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Articulo de referencia

Pterina

(one of many [[tautomer]]s; see text)"},"OtherNames":{"wt":"Pteridoxamine Pterine 4-Oxopterin 2-Amino-4-pteridone 2-Amino-4-hydroxypteridine 2-Amino-4-oxopteridine 2-aminopterid...

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La pterina es un compuesto heterocíclico formado por un anillo de pteridina , con un grupo ceto (una lactama) y un grupo amino en las posiciones 4 y 2, respectivamente. Su estructura está relacionada con la del heterociclo bicíclico pteridina . Las pterinas , como grupo, son compuestos relacionados con la pterina que presentan sustituyentes adicionales. La pterina en sí misma carece de relevancia biológica.

Las pterinas se descubrieron por primera vez en los pigmentos de las alas de las mariposas [ 1 ] (de ahí el origen de su nombre, del griego pteron ( πτερόν ), [ 2 ] ala) y desempeñan muchas funciones en la coloración en el mundo biológico.

Química

Las pterinas exhiben una amplia gama de tautomería en agua, más allá de lo que se supone por la tautomería ceto-enólica . Para la pterina no sustituida, se citan comúnmente al menos cinco tautómeros. [ 3 ] Para la 6-metilpterina, se predice teóricamente que siete tautómeros son importantes en solución. [ 4 ]

El sistema de anillo de pteridina contiene cuatro átomos de nitrógeno, lo que reduce su aromaticidad hasta el punto de que puede ser atacado por un nucleófilo . Las pterinas pueden adoptar tres estados de oxidación en el sistema de anillo: la forma oxidada sin prefijo, la forma semirreducida 7,8-dihidro (entre otros tautómeros menos estables) y, finalmente, la forma totalmente reducida 5,6,7,8-tetrahidro. Las dos últimas son más comunes en los sistemas biológicos. [ 5 ]

Tautómeros

La serie de estructuras anterior muestra 5 de los posibles tautómeros de la pterina. Solo difieren en la posición de los átomos de hidrógeno en el oxígeno o el nitrógeno. En el agua, y por lo tanto en los sistemas biológicos, estas estructuras se encuentran en un equilibrio rápido, lo que significa que cada una de ellas podría estar presente para llevar a cabo una reacción. Aunque el patrón de enlaces simples y dobles en el sistema de anillos cambia con la posición de los átomos de hidrógeno, el sistema π general no cambia. [ Nota 1 ] Lo que sí cambia es la distribución de carga y, por lo tanto, las posibles reacciones de las especies. Con respecto a la velocidad de reacción, si se requiere un solo tautómero, cada molécula pasa parte de su tiempo como uno de los tautómeros. Esto podría reducir la velocidad de reacción, dejando una reacción muy rápida (¡enzimática!) simplemente para ser rápida.

Biosíntesis

Los anillos de pterina se recuperan de anillos existentes o se producen de novo en organismos vivos. El anillo proviene de la reorganización de la guanosina en bacterias [ 6 ] y humanos [ 7 ] .

Biosíntesis de tetrahidrobiopterina (BH₄ ) y derivados. La sepiapterina es un pigmento amarillo. [ 8 ]

cofactores de pterina

Los derivados de la pterina son cofactores comunes en todos los dominios de la vida.

Folatos

Una familia importante de derivados de pterina son los folatos . Los folatos son pterinas que contienen ácido p -aminobenzoico unido al grupo metilo en la posición 6 del sistema de anillo de pteridina (conocido como ácido pteroico) conjugado con uno o más L - glutamatos . Participan en numerosas reacciones biológicas de transferencia de grupos. Las reacciones biosintéticas dependientes de folatos incluyen la transferencia de grupos metilo del 5-metiltetrahidrofolato a la homocisteína para formar L- metionina , y la transferencia de grupos formilo del 10-formiltetrahidrofolato a la L -metionina para formar N- formilmetionina en los ARNt iniciadores . Los folatos también son esenciales para la biosíntesis de purinas y una pirimidina .

Las pteridinas sustituidas son intermediarios en la biosíntesis del ácido dihidrofólico en muchos microorganismos. [ 9 ] La enzima dihidropteroato sintetasa convierte la pteridina y el ácido 4-aminobenzoico en ácido dihidrofólico en presencia de glutamato . La enzima dihidropteroato sintetasa es inhibida por antibióticos sulfonamídicos .

Molibdopterina

La molibdopterina es un cofactor presente en prácticamente todas las proteínas que contienen molibdeno y tungsteno. [ 6 ] Se une al molibdeno para generar cofactores redox implicados en hidroxilaciones biológicas, reducción de nitrato y oxidación respiratoria. [ 10 ] La biosíntesis de la molibdopterina se describe aquí . [ 11 ]

Tetrahidrobiopterina

La tetrahidrobiopterina , la principal pterina no conjugada en vertebrados, participa en tres familias de enzimas que catalizan la hidroxilación. Las hidroxilasas de aminoácidos aromáticos incluyen la fenilalanina hidroxilasa, la tirosina hidroxilasa y las triptófano hidroxilasas. Estas enzimas intervienen en la síntesis de los neurotransmisores catecolamina y serotonina. La tetrahidrobiopterina también es necesaria para el funcionamiento de la alquilglicerol monooxigenasa, enzima que degrada los monoalquilgliceroles a glicerol y un aldehído. En la síntesis de óxido nítrico, la óxido nítrico sintasa dependiente de pterina convierte la arginina en su derivado N -hidroxi, que a su vez libera óxido nítrico. [ 12 ]

Otras pterinas

Ciclo de la metanogénesis, mostrando los intermediarios.

La tetrahidrometanopterina es un cofactor en la metanogénesis , un metabolismo adoptado por muchos organismos como forma de respiración anaeróbica . [ 13 ] Transporta el sustrato C1 durante la formación o producción de metano . Su estructura es similar a la del folato.

pigmentos de pterina

Las alas de la mariposa punta naranja están coloreadas por pigmentos que contienen pterina naranja. [ 14 ]

La cianopterina es un derivado glicosilado de la pteridina, cuya función en las cianobacterias es desconocida . [ 15 ]

Véase también

Referencias

Notas

  1. ↑ Al aceptar un ion hidrógeno en su par de electrones no enlazantes, el nitrógeno sigue teniendo un orbital p perfectamente alineado con los demás en el sistema de anillos.

Fuentes

  1. ↑ Wijnen B, Leertouwer HL, Stavenga DG (diciembre de 2007). "Colores y pigmentación de pterina de las alas de las mariposas pieridas" ( PDF) . Journal of Insect Physiology . 53 (12): 1206– 1217. Bibcode : 2007JInsP..53.1206W . doi : 10.1016/j.jinsphys.2007.06.016 . PMID 17669418. S2CID 13787442 .  
  2. ↑ πτερόν . Liddell, Henry George ; Scott, Robert ; Un léxico griego-inglés en el Proyecto Perseo
  3. ↑ Spyrakis F, Dellafiora L, Da C, Kellogg GE, Cozzini P (2013). "Estados de protonación correctos y aguas relevantes = mejores simulaciones computacionales?". Current Pharmaceutical Design . 19 (23): 4291– 4309. doi : 10.2174/1381612811319230011 . PMID 23170888 . 
  4. ↑ Nekkanti S, Martin CB (1 de marzo de 2015). "Estudio teórico sobre las energías relativas de los tautómeros de pterina catiónicos" . Pteridines . 26 (1): 13– 22. doi : 10.1515/pterid-2014-0011 .
  5. ↑ Basu P, Burgmayer SJ (mayo de 2011). " Química de la pterina y su relación con el cofactor de molibdeno" . Coordination Chemistry Reviews . 255 ( 9–10 ): 1016–1038 . doi : 10.1016/j.ccr.2011.02.010 . PMC 3098623. PMID 21607119 .  
  6. ^ Feirer N, Fuqua C (1 de mayo de 2017). "Función de pterina en bacterias" (PDF) . Pteridinas . 28 (1): 23– 36. doi : 10.1515/pterid-2016-0012 . S2CID 91132135 . 
  7. ↑ Werner ER, Blau N, Thöny B (septiembre de 2011). "Tetrahidrobiopterina: bioquímica y fisiopatología". The Biochemical Journal . 438 (3): 397– 414. doi : 10.1042/BJ20110293 . PMID 21867484 . 
  8. ↑ Jung-Klawitter S, Kuseyri Hübschmann O (agosto de 2019). "Análisis de catecolaminas y pterinas en errores innatos del metabolismo de los neurotransmisores monoaminérgicos: del pasado al futuro" . Cells . 8 ( 8): 867. doi : 10.3390/cells8080867 . PMC 6721669. PMID 31405045 .  
  9. ^ Voet D, Voet JG (2004). Bioquímica (3ª ed.). John Wiley e hijos. ISBN  0-471-39223-5.
  10. ↑ Schwarz G, Mendel RR, Ribbe MW (agosto de 2009). "Cofactores, enzimas y vías del molibdeno". Nature . 460 ( 7257): 839– 847. Bibcode : 2009Natur.460..839S . doi : 10.1038/nature08302 . PMID 19675644. S2CID 205217953 .  
  11. ↑ Schwarz G, Mendel RR (2006). "Biosíntesis del cofactor de molibdeno y enzimas de molibdeno". Annual Review of Plant Biology . 57 (1): 623– 647. Bibcode : 2006AnRPB..57..623S . doi : 10.1146/annurev.arplant.57.032905.105437 . PMID 16669776 . 
  12. ↑ Werner ER (1 de enero de 2013). "Tres clases de enzimas dependientes de tetrahidrobiopterina" . Pteridinas . 24 (1): 7– 11. doi : 10.1515/pterid-2013-0003 . ISSN 2195-4720 . S2CID 87712042 .  
  13. ↑ Thauer RK (septiembre de 1998). "Bioquímica de la metanogénesis: un homenaje a Marjory Stephenson. Conferencia del Premio Marjory Stephenson de 1998" . Microbiology . 144 (9): 2377–2406 . doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID 9782487 . 
  14. ↑ Wijnen B, Leertouwer HL, Stavenga DG (diciembre de 2007). "Colores y pigmentación de pterina de las alas de las mariposas pieridas" ( PDF) . Journal of Insect Physiology . 53 (12): 1206– 1217. Bibcode : 2007JInsP..53.1206W . doi : 10.1016/j.jinsphys.2007.06.016 . PMID 17669418. S2CID 13787442 .  
  15. ↑ Lee HW, Oh CH, Geyer A, Pfleiderer W, Park YS (enero de 1999). "Caracterización de un nuevo glucósido de pteridina no conjugado, cianopterina, en Synechocystis sp. PCC 6803" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics . 1410 (1): 61–70 . doi : 10.1016/S0005-2728(98)00175-3 . PMID 10076015 . 
  • Tomás AH. «Grupo de Investigación Fotoquímica y Reactividad de Pteridinas» . La Plata, Argentina: Universidad Nacional De La Plata. Archivado desde el original el 2 de diciembre de 2013.
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