ADAM (proteína)

Las ADAM (abreviatura de desintegrina y metaloproteinasa ) son una familia de metaloendopeptidasas transmembrana de paso único y secretadas . ^{[ 1 ] [ 2 ]} Todas las ADAM se caracterizan por una organización de dominio particular que incluye un prodominio, una metaloproteasa, una desintegrina, un dominio rico en cisteína, un dominio similar al factor de crecimiento epidérmico y un dominio transmembrana, así como una cola citoplasmática C-terminal. ^{[ 3 ]} Sin embargo, no todas las ADAM humanas tienen un dominio de proteasa funcional, lo que indica que su función biológica depende principalmente de las interacciones proteína-proteína . ^{[ 4 ]} Aquellas ADAM que son proteasas activas se clasifican como sheddasas porque cortan o liberan porciones extracelulares de proteínas transmembrana . ^{[ 4 ]} Por ejemplo, ADAM10 puede cortar parte del receptor HER2 , activándolo así. ^{[ 5 ]} Los genes ADAM se encuentran en animales , coanoflagelados , hongos y algunos grupos de algas verdes . La mayoría de las algas verdes y todas las plantas terrestres probablemente tenían proteínas ADAM, pero las perdieron. ^{[ 6 ]}

Las ADAM se clasifican dentro del grupo enzimático EC 3.4.24.46 y en la familia de peptidasas MEROPS M12B. ^{[ 3 ]} Históricamente, se han utilizado los términos adamalisina y familia MDC (similar a metaloproteinasa, similar a desintegrina, rica en cisteína) para referirse a esta familia. ^{[ 7 ]}

Los inhibidores terapéuticos de ADAM podrían potenciar la terapia contra el cáncer. ^{[ 23 ]}

• Familia ADAMTS (una desintegrina y metaloproteinasa con motivos de trombospondina)
• Desprendimiento del ectodominio

• ADAM+Proteínas en los Encabezamientos de Materia Médica (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
• http://www.healthvalue.net/sheddase.html Archivado el 19 de junio de 2019 en Wayback Machine