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proteína de membrana integral

E, espacio extracelular ; P, membrana plasmática ; I, espacio intracelular Una proteína de membrana integral o intrínseca ( IMP ) [ 1 ] es un tipo de proteína de membrana que se...

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E, espacio extracelular ; P, membrana plasmática ; I, espacio intracelular

Una proteína de membrana integral o intrínseca ( IMP ) [ 1 ] es un tipo de proteína de membrana que se une permanentemente a la membrana biológica . Todas las proteínas transmembrana pueden clasificarse como IMP, pero no todas las IMP son proteínas transmembrana. [ 2 ] Las IMP comprenden una fracción significativa de las proteínas codificadas en el genoma de un organismo . [ 3 ] Las proteínas que atraviesan la membrana están rodeadas por lípidos anulares , que se definen como lípidos que están en contacto directo con una proteína de membrana. Dichas proteínas solo pueden separarse de las membranas mediante el uso de detergentes , disolventes no polares o, en ocasiones, agentes desnaturalizantes .

Las proteínas que se adhieren temporalmente a las membranas celulares se conocen como proteínas de membrana periféricas . Estas proteínas pueden asociarse con proteínas de membrana integrales o insertarse de forma independiente en la bicapa lipídica de diversas maneras.

Estructura

Las proteínas transmembrana de los grupos I y II tienen orientaciones opuestas. Las proteínas del grupo I tienen el extremo N en el lado opuesto a la membrana y el extremo C en el lado citosólico. Las proteínas del grupo II tienen el extremo C en el lado opuesto a la membrana y el extremo N en el citosol.

Se han determinado las estructuras tridimensionales de aproximadamente 160 proteínas de membrana integrales diferentes a resolución atómica mediante cristalografía de rayos X o espectroscopia de resonancia magnética nuclear . Su estudio resulta complejo debido a las dificultades asociadas con la extracción y la cristalización . Además, las estructuras de muchos dominios proteicos solubles en agua de las IMP están disponibles en el Protein Data Bank (PDB) . Sus hélices α de anclaje a la membrana se han eliminado para facilitar la extracción y la cristalización . Busque proteínas de membrana integrales en el PDB (según la clasificación de ontología génica ).

Los IMP se pueden dividir en dos grupos:

  1. Proteínas politópicas integrales (proteínas transmembrana)
  2. proteínas monotópicas integrales

proteína politópica integral

El tipo más común de IMP es la proteína transmembrana , que atraviesa toda la membrana biológica . Las proteínas de membrana de paso único cruzan la membrana solo una vez, mientras que las proteínas de membrana de múltiples pasos se mueven dentro y fuera, cruzando la membrana varias veces. Las proteínas de membrana de paso único se pueden clasificar como Tipo I, que se posicionan de manera que su extremo carboxilo se orienta hacia el citosol , o Tipo II, que tienen su extremo amino hacia el citosol. Las proteínas de Tipo III tienen múltiples dominios transmembrana en un solo polipéptido, mientras que las de Tipo IV consisten en varios polipéptidos diferentes ensamblados en un canal a través de la membrana. Las proteínas de Tipo V se anclan a la bicapa lipídica mediante lípidos unidos covalentemente. Finalmente, las proteínas de Tipo VI tienen tanto dominios transmembrana como anclajes lipídicos. [ 4 ]

proteínas monotópicas integrales

Representación esquemática de los diferentes tipos de interacción entre proteínas de membrana monotópicas y la membrana celular : 1. Interacción mediante una hélice α anfipática paralela al plano de la membrana (hélice de membrana en el plano). 2. Interacción mediante un bucle hidrofóbico. 3. Interacción mediante un lípido de membrana unido covalentemente ( lipidación ). 4. Interacciones electrostáticas o iónicas con lípidos de membrana ( por ejemplo, a través de un ion calcio).

Las proteínas monotópicas integrales están unidas permanentemente a la membrana celular desde un lado. [ 5 ]

Se han determinado las estructuras tridimensionales de las siguientes proteínas monotópicas integrales:

También existen estructuras de dominios monotópicos integrales de proteínas transmembrana:

Extracción

Muchos de los desafíos que enfrenta el estudio de las proteínas de membrana integrales se atribuyen a la extracción de dichas proteínas de la bicapa fosfolipídica . Dado que las proteínas integrales abarcan todo el ancho de la bicapa fosfolipídica, su extracción implica la alteración de los fosfolípidos que las rodean, sin causar ningún daño que interrumpa la función o la estructura de las proteínas. Existen varios métodos eficaces para realizar la extracción, entre ellos el uso de detergentes, sales de baja ionización (salting out), fuerza de cizallamiento y cambios rápidos de presión. [ 6 ]

Determinación de la estructura de las proteínas

La Iniciativa de Estructura de Proteínas (PSI), financiada por el Instituto Nacional de Ciencias Médicas Generales de EE. UU. (NIGMS), que forma parte de los Institutos Nacionales de Salud (NIH), tiene entre sus objetivos determinar estructuras tridimensionales de proteínas y desarrollar técnicas para su uso en biología estructural , incluyendo proteínas de membrana. El modelado por homología puede utilizarse para construir un modelo de resolución atómica de la proteína integral "objetivo" a partir de su secuencia de aminoácidos y una estructura tridimensional experimental de una proteína homóloga relacionada. Este procedimiento se ha utilizado ampliamente para receptores acoplados a proteínas G ( GPCR ) y sus complejos. [ 7 ]

Función

Las IMP incluyen transportadores , conectores, canales , receptores , enzimas , dominios estructurales de anclaje a la membrana, proteínas implicadas en la acumulación y transducción de energía , y proteínas responsables de la adhesión celular . La clasificación de los transportadores se puede encontrar en la Base de Datos de Clasificación de Transportadores . [ 8 ]

A continuación se ilustra un ejemplo de la relación entre la proteína de membrana integral (en este caso, el pigmento fotocaptador bacteriano, bacteriorrodopsina) y la membrana formada por la bicapa fosfolipídica. En este caso, la proteína de membrana integral atraviesa la bicapa fosfolipídica siete veces. La parte de la proteína que se encuentra incrustada en las regiones hidrofóbicas de la bicapa presenta una estructura alfa-helicoidal y está compuesta predominantemente por aminoácidos hidrofóbicos. El extremo C-terminal de la proteína se localiza en el citosol, mientras que el extremo N-terminal se encuentra en el exterior de la célula. Una membrana que contiene esta proteína en particular es capaz de funcionar en la fotosíntesis. [ 9 ]

Ejemplos

Ejemplos de proteínas de membrana integrales:

Véase también

Referencias

  1. ↑ "proteína intrínseca | biología" . Britannica . Consultado el 4 de julio de 2022 .
  2. ↑ Steven R. Goodman (2008). Biología celular médica . Academic Press. págs. 37–. ISBN  978-0-12-370458-0Consultado el 24 de noviembre de 2010 .
  3. ↑ Wallin E, von Heijne G (1998). "Análisis genómico de proteínas de membrana integrales de organismos eubacterianos, arqueanos y eucariotas" . Protein Science . 7 (4): 1029–38 . doi : 10.1002/pro.5560070420 . PMC 2143985. PMID 9568909 .  
  4. ↑ Nelson, DL, & Cox, MM (2008). Principios de bioquímica (5.ª ed., p. 377). Nueva York, NY: WH Freeman and Company.
  5. ↑ Fowler, Philip W.; Coveney, Peter V. (julio de 2006). "Un protocolo computacional para la integración de la proteína monotópica prostaglandina H2 sintasa en una bicapa de fosfolípidos" . Biophysical Journal . 91 (2): 401– 410. Bibcode : 2006BpJ....91..401F . doi : 10.1529/biophysj.105.077784 . PMC 1483072. PMID 16632499 .  
  6. ↑ Muinao, Thingreila; Pal, Mintu; Boruah, Hari Prasanna Deka (2018). "Métodos de extracción de proteínas citosólicas y transmembrana de células de cáncer de mama y ovario: un estudio comparativo" . Journal of Biomolecular Techniques . 29 (3): 71– 78. doi : 10.7171/jbt.18-2903-002 . ISSN 1524-0215 . PMC 6091320. PMID 30174558 .   
  7. ↑ Fruchart-Marquer C, Fruchart-Gaillard C, Letellier G, Marcon E, Mourier G, Zinn-Justin S, Ménez A, Servent D, Gilquin B (septiembre de 2011). "Modelo estructural del complejo ligando-receptor acoplado a proteína G (GPCR) basado en datos experimentales del ciclo de doble mutante: toxina de serpiente MT7 unida al receptor muscarínico dimérico hM1" . J Biol Chem . 286 (36): 31661–75 . doi : 10.1074/jbc.M111.261404 . PMC 3173127. PMID 21685390 .  
  8. ↑ Saier MH, Yen MR, Noto K, Tamang DG, Elkan C (enero de 2009). "La base de datos de clasificación de transportadores: avances recientes" . Nucleic Acids Res . 37 (número especial de bases de datos): D274–8. doi : 10.1093/nar/gkn862 . PMC 2686586. PMID 19022853 .  
  9. ↑ "Proteínas de membrana integrales" . academic.brooklyn.cuny.edu . Archivado del original el 1 de febrero de 2015. Consultado el 29 de enero de 2015 .
  10. ↑ Golbeck, JH (1987). "Estructura, función y organización del complejo del centro de reacción del fotosistema I". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reviews on Bioenergetics . 895 (3): 167– 204. doi : 10.1016/s0304-4173(87)80002-2 . PMID 3333014 .