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Articulo de referencia

RuvABC

RuvABC es un complejo de tres proteínas que median la migración de ramificaciones y resuelven la unión de Holliday creada durante la recombinación homóloga en bacterias. [ 1 ] P...

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RuvABC es un complejo de tres proteínas que median la migración de ramificaciones y resuelven la unión de Holliday creada durante la recombinación homóloga en bacterias. [ 1 ] Por lo tanto, RuvABC es fundamental para la reparación del ADN bacteriano .

Heterómero complejo RuvA-RuvB, Thermus thermophilus

RuvA y RuvB se unen a la estructura de ADN de cuatro hebras formada en el intermedio de la unión de Holliday y hacen migrar las hebras entre sí, utilizando un mecanismo de enrollamiento putativo. [ 2 ] El complejo RuvAB puede llevar a cabo actividad de helicasa de ADN , lo que ayuda a desenrollar el ADN de doble hélice. Se cree que la unión de la proteína RuvC al complejo RuvAB corta las hebras de ADN, resolviendo así la unión de Holliday.

complejo proteico

El complejo RuvABC está formado por tres proteínas que resuelven la unión de Holliday que se forma durante la recombinación homóloga bacteriana . En Escherichia coli , las horquillas de replicación del ADN se detienen al menos una vez por ciclo celular, por lo que la replicación del ADN debe reiniciarse para que la célula sobreviva. [ 3 ] El reinicio de la replicación es un proceso de múltiples pasos en E. coli que requiere la acción secuencial de varias proteínas. Cuando el avance de la horquilla de replicación se ve impedido, la proteína de unión a cadena sencilla y la helicasa RecG , junto con el complejo RuvABC, son necesarias para su recuperación. [ 3 ] La resolución de las uniones de Holliday que se acumulan tras la replicación en plantillas de ADN dañadas en E. coli requiere el complejo RuvABC. [ 4 ]

RuvA

RuvA es una proteína de unión al ADN que se une a las uniones de Holliday con alta afinidad. La estructura del complejo se ha dilucidado de diversas maneras mediante cristalografía de rayos X y datos de microscopía electrónica. [ 5 ] RuvA forma un tetrámero que se une a la unión de Holliday y la fuerza a adoptar una configuración planar. [ 2 ] [ 6 ] En algunos casos, un segundo tetrámero se une a la cara opuesta del ADN, formando una capa alrededor de la unión. [ 2 ] [ 6 ] El tetrámero de RuvA tiene puntos ácidos cerca de su centro que facilitan el desenrollamiento y contribuyen a la especificidad del sustrato. [ 1 ] [ 6 ]

RuvB

RuvB es una ATPasa dependiente de ADN que forma un anillo hexamérico alrededor de los brazos de la unión de Holliday. [ 2 ] [ 5 ] Se cree que RuvB bombea el ADN a través de RuvA utilizando la energía generada por la hidrólisis de ATP. Esto convierte el ADN homoduplex en heteroduplex. [ 1 ]

RuvC

RuvC es la resolvasa que escinde la unión de Holliday. RuvC se une a las uniones de Holliday como un homodímero. [ 1 ] Como homodímero, hay dos sitios de endonucleasa activos , cada uno de los cuales puede formar una ruptura de doble cadena. [ 2 ] RuvC puede unirse al complejo en cualquier orientación, resolviendo así las uniones de Holliday de manera horizontal o vertical. [ 5 ] Hay varias teorías sobre cómo RuvC puede acceder al complejo de migración de ramificación. [ 6 ] Una teoría es que un tetrámero de RuvA se une solo a un lado del ADN, dejando una cara expuesta para que RuvC se una. Una teoría alternativa es que RuvA no mantiene la estructura en forma de concha que forma inicialmente alrededor de la unión, sino que se abre para permitir que RuvC acceda al ADN. [ 2 ]

Véase también

Referencias

  1. 1 2 3 4 Wyatt, Hayley DM; West, Stephen C. (1 de septiembre de 2014). "Resolvasas de Holliday Junction" . Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 6 (9) a023192. doi : 10.1101/cshperspect.a023192 . PMC 4142969. PMID 25183833 .  
  2. 1 2 3 4 5 6 Henkin, Tina M.; Peters, Joseph E. (2020). «Mecanismos moleculares de la recombinación homóloga». Genética molecular de bacterias (quinta ed.). Sociedad Americana de Microbiología. págs. 371–373 . ISBN   978-1-68367-357-6.
  3. 1 2 Bianco, Piero R; Lu, Yue (7 de mayo de 2021). "Análisis de molécula única del rescate de la horquilla de replicación detenida en Escherichia coli " . Nucleic Acids Research . 49 (8): 4220– 4238. doi : 10.1093/nar/gkab142 . PMC 8096234. PMID 33744948 .  
  4. ↑ Donaldson, Janet R.; Courcelle, Charmain T.; Courcelle, Justin (septiembre de 2006). "RuvABC es necesario para resolver las uniones de Holliday que se acumulan después de la replicación en plantillas dañadas en Escherichia coli " . Journal of Biological Chemistry . 281 (39): 28811–28821 . doi : 10.1074/jbc.M603933200 . PMID 16895921 . 
  5. 1 2 3 Eggleston, Angela K; Mitchell, Alison H; West, Stephen C (mayo de 1997). "Reconstitución in vitro de las últimas etapas de la recombinación genética en E. coli" . Cell . 89 (4): 607– 617. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80242-1 . PMID 9160752 . 
  6. 1 2 3 4 Yamada, Kazuhiro; Ariyoshi, Mariko; Morikawa, Kosuke (abril de 2004). "Visiones estructurales tridimensionales de la migración y resolución de ramas en la recombinación homóloga del ADN". Current Opinion in Structural Biology . 14 (2): 130– 137. doi : 10.1016/j.sbi.2004.03.005 . PMID 15093826 . 

Lecturas adicionales

  • West, Stephen C. (junio de 2003). "Perspectivas moleculares de las proteínas de recombinación y su control". Nature Reviews Molecular Cell Biology . 4 (6): 435– 445. doi : 10.1038/nrm1127 . PMID 12778123. S2CID 28474965 .  
  • Kowalczykowski, Stephen C (abril de 2000). "Inicio de la recombinación genética y replicación dependiente de la recombinación". Trends in Biochemical Sciences . 25 (4): 156– 165. doi : 10.1016/S0968-0004(00)01569-3 . PMID 10754547 .