Un dominio Link o módulo Link , también conocido como dominio Xlink (X de extracelular ), es un dominio proteico que se une al ácido hialurónico . [ 1 ] Es importante en la migración y apoptosis de las células sanguíneas . [ 2 ] El dominio Link se encuentra en algunas proteínas extracelulares de vertebrados , como los hialectomas . [ 3 ] Parece estar involucrado en el ensamblaje y la estabilidad de la matriz extracelular , la adhesión celular y la migración . [ 3 ] [ 4 ]
Estructura
Se ha demostrado que la estructura consta de dos hélices alfa y dos láminas beta antiparalelas dispuestas alrededor de un gran núcleo hidrofóbico similar al de la lectina de tipo C. [ 5 ] Este dominio contiene cuatro cisteínas conservadas involucradas en dos enlaces disulfuro . El dominio de enlace también se ha denominado HABM ( módulo de unión al ácido hialurónico ) [ 4 ] y PTR (repetición en tándem de proteoglicanos). [ 6 ]
Proteínas del dominio de enlace
Las proteínas que contienen el dominio de enlace incluyen:
- los hialectanos (una familia de proteoglicanos ): agrecano , brevicano , neurocano y versicano , que se expresan en el SNC;
- la proteína de enlace del cartílago (LP), un proteoglicano que junto con el HA y el agrecano forma agregados multimoleculares;
- La proteína 6 inducible por el factor de necrosis tumoral ( TSG-6 ), que puede estar implicada en las interacciones célula-célula y célula-matriz durante la inflamación y la tumorigénesis;
- El antígeno CD44 es el principal receptor de superficie celular para el HA.
Véase también
Referencias
- ↑ "Firma y perfil del dominio del enlace" . PROSITE . Diciembre de 2004. Consultado el 30 de septiembre de 2016 .
- ↑ Yoneda M, Nakamura T, Murai M, Wada H (2010). "Evidencia de la capacidad de unión a heparina del dominio Xlink de ascidias y perspectivas sobre la evolución del dominio Xlink en cordados". J Mol Evol . 71 (1): 51– 9. Bibcode : 2010JMolE..71...51Y . doi : 10.1007/s00239-010-9363- x . PMID 20582409. S2CID 10614265 .
- 1 2 Hynes, RO; Naba, A (21 de septiembre de 2011). "Descripción general del matrisoma: un inventario de los constituyentes y funciones de la matriz extracelular" . Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 4 (1) a004903. doi : 10.1101/cshperspect.a004903 . PMC 3249625. PMID 21937732 .
- 1 2 Barta E, Deák F, Kiss I (junio de 1993). "Evolución del módulo de unión al hialuronano de la proteína de enlace" . Biochem . J. 292 ( 3): 947–9 . doi : 10.1042/bj2920947 . PMC 1134205. PMID 8318021 .
- ↑ Kohda D, Morton CJ, Parkar AA, Hatanaka H, Inagaki FM, Campbell ID, Day AJ (septiembre de 1996). "Estructura en solución del módulo de enlace: un dominio de unión al hialuronano involucrado en la estabilidad de la matriz extracelular y la migración celular" . Cell . 86 ( 5): 767–75 . doi : 10.1016/S0092-8674(00)80151-8 . PMID 8797823. S2CID 16347386 .
- ↑ Brissett NC, Perkins SJ (junio de 1996). "El plegamiento proteico del dominio de repetición en tándem del proteoglicano de unión al hialuronato de la proteína de enlace, el agrecano y el CD44 es similar al de la superfamilia de lectinas de tipo C" . FEBS Lett . 388 ( 2–3 ): 211–6 . doi : 10.1016/0014-5793(96)00576-5 . PMID 8690089. S2CID 24295651 .
- dominios de proteínas
- matriz extracelular