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RuBisCO

La ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa , comúnmente conocida por las abreviaturas RuBisCo , rubisco , [ 1 ] RuBPCasa , [ 2 ] o RuBPco , [ 3 ] es una enzima ( EC 4.1.1....

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La ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa , comúnmente conocida por las abreviaturas RuBisCo , rubisco , [ 1 ] RuBPCasa , [ 2 ] o RuBPco , [ 3 ] es una enzima ( EC 4.1.1.39 ) involucrada en la parte independiente de la luz (o "oscura") de la fotosíntesis , incluyendo la fijación de carbono mediante la cual las plantas y otros organismos fotosintéticos convierten el dióxido de carbono atmosférico en moléculas ricas en energía como la glucosa . Surgió hace aproximadamente cuatro mil millones de años en el metabolismo primordial antes de la presencia de oxígeno en la Tierra. [ 4 ] Probablemente sea la enzima más abundante en la Tierra. En términos químicos, cataliza la carboxilación de la ribulosa-1,5-bisfosfato (también conocida como RuBP). [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

Vías alternativas de fijación de carbono

RuBisCO is important biologically because it catalyzes the primary chemical reaction by which inorganic carbon enters the biosphere. While many autotrophic bacteria and archaea fix carbon via the reductive acetyl CoA pathway, the 3-hydroxypropionate cycle, or the reverse Krebs cycle, these pathways are relatively small contributors to global carbon fixation compared to that catalyzed by RuBisCO. Phosphoenolpyruvate carboxylase, unlike RuBisCO, only temporarily fixes carbon. Reflecting its importance, RuBisCO is the most abundant protein in leaves, accounting for 50% of soluble leaf protein in C3 plants (20–30% of total leaf nitrogen) and 30% of soluble leaf protein in C4 plants (5–9% of total leaf nitrogen).[7] Given its important role in the biosphere, the genetic engineering of RuBisCO in crops is of continuing interest (see below).

Structure

Active site of RuBisCO of Galdieria sulphuraria with CO2: Residues involved in both the active site and stabilizing CO2 for enzyme catalysis are shown in color and labeled. Distances of the hydrogen bonding interactions are shown in angstroms. Mg2+ ion (green sphere) is shown coordinated to CO2, and is followed by three water molecules (red spheres). All other residues are placed in grayscale.
Location of the rbcL gene in the chloroplast genome of Arabidopsis thaliana (positions ca. 55-56.4 kb). rbcL is one of the 21 protein-coding genes involved in photosynthesis (green boxes).

En plantas, algas , cianobacterias y Pseudomonadota fototróficas y quimioautótrofas (anteriormente denominadas proteobacterias), la enzima generalmente consta de dos tipos de subunidades proteicas, llamadas cadena grande ( L , aproximadamente 55.000 Da ) y cadena pequeña ( S , aproximadamente 13.000 Da). El gen de la cadena grande ( rbcL ) está codificado por el ADN del cloroplasto en las plantas. [ 8 ] Normalmente hay varios genes de cadena pequeña relacionados en el núcleo de las células vegetales, y las cadenas pequeñas se importan al compartimento estromal de los cloroplastos desde el citosol cruzando la membrana externa del cloroplasto . [ 6 ] [ 9 ] Los sitios de unión del sustrato enzimáticamente activo ( ribulosa 1,5-bisfosfato) se encuentran en las cadenas grandes que forman dímeros en los que los aminoácidos de cada cadena grande contribuyen a los sitios de unión. Un total de ocho cadenas grandes (= cuatro dímeros) y ocho cadenas pequeñas se ensamblan en un complejo más grande de aproximadamente 540.000 Da. [ 10 ] En algunos Pseudomonadota y dinoflagelados , se han encontrado enzimas que consisten únicamente en subunidades grandes. [ a ]

Magnesiumions (Mg2+) are needed for enzymatic activity. Correct positioning of Mg2+ in the active site of the enzyme involves addition of an "activating" carbon dioxide molecule (CO2) to a lysine in the active site (forming a carbamate).[12]Mg2+ operates by driving deprotonation of the Lys210 residue, causing the Lys residue to rotate by 120 degrees to the trans conformer, decreasing the distance between the nitrogen of Lys and the carbon of CO2. The close proximity allows for the formation of a covalent bond, resulting in the carbamate.[13]Mg2+ is first enabled to bind to the active site by the rotation of His335 to an alternate conformation. Mg2+ is then coordinated by the His residues of the active site (His300, His302, His335), and is partially neutralized by the coordination of three water molecules and their conversion to −OH.[13] This coordination results in an unstable complex, but produces a favorable environment for the binding of Mg2+. Formation of the carbamate is favored by an alkalinepH. The pH and the concentration of magnesium ions in the fluid compartment (in plants, the stroma of the chloroplast) increases in the light. The role of changing pH and magnesium ion levels in the regulation of RuBisCO enzyme activity is discussed below. Once the carbamate is formed, His335 finalizes the activation by returning to its initial position through thermal fluctuation.[13]

Actividad enzimática

Dos reacciones principales de la RuBisCo: fijación de CO 2 y oxigenación.

La RuBisCO es una de las muchas enzimas del ciclo de Calvin . Cuando la RuBisCO facilita el ataque del CO₂ al carbono C2 del RuBP y la posterior ruptura del enlace entre los carbonos C3 y C2, se forman dos moléculas de glicerato-3-fosfato. La conversión implica los siguientes pasos: enolización , carboxilación , hidratación , ruptura del enlace C-C y protonación . [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ]

Sustratos

Los sustratos para RuBisCO son ribulosa-1,5-bisfosfato y dióxido de carbono (distinto del dióxido de carbono "activador"). RuBisCO también cataliza una reacción de ribulosa-1,5-bisfosfato y oxígeno molecular (O₂ ) en lugar de dióxido de carbono ( CO₂ ) . [ 17 ] La ​​discriminación entre los sustratos CO₂ y O₂ se atribuye a las diferentes interacciones de los momentos cuadrupolares del sustrato y un alto gradiente de campo electrostático . [ 13 ] Este gradiente se establece mediante la forma dimérica de la RuBisCO mínimamente activa, que con sus dos componentes proporciona una combinación de dominios con cargas opuestas necesarios para la interacción de la enzima con O₂ y CO₂ . Estas condiciones ayudan a explicar la baja tasa de recambio encontrada en RuBisCO: para aumentar la intensidad del campo eléctrico necesario para una interacción suficiente con los momentos cuadrupolares de los sustratos , los segmentos terminales C y N de la enzima deben estar cerrados, lo que permite aislar el sitio activo del disolvente y disminuir la constante dieléctrica . [ 18 ] Este aislamiento tiene un costo entrópico significativo y da como resultado una baja tasa de recambio.

Unión de RuBP

La carbamilación del grupo ε-amino de Lys210 se estabiliza mediante la coordinación con el Mg²⁺ . [ 19 ] Esta reacción implica la unión de los extremos carboxilato de Asp203 y Glu204 al ion Mg²⁺ . El sustrato RuBP se une al Mg²⁺ desplazando dos de los tres ligandos acuosos. [ 14 ] [ 20 ] [ 21 ]

Enolización

La enolización del RuBP es la conversión del tautómero ceto del RuBP en un enediol(ato). La enolización se inicia por desprotonación en C3. La base enzimática en este paso ha sido objeto de debate, [ 20 ] [ 22 ] pero las restricciones estéricas observadas en las estructuras cristalinas han hecho de la Lys210 el candidato más probable. [ 14 ] Específicamente, el oxígeno del carbamato en la Lys210 que no está coordinado con el ion Mg desprotona el carbono C3 del RuBP para formar un 2,3-enediolato. [ 20 ] [ 21 ]

Carboxilación

Imagen 3D del sitio activo de la RuBisCO de espinaca complejizada con el inhibidor 2-carboxiarabinitol-1,5-bisfosfato, CO₂ y Mg²⁺ . ( PDB : 1IR1; Ligand View [CAP]501:A)

La carboxilación del 2,3-enediolato da como resultado el intermedio 3-ceto-2-carboxiarabinitol-1,5-bisfosfato y Lys334 se posiciona para facilitar la adición del sustrato CO2 ya que reemplaza la tercera molécula de agua coordinada con Mg2 + y se agrega directamente al enediol. No se forma ningún complejo de Michaelis en este proceso. [ 14 ] [ 22 ] La hidratación de esta cetona da como resultado un grupo hidroxilo adicional en C3, formando un intermedio gem-diol . [ 20 ] [ 23 ] Se ha propuesto que la carboxilación y la hidratación sean un solo paso concertado [ 20 ] o dos pasos secuenciales. [ 23 ] El mecanismo concertado está respaldado por la proximidad de la molécula de agua a C3 de RuBP en múltiples estructuras cristalinas. Dentro de la estructura de espinaca, otros residuos están bien ubicados para ayudar en el paso de hidratación ya que están dentro de la distancia de enlace de hidrógeno de la molécula de agua. [ 14 ]

Ruptura del enlace CC

El intermedio gem-diol se rompe en el enlace C2-C3 para formar una molécula de glicerato-3-fosfato y un carboxilato con carga negativa. [ 14 ] La protonación estereoselectiva del C2 de este carbanión da como resultado otra molécula de glicerato-3-fosfato. Se cree que este paso es facilitado por Lys175 o, potencialmente, por la Lys210 carbamilada. [ 14 ]

Productos

Cuando el dióxido de carbono es el sustrato, el producto de la reacción de la carboxilasa es un intermediario fosforilado inestable de seis carbonos conocido como 3-ceto-2-carboxiarabinitol-1,5-bisfosfato, que se descompone rápidamente en dos moléculas de glicerato-3-fosfato . Este producto, también conocido como 3-fosfoglicerato, puede utilizarse para producir moléculas más grandes como la glucosa .

Cuando el oxígeno molecular es el sustrato, los productos de la reacción de la oxigenasa son fosfoglicolato y 3-fosfoglicerato. El fosfoglicolato se recicla mediante una secuencia de reacciones denominada fotorrespiración , en la que intervienen enzimas y citocromos ubicados en las mitocondrias y los peroxisomas (este es un caso de reparación de metabolitos ). En este proceso, dos moléculas de fosfoglicolato se convierten en una molécula de dióxido de carbono y una molécula de 3-fosfoglicerato, que pueden reingresar al ciclo de Calvin. Parte del fosfoglicolato que ingresa a esta vía puede ser retenido por las plantas para producir otras moléculas como la glicina . A niveles ambientales de dióxido de carbono y oxígeno, la proporción de las reacciones es de aproximadamente 4 a 1, lo que resulta en una fijación neta de dióxido de carbono de solo 3,5. Por lo tanto, la incapacidad de la enzima para prevenir la reacción con el oxígeno reduce considerablemente la capacidad fotosintética de muchas plantas. Algunas plantas, muchas algas y bacterias fotosintéticas han superado esta limitación ideando medios para aumentar la concentración de dióxido de carbono alrededor de la enzima, incluyendo la fijación de carbono C4 , el metabolismo ácido de las crasuláceas y el uso de pirenoide .

Las actividades secundarias de la Rubisco pueden generar subproductos inútiles o inhibidores. Entre los subproductos inhibidores importantes se encuentran la xilulosa 1,5-bisfosfato y la glicero-2,3-pentodiulosa 1,5-bisfosfato , ambas causadas por fallos en la reacción de enolización-carboxilación. En las plantas superiores, este proceso provoca la autoinhibición de la RuBisCO, que puede desencadenarse por concentraciones saturantes de CO₂ y RuBP y ser resuelta por la Rubisco activasa (véase más adelante). [ 24 ]

Tasa de actividad enzimática

Descripción general del ciclo de Calvin y la fijación del carbono.

Algunas enzimas pueden realizar miles de reacciones químicas por segundo. Sin embargo, la RuBisCO es lenta, fijando solo de 3 a 10 moléculas de dióxido de carbono por segundo por molécula de enzima. [ 25 ] La reacción catalizada por la RuBisCO es, por lo tanto, el principal factor limitante de la velocidad del ciclo de Calvin durante el día. No obstante, en la mayoría de las condiciones, y cuando la luz no limita la fotosíntesis, la velocidad de la RuBisCO responde positivamente al aumento de la concentración de dióxido de carbono.

La RuBisCO generalmente solo está activa durante el día, ya que la ribulosa 1,5-bisfosfato no se regenera en la oscuridad. Esto se debe a la regulación de varias otras enzimas del ciclo de Calvin. Además, la actividad de la RuBisCO se coordina con la de las demás enzimas del ciclo de Calvin de varias maneras:

Por iones

Al iluminar los cloroplastos, el pH del estroma aumenta de 7,0 a 8,0 debido al gradiente de protones (iones de hidrógeno, H + ) que se crea a través de la membrana tilacoide . El movimiento de protones hacia los tilacoides es impulsado por la luz y es fundamental para la síntesis de ATP en los cloroplastos (Lectura adicional: Centro de reacción fotosintética ; Reacciones dependientes de la luz ) . Para equilibrar el potencial iónico a través de la membrana, los iones de magnesio ( Mg2 + ) salen de los tilacoides en respuesta, aumentando la concentración de magnesio en el estroma de los cloroplastos. La RuBisCO tiene un pH óptimo alto (puede ser >9,0, dependiendo de la concentración de iones de magnesio) y, por lo tanto, se "activa" mediante la introducción de dióxido de carbono y magnesio en los sitios activos como se describió anteriormente.

Por la activasa RuBisCO

En plantas y algunas algas, otra enzima, la RuBisCO activasa (Rca, GO:0046863 , P10896 ), es necesaria para permitir la rápida formación del carbamato crítico en el sitio activo de la RuBisCO. [ 26 ] [ 27 ] Esto es necesario porque la ribulosa 1,5-bisfosfato (RuBP) se une con mayor fuerza a los sitios activos de la RuBisCO cuando hay un exceso de carbamato, lo que impide que los procesos avancen. En presencia de luz, la RuBisCO activasa promueve la liberación del RuBP inhibidor (o —según algunas opiniones— de almacenamiento) de los sitios catalíticos de la RuBisCO. La activasa también es necesaria en algunas plantas (por ejemplo, tabaco y muchas legumbres) porque, en la oscuridad, la RuBisCO es inhibida (o protegida de la hidrólisis) por un inhibidor competitivo sintetizado por estas plantas, un análogo del sustrato 2-carboxi-D-arabitinol 1-fosfato (CA1P). [ 28 ] CA1P se une fuertemente al sitio activo de RuBisCO carbamilada e inhibe la actividad catalítica en mayor medida. También se ha demostrado que CA1P mantiene a RuBisCO en una conformación protegida de la proteólisis . [ 29 ] En presencia de luz, la activasa de RuBisCO también promueve la liberación de CA1P de los sitios catalíticos. Después de que CA1P se libera de RuBisCO, se convierte rápidamente en una forma no inhibidora por una fosfatasa de CA1P activada por la luz . Incluso sin estos potentes inhibidores, una vez cada varios cientos de reacciones, las reacciones normales con dióxido de carbono u oxígeno no se completan; otros análogos de sustrato inhibidores aún se forman en el sitio activo. Una vez más, la activasa de RuBisCO puede promover la liberación de estos análogos de los sitios catalíticos y mantener la enzima en una forma catalíticamente activa. Sin embargo, a altas temperaturas, la activasa de RuBisCO se agrega y ya no puede activar RuBisCO. Esto contribuye a la disminución de la capacidad de carboxilación observada durante el estrés térmico. [ 30 ] [ 31 ]

Por activasa

La eliminación del RuBP inhibidor, CA1P y otros análogos de sustrato inhibidores por la activasa requiere el consumo de ATP . Esta reacción se inhibe por la presencia de ADP y, por lo tanto, la actividad de la activasa depende de la proporción de estos compuestos en el estroma del cloroplasto. Además, en la mayoría de las plantas, la sensibilidad de la activasa a la proporción de ATP/ADP se modifica por el estado de reducción/oxidación ( redox ) del estroma a través de otra pequeña proteína reguladora, la tiorredoxina . De esta manera, la actividad de la activasa y el estado de activación de la RuBisCO pueden modularse en respuesta a la intensidad de la luz y, por lo tanto, la velocidad de formación del sustrato ribulosa 1,5-bisfosfato. [ 32 ]

Por fosfato

En las cianobacterias, el fosfato inorgánico (Pi ) también participa en la regulación coordinada de la fotosíntesis: el Pi se une al sitio activo de la RuBisCO y a otro sitio en la cadena larga donde puede influir en las transiciones entre conformaciones activadas y menos activas de la enzima. De esta manera, la activación de la RuBisCO bacteriana podría ser particularmente sensible a los niveles de Pi , lo que podría hacer que actúe de forma similar a como funciona la RuBisCO activasa en las plantas superiores. [ 33 ]

Por dióxido de carbono

Dado que el dióxido de carbono y el oxígeno compiten en el sitio activo de la RuBisCO, la fijación de carbono por esta enzima puede mejorarse aumentando el nivel de dióxido de carbono en el compartimento que la contiene ( estroma del cloroplasto ). En varias ocasiones durante la evolución de las plantas, han evolucionado mecanismos para aumentar el nivel de dióxido de carbono en el estroma (véase la fijación de carbono C4 ). El uso de oxígeno como sustrato parece un proceso desconcertante, ya que aparentemente desperdicia la energía capturada. Sin embargo, podría ser un mecanismo para prevenir la sobrecarga de carbohidratos durante periodos de alta intensidad lumínica. Esta debilidad en la enzima es la causa de la fotorrespiración , de modo que las hojas sanas expuestas a luz brillante pueden presentar una fijación neta de carbono nula cuando la proporción de O2 a CO2 disponible para la RuBisCO se inclina demasiado hacia el oxígeno. Este fenómeno depende principalmente de la temperatura: las altas temperaturas pueden disminuir la concentración de CO2 disuelto en la humedad de los tejidos foliares. Este fenómeno también está relacionado con el estrés hídrico : dado que las hojas de las plantas se enfrían por evaporación, la escasez de agua provoca altas temperaturas foliares . Las plantas C4 utilizan inicialmente la enzima PEP carboxilasa , que tiene una mayor afinidad por el CO2 . El proceso primero crea un compuesto intermedio de 4 carbonos, de ahí el nombre de plantas C4 , que se transporta a un sitio de fotosíntesis C3 y luego se descarboxila, liberando CO2 para aumentar la concentración de CO2 .

Las plantas con metabolismo ácido de las crasuláceas (CAM) mantienen sus estomas cerrados durante el día, lo que conserva agua pero impide que se produzcan las reacciones independientes de la luz (también conocidas como ciclo de Calvin ), ya que estas reacciones requieren que el CO₂ pase por intercambio gaseoso a través de estas aberturas. La evaporación a través de la parte superior de la hoja se evita mediante una capa de cera .

Ingeniería genética

Dado que la RuBisCO suele ser el factor limitante de la fotosíntesis en las plantas, podría ser posible mejorar la eficiencia fotosintética modificando los genes de la RuBisCO en las plantas para aumentar la actividad catalítica y/o disminuir las tasas de oxigenación. [ 34 ] [ 35 ] [ 36 ] [ 37 ] Esto podría mejorar el secuestro de CO 2 y ser una estrategia para aumentar los rendimientos de los cultivos. [ 38 ] Los enfoques en investigación incluyen la transferencia de genes de RuBisCO de un organismo a otro, la ingeniería de la Rubisco activasa de cianobacterias termófilas en plantas sensibles a la temperatura, el aumento del nivel de expresión de las subunidades de RuBisCO, la expresión de pequeñas cadenas de RuBisCO a partir del ADN del cloroplasto y la alteración de los genes de RuBisCO para aumentar la especificidad para el dióxido de carbono o aumentar de otro modo la tasa de fijación de carbono. [ 39 ] [ 40 ]

Mutagénesis en plantas

En general, la mutagénesis dirigida al sitio de RuBisCO ha sido mayormente infructuosa, [ 38 ] aunque se han logrado formas mutadas de la proteína en plantas de tabaco con especies de subunidades C4 , [ 41 ] y se ha obtenido una RuBisCO con características cinéticas más similares a las de C4 en arroz mediante transformación nuclear. [ 42 ] Se demostró que era posible una ingeniería robusta y confiable para el rendimiento de RuBisCO y otras enzimas en el ciclo C3, [ 43 ] y se logró por primera vez en 2019 a través de un enfoque de biología sintética. [ 37 ]

Una vía es introducir variantes de RuBisCO con valores de especificidad naturalmente altos como las del alga roja Galdieria partita en las plantas. Esto puede mejorar la eficiencia fotosintética de las plantas cultivadas, aunque los posibles impactos negativos aún no se han estudiado. [ 44 ] Los avances en esta área incluyen el reemplazo de la enzima del tabaco con la de la bacteria fotosintética púrpura Rhodospirillum rubrum . [ 45 ] En 2014, se crearon dos líneas de tabaco transplastómicas con RuBisCO funcional de la cianobacteria Synechococcus elongatus PCC7942 (Se7942) reemplazando la RuBisCO con los genes de la subunidad grande y pequeña de la enzima Se7942, en combinación con la chaperona de ensamblaje Se7942 correspondiente, RbcX, o una proteína carboxisomal interna, CcmM35. Ambos mutantes tuvieron tasas de fijación de CO 2 aumentadas cuando se midieron como moléculas de carbono por RuBisCO. Sin embargo, las plantas mutantes crecieron más lentamente que el tipo silvestre. [ 46 ]

Una teoría reciente explora la compensación entre la especificidad relativa (es decir, la capacidad de favorecer la fijación de CO₂ sobre la incorporación de O₂ , lo que conduce al proceso de fotorrespiración , que consume mucha energía ) y la velocidad a la que se forma el producto. Los autores concluyen que la RuBisCO podría haber evolucionado hasta alcanzar un punto de "casi perfección" en muchas plantas (con una amplia variedad de disponibilidades de sustrato y condiciones ambientales), logrando un compromiso entre la especificidad y la velocidad de reacción. [ 47 ] [ 48 ] También se ha sugerido que la reacción de oxigenasa de la RuBisCO previene el agotamiento de CO₂ cerca de sus sitios activos y proporciona el mantenimiento del estado redox del cloroplasto. [ 49 ]

Dado que la fotosíntesis es el regulador natural más eficaz del dióxido de carbono en la atmósfera terrestre , [ 50 ] un modelo bioquímico de la reacción de RuBisCO se utiliza como módulo central de los modelos de cambio climático. Por lo tanto, un modelo correcto de esta reacción es esencial para la comprensión básica de las relaciones e interacciones de los modelos ambientales.

Expresión en huéspedes bacterianos

Actualmente existen muy pocos métodos eficaces para expresar Rubisco vegetal funcional en huéspedes bacterianos para estudios de manipulación genética. Esto se debe en gran medida a que Rubisco requiere una maquinaria celular compleja para su biogénesis y mantenimiento metabólico, incluidas las subunidades RbcS codificadas en el núcleo, que normalmente se importan a los cloroplastos como proteínas desplegadas. [ 51 ] [ 52 ] Además, la expresión suficiente y la interacción con la activasa de Rubisco también representan desafíos importantes. [ 39 ] Un método exitoso para la expresión de Rubisco en E. coli implica la coexpresión de múltiples chaperonas de cloroplastos, aunque esto solo se ha demostrado para Rubisco de Arabidopsis thaliana . [ 53 ]

Agotamiento en estudios proteómicos

Debido a su alta abundancia en las plantas (generalmente el 40 % del contenido proteico total), la RuBisCO a menudo dificulta el análisis de proteínas de señalización importantes, como factores de transcripción , quinasas y proteínas reguladoras que se encuentran en menor abundancia (10-100 moléculas por célula) en las plantas. [ 54 ] Por ejemplo, el uso de espectrometría de masas en mezclas de proteínas vegetales daría como resultado múltiples picos intensos de subunidades de RuBisCO que interfieren y ocultan los de otras proteínas.

Recientemente, un método eficiente para precipitar RuBisCO implica el uso de una solución de sulfato de protamina . [ 55 ] Otros métodos existentes para agotar RuBisCO y estudiar proteínas de menor abundancia incluyen técnicas de fraccionamiento con calcio y fitato, [ 56 ] electroforesis en gel con polietilenglicol, [ 57 ] [ 58 ] cromatografía de afinidad , [ 59 ] [ 60 ] y agregación usando DTT , [ 61 ] aunque estos métodos son más laboriosos y menos eficientes en comparación con la precipitación con sulfato de protamina. [ 54 ]

Evolución de RuBisCO

Estudios filogenéticos

El gen del cloroplasto rbcL , que codifica la subunidad grande de RuBisCO, se ha utilizado ampliamente como un locus apropiado para el análisis filogenético en la taxonomía de plantas . [ 62 ]

Origen

También se encuentran en la naturaleza proteínas no fijadoras de carbono similares a RuBisCO, denominadas proteínas tipo RuBisCO (RLP), en organismos tan comunes como Bacillus subtilis . Esta bacteria tiene una proteína tipo rbcL con una función de enolasa de 2,3-diceto-5-metiltiopentil-1-fosfato , parte de la vía de recuperación de metionina . [ 63 ] Identificaciones posteriores encontraron ejemplos funcionalmente divergentes dispersos en todas las bacterias y arqueas, así como enzimas transitorias que realizan funciones tanto de enolasa tipo RLP como de RuBisCO. Ahora se cree que la RuBisCO actual evolucionó a partir de un ancestro RLP dimérico, adquiriendo primero su función de carboxilasa antes de oligomerizarse aún más y luego reclutar la subunidad pequeña para formar la enzima moderna conocida. [ 15 ] La subunidad pequeña probablemente evolucionó primero en organismos anaeróbicos y termófilos, donde permitió a RuBisCO catalizar su reacción a temperaturas más altas. [ 64 ] Además de su efecto en la estabilización de la catálisis, permitió la evolución de especificidades más altas para el CO 2 sobre el O 2 al modular el efecto que las sustituciones dentro de RuBisCO tienen sobre la función enzimática. Las sustituciones que no tienen efecto sin la subunidad pequeña se vuelven repentinamente beneficiosas cuando esta se une. Además, la subunidad pequeña permitió la acumulación de sustituciones que solo se toleran en su presencia. La acumulación de tales sustituciones conduce a una estricta dependencia de la subunidad pequeña, lo cual se observa en las Rubisco existentes que se unen a una subunidad pequeña.

C 4

Con la evolución convergente masiva de la vía de fijación de C 4 en una diversidad de linajes de plantas, la RuBisCO ancestral de tipo C 3 evolucionó para tener un recambio más rápido de CO 2 a cambio de una menor especificidad como resultado de la mayor localización de CO 2 desde las células del mesófilo hacia las células de la vaina del haz . [ 65 ] Esto se logró a través de la mejora de la flexibilidad conformacional de la transición "abierta-cerrada" en el ciclo de Calvin . Los estudios filogenéticos basados ​​en laboratorio han demostrado que esta evolución estuvo limitada por la compensación entre estabilidad y actividad provocada por la serie de mutaciones necesarias para la RuBisCO C 4. [ 66 ] Además, para sostener las mutaciones desestabilizadoras, la evolución a la RuBisCO C 4 fue precedida por un período en el que las mutaciones otorgaron a la enzima una mayor estabilidad, estableciendo un amortiguador para sostener y mantener las mutaciones requeridas para la RuBisCO C 4 . Para facilitar este proceso de amortiguación, se descubrió que la enzima recientemente evolucionada había desarrollado una serie de mutaciones estabilizadoras. Si bien la RuBisCO siempre ha acumulado nuevas mutaciones, la mayoría de las que han sobrevivido no han tenido efectos significativos en la estabilidad de la proteína. Las mutaciones desestabilizadoras C4 en la RuBisCO se han mantenido gracias a presiones ambientales como las bajas concentraciones de CO2 , lo que exige sacrificar la estabilidad en aras de nuevas funciones adaptativas. [ 66 ]

Historia del término

El término "RuBisCO" fue acuñado con humor en 1979 por David Eisenberg en un seminario en honor a la jubilación del destacado investigador inicial de RuBisCO, Sam Wildman , y también aludía al nombre comercial de la marca de aperitivos " Nabisco " en referencia a los intentos de Wildman de crear un suplemento proteico comestible a partir de hojas de tabaco. [ 67 ] [ 68 ]

La capitalización del nombre ha sido objeto de un largo debate. Puede escribirse con mayúscula inicial para cada letra del nombre completo ( Ribulosa -1,5- bisfosfato carboxilasa / oxigenasa ) , pero también se ha argumentado que debería escribirse todo en minúscula (rubisco), de forma similar a otros términos como scuba o láser. [ 1 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ La estructura de RuBisCO de la bacteria fotosintética Rhodospirillum rubrum se ha determinado mediante cristalografía de rayos X , véase: PDB : 9RUB . Una comparación de las estructuras de RuBisCO eucariota y bacteriana se muestra en el Protein Data Bank "Molécula del mes" n.º 11. [ 11 ]
  1. 1 2 Sharkey TD (mayo de 2019). "Descubrimiento del ciclo canónico de Calvin-Benson". Photosynthesis Research . 140 (2): 235– 252. Bibcode : 2019PhoRe.140..235S . doi : 10.1007/s11120-018-0600-2 . OSTI 1607740 . PMID 30374727 . S2CID 53092349 .   
  2. ↑ Nivison, Helen; Stocking, C. (1983). "Síntesis de ribulosa bifosfato carboxilasa en hojas de cebada" . Plant Physiology . 73 (4): 906– 911. doi : 10.1104/pp.73.4.906 . PMC 1066578. PMID 16663341 .  
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  4. ↑ De vuelta al futuro de la fotosíntesis: la resurrección de enzimas de miles de millones de años revela cómo la fotosíntesis se adaptó al aumento del oxígeno. , Noticias de la Sociedad Max Planck, 13 de octubre de 2022
  5. ↑ Cooper GM (2000). "10. El genoma del cloroplasto" . La célula: un enfoque molecular (2.ª ed.). Washington, DC: ASM Press. ISBN  978-0-87893-106-4Una de las subunidades de la ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa (rubisco) está codificada por el ADN del cloroplasto. La rubisco es la enzima clave que cataliza la adición de CO₂ a la ribulosa-1,5-bisfosfato durante el ciclo de Calvin. Se considera la proteína más abundante en la Tierra, por lo que resulta significativo que una de sus subunidades esté codificada por el genoma del cloroplasto.
  6. 1 2 Dhingra A, Portis AR, Daniell H (abril de 2004). "La traducción mejorada de un gen RbcS expresado en cloroplastos restaura los niveles de subunidades pequeñas y la fotosíntesis en plantas antisentido de RbcS nuclear" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (16): 6315– 6320. Bibcode : 2004PNAS..101.6315D . doi : 10.1073/pnas.0400981101 . PMC 395966. PMID 15067115. (Rubisco ) es la enzima más prevalente en este planeta, representando el 30–50% de la proteína soluble total en el cloroplasto;  
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Figura 3. En esta figura, a cada cadena proteica del complejo (LS) 2 se le asigna un color propio para facilitar su identificación.

Lecturas adicionales

  • Marcus Y, Altman-Gueta H, Finkler A, Gurevitz M (junio de 2005). "La mutagénesis en dos sitios de unión de fosfato distintos revela sus funciones diferenciales en la regulación de la activación y catálisis de Rubisco" . Journal of Bacteriology . 187 (12): 4222– 4228. doi : 10.1128/JB.187.12.4222-4228.2005 . PMC 1151729. PMID 15937184 .  
  • Sugawara H, Yamamoto H, Shibata N, Inoue T, Okada S, Miyake C, et  al. (mayo de 1999). "Estructura cristalina de la ribulosa 1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa orientada a la reacción de carboxilasa de un alga roja termófila, Galdieria partita" . The Journal of Biological Chemistry . 274 (22): 15655– 15661. doi : 10.1074/jbc.274.22.15655 . PMID 10336462 . 
  • Gerritsen VB (septiembre de 2003). "La pereza del reino vegetal" . Protein Spotlight . Instituto Suizo de Bioinformática (SIB). La Rubisco avanza lentamente a apenas tres moléculas por segundo... Para sortear esta lentitud, las plantas sintetizan una enorme cantidad de Rubisco, ¡a veces hasta el 50% de su contenido proteico total!
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