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Articulo de referencia

FERMT2

El homólogo 2 de la familia de la fermitina (FERMT2), también conocido como miembro 1 de la familia C que contiene el dominio de homología de pleckstrina (PLEKHC1) o kindlin-2, ...

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El homólogo 2 de la familia de la fermitina (FERMT2), también conocido como miembro 1 de la familia C que contiene el dominio de homología de pleckstrina (PLEKHC1) o kindlin-2, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen FERMT2 . [5] [6] [7]

Kindlin-2 es la primera proteína kindlin que se descubrió en 1994. Se detectó en un análisis de ARNm inducido por el factor de crecimiento epidérmico (EGF) y se denominó inicialmente proteína gen inducible por mitógeno 2 (Mig-2). [5]

Función

FERMT2 es un componente de las estructuras de la matriz extracelular en las células de mamíferos y es necesario para el control adecuado del cambio de forma celular. [8]

Una de las principales tareas de las kindlins es regular la activación de las integrinas. [9]

Interacciones

Se ha demostrado que FERMT2 interactúa con FBLIM1 . [8]

Papel en la salud y las enfermedades

  • La pérdida de kindlin-2 en ratones conduce a letalidad periimplantacional. [10]
  • Kindlin-2 se expresa en gran medida en miofibroblastos activados para la regulación de la formación de adherencias focales. [11]
  • La eliminación de Kindlin-2 retarda la secreción de insulina y reduce la masa de células β en ratones. [12]
  • Se observó una expresión elevada de kindlin-2 en la fibrosis intestinal tubular del riñón, una afección que se caracteriza por una expansión masiva del intersticio cortical, conversión de fibroblastos en miofibroblastos y EMT progresiva de las células epiteliales tubulares. [13]
  • La kindlin-2 es necesaria para la angiogénesis y la homeostasis de los vasos sanguíneos. [14]
  • Kindlin-2 puede ejercer funciones de promoción o inhibición de tumores según el tipo de tumor. [15]
  • FERMT2 modula el riesgo de enfermedad de Alzheimer regulando el metabolismo de APP y la producción del péptido Aβ. [16]


Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000073712 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000037712 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ ab Wick M, Bürger C, Brüsselbach S, Lucibello FC, Müller R (enero de 1994). "Identificación de genes inducibles por suero: diferentes patrones de regulación génica durante la progresión G0-->S y G1-->S". Journal of Cell Science . 107 (Pt 1) (1): 227– 39. doi :10.1242/jcs.107.1.227. PMID  8175911.
  6. ^ Weinstein EJ, Bourner M, Head R, Zakeri H, Bauer C, Mazzarella R (abril de 2003). "URP1: un miembro de una nueva familia de proteínas asociadas a la membrana que contienen dominios PH y FERM se sobreexpresa significativamente en carcinomas de pulmón y colon". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bases moleculares de las enfermedades . 1637 (3): 207– 16. doi :10.1016/S0925-4439(03)00035-8. PMID  12697302.
  7. ^ "Entrez Gene: FERMT2".
  8. ^ ab Tu Y, Wu S, Shi X, Chen K, Wu C (abril de 2003). "La migfilina y la Mig-2 vinculan las adhesiones focales a la filamina y al citoesqueleto de actina y funcionan en la modulación de la forma celular". Cell . 113 (1): 37– 47. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00163-6 . PMID  12679033.
  9. ^ Rognoni E, Ruppert R, Fässler R (enero de 2016). "La familia kindlin: funciones, propiedades de señalización e implicaciones para las enfermedades humanas". Journal of Cell Science . 129 (1): 17– 27. doi : 10.1242/jcs.161190 . PMID  26729028.
  10. ^ Montanez E, Ussar S, Schifferer M, Bösl M, Zent R, Moser M, Fässler R (mayo de 2008). "Kindlin-2 controla la señalización bidireccional de integrinas". Genes y desarrollo . 22 (10): 1325– 30. doi :10.1101/gad.469408. PMC 2377186 . PMID  18483218. 
  11. ^ He Y, Esser P, Schacht V, Bruckner-Tuderman L, Has C (enero de 2011). "El papel de kindlin-2 en las funciones de los fibroblastos: implicaciones para la cicatrización de heridas". The Journal of Investigative Dermatology . 131 (1): 245– 56. doi : 10.1038/jid.2010.273 . PMID  20861856.
  12. ^ Zhu K, Lai Y, Cao H, Bai X, Liu C, Yan Q y otros. (enero de 2020). "Kindlin-2 modula la expresión de MafA y β-catenina para regular la función y la masa de las células β en ratones". Comunicaciones de la naturaleza . 11 (1): 484. Código bibliográfico : 2020NatCo..11..484Z. doi : 10.1038/s41467-019-14186-y . PMC 6981167 . PMID  31980627. 
  13. ^ Bielesz B, Sirin Y, Si H, Niranjan T, Gruenwald A, Ahn S, Kato H, Pullman J, Gessler M, Haase VH, Susztak K (noviembre de 2010). "La señalización epitelial Notch regula el desarrollo de la fibrosis intersticial en los riñones de ratones y humanos". The Journal of Clinical Investigation . 120 (11): 4040– 54. doi :10.1172/JCI43025. PMC 2964979 . PMID  20978353. 
  14. ^ Pluskota E, Dowling JJ, Gordon N, Golden JA, Szpak D, West XZ, Nestor C, Ma YQ, Bialkowska K, Byzova T, Plow EF (mayo de 2011). "El coactivador de integrina kindlin-2 desempeña un papel fundamental en la angiogénesis en ratones y peces cebra". Blood . 117 (18): 4978– 87. doi :10.1182/blood-2010-11-321182. PMC 3100704 . PMID  21378273. 
  15. ^ Zhan J, Zhang H (mayo de 2018). "Kindlins: roles en el desarrollo y progresión del cáncer". Revista internacional de bioquímica y biología celular . 98 : 93– 103. doi :10.1016/j.biocel.2018.03.008. PMID  29544897.
  16. ^ DOI = 10,1007/s00401-016-1652-z

Lectura adicional

  • Kato K, Shiozawa T, Mitsushita J, Toda A, Horiuchi A, Nikaido T, Fujii S, Konishi I (enero de 2004). "La expresión del gen 2 inducible por mitógenos (mig-2) está elevada en los leiomiomas uterinos humanos, pero no en los leiomiosarcomas". Patología humana . 35 (1): 55– 60. doi :10.1016/j.humpath.2003.08.019. PMID  14745725.
  • Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M (noviembre de 2006). "Dinámica de fosforilación global, in vivo y específica del sitio en redes de señalización". Cell . 127 (3): 635– 48. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID  17081983.
  • Wang L, Deng W, Shi T, Ma D (abril de 2008). "URP2SF, una proteína que contiene dominios FERM y PH, regula NF-kappaB y la apoptosis". Biochemical and Biophysical Research Communications . 368 (4): 899– 906. doi :10.1016/j.bbrc.2008.02.024. PMID  18280249.
  • Información sobre FERMT2 con enlaces en Cell Migration Gateway Archivado el 11 de diciembre de 2014 en Wayback Machine
  • en
  • a
  • mi
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