Articulo de referencia

RNasa R

La RNasa R , o ribonucleasa R, es una exorribonucleasa 3'→5' que pertenece a la superfamilia de la RNasa II , un grupo de enzimas que hidrolizan el ARN en dirección 3'-5'. Se ha...

La RNasa R , o ribonucleasa R, es una exorribonucleasa 3'→5' que pertenece a la superfamilia de la RNasa II , un grupo de enzimas que hidrolizan el ARN en dirección 3'-5'. Se ha demostrado que la RNasa R participa en la degradación selectiva del ARNm , en particular de los ARNm sin codón de parada en bacterias. [ 1 ] [ 2 ] La RNasa R tiene homólogos en muchos otros organismos.

Cuando una parte de otra proteína más grande tiene un dominio muy similar a la RNasa R, se le denomina dominio de RNasa R.

Función en la trans -traducción y el control de calidad ribosomal

La RNasa R garantiza la precisión de la traducción, la correcta maduración del ARNr y la eliminación de los ARNr anormales, y es empleada por el sistema de trans -traducción para degradar los ARNm dañados. [ 3 ]

En Escherichia coli , la RNasa R es una proteína de 92 kD, con la capacidad característica de degradar sustratos de ARN estructurados sin mostrar especificidad de secuencia. Por lo tanto, la RNasa R actúa sobre una variedad de sustratos, como ARN ribosómico, de transferencia, mensajero y pequeños ARN no codificantes. La RNasa R está asociada con un complejo de ribonucleoproteínas que contiene tmRNA y SmpB, y participa en el desarrollo de tmRNA bajo choque térmico. [ 3 ]

La RNasa R también se asocia con los ribosomas y participa en los procesos de control de calidad del ARNr o ARN ribosómico. La RNasa R tiene afinidad in vitro por el ARNr. En varias vías de control de calidad del ARNr, la RNasa R actúa como factor principal al potenciar la eliminación de moléculas de ARNr defectuosas. Esta proteína también es fundamental para el procesamiento de los precursores del ARNr y para la observación de la integridad del ribosoma. [ 3 ]

digestión de ARN

La RNasa R tiene dos dominios de choque por frío, un dominio catalítico de RNasa, un dominio S1 y un dominio básico. [ 4 ]

La sobreabundancia de RNasa R en una célula es dañina, ya que la RNasa R es más activa y más eficaz en la degradación de ARN que otras exorribonucleasas bacterianas, como la RNasa II . [ 5 ] Además de los ARN sustrato que forman ARN de doble cadena con extremos 3' sobresalientes más cortos de siete nucleótidos, la RNasa R puede degradar todos los ARN lineales. [ 6 ] Para la digestión metódica de ARN lineales eucariotas, la RNasa R es una buena exorribonucleasa de 3' a 5', pero existen casos poco frecuentes de resistencia a la RNasa R. Dado que los ARNm no están protegidos químicamente en sus extremos 3', a diferencia de la protección que proporciona la estructura de la caperuza en sus extremos 5', la RNasa R degrada con éxito los ARNm lineales desde sus extremos 3' desprotegidos. [ 4 ]

Referencias

  1. Cheng ZF, Deutscher MP (enero de 2005). "Un papel importante para la RNasa R en la degradación del ARNm" . Molecular Cell . 17 (2): 313–8 . doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.048 . PMID 15664199 . 
  2. Venkataraman K, Guja KE, Garcia-Diaz M, Karzai AW (2014). "Degradación continua del ARNm: un atributo especial del rescate ribosomal mediado por la trans-traducción" . Frontiers in Microbiology . 5 : 93. doi : 10.3389/fmicb.2014.00093 . PMC 3949413. PMID 24653719 .  
  3. 1 2 3 Domingues S, Moreira RN, Andrade JM, Dos Santos RF, Bárria C, Viegas SC, Arraiano CM (julio de 2015). "El papel de la RNasa R en la transtraducción y el control de calidad ribosomal". Bioquimia . 114 : 113– 8. doi : 10.1016/j.biochi.2014.12.012 . PMID 25542646 . 
  4. 1 2 Suzuki H, Tsukahara T (mayo de 2014). "Una visión del empalme de pre-ARNm a partir de ARN resistentes a la RNasa R" . International Journal of Molecular Sciences . 15 (6): 9331– 42. doi : 10.3390/ijms15069331 . PMC 4100097. PMID 24865493 .  
  5. Cheng ZF, Deutscher MP (junio de 2002). "Purificación y caracterización de la exorribonucleasa RNasa R de Escherichia coli. Comparación con la RNasa II" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (24): 21624–9 . doi : 10.1074/jbc.M202942200 . PMID 11948193 . 
  6. Vincent HA, Deutscher MP (octubre de 2006). "Reconocimiento del sustrato y catálisis por la exorribonucleasa RNasa R" . The Journal of Biological Chemistry . 281 (40): 29769–75 . doi : 10.1074/jbc.M606744200 . PMID 16893880 .