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PLA2G1B

La fosfolipasa A 2 , grupo 1B es una enzima que en humanos está codificada por el gen PLA2G1B . [ 5 ] [ 6 ] Función La fosfolipasa A 2 (EC 3.1.1.4) cataliza la liberación de áci...

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La fosfolipasa A 2 , grupo 1B es una enzima que en humanos está codificada por el gen PLA2G1B . [ 5 ] [ 6 ]

Función

La fosfolipasa A 2 (EC 3.1.1.4) cataliza la liberación de ácidos grasos a partir de glicero-3-fosfocolinas. Las variedades más conocidas son las enzimas digestivas secretadas como zimógenos por el páncreas de mamíferos y peces. [ 7 ] Se han publicado secuencias de enzimas PLA 2 pancreáticas de diversos mamíferos. Una característica notable de estas enzimas es su estrecha homología con las fosfolipasas del veneno de serpientes. Se han aislado otras formas de PLA 2 del cerebro, hígado, pulmón, bazo, intestino, macrófagos, leucocitos, eritrocitos, exudados inflamatorios, condrocitos y plaquetas. [ 6 ] [ 8 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000170890 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000029522 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Dennis EA (junio de 1994). "Diversidad de tipos de grupos, regulación y función de la fosfolipasa A2" . J Biol Chem . 269 (18): 13057–60 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)36794-7 . PMID 8175726 . 
  6. 1 2 "Entrez Gene: PLA2G1B fosfolipasa A2, grupo IB (páncreas)" .
  7. ↑ Sæle O, Nordgreen A, Olsvik PA, Hamre K (2010). "Caracterización y expresión de la fosfolipasa A2 secretora del grupo IB durante la ontogenia del bacalao del Atlántico (Gadus morhua)" . Br J Nutr . 105 (2): 1– 10. doi : 10.1017/S0007114510003466 . PMID 20836903 . 
  8. ↑ Seilhamer JJ, Randall TL, Yamanaka M, Johnson LK (1987). "Fosfolipasa A2 pancreática: aislamiento del gen humano y ADNc del páncreas porcino y el pulmón humano". DNA . 5 (6): 519– 27. doi : 10.1089/dna.1.1986.5.519 . PMID 3028739 . 

Lecturas adicionales

  • Schröder HC, Perovic S, Kavsan V, et  al. (1998). "Mecanismos de muerte celular neuronal inducida por prionesSc y gp120 del VIH-1". Neurotoxicología . 19 ( 4–5 ): 683–8 . PMID 9745929 . 
  • Sapirstein A, Bonventre JV (2000). "Fosfolipasas A2 en lesiones cerebrales isquémicas y tóxicas". Neurochem . Res . 25 (5): 745– 53. doi : 10.1023/A:1007583708713 . PMID 10905638. S2CID 30097342 .  
  • Svensson CI, Yaksh TL (2002). "La cascada espinal de fosfolipasa-ciclooxigenasa-prostanoides en el procesamiento nociceptivo". Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol . 42 : 553–83 . doi : 10.1146/annurev.pharmtox.42.092401.143905 . PMID 11807183 . 
  • Clark MA, Ozgür LE, Conway TM, et  al. (1991). "Clonación de una proteína activadora de la fosfolipasa A2" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 88 (12): 5418–22 . Bibcode : 1991PNAS...88.5418C . doi : 10.1073/ pnas.88.12.5418 . PMC 51884. PMID 2052621 .  
  • Verheij HM, Westerman J, Sternby B, De Haas GH (1983). "La estructura primaria completa de la fosfolipasa A2 del páncreas humano". Biochim. Biophys. Acta . 747 ( 1– 2): 93– 9. doi : 10.1016/0167-4838(83)90126-7 . PMID 6349696 . 
  • Sternby B, Akerström B (1984). "Colipasa pancreática inmunorreactiva, lipasa y fosfolipasa A2 en plasma y orina humanos de individuos sanos". Biochim. Biophys. Acta . 789 (2): 164– 9. doi : 10.1016/0167-4838(84)90201-2 . PMID 6477929 . 
  • Grataroli R, Dijkman R, Dutilh CE, et  al. (1982). "Estudios sobre la profosfolipasa A2 y su enzima del jugo pancreático humano. Propiedades catalíticas y secuencia de la región N-terminal" . Eur. J. Biochem . 122 (1): 111– 7. doi : 10.1111/j.1432-1033.1982.tb05855.x . PMID 7060561 . 
  • Rönkkö S (1995). "Localización inmunohistoquímica de la fosfolipasa A2 en los órganos reproductores masculinos humanos y bovinos". Comp. Biochem. Physiol. B . 110 (3): 503– 9. doi : 10.1016/0305-0491(94)00190-6 . PMID 7584826 . 
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  • Ancian P, Lambeau G, Mattéi MG, Lazdunski M (1995). "El receptor humano de 180 kDa para las fosfolipasas secretoras A2. Clonación molecular, identificación de una forma soluble secretada, expresión y localización cromosómica" . J. Biol. Chem . 270 (15): 8963–70 . doi : 10.1074/jbc.270.15.8963 . PMID 7721806 . 
  • Chen J, Engle SJ, Seilhamer JJ, Tischfield JA (1994). "Clonación y expresión recombinante de una nueva fosfolipasa A2 dependiente de Ca(2+) de bajo peso molecular humana" . J. Biol. Chem . 269 (4): 2365–8 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)41952-1 . PMID 8300559 . 
  • Gispert S, Twells R, Orozco G, et  al. (1993). "Asignación cromosómica del segundo locus para la ataxia cerebelosa autosómica dominante (SCA2) al cromosoma 12q23-24.1". Nat . Genet . 4 (3): 295– 9. doi : 10.1038/ng0793-295 . PMID 8358438. S2CID 7387082 .  
  • Cupillard L, Koumanov K, Mattéi MG, et  al. (1997). "Clonación, mapeo cromosómico y expresión de una nueva fosfolipasa A2 secretora humana" . J. Biol. Chem . 272 ​​(25): 15745– 52. doi : 10.1074/jbc.272.25.15745 . PMID 9188469 . 
  • Mavoungou E, Georges-Courbot MC, Poaty-Mavoungou V, et  al. (1997). "Las glicoproteínas de la envoltura del VIH y del SIV inducen la activación de la fosfolipasa A2 en linfocitos humanos y de macaco" . J. Acquir. Immune Defic. Syndr. Hum. Retrovirol . 16 (1): 1– 9. doi : 10.1097/00042560-199709010-00001 . PMID 9377118 . 
  • Centro Sanger, The; Centro de Secuenciación del Genoma de la Universidad de Washington, The (1999). "Hacia una secuencia completa del genoma humano" . Genome Res . 8 (11): 1097–108 . doi : 10.1101/gr.8.11.1097 . PMID 9847074 . 
  • Sartipy P, Bondjers G, Hurt-Camejo E (1999). "La fosfolipasa A2 tipo II se une al biglicano de la matriz extracelular: modulación de su actividad sobre las LDL mediante la colocalización en matrices de glicosaminoglicanos" . Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol . 18 (12): 1934– 41. doi : 10.1161/01.ATV.18.12.1934 . PMID 9848887 . 

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