Miopaladina

La miopaladina es una proteína que en humanos está codificada por el gen MYPN . La miopaladina es una proteína muscular responsable de la unión de proteínas en el disco Z y de la comunicación entre el sarcómero y el núcleo en el músculo cardíaco y esquelético ^{[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ].}

La miopaladina es una proteína de 145,2 kDa compuesta por 1320 aminoácidos. ^{[ 8 ] [ 9 ]} La miopaladina tiene cinco repeticiones tipo Ig dentro de la proteína y un dominio rico en prolina . La miopaladina se une al dominio de homología Src de la nebuleta y la nebulina y lo ancla a la alfa-actinina a través de su dominio C-terminal que se une a los dominios EF-hand de la alfa-actinina . La región N-terminal de la miopaladina se une a la proteína nuclear CARP , conocida por regular la expresión génica en el músculo. ^{[ 5 ]} También se ha demostrado que se une a ANKRD23 . ^{[ 10 ]}

La miopaladina tiene una doble localización subcelular, residiendo tanto en el núcleo como en el sarcómero / bandas I del músculo. En consecuencia, la miopaladina participa en el ensamblaje del sarcómero y en el control de la expresión génica. ^{[ 5 ]} Se obtuvieron detalles específicos de estas funciones a partir de estudios con mutantes de MYPN asociados a diversas cardiomiopatías . El mutante Q529X de miopaladina demostró incapacidad para reclutar socios de unión clave, como desmina , alfa-actinina y CARP, al disco Z durante la miofibrilogénesis. Por el contrario, el mutante Y20C resultó en una disminución de la expresión de los socios de unión. ^{[ 11 ]}

Las mutaciones en MYPN se han relacionado con la miopatía nemalínica , la miocardiopatía dilatada , la miocardiopatía hipertrófica y la miocardiopatía restrictiva . ^{[ 11 ] [ 12 ] [ 13 ]}