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Enterotoxina tipo B

En el campo de la biología molecular , la enterotoxina tipo B , también conocida como enterotoxina estafilocócica B ( SEB ), es una enterotoxina producida por la bacteria grampo...

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En el campo de la biología molecular , la enterotoxina tipo B , también conocida como enterotoxina estafilocócica B ( SEB ), es una enterotoxina producida por la bacteria grampositiva Staphylococcus aureus . Es una causa común de intoxicación alimentaria , con diarrea severa , náuseas y calambres intestinales que a menudo comienzan a las pocas horas de la ingestión. [ 1 ] Al ser bastante estable, [ 2 ] la toxina puede permanecer activa incluso después de que las bacterias contaminantes hayan muerto. Puede soportar hervir a 100 °C durante unos minutos. [ 1 ] La gastroenteritis ocurre porque la SEB es un superantígeno , lo que hace que el sistema inmunitario libere una gran cantidad de citocinas que conducen a una inflamación significativa. 

Además, esta proteína es uno de los agentes causantes del síndrome de shock tóxico .

Función

La función de esta proteína es facilitar la infección del organismo huésped . Es un factor de virulencia diseñado para inducir la patogénesis . [ 3 ] Una de las principales exotoxinas de virulencia es la toxina del síndrome de choque tóxico (TSST), que es secretada por el organismo tras una invasión exitosa . Causa una importante respuesta inflamatoria en el huésped a través de propiedades superantigénicas y es el agente causal del síndrome de choque tóxico. Funciona como un superantígeno mediante la activación de una fracción significativa de células T (hasta un 20%) al entrecruzar moléculas MHC de clase II con receptores de células T. La TSST es una enfermedad multisistémica con varios síntomas como fiebre alta , hipotensión , mareos, erupción cutánea y descamación de la piel. [ 3 ]

Estructura

Todas estas toxinas comparten un plegamiento similar de dos dominios (dominios N y C-terminales) con una larga hélice alfa en el centro de la molécula, un barril beta característico conocido como el "plegamiento de oligosacárido/oligonucleótido" en el dominio N-terminal y un motivo de agarre beta en el dominio C-terminal. Cada superantígeno posee uno o varios modos de unión ligeramente diferentes cuando interactúa con las moléculas MHC de clase II o el receptor de células T. [ 4 ]

Dominio N-terminal

El dominio N-terminal también se conoce como pliegue OB , o dicho de otro modo, pliegue de unión a oligonucleótidos. Esta región contiene un sitio de baja afinidad para el complejo mayor de histocompatibilidad de clase II ( MHC II ) que provoca una respuesta inflamatoria . [ 5 ]

El dominio N-terminal contiene regiones implicadas en la asociación con el complejo mayor de histocompatibilidad de clase II. Es un barril beta de cinco hebras que forma un pliegue OB . [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]

Dominio C-terminal

El dominio beta-grasp presenta algunas similitudes estructurales con el motivo beta-grasp presente en los dominios de unión a inmunoglobulinas, la ubiquitina, la ferredoxina 2Fe-2 S y el factor de iniciación de la traducción 3, según lo identificado por la base de datos SCOP.

Referencias

  1. 1 2 "eMedicine - CBRNE - Enterotoxina B estafilocócica" . eMedicine . Consultado el 6 de febrero de 2011 .
  2. ↑ Nema V, Agrawal R, Kamboj DV, Goel AK, Singh L (junio de 2007). "Aislamiento y caracterización de Staphylococcus aureus enterotoxigénico termorresistente de un brote de intoxicación alimentaria en el subcontinente indio". Int. J. Food Microbiol . 117 (1): 29–35 . doi : 10.1016/j.ijfoodmicro.2007.01.015 . PMID 17477998 . 
  3. 1 2 Blomster-Hautamaa DA, Kreiswirth BN, Kornblum JS, Novick RP, Schlievert PM (noviembre de 1986). "La secuencia de nucleótidos y aminoácidos parciales de la toxina-1 del síndrome de choque tóxico" . J. Biol. Chem . 261 (33): 15783–6 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)66787-0 . PMID 3782090 . 
  4. ↑ Acharya KR, Papageorgiou AC, Tranter HS (1998). "Estructura cristalina del superantígeno microbiano enterotoxina B estafilocócica a una resolución de 1,5 Å: implicaciones para el reconocimiento del superantígeno por moléculas MHC de clase II y receptores de células T". J. Mol. Biol . 277 (1): 61– 79. doi : 10.1006/jmbi.1997.1577 . PMID 9514739 . 
  5. ↑ Brosnahan AJ, Schlievert PM (diciembre de 2011). "La señalización de afuera hacia adentro de superantígenos bacterianos grampositivos causa síndrome de shock tóxico" . FEBS J. 278 ( 23): 4649–67 . doi : 10.1111/j.1742-4658.2011.08151.x . PMC 3165073. PMID 21535475 .  
  6. ↑ Prasad GS, Earhart CA, Murray DL, Novick RP, Schlievert PM, Ohlendorf DH (diciembre de 1993). "Estructura de la toxina 1 del síndrome de shock tóxico". Biochemistry . 32 (50): 13761–6 . doi : 10.1021/bi00213a001 . PMID 8268150 . 
  7. ↑ Acharya KR, Passalacqua EF, Jones EY, Harlos K, Stuart DI, Brehm RD, Tranter HS (enero de 1994). "Base estructural de la acción del superantígeno inferida a partir de la estructura cristalina de la toxina-1 del síndrome de choque tóxico". Nature . 367 ( 6458): 94–7 . Bibcode : 1994Natur.367...94A . doi : 10.1038/367094a0 . PMID 8107781. S2CID 4235964 .  
  8. ↑ Prasad GS, Radhakrishnan R, Mitchell DT, Earhart CA, Dinges MM, Cook WJ, Schlievert PM, Ohlendorf DH (junio de 1997). "Estructuras refinadas de tres formas cristalinas de la toxina-1 del síndrome de choque tóxico y de un tetramutante con actividad reducida" . Protein Sci . 6 (6): 1220–7 . doi : 10.1002/pro.5560060610 . PMC 2143723. PMID 9194182 .  
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