Hispanopedia WikiLa proteína MinE es una de las tres proteínas del sistema Min codificadas por el operón minB necesarias para generar oscilaciones de polo a polo antes de la división celular bacteriana como un medio para especificar la zona media de la célula, como se observa en E. coli.
Historia
Inicialmente se pensó que MinE se ensamblaba como un anillo estático en el centro celular, impidiendo así que el complejo de inhibición de MinCD se localizara y se uniera allí y, en cambio, influyendo en el complejo para que ocupara cada polo bacteriano. [1] Raskin y de Boer luego revelaron una interacción dinámica de las proteínas Min, donde la interacción inestable entre las proteínas resultó en oscilaciones de polo a polo, lo que resultó en concentraciones más bajas del complejo MinCD en el centro celular.
Función
MinE es un factor de especificidad topológica que contrarresta la actividad del inhibidor de la división MinCD en el sitio de división celular media. MinE funciona como un dímero y se unirá al complejo MinCD unido a la membrana, alterando su dinámica de unión. MinE tiene actividad de unión a la membrana [2] y también puede interactuar con MinD solo cuando está en la membrana, lo que sugiere un cambio conformacional en MinD al interactuar con fosfolípidos que lo hace vulnerable a la actividad de MinE. [3] MinE regula tanto positiva como negativamente la interacción de MinD con la membrana. [3]
El análisis de deleción ha revelado que existen dos dominios de interés en MinE, cada uno con una función independiente. [4] El dominio N-Terminal contiene el dominio anti-MinCD que es necesario y suficiente [1] para interactuar con MinD y contrarrestar la inhibición de la división mediada por MinCD y estimular la actividad ATPasa de MinD, lo que resulta en el desprendimiento de MinD de la membrana después de la hidrólisis de ATP. [5] [6] También se sabe que MinE forma un anillo cerca de cada polo. El propósito de esta estructura de anillo es catalizar la liberación de MinD unida a la membrana a su vez, impartiendo especificidad regional de la localización de la proteína Min. [7]
Estructura
La espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN) de MinE truncado reveló una hélice alfa larga , así como dos cadenas beta antiparalelas. Se plantea la hipótesis de que estas estructuras median la homodimerización mediante la interacción de las estructuras alfa/beta. Estos estudios estructurales también respaldan la teoría de que la estructura de anillo de MinE puede en realidad formar una estructura filamentosa multimérica como función de la interacción de estas unidades alfa y beta. También se ha planteado la hipótesis de que MinE puede formar potencialmente estructuras de orden superior, y no limitarse simplemente a la formación de anillos. [8]
Se necesitan estudios estructurales adicionales y obtención de imágenes moleculares para dilucidar las estructuras de polimerización de orden superior de MinE y determinar su dinámica en el sistema Min restante. Recientemente, se han aplicado modelos computacionales para explorar los límites de este sistema. [9]
Referencias
- ^ ab Raskin DM; de Boer PA. (1997). "El anillo MinE: una estructura celular independiente de FtsZ necesaria para la selección del sitio de división correcto en E. coli". Cell . 91 (5): 685– 94. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80455-9 . PMID 9393861.
- ^ Hsieh, Cheng-Wei; Lin, Ti-Yu; Lai, Hsin-Mei; Lin, Chu-Chi; Hsieh, Ting-Sung; Shih, Yu-Ling (1 de enero de 2010). "La interacción directa entre MinE y la membrana contribuye a la localización adecuada de MinDE en E. coli". Microbiología molecular . 75 (2): 499– 512. doi :10.1111/j.1365-2958.2009.07006.x. ISSN 1365-2958. PMC 2814086 . PMID 20025670.
- ^ ab Vecchiarelli, Anthony G.; Li, Min; Mizuuchi, Michiyo; Hwang, Ling Chin; Seol, Yeonee; Neuman, Keir C.; Mizuuchi, Kiyoshi (15 de marzo de 2016). "El complejo MinDE unido a la membrana actúa como un interruptor que impulsa la oscilación de Min acoplada al agotamiento citoplasmático de MinD". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 113 (11): E1479–1488. Bibcode :2016PNAS..113E1479V. doi : 10.1073/pnas.1600644113 . ISSN 1091-6490. PMC 4801307 . PMID 26884160.
- ^ Pichoff S; Vollrath B; Touriol C; Bouché JP. (1995). "Análisis de deleción del gen minE que codifica el factor de especificidad topológica de la división celular en Escherichia coli". Mol. Microbiol . 18 (2): 321– 9. doi :10.1111/j.1365-2958.1995.mmi_18020321.x. PMID 8709851. S2CID 24383443.
- ^ Lu-Yan Ma; Glenn King y Lawrence Rothfield (2003). "Mapeo del sitio MinE involucrado en la interacción con la proteína de selección del sitio de división MinD de Escherichia coli" (PDF) . J. Bacteriol . 185 (16): 4948– 55. doi :10.1128/JB.185.16.4948-4955.2003. PMC 166455 . PMID 12897015.
- ^ Ma L; King GF; Rothfield L. (2003). "La posición del sitio de unión de MinE en la superficie de MinD sugiere un mecanismo plausible para la activación de la ATPasa MinD de Escherichia coli durante la selección del sitio de división". Mol. Microbiol . 54 (1): 99– 108. doi : 10.1111/j.1365-2958.2004.04265.x . PMID 15458408.
- ^ Zonglin Hu; Cristian Saez y Joe Lutkenhaus (2003). "Reclutamiento de MinC, un inhibidor de la formación del anillo Z, a la membrana en Escherichia coli: papel de MinD y MinE". J. Bacteriol . 185 (1): 196– 203. doi :10.1128/JB.185.1.196-203.2003. PMC 141945 . PMID 12486056.
- ^ Kang GB; Song HE; Kim MK; Youn HS; Lee JG; An JY; Chun JS; Jeon H; Eom SH. (2010). "Estructura cristalina de Helicobacter pylori MinE, un factor de especificidad topológica de la división celular". Mol. Microbiol . 76 (5): 1222– 31. doi :10.1111/j.1365-2958.2010.07160.x. PMC 2883074. PMID 20398219 .
- ^ Mike Bonny; Elisabeth Fischer-Friedrich; Martin Loose; Petra Schwille; Karsten Kruse (2013). "La unión de MinE a la membrana permite una descripción completa de la formación del patrón de proteína Min". PLOS Comput Biol . 9 (12): e1003347. Bibcode :2013PLSCB...9E3347B. doi : 10.1371/journal.pcbi.1003347 . PMC 3854456 . PMID 24339757.