facilitador de la difusión de cationes

Las proteínas procariotas y eucariotas se agrupan por separado, pero pueden funcionar con la misma polaridad mediante mecanismos similares. Estas proteínas son transportadores secundarios que utilizan la fuerza motriz de protones (pmf) y funcionan mediante antiporte de H ⁺ (para el eflujo de metales). Se ha demostrado que un miembro, CzcD de Bacillus subtilis ( TC# 2.A.4.1.3 ) , intercambia el catión divalente (Zn2 ⁺ o Cd2 ⁺ ) por dos cationes monovalentes (K ⁺ y H ⁺ ) en un proceso electroneutral energizado por el gradiente de pH transmembrana. ^{[ 12 ]} Otra, ZitB de E. coli ( TC# 2.A.4.1.4 ), se ha reconstituido en proteoliposomas y se ha estudiado cinéticamente. ^{[ 13 ]} Parece funcionar mediante un antiporte simple de Me2 ⁺ :H ⁺ con una estequiometría 1:1.

Montanini et al. (2007) realizaron un análisis filogenético de los miembros de la familia CDF. Su análisis reveló tres grupos filogenéticos principales y dos secundarios. Sugieren que los tres grupos principales se segregaron según la especificidad de iones metálicos: ^{[ 14 ]}

1. Mn ²⁺
2. Fe ²⁺ y Zn ²⁺ , así como otros iones metálicos
3. Zn ²⁺ y otros metales, pero no hierro.

La estructura de rayos X de YiiP de E. coli representa un homodímero. ^{[ 15 ] [ 16 ]}

Coudray et al. (2013) utilizaron microscopía crioelectrónica para determinar una estructura con una resolución de 13 Å de un homólogo de YiiP de Shewanella oneidensis dentro de una bicapa lipídica en ausencia de Zn²⁺ ^. Partiendo de la estructura de rayos X en presencia de Zn²⁺ ^, utilizaron un ajuste flexible de dinámica molecular para construir un modelo. Una comparación de las estructuras sugirió un cambio conformacional que implica el pivoteo de un haz transmembrana de cuatro hélices (M1, M2, M4 y M5) con respecto al par de hélices M3-M6. Aunque la accesibilidad de los sitios de transporte en el modelo de rayos X indica que representa un estado orientado hacia afuera, su modelo fue consistente con un estado orientado hacia adentro, lo que sugiere que el cambio conformacional es relevante para el mecanismo de acceso alternante para el transporte. Especularon que el dímero podría coordinar el reordenamiento de las hélices transmembrana. ^{[ 17 ]}

La mayoría de las proteínas CDF, implicadas en la tolerancia/resistencia a metales mediante eflujo, comparten una arquitectura bimodular compuesta por un dominio transmembrana (TMD) y un dominio C-terminal (CTD) que se proyecta hacia el citoplasma. Un transportador CDF de Zn²⁺ ^y Cd²⁺ ^de la bacteria marina Maricaulis maris, que carece del CTD, pertenece a una nueva subfamilia de CDF sin CTD.

La reacción de transporte generalizada para los miembros de la familia CDF es:

Me ²⁺ (entra) H ⁺ (sale) ± K ⁺ (sale) → Me ²⁺ (sale) H ⁺ (entra) ± K ⁺ (entra).