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Sr. B

MreB es una proteína presente en bacterias que ha sido identificada como homóloga de la actina , como lo indican las similitudes en la estructura terciaria y la conservación de ...

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MreB es una proteína presente en bacterias que ha sido identificada como homóloga de la actina , como lo indican las similitudes en la estructura terciaria y la conservación de la secuencia peptídica del sitio activo . La conservación de la estructura proteica sugiere un origen común de los elementos del citoesqueleto formados por la actina, presente en eucariotas , y MreB, presente en procariotas . [ 1 ] De hecho, estudios recientes han descubierto que las proteínas MreB se polimerizan para formar filamentos similares a los microfilamentos de actina . Se ha demostrado que forma láminas multicapa compuestas por filamentos entrelazados diagonalmente en presencia de ATP o GTP. [ 2 ]

MreB, junto con MreC y MreD, reciben su nombre del operón mre ( grupo de genes de formación de m u r ein E ) al que todos pertenecen. [ 3 ]

Función

MreB controla el ancho de las bacterias con forma de bastón , como Escherichia coli . Una E. coli mutante que crea proteínas MreB defectuosas será esférica en lugar de tener forma de bastón. Además, la mayoría de las bacterias que son naturalmente esféricas no tienen el gen que codifica MreB. Los miembros de Chlamydiota son una excepción notable, ya que estas bacterias utilizan la proteína para la síntesis localizada de peptidoglicano septal . [ 4 ] [ 5 ] Los procariotas que portan el gen mreB también pueden tener forma helicoidal . Durante mucho tiempo se pensó que MreB formaba un filamento helicoidal debajo de la membrana citoplasmática , sin embargo, este modelo ha sido cuestionado por tres publicaciones recientes que muestran que los filamentos no se pueden ver mediante criotomografía electrónica y que GFP-MreB se puede ver como parches que se mueven alrededor de la circunferencia de la célula. Se ha demostrado que interactúa con varias proteínas que están comprobadas que están involucradas en el crecimiento en longitud (por ejemplo, PBP2 ). Por lo tanto, probablemente dirige la síntesis e inserción de nuevas unidades estructurales de peptidoglicano en la capa de peptidoglicano existente para permitir el crecimiento longitudinal de las bacterias.

Referencias

  1. ↑ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (junio de 2015). "La evolución de filamentos de actina composicional y funcionalmente distintos" . Journal of Cell Science . 128 (11): 2009– 2019. doi : 10.1242/jcs.165563 . PMID 25788699 . 
  2. ↑ Popp D, Narita A, Maeda K, Fujisawa T, Ghoshdastider U, Iwasa M, et al. (mayo de 2010). "Estructura, organización y dinámica de filamentos en láminas de MreB" . The Journal of Biological Chemistry . 285 (21): 15858– 15865. doi : 10.1074/jbc.M109.095901 . PMC 2871453. PMID 20223832 .   
  3. ↑ Löwe, Jan; Amos, Linda A. (11 de mayo de 2017). Citoesqueletos procariotas: polímeros proteicos filamentosos activos en el citoplasma de células bacterianas y arqueales . Springer. pág. 255. ISBN  978-3-319-53047-5.
  4. ↑ Ouellette SP, Karimova G, Subtil A, Ladant D (julio de 2012). "Chlamydia coopta las proteínas MreB y Pbp2, determinantes de la forma de bastón, para la división celular" . Molecular Microbiology . 85 (1): 164–178 . doi : 10.1111/j.1365-2958.2012.08100.x . PMID 22624979. S2CID 5568586 .  
  5. ↑ Liechti G, Kuru E, Packiam M, Hsu YP, Tekkam S, Hall E, et al. (mayo de 2016). "Las clamidias patógenas carecen de un sacculus clásico, pero sintetizan un anillo de peptidoglicano estrecho en el centro de la célula, regulado por MreB, para la división celular" . PLOS Pathogens . 12 (5) e1005590. doi : 10.1371/journal.ppat.1005590 . PMC 4856321. PMID 27144308 .   

Lecturas adicionales

  • Erickson HP (septiembre de 2001). "Citoesqueleto. Evolución en bacterias" . Nature . 413 (6851): 30. Bibcode : 2001Natur.413...30E . doi : 10.1038/35092655 . PMID 11544510. S2CID 4430479 .  - Fuente de información añadida a esta entrada el 20 de febrero de 2006.
  • Swulius MT, Chen S, Jane Ding H, Li Z, Briegel A, Pilhofer M, et  al. (abril de 2011). " No se observan filamentos helicoidales largos rodeando las células en criotomogramas electrónicos de bacterias con forma de bastón" . Biochemical and Biophysical Research Communications . 407 (4): 650– 655. doi : 10.1016/j.bbrc.2011.03.062 . PMC 3093302. PMID 21419100 .  
  • Domínguez-Escobar J, Chastanet A, Crevenna AH, Fromion V, Wedlich-Söldner R, Carballido-López R (julio de 2011). "Movimiento procesivo de complejos biosintéticos de la pared celular asociados a MreB en bacterias" (PDF) . Science . 333 (6039): 225–228 . Bibcode : 2011Sci...333..225D . doi : 10.1126/science.1203466 . PMID 21636744. S2CID 45635270 .  
  • Garner EC, Bernard R, Wang W, Zhuang X, Rudner DZ, Mitchison T (julio de 2011). "Movimientos circunferenciales acoplados de la maquinaria de síntesis de la pared celular y filamentos de MreB en B. subtilis" . Science . 333 ( 6039): 222– 225. Bibcode : 2011Sci...333..222G . doi : 10.1126/science.1203285 . PMC 3235694. PMID 21636745 .