Hispanopedia WikiLa fructocinasa (/fruc•to•ki•nase/ [-ki´nas]), también conocida como D -fructocinasa o D -fructosa ( D -manosa) cinasa, [ 1 ] es una enzima ( EC 2.7.1.4 ) del hígado , el intestino y la corteza renal . La fructocinasa pertenece a una familia de enzimas llamadas transferasas , lo que significa que transfiere grupos funcionales; también se considera una fosfotransferasa (o, frecuentemente, una cinasa ) ya que transfiere específicamente un grupo fosfato. [ 1 ] La fructocinasa cataliza específicamente la transferencia de un grupo fosfato del trifosfato de adenosina (ATP, el sustrato) a la fructosa como paso inicial en su utilización. [ 1 ] La función principal de la fructocinasa es en el metabolismo de los carbohidratos, más específicamente, en el metabolismo de la sacarosa y la fructosa. La ecuación de reacción es la siguiente:
Función en plantas y bacterias
La fructoquinasa se ha caracterizado en diversos organismos como semillas de guisante ( Pisum sativum ), fruto de aguacate ( Persera americana ) y granos de maíz ( Zea mays ), entre muchos otros. [ 2 ]
Específicamente, la fructocinasa también puede regular la síntesis de almidón junto con la sacarosa sintasa (SS), que primero metaboliza el tejido de almacenamiento en tejidos vegetales como en las papas. [ 2 ] También existen dos genes de fructocinasa divergentes que se expresan diferencialmente y que también tienen propiedades enzimáticas diferentes, como las que se encuentran en los tomates. En los tomates, el ARNm de la fructocinasa 1 (Frk 1) se expresa a un nivel constante durante el desarrollo del fruto. Sin embargo, el ARNm de la fructocinasa 2 (Frk 2) tiene un alto nivel de expresión en frutos jóvenes de tomate, pero luego disminuye durante las etapas posteriores del desarrollo del fruto. Frk 2 tiene mayor afinidad por la fructosa que Frk 1, pero la actividad de Frk 2 se inhibe con altos niveles de fructosa, mientras que la actividad de Frk 1 no. [ 2 ]
En Sinorhizobium meliloti , una bacteria común del suelo gram, la fructocinasa también se utiliza en el metabolismo del manitol y el sorbitol, además del metabolismo de la fructosa. [ 3 ]
Función en animales y humanos
En el hígado humano, se ha descubierto que la fructocinasa purificada, cuando se acopla con la aldolasa, contribuye a un mecanismo alternativo para producir oxalato a partir de xilitol. En una secuencia acoplada, la fructocinasa y la aldolasa producen glicolaldehído, un precursor del oxalato, a partir de D -xilulosa a través de D -xilulosa 1-fosfato. [ 4 ]
En las células hepáticas de rata (hepatocitos), el GTP también es un sustrato de la fructocinasa. Esta enzima puede utilizarlo a una velocidad considerable. En estos hepatocitos aislados, in vivo, cuando la concentración de ATP disminuye a aproximadamente 1 milimol en un corto intervalo de tiempo, el GTP se convierte en un sustrato importante bajo estas condiciones específicas. [ 5 ] A diferencia de la fosfofructocinasa , la fructocinasa no es inhibida por el ATP. [ 6 ]
Enfermedades
La fructosuria o deficiencia de fructocinasa hepática es un trastorno metabólico hereditario raro pero benigno. [ 7 ] Esta afección es causada por una deficiencia de fructocinasa en el hígado. Los individuos afectados generalmente presentan una alta concentración de fructosa en sangre después de la ingestión de fructosa, sacarosa o sorbitol. [ 8 ] La enfermedad se caracteriza principalmente por la detección de la excreción anormal de fructosa en la orina mediante un análisis de orina. La fructocinasa es necesaria para la síntesis de glucógeno, la forma de energía almacenada por el cuerpo, a partir de la fructosa. La presencia de fructosa en la sangre y la orina puede llevar a un diagnóstico erróneo de diabetes mellitus. Las anomalías bioquímicas que pueden llevar al eventual diagnóstico de fructosuria son la deficiencia de fructocinasa hepática, la levulosuria y la deficiencia de cetohexocinasa.
Véase también
Referencias
- 1 2 3 DBGET ENZYME: 2.7.1.4 Archivado el 27 de septiembre de 2007 en Wayback Machine . Recuperado el 6 de mayo de 2007.
- 1 2 3 Odanaka S, Bennett AB, Kanayama Y (julio de 2002). "Funciones fisiológicas distintas de las isoenzimas de la fructocinasa reveladas por la supresión específica de genes de la expresión de Frk1 y Frk2 en el tomate" . Plant Physiol . 129 (3): 1119–26 . doi : 10.1104/pp.000703 . PMC 166506. PMID 12114566 .
- ↑ Gardiol A, Arias A, Cerveñansky C, Gaggero C, Martínez-Drets G (octubre de 1980). "Caracterización bioquímica de un mutante de fructocinasa de Rhizobium meliloti" . J. Bacteriol . 144 (1): 12–6 . doi : 10.1128/jb.144.1.12-16.1980 . PMC 294576. PMID 6252186 .
- ↑ James HM, Bais R, Edwards JB, Rofe AM, Conyers AJ (febrero de 1982). "Modelos para la producción metabólica de oxalato a partir de xilitol en humanos: un papel para la fructocinasa y la aldolasa". The Australian Journal of Experimental Biology and Medical Science . 60 (Pt 1): 117–22 . doi : 10.1038/icb.1982.11 . PMID 6284103 .
- ↑ Phillips MI, Davies DR (15 de junio de 1985). "El mecanismo de agotamiento del guanosín trifosfato en el hígado después de una carga de fructosa. El papel de la fructocinasa" . Biochem. J. 228 ( 3): 667–71 . doi : 10.1042/ bj2280667 . PMC 1145036. PMID 2992452 .
- ↑ Samuel, Varman T (febrero de 2011). "Lipogénesis inducida por fructosa: del azúcar a la grasa y a la resistencia a la insulina". Tendencias en Endocrinología y Metabolismo . 22 (2): 60– 5. doi : 10.1016/j.tem.2010.10.003 . PMID 21067942. S2CID 33205288 .
- ↑ WebMD Salud Infantil – Fructosuria Archivado el 9 de mayo de 2007 en Wayback Machine . Consultado el 6 de mayo de 2007.
- ↑ Asipu A, Hayward BE, O'Reilly J, Bonthron DT (septiembre de 2003). "Propiedades de las cetohexoquinasas humanas recombinantes normales y mutantes e implicaciones para la patogénesis de la fructosuria esencial" . Diabetes . 52 (9): 2426–32 . doi : 10.2337/diabetes.52.9.2426 . PMID 12941785 .
Enlaces externos
- Fructoquinasas en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
- CE 2.7.1