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Ezrín

La ezrina, también conocida como citovillina o villina-2, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen EZR . [5] Estructura El extremo N-terminal de la ezrina c...

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La ezrina, también conocida como citovillina o villina-2, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen EZR . [5]

Estructura

El extremo N-terminal de la ezrina contiene un dominio FERM que se subdivide en tres subdominios. El extremo C-terminal contiene un dominio ERM .

Función

La proteína periférica citoplasmática codificada por este gen puede ser fosforilada por la proteína tirosina quinasa en las microvellosidades y es miembro de la familia de proteínas ERM . Esta proteína actúa como un enlace entre la membrana plasmática y el citoesqueleto de actina . Desempeña un papel clave en la adhesión, migración y organización de la estructura de la superficie celular. [6]

El dominio N-terminal (también llamado dominio FERM ) se une a la proteína del factor regulador del intercambiador de sodio-hidrógeno ( NHERF ) (que implica alosterio de largo alcance ). [7] Esta unión puede ocurrir solo cuando la ezrina está en su estado activo. La activación de la ezrina ocurre en sinergia de los dos factores: 1) unión del dominio N-terminal a fosfatidilinositol(4,5)bis-fosfato ( PIP2 ) y 2) fosforilación de la treonina T567 en el dominio C-terminal. [8] [9] La unión a los filamentos de actina (a través de C-terminal) y a las proteínas de membrana (a través de N-terminal) estabiliza la conformación de la proteína en su modo activo. Las proteínas de membrana como CD44 e ICAM-2 son socios de unión indirectos de la ezrina, mientras que EBP50 (proteína de unión a ERM 50) puede asociarse con la ezrina directamente. [10]

Interacciones

Se ha demostrado que VIL2 interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000092820 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000052397 – Ensembl , mayo de 2017
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  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
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  6. ^ "Entrez Gene: VIL2 villin 2 (ezrin)".
  7. ^ Farago B, Li J, Cornilescu G, Callaway DJ, Bu Z (2010). "Activación del movimiento del dominio de proteína alostérica a nanoescala revelada por espectroscopia de eco de espín de neutrones". Revista Biofísica . 99 (10): 3473– 82. Código bibliográfico : 2010BpJ.... 99.3473F. doi :10.1016/j.bpj.2010.09.058. PMC 2980739 . PMID  21081097. 
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  9. ^ Shabardina V, Kramer C, Gerdes B, Braunger J, Cordes A, Schaefer J, Mey I, Grill D, Gerke V, Steinem C (2016). "Modo de interacción de membrana-ezrina como función de la unión de PIP2 y la pseudofosforilación". Biophys. J . 110 (12): 2710– 2719. Bibcode :2016BpJ...110.2710S. doi :10.1016/j.bpj.2016.05.009. PMC 4919509 . PMID  27332129. 
  10. ^ Ivetic A, Ridley AJ (2004). "Proteínas ezrina/radixin/moesina y señalización de Rho GTPasa en leucocitos". Inmunología . 112 (2): 165– 176. doi :10.1111/j.1365-2567.2004.01882.x. PMC 1782489 . PMID  15147559. 
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Lectura adicional

  • Martin TA, Harrison G, Mansel RE, Jiang WG (2004). "El papel del complejo CD44/ezrin en la metástasis del cáncer". Crit. Rev. Oncol. Hematol . 46 (2): 165– 86. doi :10.1016/S1040-8428(02)00172-5. PMID  12711360.


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