Hispanopedia WikiEn biología molecular, las oxidasas de multicobre son enzimas que oxidan su sustrato aceptando electrones en un centro de cobre mononuclear y transfiriéndolos a un centro de cobre trinuclear; el dioxígeno se une al centro trinuclear y, tras la transferencia de cuatro electrones , se reduce a dos moléculas de agua . [ 1 ] Existen tres centros de cobre espectroscópicamente diferentes en las oxidasas de multicobre: tipo 1 (o azul), tipo 2 (o normal) y tipo 3 (o binuclear acoplado). [ 2 ] [ 3 ] Las oxidasas de multicobre constan de 2, 3 o 6 de estos dominios homólogos , que también comparten homología con las cupredoxinas azurina y plastocianina . Estructuralmente, estos dominios consisten en un pliegue similar al de la cupredoxina, un sándwich beta que consta de 7 hebras en 2 láminas beta, dispuestas en un barril beta de llave griega . [ 4 ]
La familia de oxidasas de multicobre se puede dividir en tres grupos según el sustrato donador de electrones. [ 5 ] Las lacasas oxidan una variedad de sustratos orgánicos, las metaloxidasas aceptan sustratos metálicos y un tercer grupo contiene oxidasas de multicobre que son específicas para un solo sustrato. Las oxidasas de multicobre incluyen:
- La ceruloplasmina EC 1.16.3.1 ( ferroxidasa ), una enzima de 6 dominios que se encuentra en el suero de mamíferos y aves y que oxida diferentes sustancias inorgánicas y orgánicas, presenta una homología de secuencia interna que parece haber evolucionado a partir de la triplicación de un dominio de unión al cobre similar al de la lacasa y la ascorbato oxidasa.
- La lacasa EC 1.10.3.2 (urishiol oxidasa), una enzima de tres dominios presente en hongos y plantas, oxida diferentes fenoles y diaminas . CueO es una lacasa presente en Escherichia coli que participa en la resistencia al cobre. [ 4 ]
- La ascorbato oxidasa EC 1.10.3.3 es una enzima de 3 dominios que se encuentra en las plantas superiores .
- La nitrito reductasa EC 1.7.2.1 es una enzima de dos dominios que contiene centros de cobre de tipo 1 y tipo 2. [ 6 ] [ 7 ]
Además de las enzimas mencionadas anteriormente , existen otras proteínas similares a las oxidasas de multicobre en cuanto a estructura y secuencia, algunas de las cuales han perdido la capacidad de unirse al cobre. Estas incluyen: la proteína de resistencia al cobre A (copA) de un plásmido en Pseudomonas syringae ; el dominio A de los factores de coagulación sanguínea V (Fa V) y VIII (Fa VIII) ( que no se unen al cobre) ; [ 8 ] Fet3p (FET3) de levadura , necesaria para la captación de hierro ferroso ; [ 9 ] la proteína hipotética YFL041w de levadura ; y el homólogo de la levadura de fisión SpAC1F7.08.
Referencias
- ↑ Bento I, Martins LO, Gato Lopes G, Arménia Carrondo M, Lindley PF (noviembre de 2005). "Reducción de dioxígeno por oxidasas de multicobre; una perspectiva estructural". Dalton Transactions (21): 3507–13 . doi : 10.1039/b504806k . PMID 16234932 .
- ↑ Messerschmidt A, Huber R (enero de 1990). "Las oxidasas azules, ascorbato oxidasa, lacasa y ceruloplasmina. Modelado y relaciones estructurales" . Eur. J. Biochem . 187 (2): 341–52 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1990.tb15311.x . PMID 2404764 .
- ↑ Ouzounis C, Sander C (febrero de 1991). "Un patrón de secuencia derivado de la estructura para la detección de dominios de unión de cobre de tipo I en proteínas distantemente relacionadas". FEBS Lett . 279 (1): 73–8 . Bibcode : 1991FEBSL.279...73O . doi : 10.1016/0014-5793(91)80254-Z . PMID 1995346. S2CID 10299194 .
- 1 2 Roberts SA, Weichsel A, Grass G, Thakali K, Hazzard JT, Tollin G, Rensing C, Montfort WR (marzo de 2002). "Estructura cristalina y cinética de transferencia de electrones de CueO, una oxidasa de multicobre necesaria para la homeostasis del cobre en Escherichia coli" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (5): 2766–71 . Bibcode : 2002PNAS...99.2766R . doi : 10.1073/pnas.052710499 . PMC 122422. PMID 11867755 .
- ↑ Mano, Nicolas; de Poulpiquet, Anne (14-03-2018). "Reducción de O 2 en celdas de biocombustible enzimáticas" (PDF) . Chemical Reviews . 118 (5): 2392– 2468. doi : 10.1021/acs.chemrev.7b00220 . ISSN 0009-2665 . PMID 28930449 .
- ↑ Nakamura K, Kawabata T, Yura K, Go N (octubre de 2003). "Nuevos tipos de oxidasas de multicobre de dos dominios: posibles eslabones perdidos en la evolución" . FEBS Lett . 553 (3): 239– 44. Bibcode : 2003FEBSL.553..239N . doi : 10.1016/S0014-5793(03)01000-7 . PMID 14572631. S2CID 85060706 .
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- ↑ Lawton, Thomas J.; Sayavedra-Soto, Luis A.; Arp, Daniel J.; Rosenzweig, Amy C. (2009-04-10). "Estructura cristalina de una oxidasa de multicobre de dos dominios *" . Journal of Biological Chemistry . 284 (15): 10174– 10180. doi : 10.1074/jbc.M900179200 . ISSN 0021-9258 . PMC 2665071. PMID 19224923 .
- dominios de proteínas
- enzimas de cobre