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ACVR1B

El receptor de activina tipo 1B es una proteína que en humanos está codificada por el gen ACVR1B . [ 5 ] [ 6 ] ACVR1B o ALK-4 actúa como transductor de señales de activina o lig...

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El receptor de activina tipo 1B es una proteína que en humanos está codificada por el gen ACVR1B . [ 5 ] [ 6 ]

ACVR1B o ALK-4 actúa como transductor de señales de activina o ligandos similares a la activina (p. ej., inhibina ). La activina se une a ACVR2A o ACVR2B y luego forma un complejo con ACVR1B. Estos reclutan a los R-SMAD SMAD2 o SMAD3 . [ 7 ] ACVR1B también transduce señales de nodal , GDF-1 y Vg1 ; sin embargo, a diferencia de la activina, requieren otras moléculas correceptoras como la proteína Cripto . [ 8 ]

Función

Las activinas son factores de crecimiento y diferenciación diméricos que pertenecen a la superfamilia del factor de crecimiento transformante beta (TGF-beta), un grupo de proteínas de señalización estructuralmente relacionadas. Las activinas transmiten señales a través de un complejo heteromérico de receptores serina quinasas, que incluye al menos dos receptores de tipo I (I y IB) y dos de tipo II (II y IIB). Estos receptores son proteínas transmembrana, compuestas por un dominio extracelular de unión al ligando con una región rica en cisteína, un dominio transmembrana y un dominio citoplasmático con especificidad predicha para serina/treonina. Los receptores de tipo I son esenciales para la señalización, mientras que los de tipo II son necesarios para la unión de ligandos y la expresión de los receptores de tipo I. Tras la unión del ligando, los receptores de tipo I y II forman un complejo estable, lo que da lugar a la fosforilación de los receptores de tipo I por los de tipo II. Este gen codifica el receptor de activina A de tipo IB, compuesto por 11 exones. El procesamiento alternativo del ARN y la poliadenilación alternativa dan lugar a tres variantes de transcripción completamente descritas. Se confirma la expresión de ARNm de las variantes 1, 2 y 3, y una posible cuarta variante contiene un exón 8 alternativo y carece de los exones 9 a 11, pero no se ha confirmado su expresión de ARNm. [ 6 ]

Interacciones

Se ha demostrado que ACVR1B interactúa con

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000135503 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000000532 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ ten Dijke P, Ichijo H, Franzén P, Schulz P, Saras J, Toyoshima H, Heldin CH, Miyazono K (octubre de 1993). "Quinasas similares al receptor de activina: una nueva subclase de receptores de superficie celular con actividad de serina/treonina quinasa predicha". Oncogene . 8 (10): 2879– 87. PMID 8397373 . 
  6. 1 2 "Entrez Gene: ACVR1B receptor de activina A, tipo IB" .
  7. ↑ Inman GJ, Nicolás FJ, Callahan JF, Harling JD, Gaster LM, Reith AD, Laping NJ, Hill CS (2002). "SB-431542 es un inhibidor potente y específico de los receptores ALK4, ALK5 y ALK7 de la superfamilia del factor de crecimiento transformante beta tipo I de la cinasa del receptor de activina (ALK)". Mol . Pharmacol . 62 (1): 65–74 . doi : 10.1124/mol.62.1.65 . PMID 12065756. S2CID 15185199 .  
  8. ↑ Harrison CA, Gray PC, Koerber SC, Fischer W, Vale W (2003). "Identificación de un sitio de unión funcional para la activina en el receptor tipo I ALK4" . J. Biol. Chem . 278 (23): 21129–35 . doi : 10.1074/jbc.M302015200 . PMID 12665502 . 
  9. ^ De Winter JP, De Vries CJ, Van Achterberg TA, Ameerun RF, Feijen A, Sugino H, De Waele P, Huylebroeck D, Verschueren K, Van Den Eijden-Van Raaij AJ (mayo de 1996) . "Los receptores de activina tipo II truncados inhiben la bioactividad mediante la formación de complejos heteroméricos con receptores de activina tipo I". Exp. Resolución celular . 224 (2): 323– 34. doi : 10.1006/excr.1996.0142 . PMID 8612709 . 
  10. ↑ Lebrun JJ, Takabe K, Chen Y, Vale W (enero de 1999). "Funciones de los Smad inhibidores y específicos de la vía en la señalización del receptor de activina" . Mol . Endocrinol . 13 (1): 15– 23. doi : 10.1210/mend.13.1.0218 . PMID 9892009. S2CID 26825706 .  
  11. ^ Attisano L, Wrana JL, Montalvo E, Massagué J (marzo de 1996). "Activación de la señalización por el complejo receptor de activina" . Mol. Celúla. Biol . 16 (3): 1066– 73. doi : 10.1128/MCB.16.3.1066 . PMC 231089 . PMID 8622651 .  

Lecturas adicionales

  • Welt CK (2002). "Fisiología y fisiopatología de la inhibina, la activina y la folistatina en la reproducción femenina". Curr . Opin. Obstet. Gynecol . 14 (3): 317– 23. doi : 10.1097/00001703-200206000-00012 . PMID 12032389. S2CID 44327401 .  
  • Liu F, Ventura F, Doody J, Massagué J (1995). "Receptor humano tipo II para proteínas morfogenéticas óseas (BMP): extensión del modelo de receptor de dos quinasas a las BMP" . Mol . Cell. Biol . 15 (7): 3479–86 . doi : 10.1128/mcb.15.7.3479 . PMC 230584. PMID 7791754 .  
  • Xu J, Matsuzaki K, McKeehan K, Wang F, Kan M, McKeehan WL (1994). "La estructura genómica y los ADNc clonados predicen que cuatro variantes en el dominio quinasa de los receptores de serina/treonina quinasa surgen por empalme alternativo y adición de poli(A)" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 91 (17): 7957–61 . Bibcode : 1994PNAS...91.7957X . doi : 10.1073/pnas.91.17.7957 . PMC 44523. PMID 8058741 .  
  • Cárcamo J, Weis FM, Ventura F, Wieser R, Wrana JL, Attisano L, Massagué J (1994). "Los receptores de tipo I especifican las respuestas transcripcionales e inhibidoras del crecimiento al factor de crecimiento transformante beta y a la activina" . Mol . Cell. Biol . 14 (6): 3810–21 . doi : 10.1128/MCB.14.6.3810 . PMC 358748. PMID 8196624 .  
  • De Winter JP, De Vries CJ, Van Achterberg TA, Ameerun RF, Feijen A, Sugino H, De Waele P, Huylebroeck D, Verschueren K, Van Den Eijden-Van Raaij AJ (1996). "Los receptores de activina tipo II truncados inhiben la bioactividad mediante la formación de complejos heteroméricos con receptores de activina tipo I". Exp. Resolución celular . 224 (2): 323– 34. doi : 10.1006/excr.1996.0142 . PMID 8612709 . 
  • Attisano L, Wrana JL, Montalvo E, Massagué J (1996). "Activación de la señalización por el complejo receptor de activina" . Mol . Cell. Biol . 16 (3): 1066– 73. doi : 10.1128/MCB.16.3.1066 . PMC 231089. PMID 8622651 .  
  • Lebrun JJ, Vale WW (1997). "La activina y la inhibina tienen efectos antagónicos sobre la heteromerización dependiente del ligando de los receptores de activina tipo I y tipo II y la diferenciación eritroide humana" . Mol . Cell. Biol . 17 (3): 1682– 91. doi : 10.1128/MCB.17.3.1682 . PMC 231893. PMID 9032295 .  
  • Röijer E, Miyazono K, Aström AK, Geurts van Kessel A, ten Dijke P, Stenman G (1998). "Localización cromosómica de tres genes humanos que codifican miembros de la superfamilia TGF-beta de receptores de serina/treonina quinasa de tipo I". Mamm. Genome . 9 (3): 266– 8. doi : 10.1007/s003359900745 . PMID 9501322 . S2CID 21839781 .  
  • Souchelnytskyi S, Nakayama T, Nakao A, Morén A, Heldin CH, Christian JL, ten Dijke P (1998). "Interacción física y funcional de Smad7 murino y de Xenopus con receptores de proteína morfogenética ósea y receptores del factor de crecimiento transformante beta" . J. Biol. Chem . 273 (39): 25364–70 . doi : 10.1074/jbc.273.39.25364 . PMID 9738003 . 
  • Hashimoto O, Yamato K, Koseki T, Ohguchi M, Ishisaki A, Shoji H, Nakamura T, Hayashi Y, Sugino H, Nishihara T (1998). "El papel de los receptores de activina tipo I en la detención del crecimiento y la apoptosis inducidas por activina A en células de hibridoma de células B de ratón". Cell. Signal . 10 (10): 743– 9. doi : 10.1016/S0898-6568(98)00021-7 . PMID 9884026 . 
  • Lebrun JJ, Takabe K, Chen Y, Vale W (1999). "Funciones de los Smad inhibidores y específicos de la vía en la señalización del receptor de activina" . Mol . Endocrinol . 13 (1): 15– 23. doi : 10.1210/mend.13.1.0218 . PMID 9892009. S2CID 26825706 .  
  • Gray PC, Greenwald J, Blount AL, Kunitake KS, Donaldson CJ, Choe S, Vale W (2000). "Identificación de un sitio de unión en el receptor de activina tipo II para activina e inhibina" . J. Biol. Chem . 275 (5): 3206–12 . doi : 10.1074/jbc.275.5.3206 . PMID 10652306 . 
  • Zhou Y, Sun H, Danila DC, Johnson SR, Sigai DP, Zhang X, Klibanski A (2000). "Las isoformas truncadas del receptor de activina tipo I Alk4 son receptores dominantes negativos que inhiben la señalización de la activina" . Mol. Endocrinol . 14 (12): 2066– 75. doi : 10.1210/mend.14.12.0570 . PMID 11117535 . 
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  • Chapman SC, Woodruff TK (2001). "Modulación de la transducción de señales de activina por la inhibina B y la proteína de unión a la inhibina (INhBP)" . Mol. Endocrinol . 15 (4): 668– 79. doi : 10.1210/mend.15.4.0616 . PMID 11266516 . 
  • Wurthner JU, Frank DB, Felici A, Green HM, Cao Z, Schneider MD, McNally JG, Lechleider RJ, Roberts AB (2001). "La proteína 1 asociada al receptor del factor de crecimiento transformante beta es una chaperona de Smad4" . J. Biol. Chem . 276 (22): 19495–502 . doi : 10.1074/jbc.M006473200 . PMID 11278302 . 
  • Parks WT, Frank DB, Huff C, Renfrew Haft C, Martin J, Meng X, de Caestecker MP, McNally JG, Reddi A, Taylor SI, Roberts AB, Wang T, Lechleider RJ (2001). "La sortina nexina 6, una nueva SNX, interactúa con la familia de receptores serina-treonina quinasas del factor de crecimiento transformante beta" . J. Biol. Chem . 276 (22): 19332–9 . doi : 10.1074/jbc.M100606200 . PMID 11279102 . 
  • Birkey Reffey S, Wurthner JU, Parks WT, Roberts AB, Duckett CS (2001). "La proteína inhibidora de la apoptosis ligada al cromosoma X funciona como cofactor en la señalización del factor de crecimiento transformante beta" . J. Biol. Chem . 276 (28): 26542–9 . doi : 10.1074/jbc.M100331200 . PMID 11356828 . 
  • Bianco C, Adkins HB, Wechselberger C, Seno M, Normanno N, De Luca A, Sun Y, Khan N, Kenney N, Ebert A, Williams KP, Sanicola M, Salomon DS (2002). "Cripto-1 activa vías de señalización dependientes e independientes de nodal y ALK4 en células epiteliales mamarias" . Mol . Cell. Biol . 22 (8): 2586– 97. doi : 10.1128/MCB.22.8.2586-2597.2002 . PMC 133714. PMID 11909953 .