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Citocromo c

Grupo prostético hemo del citocromo c, que consiste en un anillo de porfirina rígido coordinado con un átomo de hierro. El complejo citocromo , o cit c , es una pequeña hemoprot...

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Grupo prostético hemo del citocromo c, que consiste en un anillo de porfirina rígido coordinado con un átomo de hierro.

El complejo citocromo , o cit c , es una pequeña hemoproteína que se encuentra laxamente asociada a la membrana interna de la mitocondria , donde desempeña un papel fundamental en la respiración celular . Transfiere electrones entre los complejos III (coenzima Q – cit c reductasa) y IV (cit c oxidasa). El citocromo  c es altamente soluble en agua , a diferencia de otros citocromos . Es capaz de sufrir oxidación y reducción, ya que su átomo de hierro se convierte entre las formas ferrosa y férrica , pero no se une al oxígeno . También desempeña un papel importante en la apoptosis celular . En humanos, el citocromo  c está codificado por el gen CYCS . [ 5 ] [ 6 ]

Filogenia del citocromo c

El citocromo c es una proteína altamente conservada en todo el espectro de especies eucariotas , presente en plantas, animales, hongos y muchos organismos unicelulares. Esto, junto con su pequeño tamaño (peso molecular de aproximadamente 12 000 daltons ), [ 7 ] lo hace útil en estudios de cladística . [ 8 ] El citocromo  c se ha estudiado por la perspectiva que ofrece sobre la biología evolutiva.

El citocromo c tiene una estructura primaria que consiste en una cadena de aproximadamente 100 aminoácidos . Muchos organismos superiores poseen una cadena de 104 aminoácidos. [ 9 ] La secuencia del citocromo  c en humanos es idéntica a la de los chimpancés (nuestros parientes más cercanos), pero difiere de la de los caballos. [ 10 ]

El citocromo c posee una secuencia de aminoácidos altamente conservada en eucariotas, con variaciones de tan solo unos pocos residuos. En más de treinta especies analizadas en un estudio, 34 de los 104 aminoácidos se conservaron (eran idénticos en su posición característica). [ 11 ] Por ejemplo, la citocromo oxidasa humana reaccionó con el citocromo c del trigo in vitro , lo cual se confirmó para todos los pares de especies analizadas. [ 11 ] Además, el potencial redox de +0,25 voltios es el mismo en todas las moléculas de citocromo c estudiadas. [ 11 ]  

Estructura

Cristales de citocromo c de atún (~5 mm de longitud) cultivados por difusión líquido-líquido en condiciones de microgravedad en el espacio exterior [ 12 ].

El citocromo c pertenece a la clase I de la familia de citocromos de tipo c [ 13 ] y contiene un motivo de aminoácidos característico CXXCH (cisteína-cualquiera-cualquiera-cisteína-histidina) que se une al hemo. [ 14 ] Este motivo se localiza hacia el extremo N-terminal de la cadena peptídica y contiene una histidina como quinto ligando del hierro del hemo. El sexto ligando lo proporciona un residuo de metionina situado hacia el extremo C-terminal . La estructura principal de la proteína se pliega en cinco hélices α que se numeran α1-α5 desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal. Las hélices α3, α4 y α5 se denominan hélices 50s, 60s y 70s, respectivamente, cuando se hace referencia al citocromo  c mitocondrial. [ 15 ]

Hemo c

Estructura del hemo  c

Si bien la mayoría de las hemoproteínas se unen al grupo prostético mediante la ligación de iones de hierro e interacciones terciarias, el grupo hemo del citocromo  c forma enlaces tioéter con dos cadenas laterales de cisteína de la proteína. [ 16 ] Una de las principales propiedades del hemo  c, que permite al citocromo  c tener diversas funciones, es su capacidad para presentar diferentes potenciales de reducción en la naturaleza. Esta propiedad determina la cinética y la termodinámica de una reacción de transferencia de electrones. [ 17 ]

momento dipolar

El momento dipolar desempeña un papel importante en la orientación de las proteínas en las direcciones adecuadas y en la mejora de su capacidad para unirse a otras moléculas. [ 18 ] [ 19 ] El momento dipolar del citocromo  c resulta de un grupo de cadenas laterales de aminoácidos con carga negativa en la parte posterior de la enzima. [ 19 ] A pesar de las variaciones en el número de grupos hemo unidos y las variaciones en la secuencia, el momento dipolar de los citocromos  c de vertebrados se conserva notablemente. Por ejemplo, todos los citocromos  c de vertebrados tienen un momento dipolar de aproximadamente 320 debye, mientras que los citocromos  c de plantas e insectos tienen un momento dipolar de aproximadamente 340 debye. [ 19 ]

Función

Cadena de transporte de electrones

El citocromo c es un componente esencial de la cadena de transporte de electrones respiratoria en las mitocondrias. El grupo hemo del citocromo  c acepta electrones del Complejo III y los transporta al Complejo IV , mientras que transfiere energía en la dirección opuesta.

El citocromo c también puede catalizar varias reacciones redox, como la hidroxilación y la oxidación aromática , y muestra actividad peroxidasa mediante la oxidación de varios donantes de electrones, como el ácido 2,2-azino- bis (3-etilbenzotiazolina-6-sulfónico) ( ABTS ), el ácido 2-ceto-4-tiometilbutírico y la 4-aminoantipirina.

Un citocromo c bacteriano funciona como una nitrito reductasa . [ 20 ] 

Función en la apoptosis

También se descubrió en 1996 que el citocromo c tiene un papel intermedio en la apoptosis , una forma controlada de muerte celular que se utiliza para matar células en el proceso de desarrollo o en respuesta a una infección o daño en el ADN. [ 21 ]

El citocromo c se une a la cardiolipina en la membrana mitocondrial interna, anclando así su presencia e impidiendo que se libere de las mitocondrias e inicie la apoptosis. Si bien la atracción inicial entre la cardiolipina y el citocromo  c es electrostática debido a la carga positiva extrema del citocromo  c, la interacción final es hidrofóbica, donde una cola hidrofóbica de la cardiolipina se inserta en la porción hidrofóbica del citocromo  c. [ 22 ]

Durante la fase temprana de la apoptosis, se estimula la producción mitocondrial de ROS y la cardiolipina se oxida por la acción peroxidasa del  complejo cardiolipina-citocromo c. Posteriormente, la hemoproteína se desprende de la membrana mitocondrial interna y puede ser expulsada al citoplasma soluble a través de poros en la membrana externa. [ 23 ]

La elevación sostenida de los niveles de calcio precede a la liberación de citocromo c de las mitocondrias. La liberación de pequeñas cantidades de citocromo c conduce a una interacción con el receptor de IP3 (IP3R) en el retículo endoplasmático (RE), causando la liberación de calcio del RE. El aumento general de calcio desencadena una liberación masiva de citocromo c , que luego actúa en el bucle de retroalimentación positiva para mantener la liberación de calcio del RE a través de los IP3R. [ 24 ] Esto explica cómo la liberación de calcio del RE puede alcanzar niveles citotóxicos. Esta liberación de citocromo  c a su vez activa la caspasa 9 , una proteasa de cisteína . La caspasa 9 puede luego activar la caspasa 3 y la caspasa 7 , que destruyen la célula desde dentro.

Inhibición de la apoptosis

Una de las formas en que se activa la apoptosis celular es mediante la liberación de citocromo  c de las mitocondrias al citosol. Un estudio ha demostrado que las células pueden protegerse de la apoptosis bloqueando la liberación de citocromo  c mediante Bcl-x L. [ 25 ] Otra forma en que las células pueden controlar la apoptosis es mediante la fosforilación de Tyr48, que convierte al citocromo c  en un interruptor antiapoptótico. [ 26 ]

Como enzima antioxidante

Eliminación de O − 2 y H 2 O 2 por el citocromo  c

Además de sus funciones bien conocidas en la cadena de transporte de electrones y la apoptosis celular, según un estudio de 2008, el citocromo c también puede  actuar como una enzima antioxidante en las mitocondrias; lo hace eliminando el superóxido ( O₂⁻ ) y el peróxido de hidrógeno (H₂O₂ ) de las mitocondrias . [ 27 ] Por lo tanto, el citocromo c no solo es necesario en las mitocondrias para la respiración celular, sino que también es necesario en las mitocondrias para limitar la producción de O₂⁻ y H₂O₂ . [ 27 ] 

Localización extramitocondrial

Se cree ampliamente que el citocromo c se localiza únicamente en el espacio intermembrana mitocondrial en condiciones fisiológicas normales. [ 28 ] Se cree que la liberación de citocromo  c de las mitocondrias al citosol, donde activa la familia de proteasas caspasas , es el desencadenante principal que conduce al inicio de la apoptosis. [ 29 ] Medir la cantidad de citocromo c que se filtra de las mitocondrias al citosol, y fuera de la célula al medio de cultivo, es un método sensible para monitorear el grado de apoptosis. [ 30 ] [ 31 ] Sin embargo, estudios inmuno-electromicroscópicos detallados con secciones de tejidos de rata empleando anticuerpos específicos para el citocromo c proporcionan evidencia convincente de que el citocromo c en condiciones celulares normales también está presente en ubicaciones extramitocondriales. [ 32 ] En las células acinares pancreáticas y la hipófisis anterior , se detectó una presencia fuerte y específica de citocromo c en los gránulos de zimógeno y en los gránulos de hormona del crecimiento , respectivamente. En el páncreas, también se encontró citocromo c en vacuolas condensantes y en el lumen acinar. Se demostró que la localización extramitocondrial del citocromo c era específica, ya que se eliminó por completo tras la adsorción del anticuerpo primario con citocromo c purificado. [ 32 ] Además del citocromo c, también se ha observado localización extramitocondrial para un gran número de otras proteínas, incluidas las codificadas por el ADN mitocondrial. [ 33 ] [ 34 ] [ 35 ] Esto plantea la posibilidad de la existencia de mecanismos específicos aún no identificados para la translocación de proteínas desde las mitocondrias a otros destinos celulares. [ 35 ] [ 36 ]        

Aplicaciones

Detección de superóxido

ácido peroxinitroso

El citocromo c se ha utilizado para detectar la producción de peróxido en sistemas biológicos. A medida que se produce superóxido, aumenta el número de citocromo c oxidado (3+) y disminuye el de citocromo c reducido (2+) . [ 37 ] Sin embargo, el superóxido a menudo se produce con óxido nítrico. En presencia de óxido nítrico, se inhibe la reducción del citocromo c ( 3+) . [ 38 ] Esto conduce a la oxidación del citocromo c ( 2+) a citocromo c ( 3+) por el ácido peroxinitroso , un intermediario formado por la reacción del óxido nítrico y el superóxido. [ 38 ] La presencia de peroxinitrito o H₂O₂ y dióxido de nitrógeno ( NO₂ ) en las mitocondrias puede ser letal , ya que nitran los residuos de tirosina  del citocromo c, lo que provoca la alteración de  su función como transportador de electrones en la cadena de transporte de electrones. [ 39 ]

Como enzima para la actividad catalítica

El citocromo c también ha sido ampliamente estudiado como una enzima con actividad similar a la peroxidasa. El citocromo  c se conjugó con un polímero cargado para probar su actividad similar a la peroxidasa. [ 40 ] [ 41 ] Inspirado en ejemplos naturales de encapsulación de enzimas en estructuras de jaula basadas en proteínas (Ejemplo: Carboxisomas, ferritina y encapsulina), el citocromo  c se encapsuló en una  jaula de proteína de unión al ADN autoensamblable pequeña de 9 nm de células con deficiencia de nutrientes (Dps) utilizando un enfoque de autoensamblaje quimérico. Los autores observaron un comportamiento de actividad catalítica único al encapsular la enzima dentro de una jaula de proteína, que era diferente de la enzima en solución. Esto se atribuyó al microambiente local proporcionado por la cavidad interior de la nanocaja de Dps, que es diferente al del medio circundante. [ 42 ]

Véase también

Referencias

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