La dockerina es un dominio proteico presente en la estructura celular del celulosoma de bacterias anaerobias . Se encuentra en muchas enzimas endoglucanasas . Su proteína de unión es el dominio de cohesina , ubicado en la proteína andamiaje . Esta interacción entre los dominios de dockerina de las enzimas constituyentes del celulosoma y los dominios de cohesina de la proteína andamiaje es esencial para la construcción del complejo celulosómico. [ 1 ] El dominio de dockerina tiene dos repeticiones en tándem de un motivo de unión al calcio sin tipo EF-hand . Cada motivo se caracteriza por una estructura de bucle-hélice . [ 2 ] La estructura tridimensional de la dockerina se ha determinado en solución, [ 3 ] así como en complejo con la cohesina. [ 4 ]
Existen tres tipos de dominios Dockerin: I, II y III, que se unen a la cohesina tipo I, la cohesina tipo II y la cohesina tipo III, respectivamente. Un dominio Dockerin tipo I tiene una longitud de 65 a 70 residuos . [ 5 ] La especificidad de unión de la interacción de tipo I ha sido bien estudiada mediante estudios estructurales y de mutagénesis . La interacción de tipo II está menos caracterizada. [ 6 ]
Véase también
Referencias
- ↑ Ding SY, Rincon MT, Lamed R, Martin JC, McCrae SI, Aurilia V, et al. (2001). "Proteínas similares a andamios celulosómicos de Ruminococcus flavefaciens" . J Bacteriol . 183 (6): 1945– 53. doi : 10.1128/JB.183.6.1945-1953.2001 . PMC 95089. PMID 11222592 .
- ↑ SCOP 63447
- ↑ PDB : 1DAQ ;Lytle BL, Volkman BF, Westler WM, Heckman MP, Wu JH (marzo de 2001). "Estructura en solución de un dominio dockerina tipo I, un nuevo dominio procariota extracelular de unión al calcio". J. Mol. Biol . 307 (3): 745– 53. doi : 10.1006/jmbi.2001.4522 . PMID 11273698 .
- ↑ PDB : 1OHZ ;Carvalho, AL; Dias, FMV; Prates, JAM; Nagy, T.; Gilbert, HJ ; Davies, GJ ; Ferreira, LMA; Romao, MJ; Fontes, CMGA (2003). "Ensamblaje del celulosoma revelado por la estructura cristalina del complejo cohesina-dockerina" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 100 (24): 13809– 13814. doi : 10.1073/pnas.1936124100 . PMC 283503. PMID 14623971 .
- ↑ InterPro : InterPro : IPR016134
- ↑ Adams JJ, Webb BA, Spencer HL, Smith SP (febrero de 2005). "Caracterización estructural del módulo dockerina tipo II del celulosoma de Clostridium thermocellum: efectos inducidos por calcio en la conformación y el reconocimiento del objetivo". Biochemistry . 44 (6): 2173–82 . doi : 10.1021/bi048039u . PMID 15697243 .
Enlaces externos
Estructura de las proteínas:
- Lytle BL, Volkman BF, Westler WM, Heckman MP, Wu JH (2001). "Estructura en solución de un dominio dockerina tipo I, un nuevo dominio procariota extracelular de unión al calcio". J Mol Biol . 307 (3): 745– 753. doi : 10.1006/jmbi.2001.4522 . PMID 11273698 .
- Bayer EA, Shimon LJ, Shoham Y, Lamed R (1998). "Celulosomas: estructura y ultraestructura". J Struct Biol . 124 ( 2–3 ): 221–234 . doi : 10.1006/jsbi.1998.4065 . PMID 10049808 .
Caracterización de la especificidad:
- Haimovitz R, Barak Y, Morag E, Voronov-Goldman M, Shoham Y, Lamed R, Bayer EA (2008). "Microarray de cohesina-dockerina: diversas especificidades entre dos familias complementarias de módulos proteicos interactuantes". Proteomics . 8 ( 5): 968– 979. doi : 10.1002/pmic.200700486 . PMID 18219699. S2CID 206360888 .
- Adams JJ, Webb BA, Spencer HL, Smith SP (2005). "Caracterización estructural del módulo dockerina tipo II del celulosoma de Clostridium thermocellum: efectos inducidos por calcio en la conformación y el reconocimiento del objetivo". Biochemistry . 44 (6): 2173– 2182. doi : 10.1021/bi048039u . PMID 15697243 .
- Jindou S, Soda A, Karita S, Kajino T, Béguin P, Wu JH, Inagaki M, Kimura T, Sakka K, Ohmiya K (2004). "Interacciones cohesina-dockerina dentro y entre Clostridium josui y Clostridium thermocellum: selectividad de unión entre dominios dockerina y cohesina cognados y especificidad de especie" . J Biol Chem . 279 (11): 9867–9874 . doi : 10.1074/jbc.M308673200 . PMID 14688277 .
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- dominios de proteínas