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PPP2R2A

La isoforma B alfa de la subunidad reguladora de la proteína fosfatasa 2A de serina/treonina de 55 kDa es una enzima reguladora que en humanos está codificada por el gen PPP2R2A...

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La isoforma B alfa de la subunidad reguladora de la proteína fosfatasa 2A de serina/treonina de 55 kDa es una enzima reguladora que en humanos está codificada por el gen PPP2R2A . [ 5 ]

Función

El producto de este gen pertenece a la familia de la subunidad reguladora B de la fosfatasa 2. La proteína fosfatasa 2 es una de las cuatro principales fosfatasas de serina/treonina y participa en el control negativo del crecimiento y la división celular. Consta de una enzima central heteromérica común, compuesta por una subunidad catalítica y una subunidad reguladora constante, que se asocia con diversas subunidades reguladoras. La subunidad reguladora B podría modular la selectividad del sustrato y la actividad catalítica. Este gen codifica una isoforma alfa de la subfamilia de la subunidad reguladora B55. [ 6 ]

Interacciones

Se ha demostrado que PPP2R2A interactúa con:

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000221914 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000022052 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Mayer RE, Hendrix P, Cron P, Matthies R, Stone SR, Goris J, Merlevede W, Hofsteenge J, Hemmings BA (abril de 1991). "Estructura de la subunidad reguladora de 55 kDa de la proteína fosfatasa 2A: evidencia de una isoforma específica neuronal". Biochemistry . 30 (15): 3589–97 . doi : 10.1021/bi00229a001 . PMID 1849734 . 
  6. ↑ "Entrez Gene: PPP2R2A proteína fosfatasa 2 (anteriormente 2A), subunidad reguladora B, isoforma alfa" .
  7. ↑ Peterson RT, Desai BN, Hardwick JS, Schreiber SL (abril de 1999). "La proteína fosfatasa 2A interactúa con la quinasa S6 de 70 kDa y se activa mediante la inhibición de la proteína asociada a rapamicina FKBP12" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (8): 4438–42 . Bibcode : 1999PNAS...96.4438P . doi : 10.1073/pnas.96.8.4438 . PMC 16350. PMID 10200280 .  
  8. ↑ Bishop JD, Nien WL, Dauphinee SM, Too CK (agosto de 2006). "La prolactina activa la diana de rapamicina en mamíferos a través de la fosfatidilinositol 3-quinasa y estimula la fosforilación de p70S6K y la proteína de unión a 4E-1 en células de linfoma" . The Journal of Endocrinology . 190 (2): 307–12 . doi : 10.1677/joe.1.06368 . PMID 16899564 . 
  9. 1 2 Kamibayashi C, Lickteig RL, Estes R, Walter G, Mumby MC (octubre de 1992). "Expresión de la subunidad A de la proteína fosfatasa 2A y caracterización de sus interacciones con las subunidades catalítica y reguladora" . The Journal of Biological Chemistry . 267 (30): 21864–72 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)36692-X . PMID 1328247 . 
  10. 1 2 Goudreault M, D'Ambrosio LM, Kean MJ, Mullin MJ, Larsen BG, Sanchez A, Chaudhry S, Chen GI, Sicheri F, Nesvizhskii AI, Aebersold R, Raught B, Gingras AC (enero de 2009). "Una red de interacción de alta densidad de la fosfatasa PP2A identifica un nuevo complejo de fosfatasa y quinasa que interactúa con la estriatina y está vinculado a la proteína de malformación cavernosa cerebral 3 (CCM3)" . Molecular & Cellular Proteomics . 8 (1): 157– 71. doi : 10.1074/mcp.M800266-MCP200 . PMC 2621004. PMID 18782753 .  
  11. 1 2 Zhou J, Pham HT, Ruediger R, Walter G (enero de 2003). "Caracterización de las isoformas de las subunidades Aalfa y Abeta de la proteína fosfatasa 2A: diferencias en la expresión, interacción de subunidades y evolución" . The Biochemical Journal . 369 (Pt 2): 387–98 . doi : 10.1042/BJ20021244 . PMC 1223084. PMID 12370081 .  
  12. ↑ Griswold-Prenner I, Kamibayashi C, Maruoka EM, Mumby MC, Derynck R (noviembre de 1998). "Interacciones físicas y funcionales entre los receptores beta del factor de crecimiento transformante tipo I y Balpha, una subunidad de repetición WD-40 de la fosfatasa 2A" . Biología molecular y celular . 18 (11): 6595–604 . doi : 10.1128/mcb.18.11.6595 . PMC 109244. PMID 9774674 .  
  13. ↑ Jayadeva G, Kurimchak A, Garriga J, Sotillo E, Davis AJ, Haines DS, Mumby M, Graña X (septiembre de 2010). " Las holoenzimas B55alfa PP2A modulan el estado de fosforilación de la proteína p107 relacionada con el retinoblastoma y su activación" . The Journal of Biological Chemistry . 285 (39): 29863–73 . doi : 10.1074/jbc.M110.162354 . PMC 2943288. PMID 20663872 .  

Lecturas adicionales

  • Zolnierowicz S (octubre de 2000). "La proteína fosfatasa tipo 2A, el regulador complejo de numerosas vías de señalización". Farmacología bioquímica . 60 (8): 1225–35 . doi : 10.1016/S0006-2952(00)00424-X . PMID 11007961 . 
  • Kino T, Pavlakis GN (abril de 2004). "Moléculas asociadas de la proteína accesoria Vpr del virus de la inmunodeficiencia humana tipo 1" . DNA and Cell Biology . 23 (4): 193–205 . doi : 10.1089/104454904773819789 . PMID 15142377 . 
  • Andersen JL, Planelles V (enero de 2005). "El papel de Vpr en la patogénesis del VIH-1". Current HIV Research . 3 (1): 43– 51. doi : 10.2174/1570162052772988 . PMID 15638722 . 
  • Le Rouzic E, Benichou S (2006). " La proteína Vpr del VIH-1: funciones distintas a lo largo del ciclo de vida viral" . Retrovirology . 2 : 11. doi : 10.1186/1742-4690-2-11 . PMC 554975. PMID 15725353 .  
  • Kamibayashi C, Lickteig RL, Estes R, Walter G, Mumby MC (octubre de 1992). "Expresión de la subunidad A de la proteína fosfatasa 2A y caracterización de sus interacciones con las subunidades catalítica y reguladora" . The Journal of Biological Chemistry . 267 (30): 21864–72 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)36692-X . PMID 1328247 . 
  • Tung HY, De Rocquigny H, Zhao LJ, Cayla X, Roques BP, Ozon R (enero de 1997). "Activación directa de la proteína fosfatasa-2A0 por el complejo proteico NCp7:vpr codificado por el VIH-1" . Cartas FEBS . 401 ( 2– 3): 197– 201. doi : 10.1016/S0014-5793(96)01470-6 . PMID 9013886 . S2CID 23293768 .  
  • Ruediger R, Brewis N, Ohst K, Walter G (noviembre de 1997). "El aumento de la proporción de la enzima central PP2A con respecto a la holoenzima inhibe la transcripción del VIH-1 estimulada por Tat y la producción viral" . Virology . 238 (2): 432–43 . doi : 10.1006/viro.1997.8873 . PMID 9400615 . 
  • Strack S, Zaucha JA, Ebner FF, Colbran RJ, Wadzinski BE (marzo de 1998). "Proteína fosfatasa 2A cerebral: regulación del desarrollo y localización celular y subcelular distinta por subunidades B". The Journal of Comparative Neurology . 392 (4): 515– 27. doi : 10.1002/(SICI)1096-9861(19980323)392:4 < 515::AID - CNE8 > 3.0.CO ; 2-3 . PMID 9514514. S2CID 20496320 .  
  • Griswold-Prenner I, Kamibayashi C, Maruoka EM, Mumby MC, Derynck R (noviembre de 1998). "Interacciones físicas y funcionales entre los receptores beta del factor de crecimiento transformante tipo I y Balpha, una subunidad de repetición WD-40 de la fosfatasa 2A" . Biología molecular y celular . 18 (11): 6595–604 . doi : 10.1128/mcb.18.11.6595 . PMC 109244. PMID 9774674 .  
  • Ruediger R, Fields K, Walter G (enero de 1999). "Especificidad de unión de la enzima central de la proteína fosfatasa 2A para las subunidades reguladoras B y los antígenos T" . Journal of Virology . 73 (1): 839–42 . doi : 10.1128/JVI.73.1.839-842.1999 . PMC 103900. PMID 9847399 .  
  • Kim ST, Lim DS, Canman CE, Kastan MB (dic. 1999). "Especificidades de sustrato e identificación de sustratos putativos de miembros de la familia de quinasas ATM" . The Journal of Biological Chemistry . 274 (53): 37538–43 . doi : 10.1074/jbc.274.53.37538 . PMID 10608806 . 
  • Moreno CS, Park S, Nelson K, Ashby D, Hubalek F, Lane WS, Pallas DC (febrero de 2000). "Las proteínas con repeticiones WD40, estriatina y el autoantígeno nuclear S/G(2), son miembros de una nueva familia de proteínas de unión a calmodulina que se asocian con la proteína fosfatasa 2A" . The Journal of Biological Chemistry . 275 (8): 5257–63 . doi : 10.1074/jbc.275.8.5257 . PMC 3505218. PMID 10681496 .  
  • Husi H, Ward MA, Choudhary JS, Blackstock WP, Grant SG (julio de 2000). "Análisis proteómico de los complejos de señalización de la proteína de adhesión del receptor NMDA". Nature Neuroscience . 3 (7): 661– 9. doi : 10.1038/76615 . hdl : 1842/742 . PMID 10862698. S2CID 14392630 .  
  • Vogelsberg-Ragaglia V, Schuck T, Trojanowski JQ, Lee VM (abril de 2001). "La expresión del ARNm de PP2A disminuye cuantitativamente en el hipocampo de la enfermedad de Alzheimer". Neurología Experimental . 168 (2): 402–12 . doi : 10.1006/exnr.2001.7630 . PMID 11259128. S2CID 572546 .  
  • Elder RT, Yu M, Chen M, Zhu X, Yanagida M, Zhao Y (septiembre de 2001). "La proteína Vpr del VIH-1 induce la detención del ciclo celular en la fase G2 en la levadura de fisión (Schizosaccharomyces pombe) a través de una vía que involucra subunidades reguladoras y catalíticas de PP2A y actúa sobre Wee1 y Cdc25" . Virology . 287 (2): 359–70 . doi : 10.1006/viro.2001.1007 . PMID 11531413 . 
  • Bennin DA, Don AS, Brake T, McKenzie JL, Rosenbaum H, Ortiz L, DePaoli-Roach AA, Horne MC (julio de 2002). "La ciclina G2 se asocia con las subunidades catalítica y reguladora B' de la proteína fosfatasa 2A en complejos activos e induce aberraciones nucleares y una detención del ciclo celular en la fase G1/S" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (30): 27449–67 . doi : 10.1074/jbc.M111693200 . PMID 11956189 . 
  • Hrimech M, Yao XJ, Branton PE, Cohen EA (julio de 2002). "Detención del ciclo celular en G(2) mediada por Vpr del virus de la inmunodeficiencia humana tipo 1: Vpr interfiere con las cascadas de señalización del ciclo celular al interactuar con la subunidad B de la proteína fosfatasa 2A de serina/treonina" . The EMBO Journal . 21 (14): 3918. doi : 10.1093/emboj/cdf420 . PMC 126131. ​​PMID 12110603 .  
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