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GroEL

GroEL es una proteína que pertenece a la familia de chaperonas moleculares y se encuentra en muchas bacterias. [ 5 ] Es necesaria para el correcto plegamiento de muchas proteína...

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GroEL es una proteína que pertenece a la familia de chaperonas moleculares y se encuentra en muchas bacterias. [ 5 ] Es necesaria para el correcto plegamiento de muchas proteínas. Para funcionar correctamente, GroEL requiere el complejo proteico cochaperonina GroES , con forma de tapa . En eucariotas , las proteínas organelares Hsp60 y Hsp10 son estructural y funcionalmente casi idénticas a GroEL y GroES, respectivamente, debido a su origen endosimbiótico.

La HSP60 participa en la importación de proteínas mitocondriales y el ensamblaje macromolecular. Puede facilitar el correcto plegamiento de las proteínas importadas, así como prevenir el plegamiento incorrecto y promover el replegamiento y el ensamblaje adecuado de los polipéptidos desplegados generados en condiciones de estrés en la matriz mitocondrial. La HSP60 interactúa con HRAS, la proteína X del VHB y la proteína p40tax del HTLV-1. La HSP60 pertenece a la familia de las chaperonas (HSP60). Nota: Esta descripción puede incluir información de UniProtKB.

Nombres alternativos: Chaperonina de 60 kDa, Chaperonina 60, CPN60, Proteína de choque térmico 60, HSP-60, HuCHA60, Proteína de la matriz mitocondrial P1, Proteína linfocitaria P60, HSPD1

La proteína de choque térmico 60 (HSP60) es una chaperonina mitocondrial que generalmente se encarga del transporte y el replegamiento de proteínas desde el citoplasma hacia la matriz mitocondrial . Además de su función como proteína de choque térmico, la HSP60 actúa como chaperonina, ayudando a plegar las cadenas lineales de aminoácidos en su estructura tridimensional correspondiente. Mediante el estudio exhaustivo de groEL, el homólogo bacteriano de la HSP60, se ha determinado que esta proteína es esencial para la síntesis y el transporte de proteínas mitocondriales esenciales desde el citoplasma celular hacia la matriz mitocondrial. Otros estudios han relacionado la HSP60 con la diabetes , la respuesta al estrés , el cáncer y ciertos tipos de trastornos inmunológicos .

Descubrimiento

Se sabe poco sobre la función de HSP60. La HSP60 de mamíferos se describió inicialmente como una proteína mitocondrial P1. Posteriormente, Radhey Gupta y colaboradores la clonaron y secuenciaron . [ 6 ] La secuencia de aminoácidos mostró una fuerte homología con GroEL. Inicialmente se creyó que HSP60 funcionaba solo en las mitocondrias y que no existía una proteína equivalente en el citoplasma . Descubrimientos recientes han desacreditado esta afirmación y sugieren que existe una diferencia reconocible entre HSP60 en las mitocondrias y en el citoplasma. [ 7 ] Una estructura proteica similar existe en el cloroplasto de ciertas plantas. La presencia de esta proteína proporciona evidencia de la relación evolutiva del desarrollo de las mitocondrias y el cloroplasto mediante endosimbiosis . [ 6 ]

Estructura

En condiciones fisiológicas normales, la HSP60 es un oligómero de 60 kilodaltons compuesto por monómeros que forman un complejo dispuesto como dos anillos heptaméricos apilados. [ 8 ] Esta estructura de doble anillo forma una gran cavidad central en la que la proteína desplegada se une mediante interacciones hidrofóbicas . [ 9 ] Esta estructura se encuentra típicamente en equilibrio con cada uno de sus componentes individuales: monómeros, heptámeros y tetradecámeros. [ 10 ] Estudios recientes han comenzado a sugerir que, además de su ubicación típica en las mitocondrias, la HSP60 también puede encontrarse en el citoplasma en condiciones fisiológicas normales. [ 7 ]

Cada subunidad de HSP60 tiene tres dominios : el dominio apical, el dominio ecuatorial y el dominio intermedio. [ 11 ] El dominio ecuatorial contiene el sitio de unión para ATP y para el otro anillo heptamérico. El dominio intermedio une el dominio ecuatorial y el dominio apical. [ 11 ] El dominio intermedio induce un cambio conformacional cuando se une ATP, lo que permite una alternancia entre los sitios de unión del sustrato hidrofílico e hidrofóbico . [ 11 ] En su estado inactivo, la proteína es hidrofóbica. Cuando se activa por ATP, el dominio intermedio experimenta un cambio conformacional que expone la región hidrofílica. Esto asegura la fidelidad en la unión de la proteína. [ 11 ] La chaperonina 10 ayuda a HSP60 a plegarse actuando como una cubierta en forma de cúpula sobre la forma activa de HSP60 unida a ATP. Esto hace que la cavidad central se agrande y ayuda en el plegamiento de la proteína. [ 11 ] Consulte la figura anterior para obtener más detalles sobre la estructura.

Se utilizó un anticuerpo monoclonal contra HSP60 para teñir células HeLa humanas cultivadas in vitro. El anticuerpo revela las mitocondrias celulares en rojo. La señal azul se debe a un colorante que se une al ADN y que revela los núcleos celulares. Tinción con anticuerpos e imagen cortesía de EnCor Biotechnology Inc.
Secuencia de aminoácidos y estructura de la proteína HSP60. [ 12 ]

La secuencia mitocondrial HSP60 contiene una serie de repeticiones de guanina en el extremo C-terminal . [ 6 ] La estructura y función de esta secuencia no se conocen con exactitud. El extremo N-terminal contiene una presecuencia de aminoácidos hidroxilados , a saber, arginina , lisina , serina y treonina , que actúan como directores para la importación de la proteína a las mitocondrias. [ 6 ]

La estructura predicha de HSP60 incluye varias ondas sinusoidales verticales , hélices alfa , láminas beta y giros de 90 grados. Hay regiones de hidrofobicidad donde presumiblemente la proteína atraviesa la membrana . También hay tres sitios de glicosilación N-ligada en las posiciones 104, 230 y 436. [ 9 ] La secuencia y la estructura secundaria de la proteína mitocondrial se ilustran en la imagen anterior obtenida del Protein Data Bank.

Información más reciente ha comenzado a sugerir que la HSP60 encontrada en las mitocondrias difiere de la del citoplasma. Con respecto a la secuencia de aminoácidos, la HSP60 citoplasmática tiene una secuencia N-terminal que no se encuentra en la proteína mitocondrial. [ 7 ] En el análisis de electroforesis en gel , se encontraron diferencias significativas en la migración de la HSP60 citoplasmática y mitocondrial. La HSP60 citoplasmática contiene una secuencia señal de 26 aminoácidos en el extremo N. Esta secuencia es altamente degenerada y es capaz de plegarse en una hélice anfifílica . [ 7 ] Los anticuerpos contra la HSP60 se dirigieron tanto a la forma mitocondrial como a la citoplasmática. [ 7 ] Sin embargo, los anticuerpos contra la secuencia señal se dirigieron solo a la forma citoplasmática. En condiciones fisiológicas normales, ambas se encuentran en concentraciones relativamente iguales. [ 7 ] En momentos de estrés o alta necesidad de HSP60 en el citoplasma o las mitocondrias, la célula es capaz de compensar aumentando la presencia de HSP60 en un compartimento y disminuyendo su concentración en el compartimento opuesto.

Función

Común

Las proteínas de choque térmico se encuentran entre las proteínas más conservadas evolutivamente . [ 10 ] La importante función, la homología estructural y secuencial entre HSP60 y su homólogo procariota, groEL, demuestra este nivel de conservación. Además, la secuencia de aminoácidos de HSP60 tiene una similitud con su homólogo en plantas , bacterias y humanos . [ 13 ] Las proteínas de choque térmico son las principales responsables de mantener la integridad de las proteínas celulares, particularmente en respuesta a cambios ambientales. El estrés, como la temperatura, el desequilibrio de concentración, el cambio de pH y las toxinas, puede inducir a las proteínas de choque térmico a mantener la conformación de las proteínas de la célula. HSP60 ayuda en el plegamiento y el mantenimiento de la conformación de aproximadamente el 15-30% de todas las proteínas celulares. [ 11 ] Además del papel típico de HSP60 como proteína de choque térmico, los estudios han demostrado que HSP60 juega un papel importante en el transporte y mantenimiento de las proteínas mitocondriales, así como en la transmisión y replicación del ADN mitocondrial .

Transporte de proteínas mitocondriales

La HSP60 posee dos funciones principales con respecto al transporte de proteínas mitocondriales. Su función es catalizar el plegamiento de las proteínas destinadas a la matriz y mantener la proteína en un estado desplegado para su transporte a través de la membrana interna de la mitocondria. [ 14 ] Muchas proteínas se dirigen al procesamiento en la matriz mitocondrial, pero luego se exportan rápidamente a otras partes de la célula. La porción hidrofóbica de la HSP60 es responsable de mantener la conformación desplegada de la proteína para el transporte transmembrana. [ 14 ] Los estudios han demostrado cómo la HSP60 se une a las proteínas entrantes e induce cambios conformacionales y estructurales. Los cambios subsiguientes en las concentraciones de ATP hidrolizan los enlaces entre la proteína y la HSP60, lo que indica a la proteína que salga de la mitocondria. [ 14 ] La HSP60 también es capaz de distinguir entre las proteínas destinadas a la exportación y las proteínas destinadas a permanecer en la matriz mitocondrial, buscando una hélice alfa anfifílica de 15-20 residuos. [ 14 ] La existencia de esta secuencia indica que la proteína debe ser exportada, mientras que su ausencia indica que la proteína debe permanecer en las mitocondrias. El mecanismo preciso aún no se comprende del todo.

metabolismo del ADN

Además de su papel fundamental en el plegamiento de proteínas, HSP60 participa en la replicación y transmisión del ADN mitocondrial . En estudios exhaustivos de la actividad de HSP60 en Saccharomyces cerevisiae , los científicos han propuesto que HSP60 se une preferentemente a la cadena molde de ADN monocatenario en un complejo similar a un tetradecámero [ 15 ]. Este complejo tetradecámero interactúa con otros elementos transcripcionales para servir como mecanismo regulador de la replicación y transmisión del ADN mitocondrial. Los estudios mutagénicos han respaldado aún más la participación reguladora de HSP60 en la replicación y transmisión del ADN mitocondrial. [ 16 ]. Las mutaciones en HSP60 aumentan los niveles de ADN mitocondrial y dan lugar a defectos de transmisión subsiguientes.

HSP60 citoplasmática frente a mitocondrial

Además de las diferencias estructurales ya ilustradas entre la HSP60 citoplasmática y mitocondrial, existen marcadas diferencias funcionales. Los estudios han sugerido que la HSP60 desempeña un papel clave en la prevención de la apoptosis en el citoplasma. La HSP60 citoplasmática forma un complejo con proteínas responsables de la apoptosis y regula la actividad de estas proteínas. [ 7 ] La versión citoplasmática también está involucrada en la respuesta inmune y el cáncer . [ 7 ] Estos dos aspectos se desarrollarán más adelante. Investigaciones muy recientes han comenzado a sugerir una correlación reguladora entre la HSP60 y la enzima glucolítica , 6- fosfofructocinasa-1 . Aunque no se dispone de mucha información, las concentraciones de HSP60 citoplasmática han influido en la expresión de la 6-fosfofructocinasa en la glucólisis . [ 17 ] A pesar de estas marcadas diferencias entre la forma citoplasmática y mitocondrial, el análisis experimental ha demostrado que la célula es capaz de trasladar rápidamente la HSP60 citoplasmática a las mitocondrias si las condiciones ambientales requieren una mayor presencia de HSP60 mitocondrial. [ 7 ]

Síntesis y ensamblaje

La HSP60 se encuentra típicamente en las mitocondrias y se ha encontrado en orgánulos de origen endosimbiótico. Los monómeros de HSP60 forman dos anillos heptaméricos que se unen a la superficie de las proteínas lineales y catalizan su plegamiento en un proceso dependiente de ATP. [ 18 ] Las subunidades de HSP60 están codificadas por genes nucleares y se traducen en el citosol. Estas subunidades luego se mueven a las mitocondrias donde son procesadas por otras moléculas de HSP60. [ 9 ] Varios estudios han demostrado que las proteínas HSP60 deben estar presentes en las mitocondrias para la síntesis y el ensamblaje de componentes adicionales de HSP60. [ 9 ] Hay una correlación positiva directa entre la presencia de proteínas HSP60 en las mitocondrias y la producción de complejos proteicos HSP60 adicionales.

La cinética del ensamblaje de las subunidades de HSP60 en los anillos de 2 heptaméricos tarda dos minutos. La HSP60 resistente a proteasas subsiguiente se forma en una vida media de 5 a 10 minutos. [ 9 ] Esta síntesis rápida indica que existe una interacción dependiente de ATP donde el complejo HSP60 formado estabiliza el intermediario del complejo de ensamblaje de HSP60, sirviendo efectivamente como catalizador. [ 9 ] La necesidad de HSP60 preexistente para sintetizar moléculas adicionales de HSP60 apoya la teoría endosimbiótica del origen de las mitocondrias . Debe haber existido una proteína homóloga procariota rudimentaria capaz de un autoensamblaje similar.

función inmunológica

Como se mencionó anteriormente, la HSP60 se ha conocido generalmente como una chaperonina que ayuda al plegamiento de proteínas en las mitocondrias. Sin embargo, algunas investigaciones recientes indican que la HSP60 posiblemente desempeña un papel en una respuesta inmunitaria de "señal de peligro" . [ 19 ] También hay evidencia creciente de que desempeña un papel en las enfermedades autoinmunes .

Las infecciones y las enfermedades son extremadamente estresantes para la célula. Cuando una célula está bajo estrés, aumenta naturalmente la producción de proteínas de estrés, incluidas las proteínas de choque térmico como la HSP60. Para que la HSP60 actúe como señal, debe estar presente en el medio extracelular . En investigaciones recientes, se ha descubierto que la chaperonina 60 se puede encontrar en la superficie de diversas células procariotas y eucariotas , e incluso puede liberarse de las células. [ 11 ] Según investigaciones recientes, muchos tipos diferentes de proteínas de choque térmico se utilizan en la señalización de la respuesta inmunitaria , pero parece que las diferentes proteínas actúan y responden de manera diferente a otras moléculas de señalización. Se ha demostrado que la HSP60 se libera de células específicas, como las células mononucleares de sangre periférica (PBMC), cuando hay lipopolisacáridos (LPS) o GroEL presentes. Esto sugiere que la célula tiene diferentes receptores y respuestas a la HSP60 humana y bacteriana. [ 19 ] Además, se ha demostrado que HSP60 tiene la capacidad “de activar monocitos , macrófagos y células dendríticas … y también de inducir la secreción de una amplia gama de citocinas ”. [ 19 ] El hecho de que HSP60 responda a otras moléculas de señalización como LPS o GroEL y tenga la capacidad de activar ciertos tipos de células apoya la idea de que HSP60 es parte de una cascada de señales de peligro que está involucrada en la activación de una respuesta inmune.

Sin embargo, existe un giro en el papel inmunológico de HSP60. Como se mencionó anteriormente, existen dos tipos diferentes de proteínas HSP60: bacterianas y de mamíferos. Dado que son muy similares en secuencia, no se esperaría que la HSP60 bacteriana causara una gran respuesta inmune en humanos. El sistema inmunitario está "diseñado para ignorar lo 'propio', es decir, los componentes del huésped; sin embargo, paradójicamente, este no es el caso con las chaperoninas". [ 11 ] Se ha descubierto que existen muchos anticuerpos antichaperonina y que están asociados con muchas enfermedades autoinmunes. Según Ranford et al., se han realizado experimentos que han demostrado que los anticuerpos que son "generados por un huésped humano después de la exposición a proteínas chaperonina 60 bacterianas" pueden reaccionar de forma cruzada con proteínas chaperonina 60 humanas. [ 11 ] La HSP60 bacteriana está haciendo que el sistema inmunitario cree anticuerpos antichaperonina, a pesar de que la HSP60 bacteriana y la humana tienen secuencias de proteínas similares. Estos nuevos anticuerpos reconocen y atacan la HSP60 humana, causante de una enfermedad autoinmune. Esto sugiere que la HSP60 podría desempeñar un papel en la autoinmunidad ; sin embargo, se necesita más investigación para comprender completamente su función en esta enfermedad.

respuesta al estrés

Se ha demostrado que la HSP60, como proteína mitocondrial, también participa en la respuesta al estrés. La respuesta al choque térmico es un mecanismo homeostático que protege a la célula del daño mediante la regulación positiva de la expresión de los genes que codifican la HSP60. [ 20 ] La regulación positiva de la producción de HSP60 permite el mantenimiento de otros procesos celulares que ocurren en la célula, especialmente durante momentos de estrés. En un experimento, los investigadores trataron a varios ratones con L-DOPA y descubrieron una regulación positiva significativa de la expresión de HSP60 en las mitocondrias y de la expresión de HSP70 en el citoplasma. Los investigadores concluyeron que la vía de señalización del choque térmico sirve como "el mecanismo básico de defensa contra la neurotoxicidad provocada por especies de radicales libres de oxígeno y nitrógeno producidas en el envejecimiento y los trastornos neurodegenerativos". [ 21 ] Varios estudios han demostrado que la HSP60 y otras proteínas de choque térmico son necesarias para la supervivencia celular en circunstancias tóxicas o estresantes. [ 22 ]

Relación con el cáncer

Tinción inmunohistoquímica de carcinoma de mama humano incluido en parafina mediante anticuerpo monoclonal anti-Hsp60 RabMAb. Haga clic en la imagen para ver la fuente. http://www.epitomics.com/images/products/1777IHC.jpg

La Hsp60 humana, producto del gen HSPD1, es una chaperonina mitocondrial del Grupo I, filogenéticamente relacionada con la GroEL bacteriana. Recientemente, se ha informado de la presencia de Hsp60 fuera de las mitocondrias y fuera de la célula, por ejemplo, en la sangre circulante [1], [2]. Aunque se supone que la molécula extramitocondrial de Hsp60 es idéntica a la mitocondrial, esto aún no se ha dilucidado por completo. A pesar de la creciente cantidad de evidencias experimentales que muestran Hsp60 fuera de la célula, aún no está claro cuán general es este proceso ni cuáles son los mecanismos responsables de la translocación de Hsp60 fuera de la célula. Ninguna de estas preguntas ha sido respondida definitivamente, mientras que existe cierta información sobre la Hsp70 extracelular. Esta chaperona también se consideró clásicamente una proteína intracelular como la Hsp60, pero en los últimos años considerables evidencias han demostrado su residencia pericelular y extracelular.

Se ha demostrado que la HSP60 influye en la apoptosis de las células tumorales , lo que parece estar asociado con un cambio en sus niveles de expresión. Existe cierta inconsistencia, ya que algunas investigaciones muestran una expresión positiva, mientras que otras muestran una expresión negativa, y parece depender del tipo de cáncer. Existen diferentes hipótesis para explicar los efectos de la expresión positiva frente a la negativa. La expresión positiva parece inhibir la muerte celular apoptótica y necrótica , mientras que se cree que la expresión negativa participa en la activación de la apoptosis. [ 23 ] [ 24 ]

Además de influir en la apoptosis, se ha demostrado que los cambios en el nivel de expresión de HSP60 son "nuevos biomarcadores útiles para fines diagnósticos y pronósticos". [ 23 ] Según Lebret et al., una pérdida de la expresión de HSP60 "indica un mal pronóstico y el riesgo de desarrollar infiltración tumoral", específicamente en carcinomas de vejiga , pero esto no necesariamente se cumple para otros tipos de cáncer. [ 25 ] Por ejemplo, la investigación sobre tumores ováricos ha demostrado que la sobreexpresión se correlaciona con un mejor pronóstico, mientras que una expresión disminuida se correlaciona con un tumor agresivo. [ 25 ] Toda esta investigación indica que podría ser posible utilizar la expresión de HSP60 para predecir la supervivencia en ciertos tipos de cáncer y, por lo tanto, podría permitir identificar a los pacientes que podrían beneficiarse de ciertos tratamientos. [ 24 ]

Mecanismo

Dentro de la célula, el proceso de plegamiento de proteínas mediado por GroEL/ES implica múltiples rondas de unión, encapsulación y liberación de la proteína sustrato. Las proteínas sustrato desplegadas se unen a una región de unión hidrofóbica en el borde interior de la cavidad abierta de GroEL, formando un complejo binario con la chaperonina. La unión de la proteína sustrato de esta manera, además de la unión de ATP , induce un cambio conformacional que permite la asociación del complejo binario con una estructura de tapa separada, GroES . La unión de GroES a la cavidad abierta de la chaperonina induce la rotación de las subunidades individuales de la chaperonina, de modo que el sitio de unión hidrofóbico del sustrato se elimina del interior de la cavidad, lo que provoca que la proteína sustrato sea expulsada del borde hacia la cámara, ahora mayoritariamente hidrofílica. El entorno hidrofílico de la cámara favorece el enterramiento de los residuos hidrofóbicos del sustrato, induciendo su plegamiento. La hidrólisis del ATP y la unión de una nueva proteína sustrato a la cavidad opuesta envían una señal alostérica que provoca la liberación de GroES y la proteína encapsulada al citosol . Una proteína determinada experimentará múltiples rondas de plegamiento, volviendo cada vez a su estado desplegado original, hasta alcanzar la conformación nativa o una estructura intermedia destinada a alcanzar dicho estado. Alternativamente, el sustrato puede sucumbir a una reacción competitiva, como el plegamiento incorrecto y la agregación con otras proteínas mal plegadas. [ 26 ]

Termodinámica

La naturaleza restringida del interior del complejo molecular favorece fuertemente las conformaciones moleculares compactas de la proteína sustrato. En solución libre, las interacciones no polares de largo alcance solo pueden ocurrir a un alto costo en entropía . En el entorno reducido del complejo GroEL, la pérdida relativa de entropía es mucho menor. El método de captura también tiende a concentrar los sitios de unión no polares separados de los sitios polares. Cuando se eliminan las superficies no polares de GroEL, la probabilidad de que cualquier grupo no polar dado encuentre un sitio intramolecular no polar es mucho mayor que en solución a granel. Los sitios hidrofóbicos que estaban en el exterior se agrupan en la parte superior del dominio cis y se unen entre sí. La geometría de GroEL requiere que las estructuras polares lideren y envuelvan el núcleo no polar a medida que emerge del lado trans .

Estructura

Estructuralmente, GroEL es un tetradecámero de doble anillo, donde tanto el anillo cis como el trans constan de siete subunidades cada uno. Los cambios conformacionales que ocurren dentro de la cavidad central de GroEL hacen que su interior se vuelva hidrofílico, en lugar de hidrofóbico, lo que probablemente facilita el plegamiento de la proteína.

La clave de la actividad de GroEL reside en la estructura del monómero. El monómero Hsp60 presenta tres secciones distintas separadas por dos regiones de bisagra. La sección apical contiene numerosos sitios de unión hidrofóbicos para sustratos proteicos desplegados . Muchas proteínas globulares no se unen al dominio apical debido a que sus partes hidrofóbicas se agrupan en su interior, lejos del medio acuoso, ya que esta es la conformación termodinámicamente óptima. Por lo tanto, estos "sitios de unión" solo se unen a proteínas que no están plegadas de forma óptima. El dominio apical también posee sitios de unión para los monómeros Hsp10 de GroES.

El dominio ecuatorial presenta una ranura cerca del punto de bisagra para la unión del ATP , así como dos puntos de anclaje para la otra mitad de la molécula de GroEL. El resto de la sección ecuatorial es moderadamente hidrofílica.

La adición de ATP y GroES tiene un efecto drástico en la conformación del dominio cis . Este efecto se debe a la flexión y rotación en los dos puntos de bisagra de los monómeros de Hsp60. El dominio intermedio se pliega hacia abajo y hacia adentro unos 25° en la bisagra inferior. Este efecto, multiplicado por la flexión cooperativa de todos los monómeros, aumenta el diámetro ecuatorial de la jaula de GroEL. Pero el dominio apical rota 60° hacia arriba y hacia afuera en la bisagra superior, y también rota 90° alrededor del eje de la bisagra. Este movimiento abre la jaula ampliamente en la parte superior del dominio cis , pero elimina por completo los sitios de unión del sustrato del interior de la jaula.

Interacciones

Se ha demostrado que GroEL interactúa con GroES , [ 27 ] [ 28 ] ALDH2 , [ 28 ] Caspasa 3 [ 27 ] [ 29 ] y Dihidrofolato reductasa . [ 30 ]

morfogénesis del fago T4

Los genes del bacteriófago (fago) T4 que codifican proteínas con un papel en la determinación de la estructura del fago T4 se identificaron utilizando mutantes letales condicionales . [ 31 ] La mayoría de estas proteínas demostraron ser componentes estructurales mayores o menores de la partícula de fago completa. Sin embargo, entre los productos génicos (gps) necesarios para el ensamblaje del fago, Snustad [ 32 ] identificó un grupo de gps que actúan catalíticamente en lugar de incorporarse a la estructura del fago. Estos gps catalíticos incluían gp31. La bacteria E. coli es el huésped del fago T4, y la proteína gp31 codificada por el fago parece ser funcionalmente homóloga a la proteína chaparona GroES de E. coli y capaz de sustituirla en el ensamblaje de los viriones del fago T4 durante la infección. [ 5 ] La función de la proteína gp31 codificada por el fago parece ser interactuar con la proteína GroEL codificada por el huésped E. coli para ayudar en el correcto plegamiento y ensamblaje de la proteína principal de la cápside de la cabeza del fago, gp23. [ 5 ]

Véase también

Referencias

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Lecturas adicionales

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