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PTPRM

La tirosina-proteína fosfatasa mu de tipo receptor es una enzima que en humanos está codificada por el gen PTPRM . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Función La proteína codificada por este gen ...

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La tirosina-proteína fosfatasa mu de tipo receptor es una enzima que en humanos está codificada por el gen PTPRM . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

Función

La proteína codificada por este gen pertenece a la familia de las tirosina fosfatasas (PTP). Las tirosina fosfatasas son enzimas proteicas que eliminan grupos fosfato de los residuos de tirosina de otras proteínas. Las tirosina quinasas son enzimas que añaden fosfatos a los residuos de tirosina y son las enzimas opuestas a las PTP. Se sabe que las PTP son moléculas de señalización que regulan diversos procesos celulares, como el crecimiento celular, la diferenciación, el ciclo mitótico y la transformación oncogénica . Las PTP pueden ser tanto citosólicas como transmembrana. [ 8 ] [ 9 ]

Estructura

Las PTP transmembrana se conocen como fosfatasas de tirosina de proteínas receptoras (RPTP). Las RPTP son proteínas transmembrana de un solo paso que generalmente poseen uno o dos dominios catalíticos en su dominio intracelular (la parte de la proteína que se encuentra dentro de la célula) y diversas estructuras extracelulares (la parte de la proteína que se encuentra fuera de la célula). [ 10 ] [ 11 ]

PTPmu posee una región extracelular, una única región transmembrana, un dominio yuxtamembrana de 158 aminoácidos y dos dominios de tirosina fosfatasa en tándem (denominados D1 y D2) en su dominio intracelular, y por lo tanto representa una RPTP. [ 5 ] Solo el dominio de fosfatasa proximal a la membrana, D1, es catalíticamente activo. La región extracelular contiene un dominio meprina-antígeno-PTP mu (MAM), un dominio similar a Ig y cuatro repeticiones similares a fibronectina tipo III. Hay otras RPTP que se asemejan a PTPmu. Todas estas proteínas se agrupan como RPTP de tipo IIb, e incluyen PTPkappa (κ), PTPrho (ρ) y PCP-2. La estructura de las RPTP de tipo IIb las clasifica como miembros de la superfamilia de inmunoglobulinas de moléculas de adhesión celular , además de ser tirosina fosfatasas. [ 10 ] [ 12 ] La estructura de PTPmu sugiere que puede regular la adhesión y migración celular utilizando sus características de molécula de adhesión celular extracelular, mientras que también regula el nivel de fosforilación de tirosina dentro de las células utilizando su dominio catalítico de tirosina fosfatasa. Se han escrito varias revisiones sobre RPTP, incluyendo PTPmu. [ 10 ] [ 11 ] [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] [ 17 ] [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] PTPmu se expresa en diferentes tejidos de órganos en el cuerpo, incluyendo el pulmón, el corazón y el cerebro, [ 22 ] páncreas, [ 23 ] células endoteliales en capilares y arterias en todo el cuerpo, [ 24 ] [ 25 ] [ 26 ] y en células de la retina y el cerebro. [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ] [ 31 ] Se ha demostrado que PTPmu aumenta el ARNm del canal de K+ Kv1.5 en miocitos cardíacos cuando las células CHO que expresan PTPmu se cultivan con miocitos cardíacos. [ 32 ]

Unión homofílica

La proteína PTPmu expresada en la superficie de las células es capaz de mediar la unión entre dos células, lo que resulta en la agrupación de las células, conocida como agregación célula-célula. [ 33 ] [ 34 ] PTPmu logra esto al interactuar con otra molécula de PTPmu en una célula adyacente, conocida como unión homofílica. El dominio Ig de PTPmu es responsable de promover la unión homofílica. [ 35 ] El dominio Ig también es responsable de localizar PTPmu en la superficie de la membrana plasmática de la célula. [ 36 ] La capacidad de moléculas estrechamente relacionadas como PTPmu y PTPkappa para separarse para asociarse solo con sus moléculas idénticas (homólogas), conocida como clasificación, se atribuye al dominio MAM. [ 37 ] El MAM, Ig y las dos primeras repeticiones FNIII son los dominios extracelulares mínimos requeridos para una adhesión célula-célula eficiente. [ 35 ] [ 36 ] [ 37 ] [ 38 ] [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ] Los estudios cristalográficos demostraron que los dominios MAM e Ig están estrechamente asociados en una entidad funcional. [ 39 ] Un análisis adicional de la estructura cristalina realizado por Aricescu y colegas predijo que la interfaz adhesiva entre dos proteínas PTPμ se encuentra entre los dominios MAM e Ig de una proteína PTPμ que interactúa con los dominios FN III primero y segundo de la segunda proteína PTPμ. [ 40 ] Las RPTP de tipo IIb median la adhesión, con la excepción de PCP-2. [ 42 ]

Actividad de la tirosina fosfatasa

Hay varias formas en que se puede regular la actividad catalítica de RPTP (para revisiones, ver [ 11 ] [ 14 ] [ 17 ] [ 43 ] ). La dimerización de proteínas RPTP idénticas en la superficie celular deja los dominios PTP en una conformación activa abierta, como en el caso de PTPmu [ 44 ] y LAR, [ 45 ] o en una conformación inhibida que deja el dominio catalítico inaccesible, en el caso de CD45, [ 46 ] PTPalpha, [ 47 ] y PTPzeta/beta. [ 48 ] La unión de diferentes partes de la proteína consigo misma (por ejemplo, mediante plegamiento para interactuar consigo misma), conocida como interacciones intramoleculares, puede afectar la actividad de las RPTP. Los dominios citoplasmáticos de diferentes RPTP pueden interactuar [ 49 ] [ 50 ] para producir heterodímeros de proteínas RPTP, que luego influyen en la actividad catalítica (por ejemplo, ver [ 51 ] ).

La regulación de la actividad catalítica de PTPmu es compleja. Al igual que la mayoría de las RPTP, el dominio fosfatasa proximal a la membrana (o D1) de PTPmu es catalíticamente activo. [ 52 ] A alta densidad celular, cuando las moléculas de PTPmu se unen entre sí de forma homofílica, los niveles de fosfotirosina disminuyen. [ 53 ] Esto sugiere que PTPmu puede ser catalíticamente activo a alta densidad celular. Los sustratos de PTPmu (proteínas que son desfosforiladas por PTPmu), como la p120catenina , tienden a desfosforilarse a alta densidad celular, [ 54 ] lo que apoya la hipótesis de que PTPmu es catalíticamente activo cuando se une de forma homofílica. PTPmu está constitutivamente dimerizado debido a su dominio extracelular. [ 55 ]

El análisis de la estructura cristalina del dominio D1 de PTPmu demostró que los dímeros de PTPmu se encuentran en una conformación activa abierta. [ 44 ] Si bien los dímeros de PTPmu pueden ser activos, un estudio adicional sugiere que el dominio extracelular de PTPmu reduce la actividad fosfatasa. En este estudio, se demostró que el dominio citoplasmático de PTPmu (una molécula de PTPmu sin el dominio extracelular) tiene mayor actividad fosfatasa que la proteína completa en un ensayo enzimático de fosfatasa. [ 56 ]

PTPmu tiene un dominio yuxtamembrana largo, que probablemente influye en la actividad catalítica. El dominio yuxtamembrana de PTPmu puede unirse a D1 y/o D2 de PTPmu, pero solo dentro del mismo monómero de PTPmu. [ 57 ] Se ha sugerido que la eliminación del dominio yuxtamembrana de PTPmu reduce la actividad fosfatasa de PTPmu. [ 52 ] El dominio D2 de PTPmu también regula su actividad. Aunque originalmente se demostró que regulaba positivamente la actividad fosfatasa, [ 52 ] se ha demostrado que el dominio D2 afecta negativamente la actividad catalítica de PTPmu. [ 58 ] Un motivo en forma de cuña ubicado por D1 también regula la actividad catalítica. [ 59 ] El uso de un péptido con la misma secuencia que el motivo de cuña inhibe las funciones mediadas por PTPmu. [ 59 ] [ 60 ] [ 61 ] [ 62 ]

Ciertos estímulos también pueden influir en la actividad de la PTP. Por ejemplo, la alteración de la oxidación celular induce cambios conformacionales en el dominio citoplasmático de la PTPmu, lo que puede afectar su actividad tirosina fosfatasa o la unión de ligandos extracelulares. [ 55 ]

Adhesión dependiente de cadherina

Las cadherinas clásicas son proteínas importantes para la adhesión celular en el organismo (in vivo), donde comúnmente estabilizan las uniones intercelulares conocidas como uniones adherentes. Las cadherinas estabilizan estas uniones mediante la interacción de sus dominios citoplasmáticos con proteínas cateninas, como la p120-catenina , la beta-catenina y la alfa-catenina . A su vez, las cateninas se unen al citoesqueleto de actina. La unión de estas proteínas al citoesqueleto de actina impide el crecimiento de la actina (proceso conocido como polimerización) y, por lo tanto, mantiene las células inmóviles. Las cadherinas regulan la adhesión intercelular durante el desarrollo del organismo y en los tejidos adultos. La alteración de las proteínas cadherinas, ya sea por modificación genética o por cambios en su estructura o función, se ha relacionado con la progresión tumoral. Cabe destacar que la PTPmu regula la adhesión celular a las cadherinas clásicas. [ 63 ] Es probable que PTPmu regule la adhesión dependiente de cadherina al interactuar con cadherinas y cateninas a través del dominio citoplasmático de PTPmu. Para respaldar esta afirmación, se ha demostrado que PTPmu interactúa con y/o desfosforila muchas proteínas de señalización involucradas en la regulación del complejo cadherina-catenina, incluyendo la catenina p120 , [ 54 ] y la E-cadherina ( CDH1 (gen) ) y la N-cadherina ( CDH2 ). [ 22 ] [ 64 ] También se ha demostrado que PTPmu interactúa con el receptor del factor de crecimiento de hepatocitos c-Met , una proteína que también se localiza en las uniones adherentes. [ 65 ] Aunque la catenina p120 es un sustrato potencial de PTPmu, [ 54 ] otros han sugerido que la interacción entre PTPmu y las cateninas es solo indirecta a través de la E-cadherina. [ 66 ] La integrina α3β1 y la tetraspanina CD151 regulan la expresión del gen PTPmu para promover la adhesión célula-célula mediada por E-cadherina. [ 67 ]

Además de las cateninas y las cadherinas, PTPmu desfosforila PIPKIγ90 y nectina-3 ( PVRL3 ) para estabilizar las uniones adherentes basadas en E-cadherina. [ 68 ] PTPmu también desfosforila otra proteína de unión celular, la conexina 43. La interacción entre la conexina 43 y PTPmu aumenta la comunicación a través de uniones comunicantes. [ 69 ]

Adhesión de células endoteliales

PTPμ se expresa en células endoteliales de la vena del cordón umbilical humano ( HUVEC ) [ 70 ] y en capilares del cerebro en desarrollo. [ 24 ] La expresión de PTPμ en células HUVEC aumenta a mayor densidad celular. [ 70 ] Estudios de la expresión de PTPμ en tejidos animales han demostrado que PTPμ se expresa preferentemente en células endoteliales de arterias y capilares y en músculo liso cardíaco, además de en células cerebrales. [ 25 ] [ 26 ] Debido a esta expresión especializada en células endoteliales arteriales, y debido a que se ha encontrado que PTPμ se asocia con proteínas involucradas en el mantenimiento de las uniones célula-célula endoteliales, como la VE-cadherina, [ 71 ] se hipotetiza que PTPμ regula la formación o permeabilidad de las uniones de las células endoteliales. Se ha demostrado que PTPμ participa en la mecanotransducción que resulta de cambios en el flujo sanguíneo para influir en la dilatación de los vasos sanguíneos mediada por células endoteliales, un proceso inducido por el “ esfuerzo cortante ”. [ 72 ] Cuando PTPmu está ausente en ratones (ratones knock-out PTPmu -/-), las arterias mesentéricas canuladas muestran una dilatación reducida inducida por el flujo (o inducida por el “esfuerzo cortante”). [ 72 ] La actividad de la tirosina fosfatasa PTPmu se activa por el esfuerzo cortante. [ 73 ] Caveolina 1 es una proteína de andamiaje enriquecida en las uniones de las células endoteliales que también está vinculada a las respuestas reguladas por el esfuerzo cortante. [ 73 ] Caveolina 1 se desfosforila en la tirosina 14 en respuesta al esfuerzo cortante y se hipotetiza que PTPmu cataliza esta reacción. [ 73 ]

migración celular

Proyección de neuritas

PTPmu se expresa en el cerebro y la retina en desarrollo. [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ] [ 31 ] [ 74 ] Una célula cerebral, o neurona, tiene un cuerpo celular que contiene el núcleo y dos tipos de extensiones o procesos que crecen desde el cuerpo celular, las dendritas y los axones. Las dendritas generalmente reciben información de otras neuronas, mientras que los axones envían información a las neuronas adyacentes. Estos procesos se llaman neuritas cuando se cultivan "in vitro" en placas de cultivo de tejidos, porque no está claro si son dendritas o axones. Los estudios de crecimiento "in vitro" son útiles para evaluar los mecanismos que las neuronas usan para crecer y funcionar. Un ensayo de crecimiento de neuritas es un tipo de experimento donde las neuronas se colocan en diferentes sustratos adhesivos en placas de cultivo de tejidos. Un ensayo de crecimiento de neuritas está diseñado para imitar cómo crecen las neuronas dentro del cuerpo. Durante el desarrollo del sistema nervioso, los axones neuronales alcanzan sus objetivos, a menudo distantes, reaccionando a diferentes sustratos en su entorno, denominados señales de guía, que son atractivas, repulsivas o simplemente permisivas; es decir, estos sustratos atraen los axones hacia ellos, los alejan de ellos o actúan de una manera que permite el crecimiento, respectivamente. Cuando se aplica PTPmu a una placa como sustrato "in vitro", promueve el crecimiento de neuritas. [ 27 ] PTPmu también actúa como una señal de guía durante el desarrollo del sistema nervioso, al repeler las neuritas de la retina neural temporal, mientras que permite el crecimiento de neuritas de la retina neural nasal. [ 28 ] La expresión de la proteína PTPmu capaz de desfosforilar residuos de tirosina es necesaria para mediar tanto el crecimiento de neuritas nasales como la repulsión de neuritas temporales. [ 75 ] Al bloquear la expresión de la proteína PTPmu con tecnología antisentido, o al expresar mutantes catalíticamente inactivos de PTPmu (moléculas de PTPmu que no pueden desfosforilar sus proteínas diana) en la retina en desarrollo, se demostró que PTPmu es necesaria para el desarrollo de la retina neural. [ 29 ]

PTPmu también regula el crecimiento de neuritas en cadherinas clásicas. La actividad de la tirosina fosfatasa PTPmu es necesaria para el crecimiento de neuritas en las cadherinas clásicas E-, N- y R-cadherina, [ 27 ] [ 60 ] [ 61 ] lo que sugiere que PTPmu desfosforila componentes clave del complejo cadherina-catenina para regular la migración axonal. Nuevamente, esto enfatiza que PTPmu probablemente regula los procesos dependientes de cadherinas a través de su dominio citoplasmático.

Se han identificado varias señales necesarias para el crecimiento y la repulsión de neuritas mediada por PTPmu. Algunas de estas señales son proteínas que interactúan con PTPmu o se unen a ella, mientras que otras pueden ser desfosforiladas por PTPmu. PTPmu interactúa con las proteínas de andamiaje RACK1/ GNB2L1 [ 76 ] e IQGAP1 [ 77 ] . IQGAP1 es un andamiaje para la familia de GTPasas Rho , E-cadherina , beta-catenina y otras proteínas. La unión de IQGAP1 a las GTPasas Rho es necesaria para el crecimiento de neuritas mediado por PTPmu [ 77 ] . La punta en crecimiento de la neurona, el cono de crecimiento, tiene una apariencia distintiva dependiendo de las señales que se activan dentro del cono de crecimiento cuando toca diferentes sustratos. La morfología de los conos de crecimiento en PTPmu y la repulsión de las neuritas temporales están reguladas por el miembro de la familia de GTPasas Rho, Cdc42. [ 78 ] [ 79 ] La inhibición de la GTPasa Rho Rac1 permitió el crecimiento de neuritas en PTPmu desde neuronas en la retina temporal. [ 79 ]

Las proteínas PLCγ1 ( PLCG1 ), PKCδ ( PRKCD ) y BCCIP son sustratos de PTPmu. [ 80 ] La actividad de PKCδ es necesaria para el crecimiento de neuritas mediado por PTPmu [ 81 ] y la repulsión de neuritas mediada por PTPmu. [ 82 ] La expresión de BCCIP es necesaria para el crecimiento de neuritas mediado por PTPmu. [ 83 ] PTPmu se escinde en ciertos cánceres cerebrales, lo que resulta en la translocación nuclear del dominio citoplasmático de PTPmu (ver más adelante). Una posible función para la interacción BCCIP-PTPmu puede ser transportar el fragmento intracelular de PTPmu al núcleo celular. En resumen, PTPmu desfosforila PKCδ, PLCγ1 y BCCIP, y se une a IQGAP1. La expresión y/o actividad de todas estas proteínas y de Cdc42 es necesaria para el crecimiento de neuritas mediado por PTPmu. Asimismo, la actividad de la GTPasa Rac1 promueve la repulsión de neuritas mediada por PTPmu.

Cáncer

PTPmu está regulado a la baja en células y tejido de glioblastoma multiforme (GBM) en comparación con tejido o células de control normales. [ 84 ] La reducción en la expresión de PTPmu en células de GBM se ha relacionado con una mayor migración de células de GBM. [ 84 ] [ 85 ] [ 86 ] [ 87 ] Se encontró que la expresión de PTPmu está disminuida en células de GBM por proteólisis de la proteína de longitud completa en un fragmento extracelular liberado [ 88 ] y un fragmento intracelular liberado citoplasmáticamente que es capaz de translocarse al núcleo. [ 62 ] La escisión de PTPmu es similar a la identificada para la vía de señalización Notch . PTPmu se escinde primero para producir dos fragmentos asociados no covalentemente, [ 35 ] [ 53 ] probablemente a través de una endopeptidasa similar a furina en el retículo endoplasmático (RE), como se ha demostrado para otra RPTP, LAR (o PTPRF ). [ 89 ] [ 90 ] Luego, es probable que PTPmu sea escindido por una proteasa ADAM ( una desintegrina y metaloproteinasa ) en el dominio extracelular de PTPmu para liberar el fragmento extracelular liberado, luego por el complejo gamma secretasa en el dominio transmembrana para liberar el fragmento intracelular de PTPmu (revisado en [ 20 ] y [ 21 ] La escisión de PTPmu probablemente afectaría a los socios de señalización a los que PTPmu tendría acceso, como se ha propuesto. (Phillips-Mason, Craig y Brady-Kalnay, 2011). PLCγ1 es un sustrato de PTPmu. [ 80 ] La actividad de PLCγ1 es necesaria para mediar la migración de células GBM en ausencia de PTPmu, [ 80 ] por lo que parece probable que la desfosforilación de PLCγ1 por PTPmu impida la migración mediada por PLCγ1. La escisión de moléculas de adhesión celular , como PTPmu, también se ha relacionado con la desregulación de la inhibición del crecimiento por contacto observada en células cancerosas. [ 20 ] Se ha propuesto que la visualización del fragmento extracelular liberado de PTPmu es un medio eficaz para delimitar los bordes de un tumor GBM ''in vivo''. [ 88 ] Los péptidos PTPmu marcados con fluorescencia que se unen homofílicamente a los dominios extracelulares PTPmu liberados son capaces de cruzar la barrera hematoencefálica e identificar los márgenes tumorales en modelos de GBM en roedores. [ 88 ]

Interacciones

Se ha demostrado que PTPRM interactúa con:

Referencias

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Lecturas adicionales

  • Serra-Pagès C, Medley QG, ​​Tang M, Hart A, Streuli M (junio de 1998). "Liprinas, una familia de proteínas transmembrana LAR que interactúan con la tirosina fosfatasa" . J. Biol. Chem . 273 (25): 15611–20 . doi : 10.1074/jbc.273.25.15611 . PMID 9624153 . 
  • Feiken E, van Etten I, Gebbink MF, Moolenaar WH, Zondag GC (mayo de 2000). "Interacciones intramoleculares entre el dominio yuxtamembrana y los dominios de fosfatasa de la proteína receptora tirosina fosfatasa RPTPmu. Regulación de la actividad catalítica" . J. Biol. Chem . 275 (20): 15350–6 . doi : 10.1074/jbc.275.20.15350 . PMID 10809770 . 
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P28827 (fosfatasa de tirosina de tipo receptor mu) en el PDBe-KB .
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