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Interactoma

En biología molecular , un interactoma es el conjunto completo de interacciones moleculares en una célula particular . El término se refiere específicamente a interacciones físi...

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En biología molecular , un interactoma es el conjunto completo de interacciones moleculares en una célula particular . El término se refiere específicamente a interacciones físicas entre moléculas (como las que se dan entre proteínas, también conocidas como interacciones proteína-proteína (PPI); o entre moléculas pequeñas y proteínas. [ 1 ] ) pero también puede describir conjuntos de interacciones indirectas entre genes ( interacciones genéticas ).

Parte del interactoma DISC1 con genes representados por texto en recuadros e interacciones señaladas por líneas entre los genes. De Hennah y Porteous, 2009. [ 2 ]

El término «interactoma» fue acuñado originalmente en 1999 por un grupo de científicos franceses liderados por Bernard Jacq. [ 3 ] Matemáticamente, los interactomas se representan generalmente como gráficos . Si bien los interactomas pueden describirse como redes biológicas , no deben confundirse con otras redes como las redes neuronales o las redes tróficas .

Redes de interacción molecular

Las interacciones moleculares pueden ocurrir entre moléculas pertenecientes a diferentes familias bioquímicas ( proteínas , ácidos nucleicos , lípidos , carbohidratos , etc.) y también dentro de una misma familia. Cuando estas moléculas se conectan mediante interacciones físicas, forman redes de interacción molecular que generalmente se clasifican según la naturaleza de los compuestos involucrados. Lo más común es que el término interactoma se refiera a la interacción proteína-proteína (red PPI) (PIN) o a subconjuntos de la misma. Por ejemplo, el interactoma de la proteína Sirt-1 y el interactoma de segundo orden de la familia Sirt [ 4 ] [ 5 ] es la red que involucra a Sirt-1 y sus proteínas que interactúan directamente, mientras que el interactoma de segundo orden ilustra las interacciones hasta el segundo orden de vecinos (vecinos de vecinos). Otro tipo de interactoma ampliamente estudiado es el interactoma proteína-ADN, también llamado red de regulación génica , una red formada por factores de transcripción, proteínas reguladoras de la cromatina y sus genes diana. Incluso las redes metabólicas pueden considerarse redes de interacción molecular: los metabolitos, es decir, los compuestos químicos de una célula, se convierten unos en otros mediante enzimas , que tienen que unirse físicamente a sus sustratos.

De hecho, todos los tipos de interactomas están interconectados. Por ejemplo, los interactomas de proteínas contienen numerosas enzimas que, a su vez, forman redes bioquímicas. Del mismo modo, las redes de regulación génica se superponen sustancialmente con las redes de interacción de proteínas y las redes de señalización.

Tamaño

Estimaciones del interactoma de proteínas de la levadura. De Uetz P. y Grigoriev A, 2005. [ 6 ]

Se ha sugerido que el tamaño del interactoma de un organismo se correlaciona mejor que el tamaño del genoma con la complejidad biológica del organismo. [ 7 ] Aunque ahora se dispone de mapas de interacción proteína-proteína que contienen varios miles de interacciones binarias para varias especies, ninguno de ellos está completo actualmente y el tamaño de los interactomas sigue siendo objeto de debate.

Levadura

Se ha estimado que el interactoma de la levadura, es decir, todas las interacciones proteína-proteína entre las proteínas de Saccharomyces cerevisiae , contiene entre 10 000 y 30 000 interacciones. Una estimación razonable podría ser del orden de 20 000 interacciones. Las estimaciones más elevadas suelen incluir interacciones indirectas o predichas, a menudo a partir de estudios de purificación por afinidad / espectrometría de masas (AP/MS). [ 6 ]

Redes de interacción genética

Los genes interactúan en el sentido de que afectan la función de los demás. Por ejemplo, una mutación puede ser inofensiva, pero al combinarse con otra, la combinación puede resultar letal. Se dice que estos genes "interactúan genéticamente". Los genes conectados de esta manera forman redes de interacción genética . Algunos de los objetivos de estas redes son: desarrollar un mapa funcional de los procesos celulares, identificar dianas farmacológicas mediante quimioproteómica y predecir la función de genes no caracterizados.

En 2010, se compiló el interactoma genético más "completo" producido hasta la fecha a partir de aproximadamente 5,4 millones de comparaciones de dos genes para describir "los perfiles de interacción de aproximadamente el 75 % de todos los genes en la levadura en ciernes ", con aproximadamente 170 000 interacciones genéticas. Los genes se agruparon en función de funciones similares para construir un mapa funcional de los procesos celulares. Mediante este método, el estudio pudo predecir funciones genéticas conocidas mejor que cualquier otro conjunto de datos a escala genómica , además de añadir información funcional para genes que no se habían descrito previamente. A partir de este modelo, se pueden observar interacciones genéticas en múltiples escalas, lo que ayudará en el estudio de conceptos como la conservación genética. Algunas de las observaciones realizadas en este estudio son que hubo el doble de interacciones negativas que positivas, las interacciones negativas fueron más informativas que las positivas, y los genes con más conexiones tenían más probabilidades de causar letalidad cuando se interrumpían. [ 8 ]

Interactómica

La interactómica es una disciplina que se sitúa en la intersección de la bioinformática y la biología y que se ocupa del estudio de las interacciones y las consecuencias de dichas interacciones entre proteínas y otras moléculas dentro de una célula . [ 9 ] Por lo tanto, la interactómica tiene como objetivo comparar dichas redes de interacciones (es decir, interactomas) entre especies y dentro de ellas para descubrir cómo se conservan o varían las características de dichas redes.

La interactómica es un ejemplo de biología de sistemas "de arriba hacia abajo" , que adopta una perspectiva general de un biosistema u organismo. Se recopilan grandes conjuntos de datos genómicos y proteómicos, y se infieren correlaciones entre diferentes moléculas. A partir de estos datos, se formulan nuevas hipótesis sobre las interacciones entre dichas moléculas. Estas hipótesis pueden luego ser comprobadas mediante nuevos experimentos. [ 10 ]

Métodos experimentales para mapear interactomas

El estudio de los interactomas se denomina interactómica. La unidad básica de una red de proteínas es la interacción proteína-proteína (IPP). Si bien existen numerosos métodos para estudiar las IPP, son relativamente pocos los que se han utilizado a gran escala para mapear interactomas completos.

El sistema de doble híbrido de levadura (Y2H) es adecuado para explorar las interacciones binarias entre dos proteínas a la vez. La purificación por afinidad y la posterior espectrometría de masas son adecuadas para identificar un complejo proteico. Ambos métodos pueden utilizarse en un modelo de alto rendimiento (HTP). Los cribados de doble híbrido de levadura permiten interacciones falsas positivas entre proteínas que nunca se expresan en el mismo momento y lugar; la espectrometría de masas de captura por afinidad no presenta este inconveniente y es el método de referencia actual. Los datos del sistema de doble híbrido de levadura indican mejor las tendencias no específicas hacia interacciones adhesivas, mientras que la espectrometría de masas de captura por afinidad indica mejor las interacciones proteína-proteína funcionales in vivo . [ 11 ] [ 12 ]

Métodos computacionales para estudiar los interactomas

Una vez creado un interactoma, existen numerosas formas de analizar sus propiedades. Sin embargo, estos análisis tienen dos objetivos principales. En primer lugar, los científicos intentan dilucidar las propiedades sistémicas de los interactomas, por ejemplo, la topología de sus interacciones. En segundo lugar, los estudios pueden centrarse en proteínas individuales y su función en la red. Estos análisis se realizan principalmente mediante métodos bioinformáticos e incluyen, entre muchos otros, los siguientes:

Validación

En primer lugar, es necesario evaluar la cobertura y la calidad de un interactoma. Los interactomas nunca son completos, dadas las limitaciones de los métodos experimentales. Por ejemplo, se ha estimado que los análisis típicos de Y2H detectan solo alrededor del 25 % de todas las interacciones en un interactoma. [ 13 ] La cobertura de un interactoma se puede evaluar comparándolo con puntos de referencia de interacciones bien conocidas que se han encontrado y validado mediante ensayos independientes. [ 14 ] Otros métodos filtran los falsos positivos calculando la similitud de las anotaciones conocidas de las proteínas involucradas o definiendo una probabilidad de interacción utilizando la localización subcelular de estas proteínas. [ 15 ]

Predicción de IPP

PPI de esquizofrenia. [ 16 ]

Utilizando datos experimentales como punto de partida, la transferencia de homología es una forma de predecir interactomas. En este método, las interacciones proteína-proteína (PPI) de un organismo se utilizan para predecir interacciones entre proteínas homólogas en otro organismo (" interólogos "). Sin embargo, este enfoque tiene ciertas limitaciones, principalmente porque los datos de origen pueden no ser fiables (por ejemplo, contener falsos positivos y falsos negativos). [ 17 ] Además, las proteínas y sus interacciones cambian durante la evolución y, por lo tanto, pueden haberse perdido o adquirido. No obstante, se han predicho numerosos interactomas, por ejemplo, el de Bacillus licheniformis . [ 18 ]

Algunos algoritmos utilizan evidencia experimental sobre complejos estructurales, los detalles atómicos de las interfaces de unión y producen modelos atómicos detallados de complejos proteína-proteína [ 19 ] [ 20 ] así como otras interacciones proteína-molécula. [ 21 ] [ 22 ] Otros algoritmos utilizan únicamente información de secuencia, creando así redes de interacción completas e imparciales con muchos errores. [ 23 ]

Algunos métodos utilizan el aprendizaje automático para distinguir cómo los pares de proteínas que interactúan difieren de los pares de proteínas que no interactúan en términos de características de pares como la colocalización celular, la coexpresión génica, la proximidad en un ADN de los genes que codifican las dos proteínas, etc. [ 16 ] [ 24 ] Se ha encontrado que Random Forest es el método de aprendizaje automático más eficaz para la predicción de interacciones proteicas. [ 25 ] Dichos métodos se han aplicado para descubrir interacciones proteicas en el interactoma humano, específicamente el interactoma de proteínas de membrana [ 24 ] y el interactoma de proteínas asociadas a la esquizofrenia. [ 16 ]

Minería de texto de PPI

Se han realizado algunos esfuerzos para extraer sistemáticamente redes de interacción directamente de la literatura científica. Estos enfoques varían en complejidad, desde simples estadísticas de coocurrencia de entidades que se mencionan juntas en el mismo contexto (por ejemplo, una oración) hasta sofisticados métodos de procesamiento del lenguaje natural y aprendizaje automático para detectar relaciones de interacción. [ 26 ]

predicción de la función de las proteínas

Las redes de interacción de proteínas se han utilizado para predecir la función de proteínas de función desconocida. [ 27 ] [ 28 ] Esto generalmente se basa en la suposición de que las proteínas no caracterizadas tienen funciones similares a las de sus proteínas interactuantes ( culpabilidad por asociación ). Por ejemplo, se descubrió que YbeB, una proteína de función desconocida, interactúa con proteínas ribosómicas y posteriormente se demostró que participa en la traducción bacteriana y eucariota (pero no arqueal) . [ 29 ] Aunque tales predicciones pueden basarse en interacciones únicas, generalmente se encuentran varias interacciones. Por lo tanto, toda la red de interacciones puede utilizarse para predecir funciones proteicas, dado que ciertas funciones suelen estar enriquecidas entre los interactores. [ 27 ] El término hipothome se ha utilizado para denotar un interactoma en el que al menos uno de los genes o proteínas es una proteína hipotética . [ 30 ]

Perturbaciones y enfermedades

La topología de un interactoma permite predecir cómo reacciona una red ante la perturbación (p. ej., la eliminación) de nodos (proteínas) o aristas (interacciones). [ 31 ] Dichas perturbaciones pueden ser causadas por mutaciones genéticas y, por lo tanto, por sus proteínas, y la reacción de la red puede manifestarse como una enfermedad . [ 32 ] Un análisis de redes puede identificar dianas farmacológicas y biomarcadores de enfermedades. [ 33 ]

Estructura y topología de la red

Las redes de interacción pueden analizarse utilizando las herramientas de la teoría de grafos . Las propiedades de la red incluyen la distribución de grados , los coeficientes de agrupamiento , la centralidad de intermediación y muchas otras. La distribución de propiedades entre las proteínas de un interactoma ha revelado que las redes de interactoma a menudo tienen una topología libre de escala [ 34 ] donde los módulos funcionales dentro de una red indican subredes especializadas. [ 35 ] Dichos módulos pueden ser funcionales, como en una vía de señalización , o estructurales, como en un complejo proteico. De hecho, es una tarea formidable identificar complejos proteicos en un interactoma, dado que una red por sí sola no revela directamente la presencia de un complejo estable.

Interactomas estudiados

Interactomas virales

Los interactomas de proteínas virales consisten en interacciones entre proteínas virales o de fagos. Fueron de los primeros proyectos de interactoma, ya que sus genomas son pequeños y todas las proteínas pueden analizarse con recursos limitados. Los interactomas virales están conectados a sus interactomas del huésped, formando redes de interacción virus-huésped. [ 36 ] Algunos interactomas virales publicados incluyen:

Bacteriófago

Los interactomas de los virus lambda y VZV no solo son relevantes para la biología de estos virus, sino también por razones técnicas: fueron los primeros interactomas que se mapearon con múltiples vectores Y2H , lo que demuestra una estrategia mejorada para investigar los interactomas de forma más completa que en intentos anteriores.

Virus humanos (de mamíferos)

Interactomas bacterianos

Se han estudiado relativamente pocas bacterias de forma exhaustiva en cuanto a sus interacciones proteína-proteína. Sin embargo, ninguno de estos interactomas es completo en el sentido de que capture todas las interacciones. De hecho, se ha estimado que ninguno de ellos cubre más del 20% o 30% de todas las interacciones, principalmente porque la mayoría de estos estudios solo han empleado un único método, todos los cuales descubren solo un subconjunto de interacciones. [ 13 ] Entre los interactomas bacterianos publicados (incluidos los parciales) se encuentran:

Los interactomas de E. coli y Mycoplasma se han analizado mediante purificación por afinidad de complejos proteicos a gran escala y espectrometría de masas (AP/MS), por lo que no es fácil inferir interacciones directas. Otros estudios han utilizado extensos ensayos de doble híbrido de levadura (Y2H). El interactoma de Mycobacterium tuberculosis se ha analizado mediante un ensayo de doble híbrido bacteriano (B2H).

Cabe señalar que se han predicho numerosos interactomas adicionales utilizando métodos computacionales (véase la sección anterior).

Interactomas eucariotas

Se han realizado varios esfuerzos para mapear los interactomas eucariotas mediante métodos HTP. Si bien ningún interactoma biológico se ha caracterizado completamente, se ha analizado más del 90 % de las proteínas en Saccharomyces cerevisiae y se han caracterizado sus interacciones, lo que lo convierte en el interactoma mejor caracterizado. [ 27 ] [ 58 ] [ 59 ] Las especies cuyos interactomas se han estudiado con cierto detalle incluyen:

A partir de 2008, los interactomas patógeno-huésped del virus de la hepatitis C/humano (2008), [ 62 ] el virus de Epstein-Barr/humano (2008) y el virus de la influenza/humano (2009) se delinearon a través de HTP para identificar componentes moleculares esenciales para los patógenos y para el sistema inmunitario de su huésped. [ 63 ]

Interactomas predichos

Como se describió anteriormente, las interacciones proteína-proteína (PPI) y, por lo tanto, los interactomas completos, pueden predecirse. Si bien la fiabilidad de estas predicciones es discutible, proporcionan hipótesis que pueden probarse experimentalmente. Se han predicho interactomas para varias especies, por ejemplo:

Representación del interactoma predicho SARS-CoV-2/Humano [ 72 ]

Propiedades de la red

Las redes de interacción de proteínas pueden analizarse con la misma herramienta que otras redes. De hecho, comparten muchas propiedades con las redes biológicas o sociales . Algunas de las características principales son las siguientes:

El interactoma proteico de Treponema pallidum . [ 50 ]

Distribución de grados

La distribución de grados describe la cantidad de proteínas que tienen un número determinado de conexiones. La mayoría de las redes de interacción de proteínas muestran una distribución de grados libre de escala ( ley de potencias ), donde la distribución de conectividad P(k) ~ k −γ , siendo k el grado. Esta relación también puede verse como una línea recta en un gráfico logarítmico , ya que la ecuación anterior es igual a log(P(k)) ~ —y•log(k). Una característica de estas distribuciones es que hay muchas proteínas con pocas interacciones y pocas proteínas con muchas interacciones; estas últimas se denominan "nodos centrales".

centros

Los nodos (proteínas) altamente conectados se denominan hubs. Han et al. [ 73 ] acuñaron el término " party hub " para los hubs cuya expresión está correlacionada con sus socios de interacción. Los party hubs también conectan proteínas dentro de módulos funcionales como complejos proteicos. En contraste, los " date hubs " no exhiben dicha correlación y parecen conectar diferentes módulos funcionales. Los party hubs se encuentran predominantemente en conjuntos de datos AP/MS, mientras que los date hubs se encuentran predominantemente en mapas de redes de interactoma binario. [ 74 ] Cabe señalar que la validez de la distinción date hub/party hub fue cuestionada. [ 75 ] [ 76 ] Los party hubs generalmente consisten en proteínas de múltiples interfaces, mientras que los date hubs son más frecuentemente proteínas de interfaz de interacción única. [ 77 ] De acuerdo con un papel para los date hubs en la conexión de diferentes procesos, en levaduras el número de interacciones binarias de una proteína dada está correlacionado con el número de fenotipos observados para el gen mutante correspondiente en diferentes condiciones fisiológicas. [ 74 ]

Módulos

Los nodos involucrados en el mismo proceso bioquímico están altamente interconectados. [ 33 ]

Evolución

La evolución de la complejidad del interactoma se describe en un estudio publicado en Nature . [ 78 ] En este estudio se observa por primera vez que los límites entre procariotas , eucariotas unicelulares y eucariotas multicelulares están acompañados de reducciones de órdenes de magnitud en el tamaño efectivo de la población, con amplificaciones concurrentes de los efectos de la deriva genética aleatoria . La disminución resultante en la eficiencia de la selección parece ser suficiente para influir en una amplia gama de atributos a nivel genómico de manera no adaptativa. El estudio de Nature muestra que la variación en el poder de la deriva genética aleatoria también es capaz de influir en la diversidad filogenética a nivel subcelular y celular. Por lo tanto, el tamaño de la población debería considerarse como un determinante potencial de las vías mecanísticas subyacentes a la evolución fenotípica a largo plazo. En el estudio se muestra además que existe una relación inversa filogenéticamente amplia entre el poder de la deriva y la integridad estructural de las subunidades proteicas. De este modo, la acumulación de mutaciones levemente perjudiciales en poblaciones pequeñas induce una selección secundaria de interacciones proteína-proteína que estabilizan funciones génicas clave, mitigando la degradación estructural promovida por una selección ineficiente. Por este medio, las complejas arquitecturas e interacciones proteicas esenciales para la génesis de la diversidad fenotípica pueden surgir inicialmente mediante mecanismos no adaptativos.

Críticas, desafíos y respuestas

Kiemer y Cesareni [ 9 ] plantean las siguientes preocupaciones sobre el estado (alrededor de 2007) del campo, especialmente con la interactómica comparativa: Los procedimientos experimentales asociados con el campo son propensos a errores, lo que lleva a "resultados ruidosos". Esto hace que el 30% de todas las interacciones reportadas sean artefactos. De hecho, dos grupos que utilizaron las mismas técnicas en el mismo organismo encontraron menos del 30% de interacciones en común. Sin embargo, algunos autores han argumentado que dicha falta de reproducibilidad resulta de la extraordinaria sensibilidad de varios métodos a pequeñas variaciones experimentales. Por ejemplo, condiciones idénticas en ensayos Y2H dan como resultado interacciones muy diferentes cuando se utilizan diferentes vectores Y2H. [ 13 ]

Las técnicas pueden estar sesgadas, es decir, la técnica determina qué interacciones se detectan. De hecho, cualquier método tiene sesgos inherentes, especialmente los métodos para proteínas. Dado que cada proteína es diferente, ningún método puede capturar las propiedades de todas. Por ejemplo, la mayoría de los métodos analíticos que funcionan bien con proteínas solubles no son eficaces con proteínas de membrana. Esto también se aplica a las tecnologías Y2H y AP/MS.

Los interactomas están lejos de estar completos, con la posible excepción de S. cerevisiae. Esto no constituye una crítica, ya que cualquier área científica es inicialmente "incompleta" hasta que se perfeccionan las metodologías. En 2015, la interactómica se encontraba en la misma situación que la secuenciación del genoma a finales de la década de 1990, dado que solo se dispone de unos pocos conjuntos de datos de interactomas (véase la tabla anterior).

Si bien los genomas son estables, los interactomas pueden variar entre tejidos, tipos celulares y etapas de desarrollo. Cabe reiterar que esto no es una crítica, sino una descripción de los desafíos que presenta este campo.

Resulta difícil relacionar proteínas evolutivamente emparentadas en especies distantemente relacionadas. Si bien las secuencias de ADN homólogas se pueden encontrar con relativa facilidad, predecir las interacciones homólogas ("interólogos") es mucho más difícil, ya que los homólogos de dos proteínas que interactúan no necesariamente interactúan entre sí. Por ejemplo, incluso dentro de un mismo proteoma, dos proteínas pueden interactuar, pero sus parálogos no.

Cada interactoma proteína-proteína puede representar solo una muestra parcial de las interacciones potenciales, incluso cuando se publica una versión supuestamente definitiva en una revista científica. Otros factores pueden influir en las interacciones proteicas que aún no se han incorporado a los interactomas. La fuerza de unión de los diversos interactores proteicos, los factores microambientales, la sensibilidad a diversos procedimientos y el estado fisiológico de la célula influyen en las interacciones proteína-proteína, pero generalmente no se tienen en cuenta en los estudios de interactoma. [ 79 ]

Véase también

Referencias

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  78. ↑ Fernández, A; M Lynch (2011). "Orígenes no adaptativos de la complejidad del interactoma" . Nature . 474 ( 7352): 502– 505. doi : 10.1038/nature09992 . PMC 3121905. PMID 21593762 .  
  79. ↑ Welch, G. Rickey (enero de 2009). "El interactoma 'difuso'". Trends in Biochemical Sciences . 34 (1): 1– 2. doi : 10.1016/j.tibs.2008.10.007 . PMID 19028099 . 

Lecturas adicionales

  • Park J, Lappe M, Teichmann SA (marzo de 2001). "Mapeo de interacciones de familias de proteínas: repertorios de interacciones intramoleculares e intermoleculares de familias de proteínas en el PDB y la levadura". J Mol Biol . 307 (3): 929–38 . doi : 10.1006/jmbi.2001.4526 . PMID 11273711 . 

Servidores web de Interactome

  • Protinfo PPC predice la estructura atómica 3D de complejos proteína-proteína. Kittichotirat W, Guerquin M, Bumgarner R, Samudrala R (2009). "Protinfo PPC: Un servidor web para la predicción a nivel atómico de complejos proteicos" . Nucleic Acids Research . 37 (número especial de servidores web): W519– W525 . doi : 10.1093/nar/gkp306 . PMC 2703994. PMID 19420059 .  
  • IBIS (servidor) informa, predice e integra múltiples tipos de interacciones conservadas para proteínas.

Herramientas de visualización del interactoma

  • GPS-Prot archivado el 12/04/2023 en Wayback Machine. Visualización de datos basada en la web para interacciones de proteínas.
  • PINV - Visualizador de redes de interacción de proteínas. Archivado el 3 de diciembre de 2022 en Wayback Machine.

bases de datos de interactoma

  • Base de datos BioGRID
  • mentha el navegador de interactoma Calderone; et al. (2013). "mentha: un recurso para explorar redes integradas de interacción de proteínas" . Nature Methods . 10 (8): 690– 691. doi : 10.1038/nmeth.2561 . PMID 23900247. S2CID 9733108 .   
  • IntAct: La base de datos de interacciones moleculares
  • Interactome.org Archivado el 20 de agosto de 2008 en Wayback Machine , un sitio web dedicado al interactoma.