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Módulo de unión a carbohidratos

En biología molecular, un módulo de unión a carbohidratos (CBM) es un dominio proteico presente en enzimas activas sobre carbohidratos (por ejemplo , glicósido hidrolasas ). La ...

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En biología molecular, un módulo de unión a carbohidratos (CBM) es un dominio proteico presente en enzimas activas sobre carbohidratos (por ejemplo , glicósido hidrolasas ). La mayoría de estos dominios poseen actividad de unión a carbohidratos. Algunos de estos dominios se encuentran en proteínas de andamiaje celulosomales . Los CBM se conocían anteriormente como dominios de unión a celulosa . [ 1 ] Los CBM se clasifican en numerosas familias, según la similitud de su secuencia de aminoácidos . Actualmente (junio de 2011) existen 64 familias de CBM en la base de datos CAZy. [ 2 ]

Los CBM de las hidrolasas de glicósidos microbianas desempeñan un papel central en el reciclaje del carbono fijado fotosintéticamente mediante su unión a polisacáridos estructurales específicos de las plantas . [ 3 ] Los CBM pueden reconocer tanto formas cristalinas como amorfas de celulosa. [ 4 ] Los CBM son los módulos no catalíticos más comunes asociados con enzimas activas en la hidrólisis de la pared celular vegetal . Se han identificado muchos CBM putativos mediante alineaciones de secuencias de aminoácidos, pero solo se ha demostrado experimentalmente que unos pocos representantes tienen una función de unión a carbohidratos. [ 5 ]

CBM1

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 1 (CBM1) consta de 36 aminoácidos. Este dominio contiene 4 residuos de cisteína conservados que participan en la formación de dos enlaces disulfuro .

CBM2

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 2 (CBM2) contiene dos cisteínas conservadas —una en cada extremo del dominio— que, según se ha demostrado [ 6 ], participan en un enlace disulfuro . También hay cuatro triptófanos conservados , dos de los cuales participan en la unión a la celulosa. [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ]

CBM3

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 3 (CBM3) participa en la unión a la celulosa [ 10 ] y se encuentra asociado a una amplia gama de glicosil hidrolasas bacterianas . Se conoce la estructura de este dominio; forma un sándwich beta . [ 11 ]

CBM4

La familia 4 de módulos de unión a carbohidratos (CBM4) incluye los dos dominios de unión a celulosa, CBD(N1) y CBD(N2), dispuestos en tándem en el extremo N de la 1,4-beta-glucanasa, CenC, de Cellulomonas fimi . Estos CBM homólogos son distintos en su selectividad para la unión a celulosa amorfa y no cristalina. [ 12 ] Se utilizó espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN) heteronuclear multidimensional para determinar la estructura terciaria del dominio de unión a celulosa N-terminal de 152 aminoácidos de la 1,4-beta-glucanasa CenC de C. fimi (CBDN1). La estructura terciaria de CBDN1 es sorprendentemente similar a la de las 1,3-1,4-beta-glucanasas bacterianas, así como a otras proteínas de unión a azúcares con pliegues de rollo de gelatina . [ 13 ] CBM4 y CBM9 están estrechamente relacionados.

CBM5

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 5 (CBM5) se une a la quitina. [ 14 ] CBM5 y CBM12 están distantemente relacionados.

CBM6

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 6 (CBM6) es inusual porque contiene dos sitios de unión al sustrato: la hendidura A y la hendidura B. La endoglucanasa 5A de Cellvibrio mixtus contiene dos dominios CBM6; el dominio CBM6 en el extremo C-terminal muestra especificidades de unión al ligando distintas en cada una de las hendiduras de unión al sustrato. Tanto la hendidura A como la hendidura B pueden unirse a celo- oligosacáridos , la laminarina se une preferentemente a la hendidura A, los xilooligosacáridos solo se unen a la hendidura A y los glucanos mixtos β1,4-β1,3 solo se unen a la hendidura B. [ 15 ]

CBM9

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 9 (CBM9) se une a la celulosa cristalina. [ 16 ] CBM4 y CBM9 están estrechamente relacionados.

CBM10

La familia 10 de módulos de unión a carbohidratos (CBM10) se encuentra en dos conjuntos distintos de proteínas con funciones diferentes. Las que se encuentran en bacterias aerobias se unen a la celulosa (u otros carbohidratos); pero en hongos anaerobios son dominios de unión a proteínas, denominados dominios dockerina . Se cree que los dominios dockerina son responsables del ensamblaje de un complejo multiproteico celulasa/hemicelulasa, similar al celulosoma que se encuentra en ciertas bacterias anaerobias . [ 17 ] [ 18 ]

En bacterias anaeróbicas que degradan las paredes celulares de las plantas, como Clostridium thermocellum , los dominios dockerina de los polipéptidos catalíticos pueden unirse igualmente bien a cualquier cohesina del mismo organismo . Más recientemente, se ha sugerido que los hongos anaeróbicos, como Piromyces equi , también sintetizan un complejo celulosómico, aunque las secuencias dockerina de las enzimas bacterianas y fúngicas son completamente diferentes. [ 19 ] Por ejemplo, las enzimas fúngicas contienen una, dos o tres copias de la secuencia dockerina en tándem dentro del polipéptido catalítico. En contraste, todos los componentes catalíticos del celulosoma de C. thermocellum contienen un único dominio dockerina. Las dockerinas bacterianas anaeróbicas son homólogas a las manos EF (motivos de unión al calcio) y requieren calcio para su actividad, mientras que la dockerina fúngica no lo requiere. Finalmente, la interacción entre la cohesina y la dockerina parece ser específica de cada especie en las bacterias, casi no existe especificidad de especie en la unión dentro de las especies de hongos y no se han identificado sitios que distingan diferentes especies.

La dockerina de P. equi contiene dos segmentos helicoidales y cuatro hebras beta cortas que forman una estructura de lámina antiparalela adyacente a una hebra paralela retorcida corta adicional. Los extremos N y C son adyacentes entre sí. [ 19 ]

CBM11

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 11 (CBM11) se encuentra en varias celulasas bacterianas . Un ejemplo es el CBM11 de Clostridium thermocellum Cel26A-Cel5E; se ha demostrado que este dominio se une tanto al β-1,4-glucano como a los glucanos con enlaces mixtos β-1,3-1,4. [ 20 ] El CBM11 tiene una estructura de sándwich beta con un lado cóncavo que forma una hendidura de unión al sustrato. [ 20 ]

CBM12

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 12 (CBM12) comprende dos láminas beta , que consisten en dos y tres hebras beta antiparalelas respectivamente. Se une a la quitina a través de los anillos aromáticos de los residuos de triptófano . [ 14 ] CBM5 y CBM12 están distantemente relacionados.

CBM14

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 14 (CBM14) también se conoce como dominio peritrofina-A. Se encuentra en proteínas de unión a quitina , particularmente en las proteínas de la matriz peritrófica de insectos y quitinasas animales . [ 21 ] [ 22 ] [ 23 ] También se encuentran copias de este dominio en algunos baculovirus . Es un dominio extracelular que contiene seis cisteínas conservadas que probablemente forman tres puentes disulfuro . Se ha demostrado la unión a quitina para una proteína que contiene solo dos de estos dominios. [ 21 ]

CBM15

Se ha demostrado que el módulo de unión a carbohidratos de la familia 15 (CBM15), presente en enzimas bacterianas, se une a xilano y xilooligosacáridos. Presenta un plegamiento de tipo rollo beta, con un surco en la superficie cóncava de una de las láminas beta . [ 3 ]

CBM17

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 17 (CBM17) parece tener una hendidura de unión muy superficial que puede ser más accesible a las cadenas de celulosa en la celulosa no cristalina que las hendiduras de unión más profundas de los CBM de la familia 4. [ 24 ] La conservación de la secuencia y la estructura en las familias CBM17 y CBM28 sugiere que han evolucionado a través de la duplicación génica y la divergencia posterior. [ 4 ] El CBM17 no compite con los módulos CBM28 al unirse a la celulosa no cristalina. Se ha demostrado que diferentes CBM se unen a diferentes sitios en la celulosa amorfa; el CBM17 y el CBM28 reconocen sitios distintos que no se superponen en la celulosa amorfa. [ 25 ]

CBM18

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 18 (CBM18) (también conocido como proteína de unión a quitina 1 o proteína de reconocimiento de quitina) se encuentra en varias proteínas de plantas y hongos que se unen a la N-acetilglucosamina (por ejemplo, lectinas solanáceas del tomate y la patata, endoquitinasas de plantas , las proteínas inducidas por heridas: heveína , win1 y win2, y la subunidad alfa de la toxina asesina de Kluyveromyces lactis ). [ 26 ] El dominio puede aparecer en una o más copias y se cree que está involucrado en el reconocimiento o la unión de subunidades de quitina . [ 27 ] [ 28 ] En las quitinasas, así como en las proteínas inducidas por heridas de la patata , este dominio de 43 residuos sigue directamente a la secuencia señal y, por lo tanto, está en el extremo N de la proteína madura; en la subunidad alfa de la toxina asesina se encuentra en la sección central de la proteína.

CBM19

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 19 (CBM19), que se encuentra en las quitinasas fúngicas , se une a la quitina . [ 29 ]

CBM20

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 20 (CBM20) se une al almidón . [ 30 ] [ 31 ]

CBM21

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 21 (CBM21), que se encuentra en muchas proteínas eucariotas implicadas en el metabolismo del glucógeno , se une al glucógeno. [ 32 ]

CBM25

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 25 (CBM25) se une a los alfa-glucooligosacáridos, en particular a aquellos que contienen enlaces alfa-1,6, y al almidón granular. [ 33 ]

CBM27

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 27 (CBM27) se une a los beta-1,4-manooligosacáridos, al galactomanano de algarroba y al glucomanano de konjac , pero no a la celulosa (insoluble y soluble) ni al xilano de madera de abedul soluble. El CBM27 adopta una estructura de sándwich beta que comprende 13 hebras beta con una única hélice alfa pequeña y un único átomo metálico . [ 34 ]

CBM28

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 28 (CBM28) no compite con los módulos CBM17 al unirse a la celulosa no cristalina. Se ha demostrado que diferentes CBM se unen a diferentes sirtes en la celulosa amorfa; CBM17 y CBM28 reconocen sitios distintos que no se superponen en la celulosa amorfa. CBM28 tiene una topología de "rollo de gelatina beta", que es similar en estructura a los dominios CBM17. La conservación de la secuencia y la estructura en las familias CBM17 y CBM28 sugiere que han evolucionado a través de la duplicación génica y la divergencia posterior. [ 4 ] [ 25 ]

CBM32

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 32 (CBM32) se une a diversos sustratos, desde polisacáridos de la pared celular vegetal hasta glicanos complejos. [ 35 ] Hasta ahora, el módulo se ha encontrado en microorganismos, incluyendo arqueas, eubacterias y hongos. [ 35 ] El CBM32 adopta un plegamiento de sándwich beta y tiene un átomo metálico unido, que con mayor frecuencia se observa que es calcio. [ 36 ] Los módulos CBM32 están asociados con módulos catalíticos como sialidasas, BN-acetilglucosaminidasas, α-N-acetilglucosaminidasas, mananasas y galactosa oxidasas. [ 36 ]

CBM33

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 33 (CBM33) es un dominio de unión a quitina. [ 37 ] Posee un pliegue de fibronectina tipo III con una yema formada por dos láminas beta, dispuestas como un sándwich de láminas beta, y una yema formada por tres hélices cortas, ubicada entre las hebras beta 1 y 2. Se une a la quitina mediante aminoácidos polares conservados. [ 38 ] Este dominio se encuentra aislado en las proteínas esferoidina y espindolina de baculovirus .

CBM48

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 48 (CBM48) se encuentra frecuentemente en enzimas que contienen dominios catalíticos de la familia 13 de glicosil hidrolasas . Se halla en diversas enzimas que actúan sobre sustratos ramificados , como la isoamilasa, la pululanasa y la enzima ramificadora. La isoamilasa hidroliza los enlaces ramificados 1,6-alfa-D-glucosídicos del glucógeno, la amilopectina y la dextrina ; la enzima ramificadora de 1,4-alfa-glucano interviene en la formación de enlaces 1,6-glucosídicos del glucógeno; y la pululanasa es una enzima desramificadora del almidón. El CBM48 se une al glucógeno. [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ] [ 42 ]

CBM49

El módulo de unión a carbohidratos de la familia 49 (CBM49) se encuentra en el extremo C-terminal de las celulasas y los estudios de unión in vitro han demostrado que se une a la celulosa cristalina. [ 43 ]

Referencias

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  • Módulos de unión de carbohidratos CAZy
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