Hispanopedia WikiEn biología molecular, MobiDB [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] es una base de datos biológica curada diseñada para ofrecer un recurso centralizado para anotaciones de desorden proteico intrínseco. El desorden proteico es una característica estructural que caracteriza a un gran número de proteínas, entre las que destacan las proteínas intrínsecamente no estructuradas (o desordenadas) . La base de datos presenta tres niveles de anotación: curada manualmente, indirecta y predicha. Al combinar diferentes fuentes de datos de desorden proteico en una anotación consensuada, MobiDB busca ofrecer la mejor imagen posible del "panorama del desorden" de una proteína de interés determinada.
Fuentes de datos de MobiDB
Datos seleccionados y anotaciones adicionales
Los datos seleccionados para MobiDB se obtienen de la base de datos DisProt [ 4 ], que proporciona información y anotaciones de trastornos extraídas manualmente de la literatura. Para complementar la anotación de trastornos, MobiDB incluye anotaciones adicionales de fuentes externas:
- UniProt : Las anotaciones de la base de datos UniProt incluyen organismo, localización subcelular, especificidad tisular, función, sitios relevantes, regiones relevantes, modificaciones postraduccionales y motivos lineales.
- Pfam : las anotaciones de dominios proteicos se muestran en formato gráfico y están habilitadas para enlaces, lo que permite al usuario visitar la página de Pfam correspondiente para obtener más información.
- PDB : La estructura secundaria se extrae de la base de datos PDB siempre que esté disponible y se muestra en formato gráfico y en 3D.
- CADENA : Los interactores conocidos con evidencia en la "base de datos" y "experimental" se muestran en una tabla ordenable.
Fuentes indirectas
- Rayos X PDB : Cuando se realiza un experimento cristalográfico para intentar determinar la estructura de una proteína, en ocasiones no es posible determinar con precisión la posición de ciertos residuos. Una de las posibles causas es que el residuo forme parte de una región flexible o desordenada. Por este motivo, la ausencia de residuos en los experimentos PDB se considera un indicio de desorden intrínseco.
- PDB NMR : Los archivos depositados de experimentos de RMN para la resolución de la estructura de proteínas suelen contener múltiples modelos que representan diferentes conformaciones de la misma proteína. Al calcular las diferencias entre las posiciones de los residuos de cada modelo, se puede medir el grado de cambio de dichas posiciones. Este cambio puede interpretarse como una medida de la flexibilidad o el desorden de la proteína. El servidor web MOBI (del cual deriva el nombre de esta base de datos) automatiza estos cálculos a partir de un archivo con formato PDB .
Predicciones
En la última década se ha entrenado una gran variedad de predictores de desorden proteico intrínseco . La mayoría de ellos están entrenados para imitar la naturaleza de las anotaciones descritas anteriormente. Dado que MobiDB actualmente cubre el conjunto completo de secuencias UniProt, los predictores incluidos deben ser extremadamente rápidos. Diez predictores incluidos actualmente (ESpritz en sus tres variantes, IUPred en sus dos variantes, DisEMBL en dos de sus variantes, GlobPlot, VSL2b y JRONN) permiten a MobiDB proporcionar anotaciones de desorden para cada proteína, incluso cuando no hay datos curados o indirectos disponibles.
Consenso de MobiDB
Para proporcionar la mejor anotación posible para una proteína determinada, MobiDB combina todas sus fuentes de datos en una anotación de consenso. Esta anotación se diferencia de las propias fuentes en que incluye un tercer estado, además de "estructurado" y "desordenado": cuando dos fuentes autorizadas discrepan, muestra la región como "ambigua". Con las anotaciones disponibles actualmente, este conflicto surge cuando una fuente curada manualmente anota una región determinada como desordenada, pero existe una estructura PDB disponible para esa misma región.
Sitio web
El sitio web de MobiDB ofrece a los usuarios una interfaz para buscar por ID de UniProt, nombre de proteína o texto libre. Tras la búsqueda, se presenta a los usuarios una lista de proteínas, cada una anotada con información sobre su desorden, integrada a partir de diversas fuentes, incluyendo predicciones de desorden por consenso.
El servidor web de MobiDB expone algunos puntos finales RESTful que permiten el acceso programático a MobiDB y la recuperación de diferentes tipos de datos. Las rutas GET disponibles proporcionan acceso a datos de UniProt, STRING, Pfam y trastornos en formato JSON .
Enlaces externos
- Página principal de MobiDB
Referencias
- ↑ Di Domenico, Tomás; Walsh, Ian; Martin, Alberto JM; Tosatto, Silvio CE (2012-08-01). "MobiDB: una base de datos integral de anotaciones de desorden proteico intrínseco" . Bioinformatics . 28 (15): 2080–2081 . doi : 10.1093/bioinformatics/bts327 . ISSN 1367-4811 . PMID 22661649 .
- ↑ Potenza, Emilio; Di Domenico, Tomás; Walsh, Ian; Tosatto, Silvio CE (2015-01-01). "MobiDB 2.0: una base de datos mejorada de proteínas móviles y intrínsecamente desordenadas" . Nucleic Acids Research . 43 (número especial sobre bases de datos): D315–320. doi : 10.1093/nar/gku982 . ISSN 1362-4962 . PMC 4384034. PMID 25361972 .
- ↑ Piovesan, Damián; Tábaro, Francesco; Paladín, Lisanna; Necci, Marco; Micético, Iván; Camilloni, Carlo; Davey, normando; Dosztányi, Zsuzsanna; Mészáros, Bálint (4 de enero de 2018). "MobiDB 3.0: más anotaciones para desorden intrínseco, diversidad conformacional e interacciones en proteínas" . Investigación de ácidos nucleicos . 46 (D1): D471– D476. doi : 10.1093/nar/gkx1071 . PMC 5753340 . PMID 29136219 .
- ↑ Piovesan, Damiano; Tabaro, Francesco; Mičetić, Ivan; Necci, Marco; Quaglia, Federica; Oldfield, Christopher J.; Aspromonte, Maria Cristina; Davey, Norman E.; Davidović, Radoslav (2016-12-13). "DisProt 7.0: una actualización importante de la base de datos de proteínas desordenadas" . Nucleic Acids Research . 45 (D1): D1123– D1124. doi : 10.1093 / nar/gkw1279 . ISSN 1362-4962 . PMC 5210598. PMID 27965415 .
- bases de datos de proteínas