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triptofanasa

La enzima triptofanasa ( EC 4.1.99.1 ) cataliza la reacción química. L - triptófano + H₂O ​ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } indol + piruvato + NH₃ Esta enzima pertenece a ...

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La enzima triptofanasa ( EC 4.1.99.1 ) cataliza la reacción química.

L - triptófano + H₂O​⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }indol + piruvato + NH₃

Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente a la clase general de liasas de carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L -triptófano indol-liasa (desaminante; formadora de piruvato) . Otros nombres de uso común incluyen L -triptofanasa y L -triptófano indol-liasa (desaminante) . Esta enzima participa en el metabolismo del triptófano y del nitrógeno . Tiene dos cofactores : fosfato de piridoxal y potasio . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ]

Estudios estructurales

A finales de 2007, se habían resuelto 3 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1AX4, [ 4 ] 2C44, [ 5 ] y 2OQX. [ 6 ]

Referencias

  1. ↑ BURNS RO, DEMOSS RD (1962). "Propiedades de la triptofanasa de Escherichia coli". Biochim. Biophys. Acta . 65 (2): 233– 44. doi : 10.1016/0006-3002(62)91042-9 . PMID 14017164 . 
  2. ↑ Cowell JL, Maser K, DeMoss, RD (1973). "Triptofanasa de Aeromonas liquifaciens. Purificación, peso molecular y algunas propiedades químicas, catalíticas e inmunológicas". Biochimica et Biophysica Acta . 315 : 449– 463. doi : 10.1016/0005-2744(73)90276-3 .
  3. ↑ NEWTON WA, MORINO Y, SNELL EE (1965). "Propiedades de la triptofanasa cristalina" . J. Biol. Chem . 240 (3): 1211–8 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)97562-9 . PMID 14284727 . 
  4. ↑ PDB : 1AX4 ​Obtenido del Protein Data Bank (PDB)
  5. ↑ PDB : 2C44 ​Obtenido del Protein Data Bank (PDB)
  6. ↑ PDB : 2OQX Obtenido del Protein Data Bank (PDB)
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