Hispanopedia WikiLa proteína MinD es una de las tres proteínas codificadas por el operón minB y también forma parte de la familia de ATPasas ParA. Es necesaria para generar oscilaciones de polo a polo antes de la división celular bacteriana como un medio para especificar la zona media de la célula. Es una ATPasa de membrana periférica involucrada en la partición de plásmidos. [1]
Historia
Cuando se descubrió por primera vez en E. coli , se pensaba que MinD se asociaba con MinC y formaba una capa estable en cada polo bacteriano, especificando así la zona media de la célula al aliviar las presiones inhibitorias en esa región. Mediante el uso de imágenes de células vivas con proteínas de fusión GFP , Raskin y de Boer revelaron una interacción dinámica de las proteínas Min, demostrando que MinC y MinD, en cambio, oscilan rápidamente entre los dos polos de manera no estática. [2]
Función
La actividad ATPasa de MinD es activada por MinE en presencia de fosfolípidos , lo que sugiere que la unión a la membrana induce un cambio conformacional que le permite volverse susceptible a la activación de MinE. La actividad de MinD depende de la concentración local de MinD, lo que sugiere un proceso de oligomerización [3] y cooperatividad. [2]
In vitroestudios
Los estudios in vitro del sistema Min se realizan en una bicapa lipídica de soporte bidimensional. El marcado fluorescente de MinD ha revelado que tiende a formar una alfombra unida a la membrana en mutantes MinE (el ATP no puede ser limitante). Tras la readición de MinE, el sistema se vuelve inestable y dinámico. Los focos localizados de mayor concentración de MinE dan lugar a un posterior desprendimiento de la membrana de MinD y, a través de varias iteraciones de este proceso de unión y desprendimiento, se observó la aparición de ondas estacionarias . Este proceso es indicativo de la capacidad del sistema Min para autoorganizarse. Los estudios de fluorescencia revelan la formación de un frente de onda enfocado. [4]
La dinámica de moléculas individuales reveló que MinD se dimeriza mientras está unida a la membrana, lo que da como resultado una asociación más fuerte con la membrana en la parte posterior de la onda estacionaria y da lugar a un gradiente de difusividad. Esta observación explica la presencia de bandas de fluorescencia enfocadas en estos estudios de ondas estacionarias.
Se requieren estudios adicionales de este sistema y sus socios moleculares interactuantes para caracterizar completamente el sistema min y comprender la dinámica molecular.
Referencias
- ^ de Boer PA, Crossley RE, Hand AR, Rothfield LI (1991). "La proteína MinD es una ATPasa de membrana necesaria para la colocación correcta del sitio de división de Escherichia coli". The EMBO Journal . 10 (13): 4371– 80. doi :10.1002/j.1460-2075.1991.tb05015.x. PMC 453190 . PMID 1836760.
- ^ ab Raskin DM; de Boer PA. (1999). "Oscilación rápida de polo a polo de una proteína necesaria para dirigir la división hacia el centro de Escherichia coli". PNAS . 96 (9): 4971– 6. doi : 10.1073/pnas.96.9.4971 . PMC 21801 . PMID 10220403.
- ^ Hu Z; Lutkenhaus J. (2001). "Regulación topológica de la división celular en E. coli. La oscilación espaciotemporal de MinD requiere estimulación de su ATPasa por MinE y fosfolípidos". Molecular Cell . 7 (6): 1337– 43. doi : 10.1016/S1097-2765(01)00273-8 . PMID 11430835.
- ^ Martin Loose; Elisabeth Fischer-Friedrich; Jonas Ries; Karsten Kruse; Petra Schwille (2008). "Los reguladores espaciales de la división celular bacteriana se autoorganizan en ondas superficiales in vitro". Science . 320 (5877): 789– 792. doi :10.1126/science.1154413. PMID 18467587. S2CID 27134918.