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canal de potencial de receptor transitorio

Los canales de potencial de receptor transitorio ( canales TRP ) son un grupo de canales iónicos ubicados principalmente en la membrana plasmática de numerosos tipos de células ...

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Los canales de potencial de receptor transitorio ( canales TRP ) son un grupo de canales iónicos ubicados principalmente en la membrana plasmática de numerosos tipos de células animales. La mayoría de estos se agrupan en dos grandes grupos: el Grupo 1 incluye TRPC ("C" de canónico), TRPV ("V" de vanilloide ), TRPVL ("VL" de similar al vanilloide), TRPM ("M" de melastatina), TRPS ("S" de soromelastatina), TRPN ("N" de potencial de mecanorreceptor C) y TRPA ("A" de anquirina). El Grupo 2 consta de TRPP ("P" de poliquístico) y TRPML ("ML" de mucolipina). [ 1 ] [ 2 ] Existen otros canales TRP menos categorizados, incluidos los canales de levadura y varios canales del Grupo 1 y del Grupo 2 presentes en organismos no animales. [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] Muchos de estos canales median una variedad de sensaciones como dolor, temperatura, diferentes tipos de gusto, presión y visión. En el cuerpo, se cree que algunos canales TRP se comportan como termómetros microscópicos y se utilizan en animales para detectar el calor o el frío. [ 5 ] Algunos canales TRP se activan por moléculas presentes en especias como el ajo ( alicina ), el chile ( capsaicina ) y el wasabi ( isotiocianato de alilo ); otros se activan por el mentol , el alcanfor , la menta y agentes refrescantes; y otros se activan por moléculas presentes en el cannabis (es decir, THC , CBD y CBN ) o la stevia . Algunos actúan como sensores de presión osmótica, volumen, estiramiento y vibración. La mayoría de los canales se activan o inhiben por lípidos señalizadores y contribuyen a una familia de canales iónicos regulados por lípidos . [ 6 ] [ 7 ]

Estos canales iónicos tienen una permeabilidad relativamente no selectiva a los cationes , incluidos el sodio , el calcio y el magnesio .

Los canales TRP se descubrieron inicialmente en la cepa mutante de la mosca de la fruta Drosophila denominada "receptor de potencial transitorio" ( mutante trp ) , de ahí su nombre (véase la Historia de los canales TRP de Drosophila más adelante). Posteriormente, se encontraron canales TRP en vertebrados, donde se expresan de forma ubicua en muchos tipos de células y tejidos. Los canales TRP son tetraméricos, y cada protómero está compuesto por 6 hélices transmembrana con extremos N y C intracelulares . Los canales TRP de mamíferos se activan y regulan mediante una amplia variedad de estímulos y se expresan en todo el organismo.

Familias

Grupos y familias del canal TRP.

En la superfamilia TRP animal, actualmente se proponen 9 familias divididas en dos grupos, cada una con varias subfamilias. [ 2 ] El grupo uno consta de TRPC, TRPV, TRPVL, TRPA, TRPM, TRPS y TRPN, mientras que el grupo dos contiene TRPP y TRPML. Existe una familia adicional denominada TRPY que no siempre se incluye en ninguno de estos grupos. Todas estas subfamilias son similares en que son canales catiónicos no selectivos de detección molecular que poseen seis segmentos transmembrana; sin embargo, cada subfamilia es única y comparte poca homología estructural con las demás. Esta singularidad da lugar a las diversas funciones de percepción y regulación sensorial que los canales TRP desempeñan en todo el organismo. El grupo uno y el grupo dos difieren en que tanto TRPP como TRPML del grupo dos tienen un bucle extracelular mucho más largo entre los segmentos transmembrana S1 y S2. Otra característica distintiva es que todas las subfamilias del grupo uno contienen una secuencia repetitiva de anquirina intracelular N-terminal, una secuencia de dominio TRP C-terminal o ambas, mientras que las dos subfamilias del grupo dos no tienen ninguna. [ 8 ] A continuación se muestran los miembros de las subfamilias y una breve descripción de cada una:

TRPA

TRPA, cuya A proviene de "anquirina", recibe su nombre por la gran cantidad de repeticiones de anquirina que se encuentran cerca del extremo N-terminal. [ 12 ] TRPA se encuentra principalmente en las fibras nerviosas nociceptivas aferentes y se asocia con la amplificación de la señalización del dolor, así como con la hipersensibilidad al dolor por frío. Se ha demostrado que estos canales son tanto receptores mecánicos del dolor como quimiosensores activados por diversas especies químicas, incluidos los isotiocianatos (sustancias químicas picantes presentes en sustancias como el aceite de mostaza y el wasabi), los cannabinoides, los analgésicos generales y locales, y el cinamaldehído. [ 13 ]

Si bien TRPA1 se expresa en una amplia variedad de animales, existen otros canales TRPA fuera de los vertebrados. TRPA5, painless, pyrexia y waterwitch son ramas filogenéticas distintas dentro del clado TRPA, y solo se ha demostrado su expresión en crustáceos e insectos, [ 8 ] mientras que HsTRPA surgió como una duplicación específica de hymenoptera de waterwitch. [ 14 ] Al igual que TRPA1 y otros canales TRP, estos funcionan como canales iónicos en varios sistemas sensoriales. También existen canales similares a TRPA o TRPA1 en diversas especies como un clado filogenéticamente distinto, pero estos son menos conocidos. [ 10 ]

TRPC

TRPC, C de "canónico", recibe su nombre por ser el más estrechamente relacionado con Drosophila TRP, homónimo de los canales TRP. La filogenia de los canales TRPC no se ha resuelto en detalle, pero están presentes en diversos taxones animales. En realidad, solo se expresan seis canales TRPC en humanos, ya que se ha descubierto que TRPC2 se expresa únicamente en ratones y se considera un pseudogén en humanos; esto se debe en parte a la función de TRPC2 en la detección de feromonas, una capacidad que los ratones poseen en mayor medida que los humanos. Las mutaciones en los canales TRPC se han asociado con enfermedades respiratorias, así como con glomeruloesclerosis segmentaria focal en los riñones. [ 13 ] Todos los canales TRPC se activan mediante la fosfolipasa C (PLC) o el diacilglicerol (DAG).

TRPML

TRPML, acrónimo de "mucolipina", recibe su nombre del trastorno del neurodesarrollo mucolipidosis IV . La mucolipidosis IV fue descubierta en 1974 por E. R. Berman, quien observó anomalías en los ojos de un bebé. [ 18 ] Estas anomalías pronto se asociaron con mutaciones en el gen MCOLN1, que codifica el canal iónico TRPML1. El gen TRPML aún no está completamente caracterizado. Las tres copias conocidas en vertebrados se encuentran restringidas a vertebrados con mandíbulas, con algunas excepciones (por ejemplo, Xenopus tropicalis ). [ 17 ]

TRPM

TRPM, M de "melastatina", se encontró durante un análisis genético comparativo entre nevos benignos y nevos malignos (melanoma). [ 12 ] Las mutaciones dentro de los canales TRPM se han asociado con hipomagnesemia con hipocalcemia secundaria. Los canales TRPM también se han dado a conocer por sus mecanismos de detección de frío, como es el caso de TRPM8. [ 13 ] Los estudios comparativos han demostrado que los dominios funcionales y los aminoácidos críticos de los canales TRPM están altamente conservados entre especies. [ 19 ] [ 10 ] [ 20 ]

La filogenética ha demostrado que los canales TRPM se dividen en dos clados principales, αTRPM y βTRPM. [ 10 ] [ 16 ] Los αTRPM incluyen TRPM1, TRPM3 de vertebrados y las "chanzimas" TRPM6 y TRPM7, así como el único canal TRPM de insectos, entre otros. Los βTRPM incluyen, pero no se limitan a, TRPM2, TRPM4, TRPM5 y TRPM8 de vertebrados (el sensor de frío y mentol). Se han descrito dos clados principales adicionales: TRPMc, que está presente solo en una variedad de artrópodos, [ 16 ] y un clado basal, [ 11 ] [ 10 ] que desde entonces se ha propuesto como una familia de canales TRP (TRPS) distinta y separada. [ 16 ]

TRPM PZQ , un miembro de la familia TRPM que se encuentra en los platelmintos, es el probable objetivo principal del fármaco praziquantel, que se utiliza como tratamiento contra infecciones por tenias , esquistosomas y otros platelmintos parásitos. [ 21 ]

TRPN

TRPN fue descrito originalmente en Drosophila melanogaster y Caenorhabditis elegans como nompC, un canal iónico activado mecánicamente. [ 23 ] [ 22 ] Solo se conoce un único TRPN, N por "no mechanoreceptor potential C", o "nompC", que se expresa ampliamente en animales (aunque algunos cnidarios tienen más), y es notablemente solo un pseudogén en vertebrados amniotas . [ 22 ] [ 11 ] A pesar de que TRPA recibió su nombre por repeticiones de anquirina, se cree que los canales TRPN tienen la mayor cantidad de cualquier canal TRP, típicamente alrededor de 28, que están altamente conservados en todos los taxones [ 22 ] Desde su descubrimiento, Drosophila nompC ha sido implicado en la mecanosensación (incluida la estimulación mecánica de la cutícula y la detección de sonido) y la nocicepción del frío . [ 24 ]

TRPP

TRPP , P de "policistina", recibe su nombre de la enfermedad renal poliquística , que está asociada con estos canales. [ 12 ] Estos canales también se conocen como canales iónicos de la enfermedad renal poliquística (PKD).

Los genes similares a PKD2 (por ejemplo, TRPP2 , TRPP3 y TRPP5 ) codifican canales TRP canónicos. Los genes similares a PKD1 codifican proteínas mucho más grandes con 11 segmentos transmembrana, que no poseen todas las características de otros canales TRP. Sin embargo, 6 de los segmentos transmembrana de las proteínas similares a PKD1 presentan una homología de secuencia sustancial con los canales TRP, lo que indica que podrían haberse diversificado considerablemente a partir de otras proteínas estrechamente relacionadas. [ 27 ]

Los insectos tienen una tercera subfamilia de TRPP, llamada brividos, que participa en la detección del frío. [ 26 ] [ 2 ]

TRPS

TRPS, S de Soromelastatina, recibió ese nombre porque forma un grupo hermano de TRPM. TRPS está ampliamente presente en animales, pero notablemente ausente en vertebrados e insectos (entre otros). [ 16 ] La función de TRPS aún no se ha descrito bien, aunque se sabe que el TRPS de C. elegans , conocido como CED-11, es un canal de calcio que participa en la apoptosis . [ 28 ]

TRPV

TRPV, V de "vanilloide", fue descubierto originalmente en Caenorhabditis elegans y recibe su nombre de los compuestos químicos vanilloides que activan algunos de estos canales. [ 25 ] [ 30 ] Estos canales se han hecho famosos por su asociación con moléculas como la capsaicina (un agonista de TRPV1). [ 13 ] Además de los 6 parálogos vertebrados conocidos, se conocen 2 clados principales fuera de los deterostomados: nanchung e Iav. Los estudios mecanísticos de estos últimos clados se han restringido en gran medida a Drosophila , pero los análisis filogenéticos han ubicado varios otros genes de Placozoa, Annelida, Cnidaria, Mollusca y otros artrópodos dentro de ellos. [ 11 ] [ 31 ] [ 32 ] Los canales TRPV también se han descrito en protistas. [ 11 ]

TRPVL

Se ha propuesto que TRPVL sea un clado hermano de TRPV, y está limitado a los cnidarios Nematostella vectensis e Hydra magnipapillata , y al anélido Capitella teleta . [ 11 ] Se sabe poco acerca de estos canales.

TRPY

TRPY, Y de "levadura", se localiza principalmente en la vacuola de la levadura, que es el equivalente funcional de un lisosoma en una célula de mamífero, y actúa como un mecanosensor de la presión osmótica vacuolar. Las técnicas de patch clamp y la estimulación hiperosmótica han demostrado que TRPY participa en la liberación intracelular de calcio. [ 33 ] El análisis filogenético ha demostrado que TRPY1 no forma parte de los otros grupos TRP uno y dos de metazoos, y se sugiere que evolucionó después de la divergencia entre metazoos y hongos. [ 8 ] Otros han indicado que TRPY está más estrechamente relacionado con TRPP. [ 34 ]

Estructura

Los canales TRP están compuestos por seis hélices transmembrana (S1-S6) con extremos N y C intracelulares . Los canales TRP de mamíferos se activan y regulan mediante una amplia variedad de estímulos, incluyendo numerosos mecanismos postranscripcionales como la fosforilación , el acoplamiento a receptores de proteína G , la activación por ligando y la ubiquitinación . Estos receptores se encuentran en casi todos los tipos celulares y se localizan principalmente en las membranas celulares y de orgánulos, modulando la entrada de iones.

La mayoría de los canales TRP forman homotetrámeros o heterotetrámeros cuando son completamente funcionales. El filtro de selectividad iónica, el poro, se forma por la compleja combinación de bucles p en la proteína tetramérica, que se sitúan en el dominio extracelular entre los segmentos transmembrana S5 y S6. Al igual que la mayoría de los canales catiónicos, los canales TRP tienen residuos con carga negativa dentro del poro para atraer los iones con carga positiva. [ 35 ]

Características del Grupo 1

Cada canal de este grupo es estructuralmente único, lo que contribuye a la diversidad de funciones que poseen los canales TRP; sin embargo, existen algunas características comunes que distinguen a este grupo de otros. Desde el extremo N-terminal intracelular, se observan repeticiones de anquirina de longitud variable (excepto en TRPM) que facilitan el anclaje a la membrana y otras interacciones proteicas. Poco después de S6 en el extremo C-terminal, se encuentra un dominio TRP altamente conservado (excepto en TRPA) que participa en la modulación de la apertura y la multimerización del canal. También se han observado otras modificaciones en el extremo C-terminal, como dominios alfa-quinasa en TRPM7 y M8, en este grupo. [ 8 ] [ 13 ] [ 12 ]

Características del Grupo 2

El rasgo más distintivo del grupo dos es la larga extensión extracelular entre los segmentos transmembrana S1 y S2. Los miembros del grupo dos también carecen de repeticiones de anquirina y de un dominio TRP. Sin embargo, se ha demostrado que poseen secuencias de retención en el retículo endoplasmático (RE) en el extremo C-terminal, lo que ilustra posibles interacciones con el RE. [ 8 ] [ 13 ] [ 12 ]

Función

Los canales TRP modulan las fuerzas impulsoras de entrada de iones y la maquinaria de transporte de Ca2 + y Mg2 + en la membrana plasmática, donde se localizan la mayoría de ellos. Los TRP tienen interacciones importantes con otras proteínas y a menudo forman complejos de señalización, cuyas vías exactas se desconocen. [ 36 ] Los canales TRP se descubrieron inicialmente en la cepa mutante trp de la mosca de la fruta Drosophila [ 37 ] que mostraba una elevación transitoria del potencial en respuesta a estímulos luminosos y se denominaron canales de potencial de receptor transitorio . [ 38 ] Los canales TRPML funcionan como canales de liberación de calcio intracelular y, por lo tanto, desempeñan un papel importante en la regulación de los orgánulos. [ 36 ] Es importante destacar que muchos de estos canales median una variedad de sensaciones como las sensaciones de dolor, temperatura, diferentes tipos de gusto, presión y visión. En el cuerpo, se cree que algunos canales TRP se comportan como termómetros microscópicos y se utilizan en animales para detectar el calor o el frío. Los TRP actúan como sensores de presión osmótica , volumen , estiramiento y vibración . Se ha observado que los TRP desempeñan funciones complejas y multidimensionales en la señalización sensorial. Muchos TRP funcionan como canales intracelulares de liberación de calcio. Los diferentes tipos de canales TRP varían en su selectividad para distintos cationes. Tras la activación de estos canales, la entrada de iones modifica las concentraciones iónicas a ambos lados de la membrana celular, afectando a las vías de señalización posteriores, como la vía de la proteína quinasa activada por mitógeno (MAPK), la vía de señalización del factor de crecimiento transformante (TGF)-beta, la vía del factor nuclear kappa-B (NF-kB) y la vía de la proteína quinasa activada por AMP (AMPK). [ 39 ]

Sensación de dolor y temperatura

Los canales iónicos TRP convierten la energía en potenciales de acción en los nociceptores somatosensoriales. [ 40 ] Los canales Thermo-TRP tienen un dominio C-terminal responsable de la termosensación y una región intercambiable específica que les permite detectar estímulos de temperatura vinculados a procesos de regulación de ligandos. [ 41 ] Aunque la mayoría de los canales TRP se modulan por cambios de temperatura, algunos desempeñan un papel crucial en la sensación de temperatura. Existen al menos 6 canales Thermo-TRP diferentes, cada uno con una función distinta. Por ejemplo, TRPM8 se relaciona con los mecanismos de detección del frío, TRPV1 y TRPM3 contribuyen a las sensaciones de calor e inflamación, y TRPA1 facilita numerosas vías de señalización como la transducción sensorial, la nocicepción , la inflamación y el estrés oxidativo . [ 40 ] Se ha demostrado experimentalmente que ciertos compuestos que activan TRPA1 desencadenan sensaciones de dolor y calor. También se ha documentado que la activación prolongada de TRPA1 por sustancias endógenas en diversos trastornos clínicos induce dolor crónico. También se ha demostrado que la inhibición del canal TRPA1 produce una reducción de la sensación de dolor mecánico tras una lesión nerviosa. [ 39 ] Tras el reclutamiento de macrófagos inducido por la lesión en las células de Schwann, las especies reactivas de oxígeno (ROS) liberadas por los macrófagos activados se dirigen a TRPA1 y lo activan, lo que induce la liberación de H2O2 dependiente de la NADPH oxidasa 1. Esta liberación prolongada de H2O2 tiene una doble función, ya que mantiene la infiltración de macrófagos en los nervios lesionados y activa TRPA1 en los nociceptores fagocitados mediante señalización paracrina. La entrada de iones de sodio y calcio provoca la despolarización de las terminaciones nerviosas nociceptivas, generando y perpetuando una señal de dolor. [ 42 ]

Gusto

TRPM5 participa en la señalización del gusto dulce , amargo y umami modulando la vía de señalización en las células receptoras del gusto de tipo II . [ 43 ] TRPM5 se activa por los glucósidos dulces que se encuentran en la planta de stevia .

Otros canales TRP desempeñan un papel importante en la quimiosensación a través de terminaciones nerviosas sensoriales en la boca que son independientes de las papilas gustativas. TRPA1 responde al aceite de mostaza ( isotiocianato de alilo ), wasabi y canela; TRPA1 y TRPV1 responden al ajo ( alicina ); TRPV1 responde al chile ( capsaicina ); TRPM8 se activa por el mentol , el alcanfor , la menta y los agentes refrescantes; y TRPV2 se activa por moléculas ( THC , CBD y CBN ) que se encuentran en la marihuana.

Canales tipo TRP en la visión de los insectos

Figura 1. Canales TRPL activados por luz en fotorreceptores de Periplaneta americana . A, una corriente típica a través de los canales TRPL fue inducida por un pulso de luz brillante de 4 s (barra horizontal). B, una respuesta de voltaje de membrana del fotorreceptor a la activación de los canales TRPL inducida por la luz; se muestran datos de la misma célula.

Las moscas de la fruta mutantes trp , que carecen de una copia funcional del gen trp, se caracterizan por una respuesta transitoria a la luz, a diferencia de las moscas de tipo silvestre que demuestran una actividad sostenida de las células fotorreceptoras en respuesta a la luz. [ 37 ] Posteriormente se identificó una isoforma distantemente relacionada del canal TRP, el canal similar a TRP (TRPL), en los fotorreceptores de Drosophila , donde se expresa a niveles aproximadamente 10 a 20 veces menores que la proteína TRP. Posteriormente se aisló una mosca mutante, trpl . Aparte de las diferencias estructurales, los canales TRP y TRPL difieren en la permeabilidad a los cationes y en las propiedades farmacológicas.

Los canales TRP/TRPL son los únicos responsables de la despolarización de la membrana plasmática de los fotorreceptores de insectos en respuesta a la luz. Cuando estos canales se abren, permiten la entrada de sodio y calcio a la célula siguiendo el gradiente de concentración, lo que despolariza la membrana. Las variaciones en la intensidad de la luz afectan el número total de canales TRP/TRPL abiertos y, por lo tanto, el grado de despolarización de la membrana. Estas respuestas de voltaje graduales se propagan a las sinapsis de los fotorreceptores con las neuronas retinianas de segundo orden y, posteriormente, al cerebro.

El mecanismo de fotorrecepción en insectos difiere drásticamente del de los mamíferos. La excitación de la rodopsina en los fotorreceptores de mamíferos produce la hiperpolarización de la membrana del receptor, pero no la despolarización como en el ojo de los insectos. En Drosophila y, presumiblemente, en otros insectos, una cascada de señalización mediada por la fosfolipasa C (PLC) vincula la fotoexcitación de la rodopsina con la apertura de los canales TRP/TRPL. Si bien se conocían desde hace años numerosos activadores de estos canales, como el fosfatidilinositol-4,5-bisfosfato (PIP₂ ) y los ácidos grasos poliinsaturados (AGPI), un factor clave que media el acoplamiento químico entre la PLC y los canales TRP/TRPL permaneció desconocido hasta hace poco. Se descubrió que la degradación de un producto lipídico de la cascada de la PLC, el diacilglicerol (DAG), por la enzima diacilglicerol lipasa , genera AGPI que pueden activar los canales TRP, iniciando así la despolarización de la membrana en respuesta a la luz. [ 44 ] Este mecanismo de activación del canal TRP puede estar bien conservado entre otros tipos de células donde estos canales realizan diversas funciones.

Importancia clínica

Las mutaciones en los TRP se han relacionado con trastornos neurodegenerativos , displasia esquelética , trastornos renales, [ 36 ] y pueden desempeñar un papel importante en el cáncer. Los TRP pueden ser importantes objetivos terapéuticos. Existe una importancia clínica significativa en el papel de TRPV1, TRPV2, TRPV3 y TRPM8 como termorreceptores, y en el papel de TRPV4 y TRPA1 como mecanorreceptores; la reducción del dolor crónico puede ser posible al dirigirse a los canales iónicos involucrados en la sensación térmica, química y mecánica para reducir su sensibilidad a los estímulos. [ 45 ] Por ejemplo, el uso de agonistas de TRPV1 podría inhibir la nocicepción en TRPV1, particularmente en el tejido pancreático donde TRPV1 se expresa en gran medida. [ 46 ] Se ha indicado que el agonista de TRPV1, la capsaicina, que se encuentra en los chiles, alivia el dolor neuropático. [ 36 ] Los agonistas de TRPV1 inhiben la nocicepción en TRPV1

Papel en el cáncer

La expresión alterada de las proteínas TRP a menudo conduce a la tumorigénesis , como se ha informado para TRPV1, TRPV6, TRPC1, TRPC6, TRPM4, TRPM5 y TRPM8. [ 46 ] TRPV1 y TRPV2 se han relacionado con el cáncer de mama. La expresión de TRPV1 en agregados encontrados en el retículo endoplasmático o el aparato de Golgi y/o alrededor de estas estructuras en pacientes con cáncer de mama confiere una peor supervivencia. [ 47 ]

La familia de canales iónicos TRPM está particularmente asociada con el cáncer de próstata, donde TRPM2 (y su ARN no codificante largo TRPM2-AS ), TRPM4 y TRPM8 se sobreexpresan en el cáncer de próstata asociado con resultados más agresivos. [ 48 ] Se ha demostrado que TRPM3 promueve el crecimiento y la autofagia en el carcinoma de células renales de células claras, [ 49 ] TRPM4 se sobreexpresa en el linfoma difuso de células B grandes asociado con una menor supervivencia, [ 50 ] mientras que TRPM5 tiene propiedades oncogénicas en el melanoma . [ 51 ]

Los canales TRP desempeñan un papel central en la modulación de la resistencia a la quimioterapia en el cáncer de mama. [ 52 ] Algunos canales TRP, como TRPA1 y TRPC5, están estrechamente relacionados con la resistencia a los fármacos durante el tratamiento del cáncer; la alta entrada de Ca2 + mediada por TRPC5 activa el factor de transcripción NFATC3 (Factor Nuclear de Células T Activadas, Citoplasmático 3), que desencadena la transcripción de la glicoproteína P (p-gp). La sobreexpresión de p-gp se reconoce ampliamente como un factor importante en la quimiorresistencia en las células cancerosas, ya que funciona como una bomba de eflujo activa que puede eliminar diversas sustancias extrañas, incluidos los agentes quimioterapéuticos, del interior de la célula. [ 52 ]

Quimiorresistencia mediada por TRPC5:
  1. La sobreexpresión de TRPC5 activa la vía de señalización de Ca2 + del factor de transcripción NFATC3 , lo que conduce a la sobreexpresión de p-gp. Además, la p-gp sobreexpresada expulsa fármacos quimioterapéuticos como la doxorrubicina, desencadenando quimiorresistencia.
  2. Las células de cáncer de mama quimiorresistentes que sobreexpresan unidades del canal TRPC5 transfieren a células receptoras quimiosensibles a través de vesículas extracelulares (VE), lo que conduce al desarrollo de quimiorresistencia mediada por TRPC5 en estas células. [ 52 ]

Por el contrario, se ha demostrado que otros canales TRP, como TRPV1 y TRPV2, potencian los efectos antitumorales de ciertos agentes quimioterapéuticos, y TRPV2 es un biomarcador potencial y una diana terapéutica en el cáncer de mama triple negativo. [ 52 ]

Función en las respuestas inflamatorias

Además de las vías mediadas por TLR4 , ciertos miembros de la familia de canales iónicos de potencial de receptor transitorio reconocen LPS . Se ha demostrado la activación de TRPA1 mediada por LPS en ratones [ 53 ] y moscas Drosophila melanogaster [ 54 ] . A concentraciones más altas, el LPS también activa otros miembros de la familia de canales TRP sensoriales, como TRPV1, TRPM3 y, en cierta medida, TRPM8 [ 55 ] . El LPS es reconocido por TRPV4 en las células epiteliales. La activación de TRPV4 por LPS fue necesaria y suficiente para inducir la producción de óxido nítrico con un efecto bactericida [ 56 ] .

Historia de los canales TRP de Drosophila

El mutante TRP original en Drosophila fue descrito por primera vez por Cosens y Manning en 1969 como "una cepa mutante de D. melanogaster que, aunque se comporta fototácticamente positiva en un laberinto en T bajo luz ambiental baja, está visualmente deteriorada y se comporta como si fuera ciega". También mostró una respuesta electroretinograma anormal de los fotorreceptores a la luz que era transitoria en lugar de sostenida como en el "tipo silvestre". [ 37 ] Posteriormente fue investigado por Baruch Minke, un postdoctorado en el grupo de William Pak, y nombrado TRP de acuerdo con su comportamiento en el ERG. [ 57 ] La identidad de la proteína mutada fue desconocida hasta que fue clonada por Craig Montell, un investigador postdoctoral en el grupo de investigación de Gerald Rubin, en 1989, quien notó su relación estructural predicha con canales conocidos en ese momento [ 38 ] y Roger Hardie y Baruch Minke quienes proporcionaron evidencia en 1992 de que es un canal iónico que se abre en respuesta a la estimulación lumínica. [ 58 ] El canal TRPL fue clonado y caracterizado en 1992 por el grupo de investigación de Leonard Kelly. [ 59 ] En 2013, Montell y su grupo de investigación descubrieron que el canal catiónico TRPL (similar a TRP) era un objetivo directo para los saborizantes en las neuronas receptoras gustativas y podía ser regulado negativamente de forma reversible. [ 60 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Islam MS, ed. (enero de 2011). Canales de potencial de receptor transitorio . Avances en medicina y biología experimental. Vol.  704. Berlín: Springer. pág.  700. ISBN 978-94-007-0264-6.
  2. 1 2 3 4 5 Himmel NJ, Cox DN (agosto de 2020). "Canales de potencial de receptor transitorio: perspectivas actuales sobre evolución, estructura, función y nomenclatura" . Actas . Ciencias Biológicas . 287 (1933) 20201309. doi : 10.1098/rspb.2020.1309 . PMC 7482286. PMID 32842926 .  
  3. ↑ Arias-Darraz L, Cabezas D, Colenso CK, Alegría-Arcos M, Bravo-Moraga F, Varas-Concha I, et al. (enero de 2015). "Un canal iónico de potencial de receptor transitorio en Chlamydomonas comparte características clave con los canales TRP asociados a la transducción sensorial en mamíferos" . The Plant Cell . 27 (1): 177– 88. Bibcode : 2015PlanC..27..177A . doi : 10.1105/tpc.114.131862 . PMC 4330573. PMID 25595824 .   
  4. ↑ Lindström JB, Pierce NT, Latz MI (octubre de 2017). "Función de los canales TRP en la mecanotransducción de los dinoflagelados". The Biological Bulletin . 233 (2): 151– 167. doi : 10.1086/695421 . PMID 29373067. S2CID 3388001 .  
  5. ↑ Vriens J, Nilius B, Voets T (septiembre de 2014). "Termosensación periférica en mamíferos" . Nature Reviews. Neuroscience . 15 (9): 573– 89. doi : 10.1038/nrn3784 . PMID 25053448. S2CID 27149948 .  
  6. ↑ Robinson CV, Rohacs T, Hansen SB (septiembre de 2019). "Herramientas para comprender la regulación lipídica a nanoescala de los canales iónicos" . Trends in Biochemical Sciences . 44 (9): 795– 806. doi : 10.1016/j.tibs.2019.04.001 . PMC 6729126. PMID 31060927 .  
  7. ↑ Hansen SB (mayo de 2015). "Agonismo lipídico: el paradigma PIP2 de los canales iónicos regulados por ligando" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biología molecular y celular de los lípidos . 1851 ( 5): 620– 8. doi : 10.1016/j.bbalip.2015.01.011 . PMC 4540326. PMID 25633344 .  
  8. 1 2 3 4 5 Kadowaki T (octubre de 2015). " Dinámica evolutiva de los canales TRP de metazoos". Pflügers Archiv . 467 (10): 2043– 53. doi : 10.1007/s00424-015-1705-5 . PMID 25823501. S2CID 9190224 .  
  9. ↑ Kang K, Pulver SR, Panzano VC, Chang EC, Griffith LC, Theobald DL, Garrity PA (marzo de 2010). " Análisis de Drosophila TRPA1 revela un origen antiguo para la nocicepción química humana" . Nature . 464 (7288): 597– 600. Bibcode : 2010Natur.464..597K . doi : 10.1038/nature08848 . PMC 2845738. PMID 20237474 .  
  10. 1 2 3 4 5 Himmel NJ, Letcher JM, Sakurai A, Gray TR, Benson MN, Cox DN (noviembre de 2019). " Sensibilidad al mentol de Drosophila y los orígenes precámbricos de la quimiosensación dependiente del potencial de receptor transitorio" . Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Ciencias Biológicas . 374 ( 1785) 20190369. doi : 10.1098/rstb.2019.0369 . PMC 6790378. PMID 31544603 .  
  11. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 Peng G, Shi X, Kadowaki T (marzo de 2015). "Evolución de los canales TRP inferida por su clasificación en diversas especies animales". Molecular Phylogenetics and Evolution . 84 : 145–57 . Bibcode : 2015MolPE..84..145P . doi : 10.1016/j.ympev.2014.06.016 . PMID 24981559 . 
  12. 1 2 3 4 5 Moran MM, McAlexander MA, Bíró T, Szallasi A (agosto de 2011). "Canales de potencial de receptor transitorio como objetivos terapéuticos". Nature Reviews. Drug Discovery . 10 (8): 601– 20. doi : 10.1038/nrd3456 . hdl : 2437/112735 . PMID 21804597 . S2CID 8809131 .  
  13. 1 2 3 4 5 6 Szallasi A (2015-04-09). Canales TRP como dianas terapéuticas: de la ciencia básica al uso clínico . Szallasi, Arpad, 1958-, McAlexander, M. Allen. Ámsterdam [Países Bajos]. ISBN 978-0-12-420079-1OCLC 912315205​​ {{cite book}}: CS1 mantenimiento: falta el editor de ubicación ( enlace )
  14. ↑ Kohno K, Sokabe T, Tominaga M, Kadowaki T (septiembre de 2010). "El sensor térmico/químico de la abeja melífera, AmHsTRPA, revela la neofuncionalización y la pérdida de genes de canales de potencial de receptor transitorio" . The Journal of Neuroscience . 30 (37): 12219–29 . doi : 10.1523/JNEUROSCI.2001-10.2010 . PMC 6633439. PMID 20844118 .  
  15. ↑ French AS, Meisner S, Liu H, Weckström M, Torkkeli PH (2015). "Análisis del transcriptoma e interferencia de ARN de la fototransducción de la cucaracha indican tres opsinas y sugieren un papel importante para los canales TRPL" . Frontiers in Physiology . 6 : 207. doi : 10.3389/fphys.2015.00207 . PMC 4513288. PMID 26257659 .  
  16. 1 2 3 4 5 Himmel NJ, Gray TR, Cox DN (julio de 2020). "Filogenética identifica dos clados TRPM de eumetazoos y una octava familia TRP, soromelastatina TRP (TRPS)" . Biología molecular y evolución . 37 (7): 2034–2044 . doi : 10.1093/molbev/msaa065 . PMC 7306681. PMID 32159767 .  
  17. 1 2 García-Añoveros J, Wiwatpanit T (2014). "TRPML2 y la evolución de la mucolipina". Canales catiónicos de potencial de receptor transitorio (TRP) en mamíferos . Manual de farmacología experimental. Vol. 222. págs. 647–58 . doi : 10.1007/978-3-642-54215-2_25 . ISBN   978-3-642-54214-5. PMID 24756724 . 
  18. ↑ Berman ER, Livni N, Shapira E, Merin S, Levij IS (abril de 1974). "Opacidad corneal congénita con cuerpos de almacenamiento sistémicos anormales: una nueva variante de mucolipidosis". The Journal of Pediatrics . 84 (4): 519– 26. doi : 10.1016/s0022-3476(74)80671-2 . PMID 4365943 . 
  19. ↑ Mederos y Schnitzler M, Wäring J, Gudermann T, Chubanov V (mayo de 2008). "Determinantes evolutivos de la selectividad divergente del calcio de los canales TRPM" . FASEB Journal . 22 (5): 1540– 51. doi : 10.1096/fj.07-9694com . PMID 18073331. S2CID 25474094 .  
  20. ↑ Iordanov I, Tóth B, Szollosi A, Csanády L (abril de 2019). "La actividad enzimática y la estabilidad del filtro de selectividad de los antiguos canales TRPM2 se perdieron simultáneamente en los primeros vertebrados" . eLife . 8 e44556 . doi : 10.7554/eLife.44556 . PMC 6461439. PMID 30938679 .  
  21. ↑ Marchant, Jonathan S. (2024). "Avances en la investigación de TRPMPZQ como objetivo del praziquantel" . PLOS Neglected Tropical Diseases . 18 (2) e0011929. doi : 10.1371/journal.pntd.0011929 . ISSN 1935-2735 . PMC 10868838. PMID 38358948 .   
  22. 1 2 3 4 Schüler A, Schmitz G, Reft A, Özbek S, Thurm U, Bornberg-Bauer E (junio de 2015). "El auge y la caída de TRP-N, una antigua familia de canales iónicos mecanoactivados, en metazoos" . Genome Biology and Evolution . 7 (6): 1713– 27. doi : 10.1093 / gbe/evv091 . PMC 4494053. PMID 26100409 .  
  23. ↑ Walker RG, Willingham AT, Zuker CS (marzo de 2000). "Un canal de transducción mecanosensorial de Drosophila". Science . 287 (5461): 2229–34 . Bibcode : 2000Sci...287.2229W . doi : 10.1126/science.287.5461.2229 . PMID 10744543 . 
  24. ↑ Himmel N, Patel A, Cox D (marzo de 2017). "Nocicepción en invertebrados". The Oxford Research Encyclopedia of Neuroscience . doi : 10.1093/acrefore/9780190264086.013.166 . ISBN 978-0-19-026408-6.
  25. 1 2 Montell C (julio de 2001). " Fisiología, filogenia y funciones de la superfamilia TRP de canales catiónicos". Science's STKE . 2001 (90) re1. doi : 10.1126/stke.2001.90.re1 . PMID 11752662. S2CID 37074808 .  
  26. 1 2 3 Gallio M, Ofstad TA, Macpherson LJ, Wang JW, Zuker CS (febrero de 2011). "La codificación de la temperatura en el cerebro de Drosophila" . Cell . 144 ( 4): 614– 24. doi : 10.1016/j.cell.2011.01.028 . PMC 3336488. PMID 21335241 .  
  27. 1 2 Bezares-Calderón LA, Berger J, Jasek S, Verasztó C, Mendes S, Gühmann M, et al. (diciembre de 2018). "Circuitos neuronales de una respuesta de sobresalto hidrodinámico mediada por policistina para la evitación de depredadores" . eLife . 7 e36262 . doi : 10.7554/eLife.36262 . PMC 6294549. PMID 30547885 .   
  28. ↑ Driscoll K, Stanfield GM, Droste R, Horvitz HR (agosto de 2017). "El presunto canal TRP CED-11 promueve la disminución del volumen celular y facilita la degradación de células apoptóticas en Caenorhabditis elegans " . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 114 (33): 8806–8811 . Bibcode : 2017PNAS..114.8806D . doi : 10.1073/pnas.1705084114 . PMC 5565440. PMID 28760991 .  
  29. ↑ Cattaneo AM, Bengtsson JM, Montagné N, Jacquin-Joly E, Rota-Stabelli O, Salvagnin U, et al. (2016). "TRPA5, un canal TRP de insectos de la subfamilia Ankyrin, se expresa en las antenas de Cydia pomonella (Lepidoptera: Tortricidae) en múltiples variantes de empalme" . Journal of Insect Science . 16 (1): 83. doi : 10.1093/jisesa/iew072 . PMC 5026476. PMID 27638948 .   
  30. ↑ Colbert HA, Smith TL, Bargmann CI (noviembre de 1997). "OSM-9, una proteína novedosa con similitud estructural a los canales, es necesaria para la olfacción, la mecanosensación y la adaptación olfativa en Caenorhabditis elegans" . The Journal of Neuroscience . 17 (21): 8259–69 . doi : 10.1523/JNEUROSCI.17-21-08259.1997 . PMC 6573730. PMID 9334401 .  
  31. ↑ Gong Z, Son W, Chung YD, Kim J, Shin DW, McClung CA, et al. (octubre de 2004). " Dos subunidades interdependientes del canal TRPV, inactiva y Nanchung, median la audición en Drosophila" . The Journal of Neuroscience . 24 (41): 9059– 66. doi : 10.1523/JNEUROSCI.1645-04.2004 . PMC 6730075. PMID 15483124 .   
  32. ↑ Kim J, Chung YD, Park DY, Choi S, Shin DW, Soh H, et al. (julio de 2003). "Un canal iónico de la familia TRPV necesario para la audición en Drosophila". Nature . 424 ( 6944): 81– 4. Bibcode : 2003Natur.424...81K . doi : 10.1038/nature01733 . PMID 12819662. S2CID 4426696 .   
  33. ↑ Dong XP, Wang X, Xu H (abril de 2010). " Canales TRP de membranas intracelulares" . Journal of Neurochemistry . 113 (2): 313–28 . doi : 10.1111/j.1471-4159.2010.06626.x . PMC 2905631. PMID 20132470 .  
  34. ↑ Palovcak E, Delemotte L, Klein ML, Carnevale V (julio de 2015). "El análisis comparativo de secuencias sugiere un mecanismo de activación conservado para los canales TRP" . The Journal of General Physiology . 146 (1): 37– 50. doi : 10.1085/jgp.201411329 . PMC 4485022. PMID 26078053 .  
  35. ↑ Hille B (2001). Canales iónicos de membranas excitables (3.ª ed.). Sunderland, Mass.: Sinauer. ISBN  978-0-87893-321-1OCLC 46858498​​ 
  36. 1 2 3 4 Winston KR, Lutz W (marzo de 1988). "Acelerador lineal como herramienta neuroquirúrgica para radiocirugía estereotáctica". Neurocirugía . 22 (3): 454– 64. doi : 10.1097/00006123-198803000-00002 . PMID 3129667 . 
  37. 1 2 3 Cosens DJ, Manning A (octubre de 1969). "Electroretinograma anormal de un mutante de Drosophila". Nature . 224 (5216): 285– 7. Bibcode : 1969Natur.224..285C . doi : 10.1038/224285a0 . PMID 5344615 . S2CID 4200329 .  
  38. 1 2 Montell C, Rubin GM (abril de 1989). "Caracterización molecular del locus trp de Drosophila: una supuesta proteína de membrana integral requerida para la fototransducción". Neuron . 2 ( 4): 1313– 23. doi : 10.1016/0896-6273(89)90069-x . PMID 2516726. S2CID 8908180 .  
  39. 1 2 Zhang, Miao; Ma, Yueming; Ye, Xianglu; Zhang, Ning; Pan, Lei; Wang, Bing (2023-07-05). "Familia de canales iónicos TRP (potencial de receptor transitorio): estructuras, funciones biológicas e intervenciones terapéuticas para enfermedades" . Signal Transduction and Targeted Therapy . 8 (1): 261. doi : 10.1038/s41392-023-01464-x . ISSN 2059-3635 . PMC 10319900. PMID 37402746 .   
  40. 1 2 Eccles R (1989). "Fisiología nasal y enfermedad con referencia al asma". Agentes y acciones. Suplementos . 28 : 249–61 . PMID 2683630 . 
  41. ↑ Brauchi S, Orta G, Salazar M, Rosenmann E, Latorre R (mayo de 2006). "Un receptor de frío sensible al calor: el dominio C-terminal determina la termosensación en los canales de potencial de receptor transitorio" . The Journal of Neuroscience . 26 (18): 4835–40 . doi : 10.1523/JNEUROSCI.5080-05.2006 . PMC 6674176. PMID 16672657 .  
  42. ↑ De Logu, Francesco; Nassini, Romina; Materazzi, Serena; Carvalho Gonçalves, Muryel; Nosi, Daniele; Rossi Degl'Innocenti, Duccio; Marone, Ilaria M.; Ferreira, Juliano; Li Puma, Simone; Benemei, Silvia; Trevisan, Gabriela; Souza Monteiro de Araújo, Daniel; Patacchini, Riccardo; Bunnett, Nigel W.; Geppetti, Pierangelo (1 de diciembre de 2017). "TRPA1 de células de Schwann media la neuroinflamación que sostiene el dolor neuropático dependiente de macrófagos en ratones" . Comunicaciones de la naturaleza . 8 (1): 1887. Bibcode : 2017NatCo...8.1887D . doi : 10.1038/ s41467-017-01739-2 . hdl : 11343/255456 . ISSN 2041-1723 . PMC 5709495. PMID 29192190 .   
  43. ^ Philippaert K, Pironet A, Mesuere M, Sones W, Vermeiren L, Kerselaers S, et al. (Marzo de 2017). "Los glucósidos de esteviol mejoran la función de las células beta pancreáticas y la sensación de sabor mediante la potenciación de la actividad del canal TRPM5" . Comunicaciones de la naturaleza . 8 14733. Código Bib : 2017NatCo...814733P . doi : 10.1038/ncomms14733 . PMC 5380970 . PMID 28361903 .   
  44. ↑ Leung HT, Tseng-Crank J, Kim E, Mahapatra C, Shino S, Zhou Y, et al. (junio de 2008). "La actividad de la lipasa DAG es necesaria para la regulación del canal TRP en los fotorreceptores de Drosophila" . Neuron . 58 (6): 884–96 . doi : 10.1016/j.neuron.2008.05.001 . PMC 2459341. PMID 18579079 .   
  45. ^ Levine JD, Alessandri-Haber N (agosto de 2007). «Canales TRP: dianas para el alivio del dolor» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Base molecular de la enfermedad . 1772 (8): 989– 1003. doi : 10.1016/j.bbadis.2007.01.008 . PMID 17321113 . 
  46. ^ Prevarskaya N, Zhang L, Barritt G (agosto de 2007). "Canales TRP en cáncer" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Base molecular de la enfermedad . 1772 (8): 937– 46. doi : 10.1016/j.bbadis.2007.05.006 . PMID 17616360 . 
  47. ↑ Lozano C, Córdova C, Marchant I, Zúñiga R, Ochova P, Ramírez-Barrantes R, et al. (15 de octubre de 2018). " La agregación intracelular de TRPV1 se asocia con una menor supervivencia en pacientes con cáncer de mama" . Breast Cancer: Targets and Therapy . 10 : 161–168 . doi : 10.2147/BCTT.S170208 . PMC 6197232. PMID 30410392 .   
  48. ↑ Wong KK, Banham AH, Yaacob NS, Nur Husna SM (febrero de 2019). "Los roles oncogénicos de los canales iónicos TRPM en el cáncer" . Journal of Cellular Physiology . 234 (9): 14556– 14573. doi : 10.1002/jcp.28168 . PMID 30710353. S2CID 73432591 .  
  49. ↑ Hall DP, Cost NG, Hegde S, Kellner E, Mikhaylova O, Stratton Y, et al. (noviembre de 2014). "TRPM3 y miR-204 establecen un circuito regulador que controla la autofagia oncogénica en el carcinoma de células renales de células claras" . Cancer Cell . 26 (5): 738– 53. doi : 10.1016/j.ccell.2014.09.015 . PMC 4269832. PMID 25517751 .   
  50. ↑ Loo SK, Ch'ng ES, Md Salleh MS, Banham AH, Pedersen LM, Møller MB, et al. (julio de 2017). "La expresión de TRPM4 se asocia con el subtipo de células B activadas y una supervivencia deficiente en el linfoma difuso de células B grandes" . Histopathology . 71 ( 1): 98–111 . doi : 10.1111/his.13204 . PMID 28248435. S2CID 4767956 .   
  51. ↑ Palmer RK, Atwal K, Bakaj I, Carlucci-Derbyshire S, Buber MT, Cerne R, et al. (diciembre de 2010). "El óxido de trifenilfosfina es un inhibidor potente y selectivo del canal iónico melastatina-5 del receptor de potencial transitorio". Assay and Drug Development Technologies . 8 (6): 703–13 . doi : 10.1089/adt.2010.0334 . PMID 21158685 .  
  52. 1 2 3 4 Soussi, M; Hasselsweiller, A; Gkika, D (12 de septiembre de 2023). "Canales TRP: ¿Los culpables olvidados en la resistencia a la quimioterapia del cáncer de mama?" . Membranes . 13 (9): 788. doi : 10.3390/membranes13090788 . PMC 10536409 . PMID 37755210 .   Este artículo incorpora texto disponible bajo la licencia CC BY 4.0 .
  53. ↑ Meseguer V, Alpizar YA, Luis E, Tajada S, Denlinger B, Fajardo O, et al. (20 de enero de 2014). " Los canales TRPA1 median la inflamación neurogénica aguda y el dolor producido por endotoxinas bacterianas" . Nature Communications . 5 3125. Bibcode : 2014NatCo...5.3125M . doi : 10.1038/ncomms4125 . PMC 3905718. PMID 24445575 .   
  54. ↑ Soldano A, Alpizar YA, Boonen B, Franco L, López-Requena A, Liu G, et al. (junio de 2016). "Evitación de lipopolisacáridos bacterianos mediada por el gusto a través de la activación de TRPA1 en Drosophila" . eLife . 5 e13133. doi : 10.7554/eLife.13133 . PMC 4907694. PMID 27296646 .   
  55. ^ Boonen B, Alpizar YA, Sanchez A, López-Requena A, Voets T, Talavera K (julio de 2018). "Efectos diferenciales del lipopolisacárido en los canales TRP sensoriales de ratón" . Calcio celular . 73 : 72– 81. doi : 10.1016/j.ceca.2018.04.004 . PMID 29689522 . S2CID 13681499 .  
  56. ↑ Alpizar YA, Boonen B, Sanchez A, Jung C, López-Requena A, Naert R, et al. (octubre de 2017). "La activación de TRPV4 desencadena respuestas protectoras a los lipopolisacáridos bacterianos en las células epiteliales de las vías respiratorias" . Nature Communications . 8 (1) 1059. Bibcode : 2017NatCo...8.1059A . doi : 10.1038/ s41467-017-01201-3 . PMC 5651912. PMID 29057902 .   
  57. ↑ Minke B, Wu C, Pak WL (noviembre de 1975). "Inducción de ruido de voltaje de fotorreceptores en la oscuridad en mutantes de Drosophila". Nature . 258 ( 5530): 84– 7. Bibcode : 1975Natur.258...84M . doi : 10.1038/258084a0 . PMID 810728. S2CID 4206531 .  
  58. ↑ Hardie RC, Minke B (abril de 1992). "El gen trp es esencial para un canal de Ca2+ activado por luz en los fotorreceptores de Drosophila". Neuron . 8 ( 4): 643– 51. doi : 10.1016/0896-6273(92)90086-S . PMID 1314617. S2CID 34820827 .  
  59. ↑ Phillips AM, Bull A, Kelly LE (abril de 1992). "Identificación de un gen de Drosophila que codifica una proteína de unión a calmodulina con homología al gen de fototransducción trp". Neuron . 8 ( 4): 631– 42. doi : 10.1016/0896-6273(92)90085-R . PMID 1314616. S2CID 21130927 .  
  60. ↑ Zhang, Yali V.; Raghuwanshi, Rakesh P.; Shen, Wei L.; Montell, Craig (octubre de 2013). "Desensibilización del gusto inducida por la experiencia alimentaria modulada por el canal TRPL de Drosophila" . Nature Neuroscience . 16 (10): 1468– 1476. doi : 10.1038/nn.3513 . ISSN 1546-1726 . PMC 3785572. PMID 24013593 .   
  • Canales de potencial de receptor transitorio . Base de datos de receptores y canales iónicos de la IUPHAR . Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica. Archivado del original el 25 de octubre de 2021. Consultado el 17 de diciembre de 2008 .
  • Clapham DE, DeCaen P, Carvacho I, Chaudhuri D, Doerner JF, Julius D, et  al. "Canales de potencial de receptor transitorio" . Guía de farmacología de la IUPHAR/BPS.
  • "Base de datos TRIP" . Una base de datos curada manualmente de interacciones proteína-proteína para canales TRP de mamíferos .
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