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Articulo de referencia

Cisteína sintasa

La cisteína sintasa ( EC 2.5.1.47 ) es una enzima que cataliza la reacción química O-acetilserina H 2 S ácido acético + cisteína Los dos sustratos de esta enzima, ca...

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La cisteína sintasa ( EC 2.5.1.47 ) es una enzima que cataliza la reacción química

Los dos sustratos de esta enzima, caracterizada por primera vez en Salmonella typhimurium, son la O-acetilserina y el sulfuro de hidrógeno ( H₂S ). Sus productos son el ácido acético y la cisteína. [ 1 ] [ 2 ]

Ácido quisquálico

La enzima puede transferir el grupo 2-amino-2-carboxietilo a otros nucleófilos . Por ejemplo, se ha descubierto que participa en el paso final de la biosíntesis del ácido quisquálico en la vid Quisqualis indica . [ 3 ] Sin embargo, tiene una selectividad diferente a la de la enzima uracililalanina sintasa , que también convierte la O-acetilserina en derivados de aminoácidos . [ 4 ] Utiliza fosfato de piridoxal como cofactor . [ 5 ] Los iones cloruro y sulfato pueden actuar como inhibidores de la enzima al unirse a un sitio alostérico . [ 6 ]

Esta enzima es una transferasa , específicamente de las que transfieren grupos arilo o alquilo distintos de los grupos metilo. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es O3-acetil-L-serina:sulfuro de hidrógeno 2-amino-2-carboxietiltransferasa . Otros nombres de uso común incluyen O-acetil-L-serina sulfhidrilasa , O-acetil-L-serina sulfohidrolasa , O-acetilserina (tiol)-liasa , O-acetilserina (tiol)-liasa A , O-acetilserina sulfhidrilasa , O3-acetil-L-serina acetato-liasa (con adición de sulfuro de hidrógeno) , acetilserina sulfhidrilasa , cisteína sintetasa , S-sulfocisteína sintasa , 3-O-acetil-L-serina:sulfuro de hidrógeno y 2-amino-2-carboxietiltransferasa . [ 7 ] Esta enzima participa en 3 vías metabólicas : metabolismo de la cisteína , metabolismo de los selenoaminoácidos y metabolismo del azufre .

Estudios estructurales

A finales de 2007, se habían resuelto 12 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB PDB : 1O58 ​,PDB : 1VE1 ​,PDB : 1Y7L ​,PDB : 1Z7W ​,PDB : 1Z7Y ​,PDB : 2BHS ​,PDB : 2BHT ​,PDB : 2EGU ​,PDB : 2ISQ ​,PDB : 2Q3B ​,PDB : 2Q3C​ yPDB : 2Q3D ​.

Referencias

  1. ↑ Becker MA, Kredich NM, Tomkins GM (1969). "Purificación y caracterización de la O-acetilserina sulfhidrilasa-A de Salmonella typhimurium " . J. Biol. Chem . 244 (9): 2418–27 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)78240-4 . PMID 4891157 . 
  2. ↑ Hara S, Payne MA, Schnackerz KD, Cook PF (1990). "Un procedimiento de purificación rápido y un ensayo de electrodo selectivo de iones sulfuro asistido por computadora para la O-acetilserina sulfhidrilasa de Salmonella typhimurium". Protein Expr. Purif . 1 (1): 70– 6. doi : 10.1016/1046-5928(90)90048-4 . PMID 2152186 . 
  3. ↑ Murakoshi I, Kaneko M, Koide C, Ikegami F (1986). "Síntesis enzimática del aminoácido neuroexcitador quisqualic por la cisteína sintasa". Phytochemistry . 25 (12): 2759– 2763. doi : 10.1016/S0031-9422(00)83736-X .
  4. ↑ Ikegami F, Kaneko M, Lambein F, Kuo YH, Murakoshi I (1987). "Diferencia entre las sintasas de uracililalanina y las sintasas de cisteína en Pisum sativum ". Phytochemistry . 26 (10): 2699– 2704. Bibcode : 1987PChem..26.2699I . doi : 10.1016/S0031-9422(00)83575-X .
  5. ↑ Schnackerz KD, Hazlett TL, Gratton E, Mozzarelli A (2000). "Papel del piridoxal 5'-fosfato en la estabilización estructural de la O-acetilserina sulfhidrilasa" . J. Biol. Chem . 275 (51): 40244– 51. doi : 10.1074/jbc.M007015200 . PMID 10995767 . 
  6. ↑ Tai CH, Burkhard P, Gani D, Jenn T, Johnson C, Cook PF (2001). "Caracterización del sitio de unión aniónica alostérico de la O-acetilserina sulfhidrilasa". Biochemistry . 40 (25): 7446– 52. doi : 10.1021/bi015511s . PMID 11412097 . 
  7. ↑ Enzima 2.5.1.47 en la base de datos de vías metabólicas KEGG .