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PDIA2

La proteína disulfuro isomerasa de la familia A, miembro 2, es una proteína que en humanos está codificada por el gen PDIA2 . [ 5 ] Función Este gen codifica un miembro de la fa...

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La proteína disulfuro isomerasa de la familia A, miembro 2, es una proteína que en humanos está codificada por el gen PDIA2 . [ 5 ]

Función

Este gen codifica un miembro de la familia de las isomerasas de disulfuro (PDI), proteínas del retículo endoplasmático (RE) que catalizan el plegamiento de proteínas y las reacciones de intercambio tiol-disulfuro. La proteína codificada posee una secuencia señal del RE en el extremo N-terminal, dos dominios de tiorredoxina (TRX) catalíticamente activos, dos dominios similares a TRX y una secuencia de retención en el extremo C-terminal del RE. La proteína participa en el plegamiento de proteínas nacientes en el retículo endoplasmático mediante la formación de enlaces disulfuro a través de su actividad tiol isomerasa, oxidasa y reductasa . Además, la proteína codificada presenta actividad de unión al estradiol y puede modular los niveles intracelulares de este ion . [Proporcionado por RefSeq, septiembre de 2017].

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000185615 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000024184 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ "Entrez Gene: proteína disulfuro isomerasa familia A miembro 2" . Consultado el 20 de diciembre de 2017 .

Lecturas adicionales

  • VanderWaal RP, Spitz DR, Griffith CL, Higashikubo R, Roti Roti JL (2002). "Evidencia de que la proteína disulfuro isomerasa (PDI) participa en el anclaje del ADN a la matriz nuclear". J. Cell. Biochem . 85 (4): 689– 702. doi : 10.1002/jcb.10169 . PMID 11968009. S2CID 20675717 .  
  • Ko HS, Uehara T, Nomura Y (2002). "Función de la ubiquilina asociada a la proteína disulfuro isomerasa en el retículo endoplasmático en la muerte celular apoptótica inducida por estrés" . J. Biol. Chem . 277 (38): 35386–92 . doi : 10.1074/jbc.M203412200 . PMID 12095988 . 
  • Lumb RA, Bulleid NJ (2002). "¿Es la proteína disulfuro isomerasa una chaperona molecular dependiente del redox?" . EMBO J . 21 (24): 6763– 70. doi : 10.1093/emboj/cdf685 . PMC 139105 . PMID 12485997 .  
  • Clissold PM, Bicknell R (2003). "El pliegue similar a la tiorredoxina: dominios ocultos en las isomerasas de disulfuro de proteínas y otras proteínas chaperonas". BioEssays . 25 (6): 603– 11. doi : 10.1002/bies.10287 . PMID 12766950 . 
  • Pirneskoski A, Klappa P, Lobell M, Williamson RA, Byrne L, Alanen HI, Salo KE, Kivirikko KI, Freedman RB, Ruddock LW (2004). "Caracterización molecular del sitio de unión al sustrato principal de la proteína disulfuro isomerasa del catalizador de plegamiento ubicuo" . J. Biol. química . 279 (11): 10374– 81. doi : 10.1074/jbc.M312193200 . PMID 14684740 . 
  • Spooner RA, Watson PD, Marsden CJ, Smith DC, Moore KA, Cook JP, Lord JM, Roberts LM (2004). " La proteína disulfuro isomerasa reduce la ricina a sus cadenas A y B en el retículo endoplasmático" . Biochem. J. 383 ( Pt 2): 285–93 . doi : 10.1042/BJ20040742 . PMC 1134069. PMID 15225124 .  
  • Li SJ, Hong XG, Shi YY, Li H, Wang CC (2006). "Disposición anular y acciones colaborativas de cuatro dominios de la proteína disulfuro isomerasa: un estudio de dispersión de rayos X de ángulo pequeño en solución" . J. Biol. Chem . 281 (10): 6581–8 . doi : 10.1074/jbc.M508422200 . PMID 16407203 . 
  • Otsu M, Bertoli G, Fagioli C, Guerini-Rocco E, Nerini-Molteni S, Ruffato E, Sitia R (2006). "Retención dinámica de Ero1alfa y Ero1beta en el retículo endoplasmático mediante interacciones con PDI y ERp44". Antioxid. Redox Signal . 8 ( 3–4 ): 274–82 . doi : 10.1089/ars.2006.8.274 . PMID 16677073 . 
  • Park B, Lee S, Kim E, Cho K, Riddell SR, Cho S, Ahn K (2006). "La regulación redox facilita la selección óptima de péptidos por el MHC de clase I durante el procesamiento de antígenos" . Cell . 127 ( 2): 369–82 . doi : 10.1016/j.cell.2006.08.041 . PMID 17055437. S2CID 2178004 .  

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .