Articulo de referencia

ICAM3

La molécula de adhesión intercelular 3 ( ICAM3 ) , también conocida como CD50 ( Clúster de Diferenciación 50 ), es una proteína codificada en humanos por el gen ICAM3 . [ 3 ] Es...

La molécula de adhesión intercelular 3 ( ICAM3 ) , también conocida como CD50 ( Clúster de Diferenciación 50 ), es una proteína codificada en humanos por el gen ICAM3 . [ 3 ] Esta proteína se expresa constitutivamente en la superficie de los leucocitos , también llamados glóbulos blancos, que forman parte del sistema inmunitario. [ 4 ] [ 5 ] La ICAM3 media la adhesión entre células mediante la unión a receptores de integrina específicos. [ 6 ] Desempeña un papel importante en la respuesta de las células inmunitarias al facilitar las interacciones entre las células T y las células dendríticas , lo que permite la activación de las células T. [ 7 ] [ 8 ] La ICAM3 también media la eliminación de células que experimentan apoptosis al atraer y unir macrófagos , un tipo de célula que degrada las células infectadas o moribundas mediante un proceso conocido como fagocitosis , a las células apoptóticas. [ 6 ] [ 9 ] [ 10 ]

Estructura de las proteínas

ICAM3 es una proteína de 110–160 kDa que pertenece a la familia de moléculas de adhesión intercelular (ICAM). [ 4 ] Al igual que otras proteínas de esta familia, ICAM3 es una glicoproteína transmembrana de tipo I y consta en parte de un dominio transmembrana hidrofóbico y un dominio corto que se extiende hacia el citoplasma. [ 11 ] ICAM3 también contiene cinco dominios de inmunoglobulina extracelulares . [ 11 ]

Función

La ICAM3 se encuentra en la superficie de los leucocitos , y el gen ICAM3 se expresa constitutivamente en estas células. [ 4 ] Las interacciones entre la ICAM3 y receptores de integrina específicos facilitan la adhesión entre células. [ 6 ]

Unión de células dendríticas y células T

ICAM3 tiene una función importante en la respuesta de las células inmunitarias, ya que ayuda a facilitar las interacciones iniciales entre las células T y las células dendríticas . [ 12 ] Las células T en reposo muestran altos niveles de expresión de ICAM3. [ 12 ] La ICAM3 en estas células T puede unirse a DC-SIGN , un receptor transmembrana presente en las células dendríticas, creando un contacto temporal entre las células T en reposo y las células dendríticas. [ 7 ] [ 8 ] Esta adhesión permite que el receptor de células T (TCR) interactúe con las moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC) en la superficie de la célula dendrítica, lo que, tras la unión entre el TCR, el MHC y el péptido acoplado al MHC, facilita la activación de las células T. [ 7 ] [ 8 ] [ 12 ]

Apoptosis

ICAM3 participa en la eliminación de células apoptóticas al promover el movimiento de macrófagos , que ingieren y degradan células dañadas mediante fagocitosis , hacia las células que experimentan apoptosis . [ 9 ] Las células apoptóticas pueden liberar vesículas extracelulares que contienen ICAM3, la cual actúa como quimioatrayente para fagocitos como los macrófagos, dirigiéndolos hacia las células apoptóticas. [ 6 ] [ 13 ] Las células apoptóticas también contienen proteínas ICAM3 alteradas en su superficie. [ 10 ] Estas proteínas alteradas permiten a los macrófagos dirigirse específicamente a las células apoptóticas y unirse a ellas. [ 10 ] Se cree que este proceso implica la unión entre ICAM3 y los receptores CD14 , que son un tipo de receptor de superficie celular expresado en macrófagos y otros fagocitos. [ 6 ] [ 10 ]

Mastocitos

ICAM3 también se encuentra en los mastocitos , otro tipo de leucocito. [ 5 ] Los mastocitos obtenidos de pulmones humanos y la línea HMC-1, una línea celular de mastocitos humanos , mostraron expresión de ICAM3. [ 5 ] ICAM3 ayuda a mediar la adhesión de los mastocitos a la matriz extracelular . [ 5 ]

Interacciones

Unión de células dendríticas y células T

La unión entre ICAM3 y DC-SIGN , que tiene lugar durante las interacciones iniciales entre las células T y las células dendríticas , se produce con alta afinidad. [ 7 ] [ 12 ] [ 14 ] Este proceso de unión también depende del calcio. [ 7 ] [ 12 ] [ 14 ]

Apoptosis

CD14 , un receptor expresado en la superficie de los fagocitos , también puede unirse a ICAM3. [ 6 ] [ 10 ] Se cree que las interacciones entre CD14 y las moléculas de ICAM3 alteradas en las células apoptóticas ayudan a promover la fagocitosis de las células apoptóticas. [ 6 ] [ 10 ]

Integrinas

ICAM3 es un ligando conocido de LFA-1 , una integrina expresada por los leucocitos. [ 12 ] Para facilitar la unión, el dominio I de LFA-1 interactúa con el primer dominio de inmunoglobulina de la proteína ICAM3 . [ 12 ] ICAM3 también se une a la integrina αDβ2. [ 11 ]

Interacciones adicionales

Se ha demostrado que ICAM3 interactúa con proteínas ERM activadas , incluyendo ezrina ( EZR) y moesina , en células T. [ 15 ]

Véase también

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000076662 Ensembl , mayo de 2017
  2. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  3. "ICAM3 molécula de adhesión intercelular 3 [ Homo sapiens (humano) ] - Gen - NCBI" . www.ncbi.nlm.nih.gov . Consultado el 10 de marzo de 2022 .
  4. 1 2 3 Xiao X, Mruk DD, Cheng CY (marzo de 2013). "Moléculas de adhesión intercelular (ICAM) y espermatogénesis" . Human Reproduction Update . 19 (2): 167– 186. doi : 10.1093/humupd/dms049 . PMC 3576004. PMID 23287428 .  
  5. ^ Pastwińska J, Żelechowska P, Walczak-Drzewiecka A , Brzezińska-Błaszczyk E, Dastych J (diciembre de 2020) . "El arte de la adhesión de los mastocitos" . Células . 9 (12): 2664. doi : 10.3390/celdas9122664 . PMC 7764012 . PMID 33322506 .  
  6. 1 2 3 4 5 6 7 Cockram TO, Dundee JM, Popescu AS, Brown GC (2021). "El código fagocítico que regula la fagocitosis de las células de mamíferos" . Frontiers in Immunology . 12 629979. doi : 10.3389/fimmu.2021.629979 . PMC 8220072. PMID 34177884 .  
  7. 1 2 3 4 5 Svajger U, Anderluh M, Jeras M, Obermajer N (octubre de 2010). "Lectina de tipo C DC-SIGN: una molécula de adhesión, señalización y captación de antígenos que guía a las células dendríticas en la inmunidad" . Señalización celular . 22 (10): 1397– 1405. doi : 10.1016/j.cellsig.2010.03.018 . PMC 7127357. PMID 20363321 .  
  8. 1 2 3 Gupta RK, Gupta GS (2012). "Receptores de lectina de células dendríticas (familia de receptores Dectin-2)". En Gupta GS (ed.). Lectinas animales: forma, función y aplicaciones clínicas . Viena: Springer. págs. 749–771 . doi : 10.1007/978-3-7091-1065-2_35 . ISBN  978-3-7091-1065-2.
  9. 1 2 Numata Y, Hirayama D, Wagatsuma K, Iida T, Nakase H (2018). "Eliminación de células apoptóticas en el tejido intestinal: papel de la regeneración intestinal". En Turksen K (ed.). Autofagia en la salud y la enfermedad: posibles enfoques terapéuticos . Biología de células madre y medicina regenerativa. Cham: Springer International Publishing. pp. 87–100 . doi : 10.1007/978-3-319-98146-8_6 . ISBN  978-3-319-98146-8.
  10. 1 2 3 4 5 6 Marek CJ, Erwig LP (2009). "Eliminación de células apoptóticas: mecanismos y consecuencias". En Dong Z, Yin XM (eds.). Fundamentos de la apoptosis: una guía para la investigación básica y clínica . Totowa, NJ: Humana Press. pp. 261–282 . doi : 10.1007/978-1-60327-381-7_11 . ISBN  978-1-60327-381-7.
  11. 1 2 3 Smith CW (febrero de 2008). "3. Moléculas de adhesión y receptores" . The Journal of Allergy and Clinical Immunology . 2008 Mini-Primer on Allergic and Immunologic Diseases. 121 (2 Suppl): S375-9, cuestionario S414. doi : 10.1016/j.jaci.2007.07.030 . PMID 18241685 . 
  12. 1 2 3 4 5 6 7 van Kooyk Y, Geijtenbeek TB (agosto de 2002). "Una nueva vía de adhesión que regula el tráfico de células dendríticas y las interacciones de las células T". Immunological Reviews . 186 : 47–56 . doi : 10.1034/j.1600-065x.2002.18605.x . PMID 12234361. S2CID 23267228 .  
  13. Hawkins LA, Devitt A (enero de 2013). "Comprensión actual de los mecanismos de eliminación de células apoptóticas: un delicado equilibrio" . Journal of Cell Death . 6 : 57–68 . doi : 10.4137/jcd.s11037 . PMC 4147779. PMID 25278779 .  
  14. 1 2 Rahimi N (diciembre de 2020). "Lectina de tipo C CD209L/L-SIGN y CD209/DC-SIGN: moléculas de adhesión celular convertidas en receptores de reconocimiento de patógenos" . Biology . 10 ( 1): 1. doi : 10.3390/biology10010001 . PMC 7822156. PMID 33375175 .  
  15. Cornely R, Grewal T, Gaus K (2012). "El citoesqueleto de actina y la organización de la membrana en los linfocitos T". En Kavallaris M (ed.). Citoesqueleto y enfermedad humana . Totowa, NJ: Humana Press. pp. 103–121 . doi : 10.1007/978-1-61779-788-0_5 . ISBN  978-1-61779-788-0.

Lecturas adicionales

  • Simmons DL (1995). "El papel de la expresión de ICAM en la inmunidad y la enfermedad". Cancer Surveys . 24 : 141–155 . PMID 7553659 . 
  • Hayflick JS, Kilgannon P, Gallatin WM (1998). "La familia de proteínas de la molécula de adhesión intercelular (ICAM). Nuevos miembros y funciones novedosas". Investigación inmunológica . 17 (3): 313– 327. doi : 10.1007/BF02786454 . PMID 9638475. S2CID 19901365 .  
  • Fawcett J, Holness CL, Needham LA, Turley H, Gatter KC, Mason DY, et  al. (diciembre de 1992). "Clonación molecular de ICAM-3, un tercer ligando para LFA-1, expresado constitutivamente en leucocitos en reposo". Nature . 360 ( 6403): 481– 484. Bibcode : 1992Natur.360..481F . doi : 10.1038/360481a0 . PMID 1448173. S2CID 4310468 .  
  • Vazeux R, Hoffman PA, Tomita JK, Dickinson ES, Jasman RL, St John T, et  al. (diciembre de 1992). "Clonación y caracterización de una nueva molécula de adhesión intercelular ICAM-R". Nature . 360 ( 6403): 485– 488. Bibcode : 1992Natur.360..485V . doi : 10.1038/360485a0 . PMID 1448174. S2CID 4315548 .  
  • Pino-Otín MR, Juan M, de la Fuente MA, Viñas O, Martínez-Cáceres E, Fernández MD, et  al. (julio de 1995). "CD50 (molécula de adhesión intercelular-3) se expresa en niveles más altos en células T humanas de memoria que en células T vírgenes, pero induce una movilización de calcio similar en ambos subconjuntos". Tissue Antigens . 46 (1): 32– 44. doi : 10.1111/j.1399-0039.1995.tb02473.x . PMID 7482494 . 
  • Marazuela M, Postigo AA, Acevedo A, Díaz-González F, Sanchez-Madrid F, de Landázuri MO (octubre de 1994). "Moléculas de adhesión de las vías LFA-1/ICAM-1,3 y VLA-4/VCAM-1 sobre linfocitos T y endotelio vascular en las glándulas tiroides de Graves y Hashimoto". Revista europea de inmunología . 24 (10): 2483– 2490. doi : 10.1002/eji.1830241034 . PMID 7523142 . S2CID 25833828 .  
  • Holness CL, Bates PA, Little AJ, Buckley CD, McDowall A, Bossy D, et  al. (enero de 1995). "Análisis del sitio de unión en la molécula de adhesión intercelular 3 para el antígeno 1 asociado a la función de los linfocitos, una integrina leucocitaria" . The Journal of Biological Chemistry . 270 (2): 877– 884. doi : 10.1074/jbc.270.2.877 . PMID 7822326 . 
  • Martin S, Rieckmann P, Melchers I, Wagner R, Bertrams J, Voskuyl AE, et  al. (febrero de 1995). "Formas circulantes de ICAM-3 (cICAM-3). Niveles elevados en enfermedades autoinmunes y falta de asociación con cICAM-1" . Journal of Immunology . 154 (4): 1951– 1955. doi : 10.4049/jimmunol.154.4.1951 . PMID 7836774 . 
  • Bossy D, Mattei MG, Simmons DL (octubre de 1994). "El gen de la molécula de adhesión intercelular 3 humana (ICAM3) se encuentra en la región 19p13.2-p13.3, cerca del gen ICAM1". Genomics . 23 (3): 712–713 . doi : 10.1006/geno.1994.1565 . PMID 7851905 . 
  • Skubitz KM, Ahmed K, Campbell KD, Skubitz AP (marzo de 1995). "CD50 (ICAM-3) se fosforila en tirosina y se asocia con la actividad de tirosina quinasa en neutrófilos humanos" . Journal of Immunology . 154 (6): 2888– 2895. doi : 10.4049/jimmunol.154.6.2888 . PMID 7876557 . 
  • Maruyama K, Sugano S (enero de 1994). "Oligo-capping: un método simple para reemplazar la estructura de capuchón de los ARNm eucariotas con oligorribonucleótidos". Gene . 138 ( 1–2 ): 171–174 . doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 . 
  • Juan M, Vilella R, Mila J, Yagüe J, Miralles A, Campbell KS, et  al. (julio de 1993). "CDw50 e ICAM-3: dos nombres para la misma molécula". European Journal of Immunology . 23 (7): 1508– 1512. doi : 10.1002/eji.1830230717 . PMID 8325327. S2CID 23774801 .  
  • de Fougerolles AR, Klickstein LB, Springer TA (abril de 1993). "Clonación y expresión de la molécula de adhesión intercelular 3 revela una fuerte homología con otros contrarreceptores de la familia de las inmunoglobulinas para el antígeno 1 asociado a la función de los linfocitos" . The Journal of Experimental Medicine . 177 (4): 1187– 1192. doi : 10.1084/jem.177.4.1187 . PMC 2190956. PMID 8459213 .  
  • Hosaka S, Shah MR, Pope RM, Koch AE (marzo de 1996). "Formas solubles de P-selectina y molécula de adhesión intercelular-3 en fluidos sinoviales". Clinical Immunology and Immunopathology . 78 (3): 276– 282. doi : 10.1006/clin.1996.0039 . PMID 8605703 . 
  • Van der Vieren M, Le Trong H, Wood CL, Moore PF, St John T, Staunton DE, et  al. (diciembre de 1995). "Una nueva leucointegrina, alfa d beta 2, se une preferentemente a ICAM-3" . Immunity . 3 (6): 683– 690. doi : 10.1016/1074-7613(95)90058-6 . PMID 8777714 . 
  • Hayflick JS, Stine J, Fox R, Hoekstra D, Gallatin WM (agosto de 1997). "Mapeo funcional de la región citoplasmática de la molécula de adhesión intercelular-3 revela funciones importantes para los residuos de serina" . The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(35): 22207– 22214. doi : 10.1074/jbc.272.35.22207 . PMID 9268366 . 
  • Serrador JM, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Calvo J, et  al. (septiembre de 1997). "La moesina interactúa con la región citoplasmática de la molécula de adhesión intercelular-3 y se redistribuye al uropodio de los linfocitos T durante la polarización celular" . The Journal of Cell Biology . 138 (6): 1409– 1423. doi : 10.1083/jcb.138.6.1409 . PMC 2132557. PMID 9298994 .  
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (octubre de 1997). "Construcción y caracterización de una biblioteca de ADNc enriquecida en longitud completa y en el extremo 5'". Gene . 200 ( 1–2 ): 149–156 . doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 . 
  • Bernstein CN, Sargent M, Gallatin WM (febrero de 1998). "Expresión de la integrina beta2/ICAM en la enfermedad de Crohn". Clinical Immunology and Immunopathology . 86 (2): 147– 160. doi : 10.1006/clin.1997.4462 . PMID 9473377 . 

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .