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Transferasa

ARN polimerasa de Saccharomyces cerevisiae complejizada con α-amanitina (en rojo). A pesar del uso del término " polimerasa ", las ARN polimerasas se clasifican como una forma d...

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ARN polimerasa de Saccharomyces cerevisiae complejizada con α-amanitina (en rojo). A pesar del uso del término " polimerasa ", las ARN polimerasas se clasifican como una forma de nucleotidil transferasa. [ 1 ]

En bioquímica , una transferasa es cualquier enzima que cataliza la transferencia de grupos funcionales específicos (por ejemplo, un grupo metilo o glicosilo ) de una molécula (denominada donante) a otra (denominada aceptora). [ 2 ] Participan en cientos de vías bioquímicas diferentes en toda la biología y son fundamentales para algunos de los procesos más importantes de la vida.

Las transferasas participan en innumerables reacciones celulares. Tres ejemplos de estas reacciones son la actividad de la coenzima A (CoA) transferasa , que transfiere ésteres de tioles , [ 3 ] la acción de la N-acetiltransferasa , que forma parte de la vía metabólica del triptófano , [ 4 ] y la regulación de la piruvato deshidrogenasa (PDH), que convierte el piruvato en acetil CoA . [ 5 ] Las transferasas también se utilizan durante la traducción. En este caso, una cadena de aminoácidos es el grupo funcional transferido por una peptidil transferasa . La transferencia implica la eliminación de la cadena de aminoácidos en crecimiento de la molécula de ARNt en el sitio A del ribosoma y su posterior adición al aminoácido unido al ARNt en el sitio P. [ 6 ]

Desde un punto de vista mecanístico, una enzima que catalizara la siguiente reacción sería una transferasa:

incógnita−R+Y→ transferasa incógnita+Y−R{\displaystyle {\ce {XR + Y}}\quad {\xrightarrow[{\text{ transferasa }}]{}}\quad {\ce {X + YR}}}

En la reacción anterior (donde el guion representa un enlace, no un signo menos), X sería el donante y Y sería el aceptor. [ 7 ] R denota el grupo funcional transferido como resultado de la actividad de la transferasa. El donante suele ser una coenzima .

Historia

Algunos de los descubrimientos más importantes relacionados con las transferasas se produjeron ya en la década de 1930. Los primeros descubrimientos de actividad transferasa se dieron en otras clasificaciones de enzimas , como la beta-galactosidasa , la proteasa y la fosfatasa ácido-base . Antes de que se comprendiera que las enzimas individuales eran capaces de realizar tal tarea, se creía que dos o más enzimas llevaban a cabo las transferencias de grupos funcionales. [ 8 ]

La biodegradación de la dopamina se produce a través de la catecol-O-metiltransferasa (junto con otras enzimas). El mecanismo de degradación de la dopamina fue galardonado con el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1970.

La transaminación , o la transferencia de un grupo amino (o NH₂ ) de un aminoácido a un cetoácido mediante una aminotransferasa (también conocida como "transaminasa"), fue observada por primera vez en 1930 por Dorothy M. Needham , tras observar la desaparición del ácido glutámico añadido al músculo pectoral de paloma. [ 9 ] Esta observación fue posteriormente verificada por el descubrimiento de su mecanismo de reacción por Braunstein y Kritzmann en 1937. [ 10 ] Su análisis demostró que esta reacción reversible podía aplicarse a otros tejidos. [ 11 ] Esta afirmación fue validada por el trabajo de Rudolf Schoenheimer con radioisótopos como trazadores en 1937. [ 12 ] [ 13 ] Esto, a su vez, allanaría el camino para la posibilidad de que transferencias similares fueran un medio primario de producción de la mayoría de los aminoácidos mediante transferencia de amino. [ 14 ]

Otro ejemplo de investigación temprana sobre transferasas y su posterior reclasificación fue el descubrimiento de la uridil transferasa. En 1953, se demostró que la enzima UDP-glucosa pirofosforilasa era una transferasa, al descubrirse que podía producir reversiblemente UTP y G1P a partir de UDP-glucosa y un pirofosfato orgánico . [ 15 ]

Otro ejemplo de importancia histórica relacionado con la transferasa es el descubrimiento del mecanismo de degradación de las catecolaminas por la catecol-O-metiltransferasa . Este descubrimiento fue una de las principales razones por las que Julius Axelrod recibió el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1970 (compartido con Sir Bernard Katz y Ulf von Euler ). [ 16 ]

La clasificación de las transferasas continúa hasta el día de hoy, y se descubren nuevas con frecuencia. [ 17 ] [ 18 ] Un ejemplo de esto es Pipe, una sulfotransferasa involucrada en el patrón dorsoventral de Drosophila . [ 19 ] Inicialmente, se desconocía el mecanismo exacto de Pipe, debido a la falta de información sobre su sustrato. [ 20 ] La investigación sobre la actividad catalítica de Pipe eliminó la probabilidad de que fuera un glicosaminoglicano de heparán sulfato . [ 21 ] Investigaciones posteriores han demostrado que Pipe dirige las estructuras ováricas para la sulfatación. [ 22 ] Actualmente, Pipe se clasifica como una 2-O-sulfotransferasa de heparán sulfato de Drosophila . [ 23 ]

Nomenclatura

Los nombres sistemáticos de las transferasas se construyen en la forma "transferasa de grupo donador:aceptor". [ 24 ] Por ejemplo, la metilamina:L-glutamato N-metiltransferasa sería la convención de nomenclatura estándar para la transferasa metilamina-glutamato N-metiltransferasa , donde la metilamina es el donador, el L-glutamato es el aceptor y metiltransferasa es la categoría de agrupación EC. Esta misma acción de la transferasa se puede ilustrar de la siguiente manera:

metilamina + L-glutamato⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }NH 3 + N-metil-L-glutamato [ 25 ]

Sin embargo, otros nombres aceptados se utilizan con mayor frecuencia para las transferasas y a menudo se forman como "transferasa del grupo aceptor" o "transferasa del grupo donador". Por ejemplo, una ADN metiltransferasa es una transferasa que cataliza la transferencia de un grupo metilo a un aceptor de ADN . En la práctica, muchas moléculas no se denominan con esta terminología debido a la mayor prevalencia de nombres comunes. [ 26 ] Por ejemplo, la ARN polimerasa es el nombre común moderno para lo que antes se conocía como ARN nucleotidiltransferasa, un tipo de nucleotidil transferasa que transfiere nucleótidos al extremo 3' de una cadena de ARN en crecimiento . [ 27 ] En el sistema de clasificación EC, el nombre aceptado para la ARN polimerasa es ARN polimerasa dirigida por ADN. [ 28 ]

Clasificación

Descritas principalmente según el tipo de grupo bioquímico transferido, las transferasas se pueden dividir en diez categorías (según la clasificación del número EC ). [ 29 ] Estas categorías comprenden más de 450 enzimas únicas diferentes. [ 30 ] En el sistema de numeración EC, a las transferasas se les ha asignado la clasificación EC2 . El hidrógeno no se considera un grupo funcional en lo que respecta a los objetivos de las transferasas; en cambio, la transferencia de hidrógeno se incluye dentro de las oxidorreductasas , [ 30 ] debido a consideraciones de transferencia de electrones.

Role

EC 2.1: transferasas de carbono simple

Reacción en la que interviene la aspartato transcarbamilasa.

La EC 2.1 incluye enzimas que transfieren grupos de un solo carbono. Esta categoría comprende transferencias de grupos metilo , hidroximetilo , formilo, carboxilo, carbamoilo y amido. [ 31 ] Las carbamoiltransferasas, por ejemplo, transfieren un grupo carbamoilo de una molécula a otra. [ 32 ] Los grupos carbamoilo siguen la fórmula NH₂CO . [ 33 ] En la ATCasa, dicha transferencia se escribe como carbamoilfosfato + L- aspartato→{\displaystyle \rightarrow }L-carbamoil aspartato + fosfato . [ 34 ]

EC 2.2: aldehído y cetona transferasas

La reacción catalizada por la transaldolasa

Enzimas que transfieren grupos aldehído o cetona e incluidas en EC 2.2. Esta categoría comprende diversas transcetolasas y transaldolasas. [ 35 ] La transaldolasa, que da nombre a las aldehído transferasas, es una parte importante de la vía de las pentosas fosfato. [ 36 ] La reacción que cataliza consiste en la transferencia de un grupo funcional dihidroxiacetona al gliceraldehído 3-fosfato (también conocido como G3P). La reacción es la siguiente: sedoheptulosa 7-fosfato + gliceraldehído 3-fosfato⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }eritrosa 4-fosfato + fructosa 6-fosfato . [ 37 ]

EC 2.3: aciltransferasas

La transferencia de grupos acilo o de grupos acilo que se convierten en grupos alquilo durante el proceso de transferencia son aspectos clave de la EC 2.3. Además, esta categoría también diferencia entre grupos aminoacilo y no aminoacilo. La peptidiltransferasa es una ribozima que facilita la formación de enlaces peptídicos durante la traducción . [ 38 ] Como aminoaciltransferasa, cataliza la transferencia de un péptido a un aminoacil-ARNt , siguiendo esta reacción: peptidil-ARNt A + aminoacil-ARNt B⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }ARNt A + peptidil aminoacil-ARNt B . [ 39 ]

EC 2.4: glicosil, hexosil y pentosil transferasas

EC 2.4 incluye enzimas que transfieren grupos glicosilo , así como aquellas que transfieren hexosas y pentosas. La glicosiltransferasa es una subcategoría de transferasas EC 2.4 que participa en la biosíntesis de disacáridos y polisacáridos mediante la transferencia de monosacáridos a otras moléculas. [ 40 ] Un ejemplo de glicosiltransferasa prominente es la lactosa sintasa , que es un dímero que posee dos subunidades proteicas . Su acción principal es producir lactosa a partir de glucosa y UDP-galactosa. [ 41 ] Esto ocurre a través de la siguiente vía: UDP-β-D-galactosa + D-glucosa⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }UDP + lactosa. [ 42 ]

EC 2.5: alquil y aril transferasas

La EC 2.5 se refiere a enzimas que transfieren grupos alquilo o arilo, pero no incluye grupos metilo. Esto contrasta con los grupos funcionales que se convierten en grupos alquilo al transferirse, ya que estos se incluyen en la EC 2.3. La EC 2.5 actualmente solo posee una subclase: alquil y aril transferasas. [ 43 ] La cisteína sintasa , por ejemplo, cataliza la formación de ácidos acéticos y cisteína a partir de O 3 -acetil-L-serina y sulfuro de hidrógeno : O 3 -acetil-L-serina + H 2 S⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }L-cisteína + acetato. [ 44 ]

EC 2.6: transferasas nitrogenadas

La aspartato aminotransferasa puede actuar sobre varios aminoácidos diferentes.

La agrupación consistente con la transferencia de grupos nitrogenados es EC 2.6. Esta incluye enzimas como la transaminasa (también conocida como "aminotransferasa") y un número muy pequeño de oximinotransferasas y otras enzimas que transfieren grupos nitrogenados. EC 2.6 incluía anteriormente la amidinotransferasa , pero desde entonces se ha reclasificado como una subcategoría de EC 2.1 (enzimas que transfieren un solo carbono). [ 45 ] En el caso de la aspartato transaminasa , que puede actuar sobre la tirosina , la fenilalanina y el triptófano , transfiere reversiblemente un grupo amino de una molécula a otra. [ 46 ]

La reacción, por ejemplo, sigue el siguiente orden: L-aspartato + 2-oxoglutarato⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }oxalacetato + L-glutamato. [ 47 ]

EC 2.7: transferasas de fósforo

Si bien EC 2.7 incluye enzimas que transfieren grupos que contienen fósforo , también incluye nucleotidil transferasas. [ 48 ] La subcategoría fosfotransferasa se divide en categorías según el tipo de grupo que acepta la transferencia. [ 24 ] Los grupos que se clasifican como aceptores de fosfato incluyen: alcoholes, grupos carboxilo, grupos nitrogenados y grupos fosfato. [ 29 ] Otros componentes de esta subclase de transferasas son varias quinasas. Una quinasa prominente es la quinasa dependiente de ciclina (CDK), que comprende una subfamilia de quinasas de proteínas . Como su nombre lo indica, las CDK dependen en gran medida de moléculas de ciclina específicas para su activación . [ 49 ] Una vez combinado, el complejo CDK-ciclina es capaz de ejercer su función dentro del ciclo celular. [ 50 ]

La reacción catalizada por CDK es la siguiente: ATP + una proteína diana→{\displaystyle \rightarrow }ADP + una fosfoproteína. [ 51 ]

EC 2.8: transferasas de azufre

Diagrama de cinta de una estructura variante de la estrógeno sulfotransferasa (PDB 1aqy EBI) [ 52 ]

La transferencia de grupos que contienen azufre está cubierta por la EC 2.8 y se subdivide en las subcategorías de sulfurtransferasas, sulfotransferasas y CoA-transferasas, así como enzimas que transfieren grupos alquiltio. [ 53 ] Un grupo específico de sulfotransferasas son aquellas que utilizan PAPS como donador de grupos sulfato. [ 54 ] Dentro de este grupo se encuentra la alcohol sulfotransferasa , que tiene una amplia capacidad de acción. [ 55 ] Debido a esto, la alcohol sulfotransferasa también se conoce con otros nombres, como "hidroxiesteroide sulfotransferasa", "esteroide sulfocinasa" y "estrógeno sulfotransferasa". [ 56 ] La disminución de su actividad se ha relacionado con enfermedades hepáticas humanas. [ 57 ] Esta transferasa actúa mediante la siguiente reacción: 3'-fosfoadenilil sulfato + un alcohol⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }adenosina 3',5'bisfosfato + un alquilsulfato. [ 58 ]

EC 2.9: selenio transferasas

La EC 2.9 incluye enzimas que transfieren grupos que contienen selenio . [ 59 ] Esta categoría solo contiene dos transferasas y, por lo tanto, es una de las categorías más pequeñas de transferasas. La selenocisteína sintasa, que se agregó por primera vez al sistema de clasificación en 1999, convierte el seril-ARNt(Sec UCA) en selenocisteil-ARNt(Sec UCA). [ 60 ]

EC 2.10: metal transferasas

La categoría EC 2.10 incluye enzimas que transfieren grupos que contienen molibdeno o tungsteno . Sin embargo, a partir de 2011, solo se ha añadido una enzima: la molibdopterina molibdotransferasa . [ 61 ] Esta enzima es un componente de la biosíntesis de MoCo en Escherichia coli . [ 62 ] La reacción que cataliza es la siguiente: adenilil- molibdopterina + molibdato→{\displaystyle \rightarrow }cofactor de molibdeno + AMP. [ 63 ]

Función en el grupo sanguíneo histológico

Las transferasas A y B son la base del sistema de grupos sanguíneos ABO humano . Ambas transferasas son glicosiltransferasas, lo que significa que transfieren una molécula de azúcar a un antígeno H. [ 64 ] Esto permite que el antígeno H sintetice los conjugados de glicoproteínas y glicolípidos conocidos como antígenos A/B . [ 64 ] El nombre completo de la transferasa A es alfa 1-3-N-acetilgalactosaminiltransferasa [ 65 ] y su función en la célula es agregar N-acetilgalactosamina al antígeno H, creando el antígeno A. [ 66 ] : 55 El nombre completo de la transferasa B es alfa 1-3-galactosiltransferasa, [ 65 ] y su función en la célula es agregar una molécula de galactosa al antígeno H, creando el antígeno B. [ 66 ]

Es posible que Homo sapiens tenga cualquiera de los cuatro grupos sanguíneos diferentes : tipo A (expresa antígenos A), tipo B (expresa antígenos B), tipo AB (expresa antígenos A y B) y tipo O (no expresa antígenos A ni B). [ 67 ] El gen de las transferasas A y B se encuentra en el cromosoma 9. [ 68 ] El gen contiene siete exones y seis intrones [ 69 ] y tiene una longitud superior a 18 kb. [ 70 ] Los alelos de las transferasas A y B son extremadamente similares. Las enzimas resultantes solo difieren en 4 residuos de aminoácidos. [ 66 ] Los residuos que difieren se encuentran en las posiciones 176, 235, 266 y 268 de las enzimas. [ 66 ] : 82–83

Deficiencias

Uridiltransferasa de galactosa-1-fosfato de E. coli . La deficiencia de la isoforma humana de esta transferasa causa galactosemia.

Las deficiencias de transferasa son la raíz de muchas enfermedades comunes . El resultado más común de una deficiencia de transferasa es la acumulación de un producto celular .

deficiencia de SCOT

La deficiencia de succinil-CoA:3-cetoácido CoA transferasa (o deficiencia de SCOT ) conduce a una acumulación de cetonas . [ 71 ] Las cetonas se crean al descomponer las grasas en el cuerpo y son una importante fuente de energía. [ 72 ] La incapacidad para utilizar las cetonas conduce a cetoacidosis intermitente , que generalmente se manifiesta por primera vez durante la infancia. [ 72 ] Los afectados experimentan náuseas, vómitos, incapacidad para alimentarse y dificultades respiratorias. [ 72 ] En casos extremos, la cetoacidosis puede conducir al coma y la muerte. [ 72 ] La deficiencia es causada por una mutación en el gen OXCT1. [ 73 ] Los tratamientos se basan principalmente en el control de la dieta del paciente. [ 74 ]

deficiencia de CPT-II

La deficiencia de carnitina palmitoiltransferasa II (también conocida como deficiencia de CPT-II ) conduce a un exceso de ácidos grasos de cadena larga , ya que el cuerpo carece de la capacidad de transportar ácidos grasos a las mitocondrias para ser procesados ​​como fuente de energía. [ 75 ] La enfermedad es causada por un defecto en el gen CPT2. [ 76 ] Esta deficiencia se presenta en los pacientes de una de tres maneras: neonatal letal, hepatocardiomuscular infantil grave y forma miopática. [ 76 ] La forma miopática es la menos grave de la deficiencia y puede manifestarse en cualquier momento de la vida del paciente. [ 76 ] Las otras dos formas aparecen en la infancia. [ 76 ] Los síntomas comunes de la forma neonatal letal y las formas infantiles graves son insuficiencia hepática, problemas cardíacos, convulsiones y muerte. [ 76 ] La forma miopática se caracteriza por dolor y debilidad muscular después del ejercicio vigoroso. [ 76 ] El tratamiento generalmente incluye modificaciones dietéticas y suplementos de carnitina. [ 76 ]

Galactosemia

La galactosemia resulta de la incapacidad de procesar la galactosa, un azúcar simple . [ 77 ] Esta deficiencia ocurre cuando el gen de la galactosa-1-fosfato uridililtransferasa (GALT) tiene cualquier número de mutaciones, lo que lleva a una deficiencia en la cantidad de GALT producida. [ 78 ] [ 79 ] Hay dos formas de galactosemia: clásica y de Duarte. [ 80 ] La galactosemia de Duarte generalmente es menos grave que la galactosemia clásica y es causada por una deficiencia de galactocinasa . [ 81 ] La galactosemia hace que los bebés no puedan procesar los azúcares de la leche materna, lo que lleva a vómitos y anorexia a los pocos días del nacimiento. [ 81 ] La mayoría de los síntomas de la enfermedad son causados ​​por una acumulación de galactosa-1-fosfato en el cuerpo. [ 81 ] Los síntomas comunes incluyen insuficiencia hepática, sepsis , retraso del crecimiento y deterioro mental, entre otros. [ 82 ] La acumulación de una segunda sustancia tóxica, el galactitol , ocurre en los cristalinos de los ojos, causando cataratas . [ 83 ] Actualmente, el único tratamiento disponible es el diagnóstico temprano seguido de la adhesión a una dieta sin lactosa y la prescripción de antibióticos para las infecciones que puedan desarrollarse. [ 84 ]

Deficiencias de colina acetiltransferasa

La colina acetiltransferasa (también conocida como ChAT o CAT) es una enzima importante que produce el neurotransmisor acetilcolina . [ 85 ] La acetilcolina está involucrada en muchas funciones neuropsíquicas como la memoria, la atención, el sueño y la excitación. [ 86 ] [ 87 ] [ 88 ] La enzima tiene forma globular y consta de una sola cadena de aminoácidos. [ 89 ] La ChAT funciona transfiriendo un grupo acetilo de la acetil coenzima A a la colina en las sinapsis de las células nerviosas y existe en dos formas: soluble y unida a la membrana. [ 89 ] El gen ChAT está ubicado en el cromosoma 10. [ 90 ]

enfermedad de Alzheimer

La disminución de la expresión de ChAT es una de las características distintivas de la enfermedad de Alzheimer . [ 91 ] Los pacientes con enfermedad de Alzheimer muestran una reducción del 30 al 90 % en la actividad en varias regiones del cerebro, incluyendo el lóbulo temporal , el lóbulo parietal y el lóbulo frontal . [ 92 ] Sin embargo, no se cree que la deficiencia de ChAT sea la causa principal de esta enfermedad. [ 89 ]

Esclerosis lateral amiotrófica (ELA o enfermedad de Lou Gehrig)

Los pacientes con ELA muestran una marcada disminución de la actividad de ChAT en las neuronas motoras de la médula espinal y el cerebro . [ 93 ] Los niveles bajos de actividad de ChAT son un indicador temprano de la enfermedad y se pueden detectar mucho antes de que las neuronas motoras comiencen a morir. Esto incluso se puede detectar antes de que el paciente presente síntomas . [ 94 ]

enfermedad de Huntington

Los pacientes con enfermedad de Huntington también muestran una marcada disminución en la producción de ChAT. [ 95 ] Aunque la causa específica de la producción reducida no está clara, se cree que la muerte de las neuronas motoras de tamaño mediano con dendritas espinosas conduce a los niveles más bajos de producción de ChAT. [ 89 ]

Esquizofrenia

Los pacientes con esquizofrenia también presentan niveles reducidos de ChAT, localizada en el tegmento mesopontino del cerebro [ 96 ] y el núcleo accumbens , [ 97 ] lo que se cree que se correlaciona con la disminución del funcionamiento cognitivo que experimentan estos pacientes. [ 89 ]

Síndrome de muerte súbita del lactante (SMSL)

Estudios recientes han demostrado que los bebés con SMSL presentan niveles reducidos de ChAT tanto en el hipotálamo como en el cuerpo estriado . [ 89 ] Los bebés con SMSL también muestran menos neuronas capaces de producir ChAT en el sistema vago. [ 98 ] Estos defectos en la médula oblongada podrían provocar una incapacidad para controlar funciones autonómicas esenciales como los sistemas cardiovascular y respiratorio . [ 98 ]

Síndrome miasténico congénito (SMC)

El síndrome miasténico congénito (SMC) es un grupo de enfermedades caracterizadas por defectos en la transmisión neuromuscular que provocan episodios recurrentes de apnea (incapacidad para respirar) que pueden ser fatales. [ 99 ] La deficiencia de ChAT está implicada en síndromes miasténicos donde el problema de la transición ocurre presinápticamente . [ 100 ] Estos síndromes se caracterizan por la incapacidad de los pacientes para resintetizar acetilcolina . [ 100 ]

Usos en biotecnología

transferasas terminales

Las transferasas terminales son transferasas que se pueden usar para marcar ADN o para producir vectores plasmídicos . [ 101 ] Logran ambas tareas agregando desoxinucleótidos en forma de plantilla al extremo corriente abajo o extremo 3' de una molécula de ADN existente. La transferasa terminal es una de las pocas ADN polimerasas que puede funcionar sin un cebador de ARN. [ 101 ]

transferasas de glutatión

La familia de las glutatión transferasas (GST) es extremadamente diversa y, por lo tanto, puede utilizarse para diversos fines biotecnológicos. Las plantas utilizan las glutatión transferasas para separar los metales tóxicos del resto de la célula. [ 102 ] Estas glutatión transferasas pueden utilizarse para crear biosensores que detecten contaminantes como herbicidas e insecticidas. [ 103 ] Las glutatión transferasas también se utilizan en plantas transgénicas para aumentar la resistencia al estrés biótico y abiótico. [ 103 ] Actualmente, se están explorando las glutatión transferasas como dianas para medicamentos contra el cáncer debido a su papel en la resistencia a los fármacos . [ 103 ] Además, se han investigado los genes de la glutatión transferasa debido a su capacidad para prevenir el daño oxidativo y han demostrado una mayor resistencia en cultivos transgénicos . [ 104 ]

transferasas de caucho

Actualmente, la única fuente comercial disponible de caucho natural es la planta Hevea ( Hevea brasiliensis ). El caucho natural es superior al caucho sintético en varios usos comerciales. [ 105 ] Se están realizando esfuerzos para producir plantas transgénicas capaces de sintetizar caucho natural, incluyendo tabaco y girasol . [ 106 ] Estos esfuerzos se centran en la secuenciación de las subunidades del complejo enzimático de la transferasa del caucho para transfectar estos genes en otras plantas. [ 106 ]

Transferasas asociadas a la membrana

Muchas transferasas se asocian con membranas biológicas como proteínas de membrana periféricas o ancladas a membranas a través de una sola hélice transmembrana , [ 107 ] por ejemplo numerosas glicosiltransferasas en el aparato de Golgi . Algunas otras son proteínas transmembrana de múltiples pasos , por ejemplo ciertas oligosacariltransferasas o la glutatión S-transferasa microsomal de la familia MAPEG .

Referencias

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