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Barril beta

En las estructuras de proteínas, un barril beta (barril β) es una lámina beta (lámina β) compuesta de repeticiones en tándem que se retuerce y enrolla para formar una estructura...

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En las estructuras de proteínas, un barril beta (barril β) es una lámina beta (lámina β) compuesta de repeticiones en tándem que se retuerce y enrolla para formar una estructura toroidal cerrada en la que la primera hebra está unida a la última hebra ( enlace de hidrógeno ). Las hebras beta en muchos barriles beta están dispuestas de manera antiparalela . Las estructuras de barril beta se denominan así por su semejanza con los barriles utilizados para contener líquidos. La mayoría de ellas son proteínas de membrana externa solubles en agua y con frecuencia se unen a ligandos hidrófobos en el centro del barril, como en las lipocalinas . Otras atraviesan las membranas celulares y se encuentran comúnmente en las porinas . Las estructuras de barril similares a las porinas están codificadas por hasta un 2-3% de los genes en bacterias Gram-negativas . [1] Se ha demostrado que más de 600 proteínas con diversas funciones, como oxidasa, dismutasa y amilasa, contienen la estructura de barril beta. [2]

En muchos casos, las hebras contienen aminoácidos polares y no polares ( hidrófilos e hidrófobos ) alternados , de modo que los residuos hidrófobos se orientan hacia el interior del barril para formar un núcleo hidrófobo y los residuos polares se orientan hacia el exterior del barril en la superficie expuesta al solvente. Las porinas y otras proteínas de membrana que contienen barriles beta invierten este patrón, con residuos hidrófobos orientados hacia el exterior donde entran en contacto con los lípidos circundantes y residuos hidrófilos orientados hacia el poro interior acuoso.

Todos los barriles beta se pueden clasificar en términos de dos parámetros enteros: el número de hebras en la lámina beta, n, y el "número de corte", S , una medida del escalonamiento de las hebras en la lámina beta. [3] Estos dos parámetros (n y S) están relacionados con el ángulo de inclinación de las hebras beta en relación con el eje del barril. [4] [5] [6]

Tipos

Una proteína urinaria importante del ratón . El barril forma un bolsillo de unión para la feromona del ratón , 2-sec-butil-4,5-dihidrotiazol . [7] ( PDB : 1MUP ​)

Arriba y abajo

Los barriles arriba y abajo son la topología de barril más simple y constan de una serie de hebras beta, cada una de las cuales está unida mediante enlaces de hidrógeno a las hebras inmediatamente anteriores y posteriores en la secuencia primaria .

Rollo de gelatina

El rollo de gelatina o barril, también conocido como rollo suizo, generalmente consta de ocho hebras beta dispuestas en dos láminas de cuatro hebras. Las hebras adyacentes a lo largo de la secuencia se alternan entre las dos láminas, de modo que se "envuelven" en tres dimensiones para formar una forma de barril.

Ejemplos

Porinas

Las estructuras de barril beta de dieciséis o dieciocho hebras, de arriba a abajo, se encuentran en las porinas, que funcionan como transportadores de iones y moléculas pequeñas que no pueden difundirse a través de una membrana celular. Estas estructuras aparecen en las membranas externas de las bacterias gramnegativas , los cloroplastos y las mitocondrias . El poro central de la proteína, a veces conocido como ojal , está revestido de residuos cargados dispuestos de manera que las cargas positivas y negativas aparecen en lados opuestos del poro. Un bucle largo entre dos hebras beta ocluye parcialmente el canal central; el tamaño y la conformación exactos del bucle ayudan a discriminar entre las moléculas que pasan a través del transportador.

Translocasas de preproteína

Los barriles beta también funcionan dentro de los orgánulos derivados de endosimbiontes como las mitocondrias y los cloroplastos para transportar proteínas. [8] Dentro de la mitocondria existen dos complejos con barriles beta que sirven como la subunidad formadora de poros, Tom40 de la Translocasa de la membrana externa y Sam50 de la maquinaria de clasificación y ensamblaje . El cloroplasto también tiene complejos que contienen barriles beta funcionalmente similares, el mejor caracterizado de los cuales es Toc75 del complejo TOC (Translocon en la membrana de la envoltura externa de los cloroplastos).

Lipocalinas

Las lipocalinas son proteínas de barril beta de ocho cadenas que se secretan en el entorno extracelular. Una característica distintiva es su capacidad para unirse y transportar pequeñas moléculas hidrófobas en el cáliz del barril . Los ejemplos de la familia incluyen proteínas de unión al retinol (RBP) y proteínas urinarias mayores (Mups). RBP se une y transporta retinol (vitamina A), mientras que Mups se une a una serie de feromonas orgánicas pequeñas , incluyendo 2-sec-butil-4,5-dihidrotiazol (abreviado como SBT o DHT), 6-hidroxi-6-metil-3-heptanona (HMH) y 2,3 dihidro-exo-brevicomina (DHB). [9] [10] [11]

Número de corte

Enlace de hidrógeno en las láminas beta de GFP . Los residuos están etiquetados con el número de residuo y el código de aminoácido de una letra . Solo se muestran los átomos de la cadena principal del barril beta desde cada ángulo del barril coloreado de azul ( extremo N ) a rojo ( extremo C ). ( PDB : 1RRX ​)

Un trozo de papel se puede convertir en un cilindro juntando los lados opuestos. Los dos bordes se juntan para formar una línea. Se puede crear un corte deslizando los dos bordes en paralelo a esa línea. Del mismo modo, se puede formar un barril beta juntando los bordes de una hoja beta para formar un cilindro. Si esos bordes se desplazan, se crea un corte.

En geología se encuentra una definición similar, donde el cizallamiento se refiere a un desplazamiento dentro de la roca perpendicular a la superficie de la roca. En física, la cantidad de desplazamiento se conoce como deformación de cizallamiento , que tiene unidades de longitud. Para el número de cizallamiento en barriles, el desplazamiento se mide en unidades de residuos de aminoácidos.

La determinación del número de cizallamiento requiere la suposición de que cada aminoácido en una cadena de una lámina beta es adyacente a solo un aminoácido en la cadena vecina (esta suposición puede no ser válida si, por ejemplo, hay una protuberancia beta ). [12] Para ilustrar, se calculará S para la proteína fluorescente verde . Esta proteína fue elegida porque el barril beta contiene cadenas paralelas y antiparalelas. Para determinar qué residuos de aminoácidos son adyacentes en las cadenas beta, se determina la ubicación de los enlaces de hidrógeno.

Tabla para calcular el número de corte . El orden de los hilos en este barril (GFP) es: 1 6 5 4 9 8 7 10 11 3 2.

Los enlaces de hidrógeno entre cadenas se pueden resumir en una tabla. Cada columna contiene los residuos de una cadena (la cadena 1 se repite en la última columna). Las flechas indican los enlaces de hidrógeno que se identificaron en las figuras. La dirección relativa de cada cadena se indica mediante los signos "+" y "-" en la parte inferior de la tabla. A excepción de las cadenas 1 y 6, todas las cadenas son antiparalelas. La interacción paralela entre las cadenas 1 y 6 explica la apariencia diferente del patrón de enlaces de hidrógeno. (Faltan algunas flechas porque no se identificaron todos los enlaces de hidrógeno esperados. Los aminoácidos no estándar se indican con "?"). Las cadenas laterales que apuntan hacia el exterior del barril están en negrita.

Si no hubiera cizallamiento en este barril, entonces el residuo 12 V, por ejemplo, en la hebra 1 debería terminar en la última hebra en el mismo nivel en el que comenzó. Sin embargo, debido al cizallamiento, 12 V no está en el mismo nivel: está 14 residuos por encima del nivel en el que comenzó, por lo que su número de cizallamiento, S , es 14.

Véase también

Referencias

  1. ^ Wimley WC (agosto de 2003). "La versátil proteína de membrana de barril beta". Current Opinion in Structural Biology . 13 (4): 404–411. doi :10.1016/S0959-440X(03)00099-X. PMID  12948769.
  2. ^ Lu Y, Yeung N, Sieracki N, Marshall NM (agosto de 2009). "Diseño de metaloproteínas funcionales". Nature . 460 (7257): 855–862. Código Bibliográfico :2009Natur.460..855L. doi :10.1038/nature08304. PMC 2770889 . PMID  19675646. 
  3. ^ Murzin AG, Lesk AM, Chothia C (marzo de 1994). "Principios que determinan la estructura de los barriles de láminas beta en proteínas. I. Un análisis teórico". Journal of Molecular Biology . 236 (5): 1369–1381. doi :10.1016/0022-2836(94)90064-7. PMID  8126726.
  4. ^ Murzin AG, Lesk AM, Chothia C (marzo de 1994). "Principios que determinan la estructura de los barriles de láminas beta en proteínas. II. Las estructuras observadas". Journal of Molecular Biology . 236 (5): 1382–1400. doi :10.1016/0022-2836(94)90065-5. PMID  8126727.
  5. ^ Liu WM (enero de 1998). "Números de barriles beta de proteínas: refinamientos de definición y estadísticas". Journal of Molecular Biology . 275 (4): 541–545. doi :10.1006/jmbi.1997.1501. PMID  9466929.
  6. ^ Hayward S, Milner-White EJ (octubre de 2017). "Principios geométricos de los barriles β y las hélices β homoméricos: aplicación al modelado de protofilamentos amiloides" (PDF) . Proteínas . 85 (10): 1866–1881. doi :10.1002/prot.25341. PMID  28646497. S2CID  206410314.
  7. ^ Böcskei Z, Groom CR, Flower DR, Wright CE, Phillips SE, Cavaggioni A, et al. (noviembre de 1992). "Unión de feromonas a dos proteínas urinarias de roedores revelada por cristalografía de rayos X". Nature . 360 (6400): 186–188. Bibcode :1992Natur.360..186B. doi :10.1038/360186a0. PMID  1279439. S2CID  4362015.
  8. ^ Schleiff E, Soll J (noviembre de 2005). "Inserción de proteínas de membrana: mezcla de conceptos eucariotas y procariotas". EMBO Reports . 6 (11): 1023–1027. doi :10.1038/sj.embor.7400563. PMC 1371041 . PMID  16264426. 
  9. ^ Halpern M, Martínez-Marcos A (junio de 2003). "Estructura y función del sistema vomeronasal: una actualización". Progress in Neurobiology . 70 (3): 245–318. doi :10.1016/S0301-0082(03)00103-5. PMID  12951145. S2CID  31122845.
  10. ^ Timm DE, Baker LJ, Mueller H, Zidek L, Novotny MV (mayo de 2001). "Base estructural de la unión de feromonas a la proteína urinaria principal del ratón (MUP-I)". Protein Science . 10 (5): 997–1004. doi :10.1110/ps.52201. PMC 2374202 . PMID  11316880. 
  11. ^ Armstrong SD, Robertson DH, Cheetham SA, Hurst JL, Beynon RJ (octubre de 2005). "Diferencias estructurales y funcionales en isoformas de las principales proteínas urinarias del ratón: una proteína específica de los machos que se une preferentemente a una feromona masculina". The Biochemical Journal . 391 (Pt 2): 343–350. doi :10.1042/BJ20050404. PMC 1276933 . PMID  15934926. 
  12. ^ Nagano N, Hutchinson EG, Thornton JM (octubre de 1999). "Estructuras de barril en proteínas: identificación y clasificación automáticas, incluyendo un análisis de secuencia de barriles TIM". Protein Science . 8 (10): 2072–2084. doi :10.1110/ps.8.10.2072. PMC 2144152 . PMID  10548053. 

Lectura adicional

  • Branden C, Tooze J (1999). Introducción a la estructura de las proteínas (2.ª ed.). Nueva York: Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2304-4.
  • Michalik M, Orwick-Rydmark M, Habeck M, Alva V, Arnold T, Linke D (2017). "Un motivo de glicina-tirosina conservado evolutivamente forma un núcleo de plegamiento en las proteínas de la membrana externa". PLOS ONE . ​​12 (8): e0182016. Bibcode :2017PLoSO..1282016M. doi : 10.1371/journal.pone.0182016 . PMC  5542473 . PMID  28771529.
  • Hayward S, Milner-White EJ (octubre de 2017). "Principios geométricos de los barriles β y las hélices β homoméricos: aplicación al modelado de protofilamentos amiloides" (PDF) . Proteins . 85 (10): 1866–1881. doi :10.1002/prot.25341. PMID  28646497. S2CID  206410314.
  • Explicación de las topologías totalmente beta: los " beta-sándwiches ortogonales " son barriles beta (como se definen en este artículo); los "beta-sándwiches alineados" corresponden a los pliegues beta-sándwich en la clasificación SCOP .
  • todos los pliegues beta en la base de datos SCOP (los pliegues 54 a 100 son barriles beta solubles en agua).
  • Base de datos CATH: pliegues y superfamilias homólogas dentro de la arquitectura del barril beta.
  • Clasificación general e imágenes de estructuras de proteínas del laboratorio de Jane Richardson
  • Imágenes y ejemplos de barriles beta transmembrana
  • Revisión de proteínas transmembrana por parte del Centro de Bioinformática de Estocolmo
  • El sitio web de Lipocalin
  • La base de datos OMPdb para proteínas de barril beta
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