 es un miembro de la familia de las proteasas de ácido aspártico-cisteína ( caspasas ) . [ 5 ] La activación secuencial de las caspasas juega un papel central en la fase de ejecución de la apoptosis celular . Las caspasas existen como proenzimas inactivas que sufren un procesamiento proteolítico en residuos aspárticos conservados para producir dos subunidades, grande y pequeña, que se dimerizan para formar la enzima activa . Esta proteína escinde y activa las caspasas 6 y 7 ; y la propia proteína es procesada y activada por las caspasas 8, 9 y 10. Es la caspasa predominante involucrada en la escisión de la proteína precursora del amiloide beta 4A , que está asociada con la muerte neuronal en la enfermedad de Alzheimer . [ 6 ] El empalme alternativo de este gen da como resultado dos variantes de transcripción que codifican la misma proteína. [ 7 ]

La caspasa-3 comparte muchas de las características típicas comunes a todas las caspasas conocidas actualmente. Por ejemplo, su sitio activo contiene un residuo de cisteína (Cys-163) y un residuo de histidina (His-121) que estabilizan la escisión del enlace peptídico de una secuencia proteica en el lado carboxilo-terminal de un ácido aspártico cuando forma parte de una secuencia particular de 4 aminoácidos. [ 8 ] [ 9 ] Esta especificidad permite que las caspasas sean increíblemente selectivas, con una preferencia 20 000 veces mayor por el ácido aspártico que por el ácido glutámico . [ 10 ] Una característica clave de las caspasas en la célula es que están presentes como zimógenos , denominados procaspasas, que permanecen inactivos hasta que un cambio bioquímico provoca su activación. Cada procaspasa tiene una subunidad grande N-terminal de aproximadamente 20 kDa seguida de una subunidad más pequeña de aproximadamente 10 kDa, llamadas p20 y p10, respectivamente. [ 11 ]

Estructura

subunidades texto alternativo
Las subunidades p12 (rosa) y p17 (azul claro) de la caspasa-3 con las estructuras de lámina beta de cada una en rojo y azul, respectivamente; imagen generada en Pymol a partir de 1rhm.pdb.

La caspasa-3, en particular, (también conocida como CPP32/Yama/apopaína) [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] se forma a partir de un zimógeno de 32 kDa que se escinde en subunidades de 17 kDa y 12 kDa. Cuando la procaspasa se escinde en un residuo particular, el heterotetrámero activo puede formarse mediante interacciones hidrofóbicas, lo que provoca que cuatro láminas beta antiparalelas de p17 y dos de p12 se unan para formar un heterodímero, que a su vez interactúa con otro heterodímero para formar la estructura completa de lámina beta de 12 hebras rodeada de hélices alfa que es única de las caspasas. [ 11 ] [ 15 ] Cuando los heterodímeros se alinean cabeza con cola, se posiciona un sitio activo en cada extremo de la molécula formada por residuos de ambas subunidades participantes, aunque los residuos necesarios Cys-163 e His-121 se encuentran en la subunidad p17 (más grande). [ 15 ]

Función

Vía de señalización del TNF -R1. Las líneas grises discontinuas representan múltiples pasos.

La caspasa-3 es una proteasa efectora crucial en la vía apoptótica , responsable de orquestar el desmantelamiento de los componentes celulares durante la muerte celular programada. Sintetizada como un zimógeno inactivo , la caspasa-3 es activada por caspasas iniciadoras río arriba, como la caspasa-8 y la caspasa-9 , a través de la escisión proteolítica, que expone su sitio activo y le permite escindir una amplia gama de sustratos celulares, incluyendo proteínas estructurales, reguladores del ciclo celular y enzimas de reparación del ADN. [ 16 ] Esta actividad proteolítica conduce a características distintivas de la apoptosis, como la condensación de la cromatina, la fragmentación del ADN y la formación de cuerpos apoptóticos , facilitando la eliminación ordenada de las células moribundas. [ 17 ] La función de la caspasa-3 está estrictamente regulada por modificaciones postraduccionales e interacciones con otras proteínas celulares, asegurando que la apoptosis proceda solo bajo condiciones fisiológicas apropiadas. Su papel esencial se ve reforzado por su necesidad para el desarrollo normal y la homeostasis tisular, y la desregulación de la actividad de la caspasa-3 se ha relacionado con diversas enfermedades, incluidos los trastornos neurodegenerativos y el cáncer. [ 17 ] [ 18 ]

Se ha descubierto que la caspasa-3 es necesaria para el desarrollo cerebral normal , así como para su función típica en la apoptosis, donde es responsable de la condensación de la cromatina y la fragmentación del ADN . [ 17 ] Los niveles elevados de un fragmento de la caspasa-3, p17, en el torrente sanguíneo son un signo de un infarto de miocardio reciente . [ 19 ] Ahora se está demostrando que la caspasa-3 puede desempeñar un papel en la diferenciación de células madre embrionarias y hematopoyéticas . [ 20 ]

Actividad enzimática

texto alternativo del sitio activo
Cys-285 (amarillo) e His-237 (verde y azul oscuro) en el sitio activo de la caspasa-3, subunidad p12 en rosa y subunidad p17 en azul claro; imagen generada en Pymol a partir de 1rhr.pdb

Especificidad del sustrato

En circunstancias normales, las caspasas reconocen secuencias de tetrapéptidos en sus sustratos e hidrolizan los enlaces peptídicos después de los residuos de ácido aspártico . La caspasa 3 y la caspasa 7 comparten una especificidad de sustrato similar al reconocer el motivo de tetrapéptido Asp-xx-Asp. [ 21 ] El Asp C-terminal es absolutamente necesario, mientras que se toleran variaciones en las otras tres posiciones. [ 22 ] La especificidad de sustrato de las caspasas se ha utilizado ampliamente en el diseño de inhibidores y fármacos basados ​​en caspasas. [ 23 ]

Mecanismo de catálisis

El sitio catalítico de la caspasa-3 involucra el grupo tiol de Cys-163 y el anillo imidazol de His-121. His-121 estabiliza el grupo carbonilo del residuo aspartato clave, mientras que Cys-163 ataca para finalmente escindir el enlace peptídico. Cys-163 y Gly-238 también funcionan para estabilizar el estado de transición tetraédrico del complejo sustrato-enzima a través de enlaces de hidrógeno . [ 15 ] In vitro , se ha encontrado que la caspasa-3 prefiere la secuencia peptídica DEVDG (Asp-Glu-Val-Asp-Gly) con la escisión ocurriendo en el lado carboxilo del segundo residuo de ácido aspártico (entre D y G). [ 10 ] [ 15 ] [ 17 ] La caspasa-3 es activa en un amplio rango de pH que es ligeramente más alto (más básico) que muchas de las otras caspasas efectoras. Este amplio rango indica que la caspasa-3 estará completamente activa en condiciones celulares normales y apoptóticas. [ 24 ]

Regulación

Vías que conducen a la activación de la caspasa 3. [ 25 ]

Activación

La caspasa-3 se activa en la célula apoptótica tanto por vías extrínsecas (ligando de muerte) como intrínsecas (mitocondriales). [ 11 ] [ 26 ] La característica de zimógeno de la caspasa-3 es necesaria porque, si no estuviera regulada, la actividad de la caspasa mataría células indiscriminadamente. [ 27 ] Como caspasa efectora, el zimógeno de la caspasa-3 prácticamente no tiene actividad hasta que es escindido por una caspasa iniciadora después de que se hayan producido eventos de señalización apoptótica. [ 28 ] Uno de estos eventos de señalización es la introducción de granzima B , que puede activar las caspasas iniciadoras, en las células dirigidas a la apoptosis por las células T asesinas . [ 29 ] [ 30 ] Esta activación extrínseca desencadena entonces la cascada de caspasas característica de la vía apoptótica, en la que la caspasa-3 juega un papel dominante. [ 9 ] En la activación intrínseca, el citocromo c de las mitocondrias trabaja en combinación con la caspasa-9 , el factor activador de la apoptosis 1 ( Apaf-1 ) y el ATP para procesar la procaspasa-3. [ 17 ] [ 30 ] [ 31 ] Estas moléculas son suficientes para activar la caspasa-3 in vitro, pero otras proteínas reguladoras son necesarias in vivo . [ 31 ] Se ha demostrado que el extracto de mangostán ( Garcinia mangostana ) inhibe la activación de la caspasa 3 en células neuronales humanas tratadas con β-amiloide. [ 32 ]

Inhibición

Una forma de inhibición de las caspasas es a través de la familia de proteínas IAP (inhibidor de la apoptosis), que incluye c-IAP1, c-IAP2, XIAP y ML-IAP. [ 15 ] XIAP se une e inhibe la caspasa iniciadora-9, que participa directamente en la activación de la caspasa efectora-3. [ 31 ] Sin embargo, durante la cascada de caspasas, la caspasa-3 funciona para inhibir la actividad de XIAP mediante la escisión de la caspasa-9 en un sitio específico, impidiendo que XIAP pueda unirse para inhibir la actividad de la caspasa-9. [ 33 ]

Interacciones

Se ha demostrado que la caspasa 3 interactúa con:

Véase también

Referencias

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Lecturas adicionales

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  • Roig J, Traugh JA (2001). "Cytostatic p21 G protein-activated protein kinase gamma-PAK". Vitamins and Hormones . Vol.  62. pp. 167–198 . doi : 10.1016/S0083-6729(01)62004-1 . ISBN  978-0-12-709862-3. PMID 11345898 . 
  • Zhao LJ, Zhu H (diciembre de 2004). "Estructura y función de la proteína reguladora auxiliar Vpr del VIH-1: nuevas pistas para el diseño de fármacos". Current Drug Targets. Immune, Endocrine and Metabolic Disorders . 4 (4): 265– 275. doi : 10.2174/1568008043339668 . PMID 15578977 . 
  • Le Rouzic E, Benichou S (febrero de 2005). " La proteína Vpr del VIH-1: funciones distintas a lo largo del ciclo de vida viral" . Retrovirology . 2 (1) 11. doi : 10.1186/1742-4690-2-11 . PMC 554975. PMID 15725353 .  
  • Sykes MC, Mowbray AL, Jo H (febrero de 2007). "Glutatiolación reversible de la caspasa-3 por glutaredoxina como un nuevo mecanismo de señalización redox en la muerte celular inducida por el factor de necrosis tumoral alfa". Circulation Research . 100 (2): 152– 154. doi : 10.1161/01.RES.0000258171.08020.72 . PMID 17272816. S2CID 12684325 .  
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