Articulo de referencia

STX6

La sintaxina-6 es una proteína que en los humanos está codificada por el gen STX6 . [ 5 ] [ 6 ] Interacciones Se ha demostrado que STX6 interactúa con SNAP23 , [ 7 ] VAMP3 [ 8 ]...

La sintaxina-6 es una proteína que en los humanos está codificada por el gen STX6 . [ 5 ] [ 6 ]

Interacciones

Se ha demostrado que STX6 interactúa con SNAP23 , [ 7 ] VAMP3 [ 8 ] y VAMP4 . [ 8 ]

dominio proteico N-terminal

El dominio proteico N-terminal de la sintaxina 6 es un receptor de proteína de unión al factor sensible a N-etilmaleimida ( SNARE ) soluble que se encuentra en las vesículas de transporte endosomales . Forma parte de la familia de las SNARE diana (t-SNARE). Es una ayuda vital para la exportación e importación de carga celular a través de un proceso llamado tráfico celular . Su motivo SNARE muestra una homología significativa con la sintaxina 1a y S25C, lo que indica similitud a través de la conservación evolutiva . La estructura del dominio N-terminal de la sintaxina 6 muestra una fuerte similitud estructural con los dominios N-terminales de la sintaxina 1a, Sso1p y Vam3p, a pesar de un nivel muy bajo de similitud de secuencia. SNARE funciona esencialmente como un anclaje para mantener la vesícula. Las regiones citoplasmáticas de SNARE que se encuentran en las vesículas de transporte y las membranas diana interactúan, y luego se forma una hélice enrollada de cuatro hélices. Esto une la membrana celular y las vesículas de tal manera que supera la barrera energética para la fusión de dos bicapas lipídicas. Así es como se intercambia la carga celular. Esta entrada en particular se centra en el dominio N-terminal de la sintaxina 6. [ 9 ]

Estructura

Los miembros de esta entrada, que se encuentran en el extremo amino de varias proteínas SNARE, adoptan una estructura que consiste en un haz de tres hélices antiparalelas . Su función exacta no se ha determinado, aunque se sabe que regulan el motivo SNARE, así como que median diversas interacciones proteína-proteína implicadas en el transporte de membrana. [ 10 ]

Función

Las proteínas SNARE desempeñan un papel vital en el transporte de carga celular. Las vesículas se fusionan con la membrana celular con la ayuda de las proteínas SNARE. Los motivos SNARE forman un haz de cuatro hélices que contribuye a la fusión de dos membranas. Más específicamente, el dominio N-terminal se une al motivo SNARE, y esta interacción intramolecular disminuye la tasa de asociación con la proteína SNARE asociada. Sin embargo, la función del dominio N-terminal aún no se ha dilucidado por completo. [ 10 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000135823 Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000026470 Ensembl , mayo de 2017
  3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. Martín-Martín B, Nabokina SM, Lazo PA, Mollinedo F (marzo de 1999). "Coexpresión de varios genes de sintaxina humana en neutrófilos y células HL-60 en diferenciación: isoformas variantes y detección de sintaxina 1" (PDF) . Journal of Leukocyte Biology . 65 (3): 397– 406. doi : 10.1002 / jlb.65.3.397 . hdl : 10261/59829 . PMID 10080545. S2CID 18988377 .  
  6. "Entrez Gene: STX6 sintaxina 6" .
  7. Martín-Martín B, Nabokina SM, Blasi J, Lazo PA, Mollinedo F (octubre de 2000). "Participación de SNAP-23 y sintaxina 6 en la exocitosis de neutrófilos humanos". Sangre . 96 (7): 2574– 83. doi : 10.1182/blood.V96.7.2574 . PMID 11001914 . 
  8. 1 2 Mallard F, Tang BL, Galli T, Tenza D, Saint-Pol A, Yue X, et al. (febrero de 2002). "El transporte de endosomas tempranos/de reciclaje a la TGN involucra dos complejos SNARE y una isoforma de Rab6" . The Journal of Cell Biology . 156 (4): 653– 64. doi : 10.1083/jcb.200110081 . PMC 2174079. PMID 11839770 .   
  9. Jung JJ, Inamdar SM, Tiwari A, Choudhury A (agosto de 2012). "Regulación del tráfico de membranas intracelulares y la dinámica celular por sintaxina-6" . Bioscience Reports . 32 (4): 383–91 . doi : 10.1042/BSR20120006 . PMC 3392101. PMID 22489884 .  
  10. 1 2 Misura KM, Bock JB, Gonzalez LC, Scheller RH, Weis WI (julio de 2002). "Estructura tridimensional del dominio amino-terminal de la sintaxina 6, un homólogo de SNAP-25 C" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (14): 9184–9 . doi : 10.1073/pnas.132274599 . PMC 123115. PMID 12082176 .  

Lecturas adicionales

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  • Bock JB, Lin RC, Scheller RH (julio de 1996). "Un nuevo miembro de la familia de la sintaxina implicado en la localización de vesículas de transporte intracelular" . The Journal of Biological Chemistry . 271 (30): 17961– 5. doi : 10.1074/jbc.271.30.17961 . PMID 8663448 . 
  • Yu W, Andersson B, Worley KC, Muzny DM, Ding Y, Liu W, et  al. (abril de 1997). "Secuenciación de ADNc por concatenación a gran escala" . Genome Research . 7 (4): 353–8 . doi : 10.1101/gr.7.4.353 . PMC 139146. PMID 9110174 .  
  • Simonsen A, Lippé R, Christoforidis S, Gaullier JM, Brech A, Callaghan J, et  al. (julio de 1998). "EEA1 vincula la función de PI(3)K con la regulación de Rab5 de la fusión de endosomas". Nature . 394 ( 6692): 494–8 . Bibcode : 1998Natur.394..494S . doi : 10.1038/28879 . PMID 9697774. S2CID 4305220 .  
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