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Articulo de referencia

LIMK2

La quinasa del dominio LIM 2 es una enzima que en humanos está codificada por el gen LIMK2 . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Función Existen aproximadamente 40 proteínas LIM eucariotas conoci...

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La quinasa del dominio LIM 2 es una enzima que en humanos está codificada por el gen LIMK2 . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

Función

Existen aproximadamente 40 proteínas LIM eucariotas conocidas, denominadas así por los dominios LIM que contienen. Los dominios LIM son estructuras ricas en cisteína altamente conservadas que contienen dos dedos de zinc. Si bien los dedos de zinc suelen funcionar mediante la unión al ADN o al ARN, el motivo LIM probablemente media las interacciones proteína-proteína. La quinasa LIM-1 y la quinasa LIM-2 pertenecen a una pequeña subfamilia con una combinación única de dos motivos LIM N-terminales y un dominio de proteína quinasa C-terminal. La proteína codificada por este gen es fosforilada y activada por ROCK, un efector descendente de Rho, y a su vez, la proteína codificada fosforila la cofilina, inhibiendo su actividad despolimerizadora de actina. Se cree que esta vía contribuye a la reorganización del citoesqueleto de actina inducida por Rho. Se han encontrado al menos tres variantes de transcripción que codifican diferentes isoformas para este gen. [ 7 ]

Referencias

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  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000020451 – Ensembl , mayo de 2017
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  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
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  7. 1 2 "Gen Entrez: LIMK2 LIM domain kinase 2" .

Lecturas adicionales

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  • Osada H, Hasada K, Inazawa J, Uchida K, Ueda R, Takahashi T, Takahashi T (13 de diciembre de 1996). "Localización subcelular e interacción proteica del gen humano LIMK2 que expresa transcritos alternativos con regulación específica de tejido". Biochemical and Biophysical Research Communications . 229 (2): 582– 9. doi : 10.1006/bbrc.1996.1847 . PMID 8954941 . 
  • Hiraoka J, Okano I, Higuchi O, Yang N, Mizuno K (9 de diciembre de 1996). "Autoasociación de la LIM-quinasa 1 mediada por la interacción entre un dominio LIM N-terminal y un dominio quinasa C-terminal" . FEBS Letters . 399 ( 1–2 ): 117–21 . doi : 10.1016/S0014-5793(96)01303-8 . PMID 8980133 . 
  • Yang N, Higuchi O, Ohashi K, Nagata K, Wada A, Kangawa K, Nishida E, Mizuno K (junio de 1998). "Fosforilación de cofilin por LIM-quinasa 1 y su papel en la reorganización de actina mediada por Rac". Nature . 393 ( 6687): 809–12 . Bibcode : 1998Natur.393..809Y . doi : 10.1038/31735 . PMID 9655398. S2CID 4326365 .  
  • Nomoto S, Tatematsu Y, Takahashi T, Osada H (agosto de 1999). "Clonación y caracterización de las regiones promotoras alternativas del gen humano LIMK2 responsables de transcripciones alternativas con expresión específica de tejido". Gene . 236 (2): 259–71 . doi : 10.1016/S0378-1119(99)00280-2 . PMID 10452946 . 
  • Sumi T, Matsumoto K, Takai Y, Nakamura T (27 de diciembre de 1999). "Fosforilación de cofilin y dinámica del citoesqueleto de actina reguladas por la LIM-quinasa 2 activada por rho y Cdc42" . The Journal of Cell Biology . 147 (7): 1519–32 . doi : 10.1083/jcb.147.7.1519 . PMC 2174243. PMID 10613909 .  
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  • Wiemann S, Arlt D, Huber W, Wellenreuther R, Schleeger S, Mehrle A, Bechtel S, Sauermann M, Korf U, Pepperkok R, Sültmann H, Poustka A (octubre de 2004). "De ORFeome a la biología: un canal de genómica funcional" . Investigación del genoma . 14 (10B): 2136– 44. doi : 10.1101/gr.2576704 . PMC 528930 . PMID 15489336 .  
  • Vardouli L, Moustakas A, Stournaras C (marzo de 2005). "La fosforilación de la LIM-quinasa 2 y la cofilina median la reorganización del citoesqueleto de actina inducida por el factor de crecimiento transformante beta" . The Journal of Biological Chemistry . 280 (12): 11448–57 . doi : 10.1074/jbc.M402651200 . PMID 15647284 . 
  • Información sobre LIMK2 con enlaces en el Portal de Migración Celular. Archivado el 11/12/2014 en Wayback Machine.