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Articulo de referencia

proteína interactuante con TRAF

AlphaFold predijo la estructura de la proteína TRAIP Q9BWF2. Se ha observado que la región resaltada se une al dominio PIP de PCNA. Esta imagen se generó con ChimeraX versión 1....

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AlphaFold predijo la estructura de la proteína TRAIP Q9BWF2. Se ha observado que la región resaltada se une al dominio PIP de PCNA. Esta imagen se generó con ChimeraX versión 1.7.1.
Vista detallada de la secuencia de residuos 447-469 de la proteína TRAIP en su conformación de unión con la caja PIP de PCNA. [ 5 ] Esta imagen fue generada usando ChimeraX versión 1.7.1.

La proteína que interactúa con TRAF es una proteína que en humanos está codificada por el gen TRAIP . [ 6 ] [ 7 ]

Este gen codifica una proteína que contiene un motivo de dedo de zinc RING en el extremo N-terminal y un dominio putativo de hélice enrollada. Una proteína murina similar interactúa con el factor 1 asociado al TNFR (TRAF1), el factor 2 asociado al TNFR (TRAF2) y la cilindromatosis. La interacción con TRAF2 inhibe la activación de la subunidad 1 del factor nuclear kappa-B mediada por TRAF2, la cual es necesaria para la activación celular y la protección contra la apoptosis. [ 7 ]

Interacciones

Se ha demostrado que la proteína interactuante TRAF interactúa con FLII , [ 8 ] TRAF1 [ 6 ] y TRAF2 . [ 6 ]

Función en la síntesis de ADN mitótico

Se cree que la síntesis de ADN mitótico (MiDAS) es un mecanismo de reparación del ADN para rescatar el ADN que no ha terminado la replicación durante la fase S, lo que puede deberse al estrés de replicación del ADN (RS). [ 9 ] Las fuentes intrínsecas de RS incluyen conflictos de transcripción-replicación y regiones "difíciles de replicar". [ 9 ] El RS extrínseco incluye la exposición a agentes genotóxicos , el agotamiento de dNTPs y la actividad prematura de la fase S que puede ocurrir en células precancerosas después de la activación de oncogenes. [ 9 ] Algunas vías de MiDAS requieren la proteína TRAIP para desensamblar el complejo de replicación en la horquilla de replicación detenida en los casos en que el RS causa que la horquilla se detenga durante la replicación. [ 9 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000183763 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000032586 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ^ Hoffmann S, Smedegaard S, Nakamura K, Mortuza GB, Räschle M, Ibañez de Opakua A, et al. (Enero de 2016). "TRAIP es una ubiquitina ligasa de unión a PCNA que protege la estabilidad del genoma después del estrés de replicación" . La revista de biología celular . 212 (1): 63– 75. doi : 10.1083/jcb.201506071 . PMC 4700480 . PMID 26711499 .   
  6. 1 2 3 Lee SY, Lee SY, Choi Y (abril de 1997). "Proteína interactuante con TRAF (TRIP): un nuevo componente de los complejos de señalización del receptor del factor de necrosis tumoral (TNFR) y CD30-TRAF que inhibe la activación de NF-kappaB mediada por TRAF2" . The Journal of Experimental Medicine . 185 (7): 1275– 1285. doi : 10.1084/jem.185.7.1275 . PMC 2196258. PMID 9104814 .  
  7. 1 2 "Gen Entrez: proteína interactuante TRAIP TRAF" .
  8. ↑ Wilson SA, Brown EC, Kingsman AJ, Kingsman SM (agosto de 1998). "TRIP: una nueva proteína de unión a ARN de doble cadena que interactúa con la repetición rica en leucina de flightless I" . Nucleic Acids Research . 26 (15): 3460–3467 . doi : 10.1093/nar/26.15.3460 . PMC 147727. PMID 9671805 .  
  9. 1 2 3 4 Bhowmick R, Hickson ID, Liu Y (octubre de 2023). "Completando la replicación del genoma fuera de la fase S" . Molecular Cell . 83 (20): 3596– 3607. doi : 10.1016/j.molcel.2023.08.023 . PMID 37716351 . 

Lecturas adicionales

  • Beckly JB, Hancock L, Geremia A, Cummings JR, Morris A, Cooney R, et  al. (abril de 2008). "Estudio de genes candidatos en dos etapas del cromosoma 3p demuestra una asociación entre variantes no sinónimas en el gen MST1R y la enfermedad de Crohn". Enfermedades Inflamatorias Intestinales . 14 (4): 500– 507. doi : 10.1002/ibd.20365 . PMID 18200509. S2CID 37697301 .  
  • Regamey A, Hohl D, Liu JW, Roger T, Kogerman P, Toftgard R, et  al. (diciembre de 2003). "El supresor tumoral CYLD interactúa con TRIP y regula negativamente la activación del factor nuclear kappaB por el factor de necrosis tumoral" . The Journal of Experimental Medicine . 198 (12): 1959– 1964. doi : 10.1084/jem.20031187 . PMC 2194148. PMID 14676304 .  
  • Wilson SA, Brown EC, Kingsman AJ, Kingsman SM (agosto de 1998). "TRIP: una nueva proteína de unión a ARN de doble cadena que interactúa con la repetición rica en leucina de flightless I" . Nucleic Acids Research . 26 (15): 3460–3467 . doi : 10.1093/nar/26.15.3460 . PMC 147727. PMID 9671805 .  
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (octubre de 1997). "Construcción y caracterización de una biblioteca de ADNc enriquecida en longitud completa y en el extremo 5'". Gene . 200 ( 1–2 ): 149–156 . doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 . 
  • Maruyama K, Sugano S (enero de 1994). "Oligo-capping: un método simple para reemplazar la estructura de capuchón de los ARNm eucariotas con oligorribonucleótidos". Gene . 138 ( 1–2 ): 171–174 . doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .