Nisín

La nisina es un péptido antibacteriano policíclico producido por la bacteria Lactococcus lactis que se utiliza como conservante de alimentos . Tiene 34 residuos de aminoácidos , incluidos los aminoácidos poco comunes lantionina (Lan), metilantionina (MeLan), didehidroalanina (Dha) y ácido didehidroaminobutírico (Dhb). Estos aminoácidos inusuales se introducen por modificación postraduccional del péptido precursor. ^{[ 1 ]} En estas reacciones, un péptido de 57 aminoácidos sintetizado ribosomalmente se convierte en el péptido final. Los aminoácidos insaturados provienen de serina y treonina , y la adición catalizada por enzimas de residuos de cisteína a los aminoácidos didehidro da como resultado los múltiples (5) puentes tioéter .

La subtilina y la epidermina están relacionadas con la nisina. Todas pertenecen a una clase de moléculas conocidas como lantibióticos . Un estudio reciente ha destacado que la capacidad genética para producir nisina está más extendida de lo que se pensaba, con más de 100 especies que se cree que codifican los genes para producir el péptido. ^{[ 2 ]}

En la industria alimentaria, la nisina se obtiene del cultivo de L. lactis en sustratos naturales, como la dextrosa , y no se sintetiza químicamente.

Fue aislado originalmente a finales de la década de 1930 y producido desde la década de 1950 como Nisaplin a partir de fuentes naturales por Aplin y Barrett en laboratorios en Beaminster en Dorset (ahora propiedad de International Flavors & Fragrances ), y aprobado como aditivo para uso alimentario en los EE. UU. a finales de la década de 1960. ^{[ 3 ]}

Propiedades

Si bien la mayoría de las bacteriocinas generalmente inhiben solo especies estrechamente relacionadas, la nisina es un raro ejemplo de una bacteriocina de "amplio espectro" eficaz contra muchos organismos Gram-positivos , incluidas las bacterias del ácido láctico (comúnmente asociadas con evitar el deterioro de los alimentos), Listeria monocytogenes (un patógeno conocido), Staphylococcus aureus , Bacillus cereus , Clostridium botulinum , etc. ^[⁴^] También es particularmente eficaz contra las esporas. Las bacterias Gram-negativas están protegidas por su membrana externa pero pueden volverse susceptibles a la acción de la nisina después de un choque térmico o cuando esto se combina con el quelante EDTA . Cuando se usa en combinación con EDTA, la nisina puede inhibir E. coli O157:H7 y Salmonella enterica . ^[⁴^] La nisina, como bacteriocina de clase I, es muy estable a pH ácidos y es más termoestable a pH más bajos. ^[⁴^] El modo de acción de la nisina contra patógenos como Listeria monocytogenes es disipar el potencial de membrana y el gradiente de pH. ^[⁴^]

La nisina es soluble en agua y eficaz en concentraciones cercanas al rango de partes por mil millones. La concentración de nisina se puede medir mediante diversas técnicas, como la cromatografía o un sencillo bioensayo de difusión en agar . ^{[ 5 ]}

Aplicaciones

Producción de alimentos

La nisina se utiliza en quesos procesados , carnes, bebidas, etc., durante su producción para prolongar su vida útil al suprimir las bacterias patógenas y grampositivas que causan deterioro. En los alimentos, es común usar nisina en concentraciones que oscilan entre 1 y 25 ppm, según el tipo de alimento y la aprobación regulatoria. Como aditivo alimentario , la nisina tiene el código E234.

Otro

Debido a su espectro de actividad naturalmente selectivo, también se emplea como agente selectivo en medios microbiológicos para aislar bacterias gramnegativas, levaduras y mohos.

La nisina también se ha utilizado en aplicaciones de envasado de alimentos y puede servir como conservante mediante su liberación controlada sobre la superficie del alimento desde el envase de polímero. ^{[ 6 ]}

En combinación con miconazol , se ha estudiado como un posible tratamiento para las infecciones por Clostridioides difficile .

Lecturas adicionales

Fukase, Koichi; Kitazawa, Manabu; Sano, Akihiko; Shimbo, Kuniaki; Fujita, Hiroshi; Horimoto, Shingo; Wakamiya, Tateaki; Shiba, Tetsuo (1988). "Síntesis total del péptido antibiótico nisina". Letras de tetraedro . 29 (7): 795– 798. doi : 10.1016/s0040-4039(00)80212-9 .( Síntesis total )
Buchman, GW; Banerjee, S; Hansen, JN (1988). "Estructura, expresión y evolución de un gen que codifica el precursor de la nisina, un antibiótico proteico pequeño" . J Biol Chem . 263 (31): 16260–6 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)37587-2 . PMID 3141403 . ( Biosíntesis )
http://medicalxpress.com/news/2012-10-common-food-tumor-growth.html
https://phys.org/news/2024-02-common-food-unexpected-effects-gut.amp
Enciclopedia de Microbiología Alimentaria - Página 187 books.google.ae/books? ISBN 0123847338
Zhang, Zhenrun J.; Wu, Chunyu; Moreira, Ryan; Dorantes, Darian; Pappas, Téa; Sundararajan, Anitha; Huaiying, Lin; Pamer, Eric G.; van der Donk, Wilfred A. (2024). "Actividad de lantibióticos similares a la nisina derivados del intestino contra patógenos y comensales del intestino humano" . ACS Publications . 19 (2): 357– 369. doi : 10.1021/acschembio.3c00577 . PMC 10877564. PMID 38293740 .
Este conservante alimentario común podría no ser tan inofensivo como pensábamos : ScienceAlert

Referencias

↑ Kaletta, C.; Entian, KD (1989). "Nisina, un antibiótico peptídico: Clonación y secuenciación del gen nisA y procesamiento postraduccional de su producto peptídico" . Journal of Bacteriology . 171 (3): 1597– 2101. doi : 10.1128/jb.171.3.1597-1601.1989 . PMC 209786. PMID 2493449 .
↑ Hourigan, David; Field, Des; Murray, Ellen; Sugrue, Ivan; o'Connor, Paula M.; Hill, Colin; Ross, R. Paul (2025). "Los grupos de genes biosintéticos similares a la nisina están ampliamente distribuidos en los microbiomas" . mBio e01545-25. doi : 10.1128/mbio.01545-25 . PMC 12506125. PMID 40928248 .
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1 2 3 4 And, H. Chen; Hoover, DG (2003). "Bacteriocinas y sus aplicaciones alimentarias" . Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety . 2 (3): 82– 100. doi : 10.1111/j.1541-4337.2003.tb00016.x . ISSN 1541-4337 . PMID 33451234 .
↑ Chandrasekar, Vaishnavi (2015). " Modelado del desarrollo de zonas de inhibición en un bioensayo de difusión en agar" . Food Science & Nutrition . 3 (5): 394– 403. doi : 10.1002/fsn3.232 . PMC 4576963. PMID 26405525 .
↑ Chandrasekar, Vaishnavi (2017). "Cinética de liberación de nisina a partir de películas complejas de quitosano-alginato". Journal of Food Science . 81 (10): E2503– E2510. doi : 10.1111/1750-3841.13443 . PMID 27635864 .

Enlaces externos

Nisina A
Nisin Z
Nisin Q
Nisin F
Nisin U

[1] Kaletta, C.; Entian, KD (1989). "Nisina, un antibiótico peptídico: Clonación y secuenciación del gen nisA y procesamiento postraduccional de su producto peptídico" . Journal of Bacteriology . 171 (3): 1597– 2101. doi : 10.1128/jb.171.3.1597-1601.1989 . PMC 209786. PMID 2493449 .

[2] Hourigan, David; Field, Des; Murray, Ellen; Sugrue, Ivan; o'Connor, Paula M.; Hill, Colin; Ross, R. Paul (2025). "Los grupos de genes biosintéticos similares a la nisina están ampliamente distribuidos en los microbiomas" . mBio e01545-25. doi : 10.1128/mbio.01545-25 . PMC 12506125. PMID 40928248 .

[3] search .umn .edu /bitstream /90779 /2 /CP%2001%2005%20Nisin%20Report .pdf

[:0-4] 1 2 3 4 And, H. Chen; Hoover, DG (2003). "Bacteriocinas y sus aplicaciones alimentarias" . Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety . 2 (3): 82– 100. doi : 10.1111/j.1541-4337.2003.tb00016.x . ISSN 1541-4337 . PMID 33451234 .

[5] Chandrasekar, Vaishnavi (2015). " Modelado del desarrollo de zonas de inhibición en un bioensayo de difusión en agar" . Food Science & Nutrition . 3 (5): 394– 403. doi : 10.1002/fsn3.232 . PMC 4576963. PMID 26405525 .

[6] Chandrasekar, Vaishnavi (2017). "Cinética de liberación de nisina a partir de películas complejas de quitosano-alginato". Journal of Food Science . 81 (10): E2503– E2510. doi : 10.1111/1750-3841.13443 . PMID 27635864 .

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